Structure Primaire des Protéines Flashcards

1
Q

Que sont les acides aminés non polaires

A

Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Pro

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Q

Que sont les acides aminés polaires, non chargés

A

Gly, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr

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3
Q

Que sont les acides aminés polaires chargés négativement

A

Asp ,Glu

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4
Q

Que sont les acides aminés polaires chargés positivement

A

Lys, Arg, His

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5
Q

dessine alanine ala

A
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6
Q

dessine proline pro

A
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7
Q

dessine valine val

A
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8
Q

dessine leucine leu

A
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9
Q

dessine isoleucine ile

A
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10
Q

dessine methionine met

A
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11
Q

dessine phenylalanine Phe

A
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12
Q

dessine tryptophane trp

A
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13
Q

dessine glycine Gly

A
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14
Q

dessine serine ser

A
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15
Q

dessine threonine ser

A
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16
Q

dessine asparagine asn

A
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17
Q

dessine glutamine gln

A
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18
Q

dessine cystéine cys

A
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19
Q

dessine tyrosine tyr

20
Q

dessine acide aspartique asp

21
Q

dessine acide glutamique glu

22
Q

dessine lysine Lys

23
Q

dessine arginine arg

24
Q

dessine histidine his ph>6

25
Q

dessine histidine his ph<6

26
Q

C’est quoi un Acides Aminés Branchés en b

A

C’est un aa avec au moins un carbone en position b de la chaîne et
seulement un atome d’hydrogène attaché au Cb
Il est difficile pour ces résidus d’adopter une conformation en hélice a,
on les retrouve plutôt dans les feuillets b

27
Q

Est ce que les acides aminés sont chirales

A

A l’exception de GLY, le carbone a de tous les acides aminés porte quatre
groupes chimiques différents et est donc asymétrique ou chiral

28
Q

C’est quoi la liaison peptidique

29
Q

C’est quoi une protéine

A

Une ou plusieurs chaîne(s) polypeptidique(s

30
Q

C’est quoi une protéine monomérique

A

Une seule chaîne polypeptidique

31
Q

C’est quoi une protéines oligomérique ou
multimérique

A

Plus d’une chaîne polypeptidique

32
Q

C’est quoi un Homo-oligomères

A

un seul type de chaîne

33
Q

C’est quoi un hétéro-oligomères

A

plus d’un type de chaîne

34
Q

Que sont les formes de protéines

A

fibreuses, globulaires et membranaires

35
Q

C’est quoi une protéine fibreuse

A

protéines simples, linéaires. Elles ont souvent un rôle
structural et sont insolubles dans l’eau.

36
Q

C’est quoi une protéine globulaire

A

protéines de forme sphérique qui se replie pour former une
structure compacte. En général, les chaînes latérales hydrophobes sont
enfouies à l’intérieur et les chaînes latérales hydrophiles sont tournées
vers l’extérieur. En conséquence, ces protéines sont solubles.

37
Q

C’est quoi une protéine membranaires

A

associés à la membrane cellulaire. Certaines chaînes latérales hydrophobes sont orientés vers l’extérieur pour interagir avec le
milieu non-polaire de la membrane. Généralement, elles ne sont pas solubles en solution aqueuse.

38
Q

C’est quoi la structure primaire

A

Séquence des acides aminés

39
Q

C’est quoi la structure secondaire

A

Repliement local de la chaîne principale

40
Q

C’est quoi la structure tertiaire

A

Repliement global résultant d’interactions
entre les structures secondaires

41
Q

C’est quoi la structure quaternaire

A

Structure résultant d’interactions
entre des sous-unités peptidiques

42
Q

Comment est ce qu’on détermine la conformation des protéines globulaires

A
  • La séquence de la chaîne polypeptidique
  • La rotation libre de plusieurs angles de torsion de la chaîne
    polypeptidique, plus particulièrement les angles f et ψ.
  • Les contraintes imposées par les ponts disulfure (S-S)
  • Les contraintes imposées par les faibles liens non-covalents
  • La propriété hydrophobe des acides aminés
43
Q

Que sont les forces qui influence la structure des protéines

A
  • Les interactions de Van der Waals (0,4-4,0 kJ/mol)
  • La liaison hydrogène (~12-30 kJ/mol)
  • Les interactions électrostatiques ou ioniques (~20 kJ/mol)
  • Les interactions hydrophobes (<40 kJ/mol)
44
Q

C’est quoi les interactions de Van der Waals

A

Result from the formation of temporary dipoles due to electron movement in atomic electron clouds

45
Q

Comment ce forme les liaison hydrogènes

A

Les liaisons hydrogènes s’établissent
entre un atome d’hydrogène lié de façon
covalente à un atome électronégatif et un autre atome
électronégatif

46
Q

Qu’est ce qui résultent des interactions électrostatiques

A

l’attraction entre charges
opposées et de la répulsion entre charges du même signe

47
Q

Qu’est ce qui résultent des interactions hydrophobes

A

L’enfouissement des groupes non-polaires
ou hydrophobes à l’intérieur des protéines
impliquent une réorganisation des molécules
d’eau. Les interactions hydrophobes sont
donc un facteur déterminant des structures
protéiques.