Structure et stabilité thermodynamiques des protéines

Question 1

Cb acide aminés existe il?

Answer 1

Il existe 20 acides aminés
naturels.

Question 2

Hydrophobes et aliphatiques.

Answer 2

-L’alanine, la valine, la leucine,
l’isoleucine, la méthionine et la proline
-maintien de la structure tertiaire des
domaines de protéines.
-les chaines latérales responsables de l’interaction hydrophobe et de l’augmentation de l’entropie de l’eau rendant spontanée leur repliement.
-*proline: La cystéine permet la
formation des ponts disulfures qui stabilisent la structure tertiaire

Question 3

Polaires.

Answer 3

-Les chaines latérales de la serine, la thréonine, l’asparagine et la glutamine
-polaire car elle peuvent donner et accepter des liaisons hydrogènes entre- elles et avec le squelette polypeptidique et l’eau.

Question 4

Ionisables et chargées.

Answer 4

-Les chaines latérales de l’aspartate
et du glutamate portent des groupements acides carboxyliques avec des pKa d’environ 4.
-cruciales à la fonction de la protéine dans laquelle elles se retrouvent.
-rôles soit d’acide ou de base dans

Question 5

Aromatiques.

Answer 5

-Les chaines latérales de la phénylalanine, la
tyrosine et le tryptophane sont aromatiques.
-Elles sont hydrophobes mais moins que les chaines latérales aliphatiques.

Question 6

Généralités.

Answer 6

Même si les chaines latérales chargées sont très
solubles dans l’eau, elles comportent une partie aliphatique et
hydrophobe. Ainsi, même si elles sont polaires, elles peuvent
participer au cour hydrophobe des protéine tout en gardant les
parties chargées ou polaire en contact avec l’eau.

Question 7

Vrai ou faux : Si un
groupement chargé ou polaire est enfoui à l’intérieur d’une protéine
il est nécessairement impliquer dans des liaisons-H
intramoléculaire.

Answer 7

Vrai

Question 8

Peut-on modifier les chaines latérales des a-a?

Answer 8

Plusieurs de ces chaines latérales subissent des
modifications post-traductionnelle comme la phosphorylation, la
méthylation, l’acétylation, l’ubiquitylation, etc … Ces modifications
modifient les propriétés physicochimiques des chaines latérales
« naturelles » et encode un message de signalisation.

Question 9

Le ribosome

Answer 9

catalyse la formation des liaisons peptidiques (condensation) des
protéines dans la séquence (N- vers C-terminale) encodé par
l’ARNm

Question 10

Pk lien peptique important?

Answer 10

Elle joue aussi un rôle
thermodynamique important par la possibilité pour le C=O
d’accepter deux liaisons-H

planarité conférée par le caractère de double liaison partielle entre
le C et le N

Question 11

À quoi servent les rotations du lien peptiques

Answer 11

Ce sont ces rotations qui
permettent à la chaine polypeptidique de se replier sur elle-même
et donner naissance aux structures secondaires.

Question 12

À quoi servent les angles dièdres?

Answer 12

un angle
dièdre est l’angle entre deux plan défini par trois vecteur.

Question 13

Signe de rotation (voir le PP)

Answer 13

Le signe
de la rotation est positif dans le
sens horaire.

Sens antiphonaire aussi

Question 14

Encombrement stérique

Answer 14

d’encombrements stériques. Les régions rouges sont
énergétiquement les plus favorables celles en bleu le sont un peu
moins. Ainsi il est plus probable de retrouver les angles φ et ψ d’un
résidu dans les zones rouges que celles en bleu et jamais (ou très
rarement) dans les zones blanches.

Question 15

Axe de l’hélice

Answer 15

L’axe de l’hélice est représenté en rouge de même qu’un vecteur
représentant la direction d’un plan peptidique. Dans cette
configuration des liaisons-H intra-hélice peuvent s’établir
(pointillés) et fournir une stabilisation enthalpique de l’hélice-α.

Question 16

Vrai ou faux : qu’une combinaison d’angles
dans les régions rouge et bleu donne aussi lieu à une hélice-α.

Answer 16

Vrai

Question 17

Décrit dimension de l’hélice

Answer 17

L’hélice a un pas droit, avec 3.6 résidus par tour, un translation par
résidu selon son axe 1.5 Å par résidus (Ångström : 1 x 10-10 m ou 0.1 nm).

Si on a 10A, cb de résidus ? 6 résidus en hélice alpha

Question 18

Comment est découvert feuillet bêta

Answer 18

le plan peptidique pouvait s’aligner
perpendiculairement à l’axe de la structure (ou brin-β) et ainsi faire
des liaisons-H inter-brins pour former un feuillet-β parallèle à trois
brins.

Question 19

Comment est formé feuillet bêta antiparallèle

Answer 19

En augmentant (en valeur
absolue) les angles φ et ψ à -139° et +135° et en inversant la
direction du brin central, il est possible de maintenir les liaisons-H
inter-brins afin de donner naissance à un feuillets-b antiparallèle à
trois brins. Notez l’augmentation de la translation de 3.2 Å à 3.5 Å.

Question 20

Vrai ou faux : Il est important de souligner le fait que les liaisons-H qui stabilisent
enthalpiquement les feuillets-β sont à plus longue portée
(impliquent des résidus plus loin dans la structure primaire) que
l’hélice-α.

Answer 20

Vrai

Question 21

Donne les 3 structures tertiaires possibles

Answer 21

Il existe trois classes de structures tertiaires, α-α, β-β et α-β.

Question 22

Décrit classe α-α

Answer 22

-Les structures tertiaires des protéines composées d’hélices-α sont
définies par la surface moléculaire de l’hélice.
-les chaines
latérales définissent des bosses ou protubérances.
-Une suite de bosses (i ± 1,
i ± 3 et i ± 4) donne lieu à des arêtes ou « ridges » en anglais. Deux arêtes définissent des cannelures ou « grooves » en anglais. C’est l’emboitement de ces arêtes dans ces cannelures qui dicte la
structure tertiaire

Question 23

Dans classe α-α, décrit mode 4-4

Answer 23

-Nous tentons ici d’insérer la crête jaune
soulignée par le flèche bleue pleine dans la cannelure verte suivant
la flèche bleue.
-1-rotation de 180° selon le grand axe de l’hélice et
2- un rotation de 52° perpendiculairement à ce dernier.
-tel un lego moléculaire, insérer la crête j ± 4 dans la cannelure i ± 4.

Question 24

Dans classe α-α, classe 1-4.

Answer 24

-une première rotation de 180° selon l’axe de
l’hélice j, suivie d’une de 105° permet d’insérer l’arête j ± 1
-Et sous forme de feuillets hélicoïdaux, nous pouvons mesurer un
angle Ω = -105°.

Question 25

Dans classe α-α, classe 3-4.

Answer 25

-d’optimiser le surface de contact hélice-
hélice et permette la formation de super-hélices
-ce mode
d’entassement apporte les
deux hélices près d’une
orientation parallèle avec un
angle Ω = +23° optimisant
ainsi la surface de contact
entre elles.

Question 26

Vrai ou faux: les trois classes sont présente
dans la structures tertiaire.

Answer 26

Vrai

Question 27

Quel est le problème du mode d’entassement de la classe α-α

Answer 27

Par contre ce
mode d’entassement est restreint aux hélices de 10 à 24 résidus.

Question 28

Donne une particularité du mode d’entassement de la classe α-α

Answer 28

il est possible de les enrouler
une autour de l’autre
(infiniment !)

Question 29

Explique ce qu’est la Classe β-β

Answer 29

les feuillets s’enroulent l’un à l’entour de l’autre à l’instar des super-hélices. De cette façon
les feuillets optimisent leurs surfaces de contact inter-brins
(secondaire) et inter-feuillet (tertiaire et quaternaire).

il est possible de
percevoir qu’il s’agit d’un
entassement de deux
feuillets-β antiparallèles à quatre brins et que ces
dernier alterne d’un feuillet
à l’autre.

Question 30

Classe α-β

Answer 30

-un feuillet-β antiparallèle central (tordu)
et deux couches d’hélices-α.
- les hélices du dessus s’imbriquent selon un
entassement d’arêtes et de cannelures de type 4-4 celles du dessous selon un entassement de type 3-4.