La stabilité des protéines globulaires Flashcards
Décrit la charge des ports globulaires
La surface (accessible au solvent)
des protéines hydrosolubles est (plutôt)
polaire et chargé
l’intérieur des protéines est (plutôt)
hydrophobes
Description empirique
La surface enfouie entre les structures
secondaires (struture tertiaire) est
très hydrophobes (chaînes latérales)
La surface enfouie à l’intérieur des
structures secondaires est très polaire
(lien peptidique)
L’interaction hydrophobe
Les groupements
hydrophobes fuient l’eau
spontanément pour se
regrouper à l’interface
des structures tertiaires
et quaternaires
Structure quaternaire =
Complexe
protéines/protéine =
signalisation
Vrai ou faux: C’est pas parce qu’on est polaire qu’on participe pas aux interaction hydrophobes
Vrai
Nomme des interactions défavorables qui empêchent la formation de complexes non-
spécifiques
Besoin de solvation interne
Solvation interne
Donne des interactions favorables qui
promeuvent la formation de
complexes spécifiques
dimerisation
interaction électrostatique
À quoi pourrait servir des chaines d’interaction polaires?
Pour interaction enzyme
