Structure Des Peptides Et Des Protéines

Question 1

Le génome humain est composé de 23 000 gènes de structure mais il y a 10 000 transcrits/ ARNm

Answer 1

Faux 100 000

Question 2

L’expression des gènes peut etre tissu spécifique ou temps spécifique

Answer 2

Vrai chaque type Caire n’exprime qu’une partie de l’info gène

Question 3

Les ARN non codants participent également a la synthèse des prot

Answer 3

Vrai

Question 4

Les familles de protéines qui ont des caractéristiques structura et fonctionnelles communes et qui sont souvent issus d’une duplication de gêne ancestraux ?

Answer 4

Famille des immunoglobuline
Des molécules HLA classe 1
Hémoglobines
Des R olfactifs > la + imp en terme de duplication des gènes

Question 5

Les facteurs de transcription comportent:
Un domaine de fixation à l’hormone et un domaine de liaison à l’ADN

Answer 5

Faux ce sont les R d’hormones stéroïdes qui comportent ces deux domaines
Les facteurs de transcription comporte:
Un Domaine de dimérisation
En domaine de liaison à l’ADN
Les similitudes entre protéines peuvent impliquer la protéine entière ou uniquement des segments limités qu’on appelle domaine et qui correspond à des propriétés fonctionnels particulières

Question 6

La comparaison Inter espèces est beaucoup plus simple avec les séquences protéiques qu’avec les séquences ADN

Answer 6

Vrai, la comparaison des protéines orthologue met en évidence les acides aminés conservés donc qui a une grande importance biologique = résidus variants et les AA non conservés = résidus invariants

Question 7

Les résidus invariant sont ceux dont la mutation est supportable pour la conservation des propriétés fonctionnelles de la protéine

Answer 7

Faux, ce sont ceux dont la mutation N’EST PAS SUPPORTABLE

Question 8

A l’intérieur d’une même espèce, la comparaison de séquence d’une même chaîne d’acide aminé, peut faire apparaître de petites différences entre acides aminés
Def de quoi ?

Answer 8

Polymorphisme génétique

Question 9

On parle de peptides lorsque la séquence d’AA est < 50 AA

Answer 9

Faux lorsqu’elle est > 50 AA
Quand elle est < 50 on parle de protéines

Question 10

Certaines protéines ne sont constituées que d’acides aminés, on parle de protéines conjuguées ou hétéroprotéines

Answer 10

Faux c’est les protéines qui sont constitués d’acides aminés et de molécules non protéiques qu’on appelle protéines conjugués ou hétéroprotéines
Les prot constituées que d’AA = prot simples ou holoprotéines

Question 11

Protéines globulaires ou sphéroprotéines sont regroupées sur elle meme et non soluble dans l’eau

Answer 11

Faux SOLUBLE DANS L’EAU contrairement aux protéines fibreuses qui sont étalées et insoluble dans l’eau

Question 12

Structure primaire est constitués d’hélices alpha et bêta

Answer 12

Faux d’enchaînement successif des AA qui sont reliés entre eux par des liaisons peptidiques > LIAISONS AMIDES COVALENTES ———-> RIGIDE ET PLANE

Question 13

Structure Iaire:
L’orientation des protéines se fait de l’extrémité N ter > C ter

Answer 13

Vrai

Question 14

Le glutathion est un isopeptide

Answer 14

Vrai, il est un tripeptide particulier car la liaison peptidique entre le glutamate et la cystéine se fait entre le NH2 de la cystéine et le COOH du radical du glutamate

Question 15

La forme réduite du glutathion est G-S-S-G

Answer 15

Faux c’est G-SH
La FORME OXYDÉE EST G-S-S-G
Cette caractéristique qui confère un rôle important de protection contre l’oxydation cellulaire

Question 16

L’ocytocine et la vasopressine sont 2 nonapeptides qui diffèrent seulement par 2 AA mais qui ont les même fonctions

Answer 16

Faux elles ont justement des fonctions DIFFÉRENTES
Ocytocine: nonapeptide qui provoque la contraction de l’utérus et stimule la sécrétion de lait
La vasopressine : nonapeptide qui stimule la réabsorption rénale de l’eau et augmente la pression artérielle

Question 17

Les hélices alpha et feuillet bêta sont les constituants de la structure IIaire

Answer 17

Vrai avce les coudes et boucles bêta

Question 18

L’hélice alpha est une hélice droite et en partie rigide

Answer 18

Vrai, elle est stabilisée par des liaisons H

Question 19

Hélice alpha:
Le pas de l’hélice est de 3,6 AA tout les deux tours soit 18 AA toutes les 5 spires = 2,7 nm

Answer 19

Faux de 3,6 AA PAR TOUR DE SPIRE

Question 20

La Globine
Environ 75 % des acides aminés sont engagées dans les hélices alpha

Answer 20

Vrai, contrairement à la chymotripsine enzymes digestive, quasiment dépourvu d’hélice alpha

Question 21

Les hélices alpha sont constitués d’une partie hydrophobe et d’une autre hydrophile

Answer 21

Vrai tous les acides aminés hydrophobe sont d’un côté, et tous les acides aminés hydrophiles sont de l’autre. Cela permet l’ancrage des protéines au niveau de la surface membranaire.

Question 22

Le feuillet plisse bêta (brin bêta):
Correspond a une conformations repliée composé de 2 segments ou plus

Answer 22

Faux conformations ÉTIRÉE stabilisée par des liaisons H (CO — NH) entre deux segments peptidiques
Segments dans meme sens > parallèle sinon anti parallèle

Question 23

Le coude bêta, comportant 8 AA, permet de relier 2 segments de feuillet plissé bêta antiparallèles, très long

Answer 23

Faux il est compose de 4 AA et les segments de feuillet qu’il permet de relier dont TRÈS COURT

Question 24

La structure tertiaire conrrespond au second degrés de repliement de la chaîne AA

Answer 24

Vrai

Question 25

La structure tertiaire est stabilisée par des ponts disulfures inter chiane entre 2 cystéine

Answer 25

Faux, INTRA chaîne

Question 26

Les protéines PRIONS à l’origine de maladie neurologique dégénératives avec par exemple chez les ovins, la vache folle

Answer 26

Faux
Ovins > tremblante du mouton
Bovins > vache folle (encéphalite bovine spongiforme)
Chez H > maladie de Creutzeld Jacob > mouvement anormaux, rigidité, démence, mort en 1 a 2 ans

Question 27

Forme normale de la prot PrP est hélice alpha + 43 % de feuillets bêta

Answer 27

Faux ca c’est la forme PATHOLOGIQUE
La forme normale est hélice alpha + 3% de feuillets bêta

Question 28

Structure tertiaire:
La structure en doigt de Zinc est composée de 25 AA

Answer 28

Vrai stabilisé par un ion Zn2+ associer à 2 cystéines et 2 histidine ou ‘4 cystéines

Question 29

La structure quaternaire est stabilisé par des liaisons ioniques uniquement

Answer 29

Faux elle est aussi stabilisé par des liaisons H et/ou des ponts disulfure inter chaînes

Question 30

Structure native = structure, tertiaire ou quaternaire pour laquelle la protéine n’est pas fonctionnelle

Answer 30

Faux pour laquelle la protéine EST fonctionnelle

Question 31

Les prot chaperon (hsp70) ou chaperon un (hsp60) facilitent l’acquisition des conformations native des prot en consommant énergie obtenue par hydrolyse de ATP

Answer 31

Vrai

Question 32

Protéines globulaires peuvent parfois être soumise à dénaturation, alors elles perdent leur structure Iaire en conservant leurs leur conformation native ( structure IIaire, IIIaire et IVaire)

Answer 32

Faux, elles PERDENT > CONFO NATIVES et CONSERVENT > STRUCTURE Iaire

Question 33

Les protéines globulaires sont stabilisé par des ponts disulfure, des liaisons H et la formation de complexe avec des ions métalliques

Answer 33

Vrai

Question 34

Les protéines fibrillaire sont insolubles et présente seulement dans le compartiment intracellulaire

Answer 34

Faux, elles sont présentes dans le

compartiment intracellulaire:
protéine du cytosquelette > tubuline
Myofibrilles: actine, myosine, tropomyosine
Kératine: épiderme

Compartiment extracellulaire:
Collagènes
Fibronectines et laminines
Séricine

Question 35

Protéine fibrillaire:
Leurs structure primaire est une zone en église, alpha et zone en feuillet bêta

Answer 35

Faux, ca c’est leur structure IIaire
Leurs structures primaire et répétitive et est très riche en glycine, proline, valine, alanine d’où un caractère en général hydrophobe

Question 36

Protéines fibrillaire:
La structure tertiaire et caractéristiques d’un monomère qui adopte souvent une disposition cylindrique

Answer 36

Vrai
Et la structure quaternaire est assez importante et résulte de la polymérisation du monomère

Question 37

La liaisons peptidiques sont hydrolysables

Answer 37

Vrai in vitro: hydrolyse totale > acide ou base forte
In vitro: hydrolyse partielle et spécifique > E
In vivo; peptidases-protéases

Elles peuvent être également dénaturées