Structure Des Peptides Et Des Protéines Flashcards
Le génome humain est composé de 23 000 gènes de structure mais il y a 10 000 transcrits/ ARNm
Faux 100 000
L’expression des gènes peut etre tissu spécifique ou temps spécifique
Vrai chaque type Caire n’exprime qu’une partie de l’info gène
Les ARN non codants participent également a la synthèse des prot
Vrai
Les familles de protéines qui ont des caractéristiques structura et fonctionnelles communes et qui sont souvent issus d’une duplication de gêne ancestraux ?
Famille des immunoglobuline
Des molécules HLA classe 1
Hémoglobines
Des R olfactifs > la + imp en terme de duplication des gènes
Les facteurs de transcription comportent:
Un domaine de fixation à l’hormone et un domaine de liaison à l’ADN
Faux ce sont les R d’hormones stéroïdes qui comportent ces deux domaines
Les facteurs de transcription comporte:
Un Domaine de dimérisation
En domaine de liaison à l’ADN
Les similitudes entre protéines peuvent impliquer la protéine entière ou uniquement des segments limités qu’on appelle domaine et qui correspond à des propriétés fonctionnels particulières
La comparaison Inter espèces est beaucoup plus simple avec les séquences protéiques qu’avec les séquences ADN
Vrai, la comparaison des protéines orthologue met en évidence les acides aminés conservés donc qui a une grande importance biologique = résidus variants et les AA non conservés = résidus invariants
Les résidus invariant sont ceux dont la mutation est supportable pour la conservation des propriétés fonctionnelles de la protéine
Faux, ce sont ceux dont la mutation N’EST PAS SUPPORTABLE
A l’intérieur d’une même espèce, la comparaison de séquence d’une même chaîne d’acide aminé, peut faire apparaître de petites différences entre acides aminés
Def de quoi ?
Polymorphisme génétique
On parle de peptides lorsque la séquence d’AA est < 50 AA
Faux lorsqu’elle est > 50 AA
Quand elle est < 50 on parle de protéines
Certaines protéines ne sont constituées que d’acides aminés, on parle de protéines conjuguées ou hétéroprotéines
Faux c’est les protéines qui sont constitués d’acides aminés et de molécules non protéiques qu’on appelle protéines conjugués ou hétéroprotéines
Les prot constituées que d’AA = prot simples ou holoprotéines
Protéines globulaires ou sphéroprotéines sont regroupées sur elle meme et non soluble dans l’eau
Faux SOLUBLE DANS L’EAU contrairement aux protéines fibreuses qui sont étalées et insoluble dans l’eau
Structure primaire est constitués d’hélices alpha et bêta
Faux d’enchaînement successif des AA qui sont reliés entre eux par des liaisons peptidiques > LIAISONS AMIDES COVALENTES ———-> RIGIDE ET PLANE
Structure Iaire:
L’orientation des protéines se fait de l’extrémité N ter > C ter
Vrai
Le glutathion est un isopeptide
Vrai, il est un tripeptide particulier car la liaison peptidique entre le glutamate et la cystéine se fait entre le NH2 de la cystéine et le COOH du radical du glutamate
La forme réduite du glutathion est G-S-S-G
Faux c’est G-SH
La FORME OXYDÉE EST G-S-S-G
Cette caractéristique qui confère un rôle important de protection contre l’oxydation cellulaire
L’ocytocine et la vasopressine sont 2 nonapeptides qui diffèrent seulement par 2 AA mais qui ont les même fonctions
Faux elles ont justement des fonctions DIFFÉRENTES
Ocytocine: nonapeptide qui provoque la contraction de l’utérus et stimule la sécrétion de lait
La vasopressine : nonapeptide qui stimule la réabsorption rénale de l’eau et augmente la pression artérielle
Les hélices alpha et feuillet bêta sont les constituants de la structure IIaire
Vrai avce les coudes et boucles bêta
L’hélice alpha est une hélice droite et en partie rigide
Vrai, elle est stabilisée par des liaisons H
Hélice alpha:
Le pas de l’hélice est de 3,6 AA tout les deux tours soit 18 AA toutes les 5 spires = 2,7 nm
Faux de 3,6 AA PAR TOUR DE SPIRE
La Globine
Environ 75 % des acides aminés sont engagées dans les hélices alpha
Vrai, contrairement à la chymotripsine enzymes digestive, quasiment dépourvu d’hélice alpha
Les hélices alpha sont constitués d’une partie hydrophobe et d’une autre hydrophile
Vrai tous les acides aminés hydrophobe sont d’un côté, et tous les acides aminés hydrophiles sont de l’autre. Cela permet l’ancrage des protéines au niveau de la surface membranaire.
Le feuillet plisse bêta (brin bêta):
Correspond a une conformations repliée composé de 2 segments ou plus
Faux conformations ÉTIRÉE stabilisée par des liaisons H (CO — NH) entre deux segments peptidiques
Segments dans meme sens > parallèle sinon anti parallèle
Le coude bêta, comportant 8 AA, permet de relier 2 segments de feuillet plissé bêta antiparallèles, très long
Faux il est compose de 4 AA et les segments de feuillet qu’il permet de relier dont TRÈS COURT
La structure tertiaire conrrespond au second degrés de repliement de la chaîne AA
Vrai
La structure tertiaire est stabilisée par des ponts disulfures inter chiane entre 2 cystéine
Faux, INTRA chaîne
Les protéines PRIONS à l’origine de maladie neurologique dégénératives avec par exemple chez les ovins, la vache folle
Faux
Ovins > tremblante du mouton
Bovins > vache folle (encéphalite bovine spongiforme)
Chez H > maladie de Creutzeld Jacob > mouvement anormaux, rigidité, démence, mort en 1 a 2 ans
Forme normale de la prot PrP est hélice alpha + 43 % de feuillets bêta
Faux ca c’est la forme PATHOLOGIQUE
La forme normale est hélice alpha + 3% de feuillets bêta
Structure tertiaire:
La structure en doigt de Zinc est composée de 25 AA
Vrai stabilisé par un ion Zn2+ associer à 2 cystéines et 2 histidine ou ‘4 cystéines
La structure quaternaire est stabilisé par des liaisons ioniques uniquement
Faux elle est aussi stabilisé par des liaisons H et/ou des ponts disulfure inter chaînes
Structure native = structure, tertiaire ou quaternaire pour laquelle la protéine n’est pas fonctionnelle
Faux pour laquelle la protéine EST fonctionnelle
Les prot chaperon (hsp70) ou chaperon un (hsp60) facilitent l’acquisition des conformations native des prot en consommant énergie obtenue par hydrolyse de ATP
Vrai
Protéines globulaires peuvent parfois être soumise à dénaturation, alors elles perdent leur structure Iaire en conservant leurs leur conformation native ( structure IIaire, IIIaire et IVaire)
Faux, elles PERDENT > CONFO NATIVES et CONSERVENT > STRUCTURE Iaire
Les protéines globulaires sont stabilisé par des ponts disulfure, des liaisons H et la formation de complexe avec des ions métalliques
Vrai
Les protéines fibrillaire sont insolubles et présente seulement dans le compartiment intracellulaire
Faux, elles sont présentes dans le
compartiment intracellulaire:
protéine du cytosquelette > tubuline
Myofibrilles: actine, myosine, tropomyosine
Kératine: épiderme
Compartiment extracellulaire:
Collagènes
Fibronectines et laminines
Séricine
Protéine fibrillaire:
Leurs structure primaire est une zone en église, alpha et zone en feuillet bêta
Faux, ca c’est leur structure IIaire
Leurs structures primaire et répétitive et est très riche en glycine, proline, valine, alanine d’où un caractère en général hydrophobe
Protéines fibrillaire:
La structure tertiaire et caractéristiques d’un monomère qui adopte souvent une disposition cylindrique
Vrai
Et la structure quaternaire est assez importante et résulte de la polymérisation du monomère
La liaisons peptidiques sont hydrolysables
Vrai in vitro: hydrolyse totale > acide ou base forte
In vitro: hydrolyse partielle et spécifique > E
In vivo; peptidases-protéases
Elles peuvent être également dénaturées
