Relation Structure/fct Des Peptides Et Protéines Flashcards

1
Q

Les C exocrines du pancréas produisent des E digestives

A

Vrai et ses C endocrines produisent des hormones peptidiques resp de la régulation du métabolisme énergétique

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2
Q

Le précurseur inactif de insuline est le preproinsuline qui comporte des segments A et B relies au C et un peptide signal N ter

A

Vrai

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3
Q

Première étape est la création de 2 pont disulfure (=S-S) inter chaînes et 1 pont S-S intra chaîne au sein de la preproinsuline

A

Faux c’est la 2ème étape et c’est au niveau de la PROINSULINE
La 1 ère étape élimination des 23AA du peptide signal > changement 1er AA et création de 3 ponts S-S > est le clivage du peptide signal de la preproinsuline

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4
Q

La chaîne A comporte 30 AA

A

Faux, elle comporte 21 AA c’est la chaîne B qui comporte 30 AA

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5
Q

La 3eme etape est le clivage du segment C sur la proinsuline

A

Vrai on se retrouve avec deux chaînes A et B qui est insuline

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6
Q

Le glucagon est une hormone hyperglycémiante compose d’une seule chaîne polypeptidique de 14 AA

A

Faux, de 29 AA !! Il dérive du préproglucagon et du proglucagon

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7
Q

La somatostatine est composé de 14 AA.

A

Vrai elle est s’y,thétosee pat les C du pancréas, de hypothalamus et certaines C intestinales

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8
Q

Les immunoglobulines sont des anticorps synthétisés par les LT

A

Faux ils sont synthétisés par des LB
Il y a des fractions présentes au niveau des LB et des fractions libres: les Ig libres sont plasmatiques

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9
Q

Dans des maladies hématologiques, un pic d’Ig signale une infection

A

Vrai

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10
Q

Chaque Ig porte 4 chaînes légères L et 2 chaînes lourdes H identiques

A

Faux ! 2 CHAÎNES LÉGÈRES L identiques et 2 chaînes lourdes H identiques
C’est un tétramère H2L2

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11
Q

Les chaînes de Ig sont reliées par des ponts disulfures intra et inter chaînes

A

Vrai. Les S-S intra chaînes entraînent la formation de demi boucles caractérisqtiques des Ig&raquo_space; domaines

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12
Q

La chaîne légère L comporte la moitié N-ter: région constante C et la moitié C ter: région variable V, spécifique de chaque Ig

A

Faux, la moitié N-ter: région VARIABLE V
La moitié C ter: région CONSTANTE C

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13
Q

La chaîne lourde H comporte
La 3/4 cote C ter: régions constantes C1 C2 et C3

A

Vrai et le 1/4 cote N ter: région variable V

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14
Q

Les portions de molécule d’Ig qui se lie de façon spécifique a son antigène est représentée par les 2 régions constantes des chaînes L et H.

A

Faux aux régions VARIABLES de Ig
Cela correspond au site d’anticorps. Chaque Ig a 2 sites d’anticorps id

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15
Q

Les chaînes lourdes sont glycosylées (post trad)

A

Vrai

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16
Q

Les sites antigéniques sont formes par la région variable de la chaîne lourde ainsi que la région variable de la chaîne légère

A

Vrai

17
Q

Il existe 2 types de chaînes lourdes: kappa et lambda et il existe 5 types de chaînes lourdes définissant 5 classes d’Ig

A

Faux c’est 5 types de chaînes LOURDES:
Delta IgD
Gamma. IgG
Epsilon IgE
Micro IgM
Alpha IgA
et 2 types de chaînes LÉGÈRES

18
Q

Les IgG sont des tétramères

A

Vrai
IgM a 5 unités tetrameriques

19
Q

C’est au niveau des parties constantes des chaînes lourdes que se forment les l qui forment les polymères

A

Vrai

20
Q

Les hémoglobines sont des holoprotéines constituées d’une copule protéique: globine et d’une partie prosthétique: groupement héminique

A

Faux, ce sont des HÉTÉROPROTÉINES

21
Q

Il y a diff formes de chaînes de globines. Chez adulte:
HbA1: alpha2beta2 qui représente + de 97% de Hémoglobine totale
HbA2: alpha2delta2 qui représente 1,5 a 3% de Hémoglobine totale

A

Vrai

22
Q

Structure de base des grpmt héminiques est le noyau pyrrole. 4 noyaux porphyre s’associent pour former une structure cyclique: le noyau pyrrole

A

Faux, c’est 4 noyaux PYRROLE qui s’associent pour former une structure cyclique: le noyau PORPHYRE

23
Q

On passe des porphyre au groupement et héminique par introduction d’un ion fer, au centre du noyau tétrapyrrolique

A

Vrai l’atome de fer à à l’État ferreux est au centre du plan défini par les noyaux Pyroles et s’unit au quatre atomes d’azote par des liaisons de coordinence > partie prothétique, chaque globe porte un groupement héminique

24
Q

Les chaînes polypeptidique sont identiques deux à deux

A

Vrai

25
Q

La chaîne alpha est constituée de 146 AA

A

Faux c’est les chaînes bêta, gamma, et delta
Les chaînes alpha sont constitués de 141 AA

26
Q

Les chaînes alpha et bêta diffèrent de 40 AA

A

Faux de 80 AA
Ce sont les chaînes bêta et gamma qui diffèrent de 40 AA
Bêta et delta diffèrent de 10 AA

27
Q

Structure IIaire:
La structure est en hélice alpha sur 70 % de la longueur

A

Vrai

28
Q

Structure IIaire:
Les chaînes bêta comportent 8 régions hélicoïdales

A

Vrai désignées de A à H tandis que les chaînes alpha n’en comportent que 7 car il y a absence de hélice D

29
Q

Structure IIIaire:
Elle est stabilisée par des l H et des forces de Van der Waals ce qui forme une structure globulaire très compacte ou chaîne est reliée sur elle même

A

Vrai

30
Q

Heme se positionne entre segments E et F qui forme poche de heme qui est orientée vers int

A

Faux vers EXTÉRIEUR

31
Q

Le fer doit rester à état bivalent Fe2+ pour pouvoir se coordonner à oxygène

A

Vrai

32
Q

La l fer histidine F8 est lâché et distale alors que la la liaison en E7 est forte et proximale

A

Faux c’est inverse

33
Q

Hg est un molécule globulaire tétramère de 4 ssu alpha et 4 ssu bêta donc 8 hèmes et 8 fers, il fixe donc 8 O2

A

Faux 2 ssu alpha et 2 ssu bêta donc 4 hemes, 4 fers et il fixe 4 O2

34
Q

Hémoglobine est soumises a des transitions allostreriques

A

Vrai

35
Q

L’O2 se fixe de manière irréversible

A

Faux RÉVERSIBLE

36
Q

La molécule 2,3 DPG stabilise qui stabilise la forme T

A

Vrai

37
Q

Première molécule d’O2 entraine quoi ?

A

Rupture du pont salin et expulsion du 2,3 DPG
Élargissement de espace entre noyaux pyrroles
Élargissent des poches de heme

Hg passe ainsi ss forme R