Relation Structure/fct Des Peptides Et Protéines Flashcards
Les C exocrines du pancréas produisent des E digestives
Vrai et ses C endocrines produisent des hormones peptidiques resp de la régulation du métabolisme énergétique
Le précurseur inactif de insuline est le preproinsuline qui comporte des segments A et B relies au C et un peptide signal N ter
Vrai
Première étape est la création de 2 pont disulfure (=S-S) inter chaînes et 1 pont S-S intra chaîne au sein de la preproinsuline
Faux c’est la 2ème étape et c’est au niveau de la PROINSULINE
La 1 ère étape élimination des 23AA du peptide signal > changement 1er AA et création de 3 ponts S-S > est le clivage du peptide signal de la preproinsuline
La chaîne A comporte 30 AA
Faux, elle comporte 21 AA c’est la chaîne B qui comporte 30 AA
La 3eme etape est le clivage du segment C sur la proinsuline
Vrai on se retrouve avec deux chaînes A et B qui est insuline
Le glucagon est une hormone hyperglycémiante compose d’une seule chaîne polypeptidique de 14 AA
Faux, de 29 AA !! Il dérive du préproglucagon et du proglucagon
La somatostatine est composé de 14 AA.
Vrai elle est s’y,thétosee pat les C du pancréas, de hypothalamus et certaines C intestinales
Les immunoglobulines sont des anticorps synthétisés par les LT
Faux ils sont synthétisés par des LB
Il y a des fractions présentes au niveau des LB et des fractions libres: les Ig libres sont plasmatiques
Dans des maladies hématologiques, un pic d’Ig signale une infection
Vrai
Chaque Ig porte 4 chaînes légères L et 2 chaînes lourdes H identiques
Faux ! 2 CHAÎNES LÉGÈRES L identiques et 2 chaînes lourdes H identiques
C’est un tétramère H2L2
Les chaînes de Ig sont reliées par des ponts disulfures intra et inter chaînes
Vrai. Les S-S intra chaînes entraînent la formation de demi boucles caractérisqtiques des Ig»_space; domaines
La chaîne légère L comporte la moitié N-ter: région constante C et la moitié C ter: région variable V, spécifique de chaque Ig
Faux, la moitié N-ter: région VARIABLE V
La moitié C ter: région CONSTANTE C
La chaîne lourde H comporte
La 3/4 cote C ter: régions constantes C1 C2 et C3
Vrai et le 1/4 cote N ter: région variable V
Les portions de molécule d’Ig qui se lie de façon spécifique a son antigène est représentée par les 2 régions constantes des chaînes L et H.
Faux aux régions VARIABLES de Ig
Cela correspond au site d’anticorps. Chaque Ig a 2 sites d’anticorps id
Les chaînes lourdes sont glycosylées (post trad)
Vrai
Les sites antigéniques sont formes par la région variable de la chaîne lourde ainsi que la région variable de la chaîne légère
Vrai
Il existe 2 types de chaînes lourdes: kappa et lambda et il existe 5 types de chaînes lourdes définissant 5 classes d’Ig
Faux c’est 5 types de chaînes LOURDES:
Delta IgD
Gamma. IgG
Epsilon IgE
Micro IgM
Alpha IgA
et 2 types de chaînes LÉGÈRES
Les IgG sont des tétramères
Vrai
IgM a 5 unités tetrameriques
C’est au niveau des parties constantes des chaînes lourdes que se forment les l qui forment les polymères
Vrai
Les hémoglobines sont des holoprotéines constituées d’une copule protéique: globine et d’une partie prosthétique: groupement héminique
Faux, ce sont des HÉTÉROPROTÉINES
Il y a diff formes de chaînes de globines. Chez adulte:
HbA1: alpha2beta2 qui représente + de 97% de Hémoglobine totale
HbA2: alpha2delta2 qui représente 1,5 a 3% de Hémoglobine totale
Vrai
Structure de base des grpmt héminiques est le noyau pyrrole. 4 noyaux porphyre s’associent pour former une structure cyclique: le noyau pyrrole
Faux, c’est 4 noyaux PYRROLE qui s’associent pour former une structure cyclique: le noyau PORPHYRE
On passe des porphyre au groupement et héminique par introduction d’un ion fer, au centre du noyau tétrapyrrolique
Vrai l’atome de fer à à l’État ferreux est au centre du plan défini par les noyaux Pyroles et s’unit au quatre atomes d’azote par des liaisons de coordinence > partie prothétique, chaque globe porte un groupement héminique
Les chaînes polypeptidique sont identiques deux à deux
Vrai
La chaîne alpha est constituée de 146 AA
Faux c’est les chaînes bêta, gamma, et delta
Les chaînes alpha sont constitués de 141 AA
Les chaînes alpha et bêta diffèrent de 40 AA
Faux de 80 AA
Ce sont les chaînes bêta et gamma qui diffèrent de 40 AA
Bêta et delta diffèrent de 10 AA
Structure IIaire:
La structure est en hélice alpha sur 70 % de la longueur
Vrai
Structure IIaire:
Les chaînes bêta comportent 8 régions hélicoïdales
Vrai désignées de A à H tandis que les chaînes alpha n’en comportent que 7 car il y a absence de hélice D
Structure IIIaire:
Elle est stabilisée par des l H et des forces de Van der Waals ce qui forme une structure globulaire très compacte ou chaîne est reliée sur elle même
Vrai
Heme se positionne entre segments E et F qui forme poche de heme qui est orientée vers int
Faux vers EXTÉRIEUR
Le fer doit rester à état bivalent Fe2+ pour pouvoir se coordonner à oxygène
Vrai
La l fer histidine F8 est lâché et distale alors que la la liaison en E7 est forte et proximale
Faux c’est inverse
Hg est un molécule globulaire tétramère de 4 ssu alpha et 4 ssu bêta donc 8 hèmes et 8 fers, il fixe donc 8 O2
Faux 2 ssu alpha et 2 ssu bêta donc 4 hemes, 4 fers et il fixe 4 O2
Hémoglobine est soumises a des transitions allostreriques
Vrai
L’O2 se fixe de manière irréversible
Faux RÉVERSIBLE
La molécule 2,3 DPG stabilise qui stabilise la forme T
Vrai
Première molécule d’O2 entraine quoi ?
Rupture du pont salin et expulsion du 2,3 DPG
Élargissement de espace entre noyaux pyrroles
Élargissent des poches de heme
Hg passe ainsi ss forme R
