Sekundær struktur

Question 1

Hvad er et nativt protein?

Answer 1

Det er en foldning af proteinet, der gør at det kan fungere

Question 2

Cytosolen af cellen har et reducerende miljø, hvad kan det have af betydning for proteinets foldning?

Answer 2

Ved et reducerende miljø kan proteinerne ikke have disulfidbroer.

Question 3

Hvad skyldes den dielektriske dipol i peptidbindinger?

Answer 3

Det skyldes at Oxygen i carboxylgruppen har en partiel negativ ladning og Nitrogen i aminogruppen har en partiel positiv ladning

Question 4

Hvad er Phi og Psi vinklerne for et polypeptid, hvor alle sidekæderne ligger i samme plan

Answer 4

Phi og Psi vinklerne skal være enten + eller - 180

Question 5

Beskriv random coil

Answer 5

Det er mangel på en veldefineret sekundær struktur

Question 6

Hvad svarer 1 Å til i nm?

Answer 6

1 Å = 0,1 nm

Question 7

Hvor er aminosyreresternes sidekæder placeret i en Alfa-helix

Answer 7

Sidekæderne er placeret udenfor Alfa-helixens backbone

Question 8

Hvor lang er en omgang i en Alfa-helix i Å og antal aminosyrerester?

Answer 8

5,4 Å og 3,6 aminosyrerester

Hver aminosyrerest svarer til 1,5 Å

Question 9

Er Alfa-helixer normalvis venstre eller højredrejet?
Hvad er dens Phi og Psi vinkler?
Hvor bred er en Alfa-helix?

Answer 9

En Alfa-helix er højredrejet.
Phi = -57 grader
Psi = -47 grader
En Alfa-helix er typisk 10 Å bred

Question 10

Hvad karakterisere en Alfa-helix mht. struktur og stabilisering?

Answer 10

Der er hydrogenbindinger mellem rest i og i+4.
Der er capping af de yderste aminosyrerester i hver af enderne, der kan interagere med solventet
En Alfa-helix er tætpakket hvilket skaber van der waal og muligheden for hydrofobe interaktioner.
Der er en makrodipol igennem strukturen

Question 11

Hvilken aminosyre er bedst og hvilken er dårligst til at danne Alfa-helixer?

Answer 11

Bedst: Alanin

Dårligst: Glycin

Question 12

Hvad er Phi og Psi vinklerne for parallelle og antiparallelle Beta-sheets?

Answer 12

Phi:
Antiparallelle: -140 grader
Parallelle: - 120 grader

Psi:
Antiparallelle: + 135 grader
Parallelle: + 113 grader

Question 13

Hvilke aminosyrerester finder man sjældent i Alfa-helixer og hvorfor?

Answer 13

Asn, Ser, Cys, IIe, Thr, Pro og Gly

Pga. deres størrelse og konformation. Nogle af dem er forgrenede på deres C-beta

Question 14

Hvordan er sidekæderne placeret i et Beta-sheet, og hvordan er hydrogenbindinger?

Answer 14

Sidekæderene er placeret så de peger skiftevis op eller ned ift. backbone.
Hydrogenbindingerne er mellem strengene og deres interne vinkler afgøre om der er tale om parallelle eller antiparallelle

Question 15

Hvorfor er den antiparallelle konformation af Beta-sheets mere stabil end den parallelle?

Answer 15

Det skyldes at hydrogenbindingerne er vinkelrette i den antiparallelle.
Samtidig vil denne vinkel skabe en kortere afstand mellem resterne, der danner bindingen.

Question 16

Hvor langt er en periode (2 AA rester) i henholdsvis et antiparallelt og et parallelt Beta-sheet?

Answer 16

Antiparallelt: 7 Å
Parallelt: 6,5 Å

Question 17

Beskriv et Beta-turn

Answer 17

Et Beta-turn består af 4 aminosyrerester, der vender strukturen 180 grader.
Der er hydrogenbindinger mellem AA rest 1 og 4, de 2 andre aminosyre kan interagere med solventet, hvis det er placeret på ydersiden af proteinet.
Der findes ofte Gly og Pro.

Question 18

Tegn et Ramachanran-plot og indtegn hvor Alfa-helixer og Beta-sheets typsik befinder sig

Answer 18

Question 19

Hvad forstås ved en supersekundær struktur?

Answer 19

Det er nogle fysisk favorable måder for sekundære strukturer, at være organiseret på. De vil ikke være stabile i sig selv, men kan være del af et større fold
Dette kaldes også et motiv

Question 20

Hvad forstås ved site-directed mutagenese?

Answer 20

Det er en mutation i den primære struktur af et protein.

Det laves i lab for at undersøge betydningen af specifikke aminosyre, eller for at øge stabiliteten af et kunstigt.

Question 21

Hvad betyder coiled coil?

Answer 21

Det er 2 Alfa-helixer, der er snoet omkring hinanden, så det bliver en venstre drejet Alfa-helix. Denne struktur ses bla. i Alfa-keratin.

Question 22

Beskriv strukturen af collagen

Answer 22

collagen består af 3 venstre drejet Alfa-helixer, der danner en stor superhelix, der er højre drejet.
Det består af aminosyrerne Gly, Ala, Pro og 4-hydroxyprolin, der er små eller har cis-konformation.

Question 23

Hvad afgøre et proteins opløselighed?

Answer 23

Temperatur, saltkoncentration, pH og aminosyrerne

Question 24

Hvad gør en øget saltkoncentration for proteinets opløselighed?

Answer 24

Det vil få opløseligheden til at falde

Question 25

Definer et loop

Answer 25

Et loop er en ikke veldefineret struktur, der er placeret mellem sekundære strukturer.
De vender retningen på strukturen

Question 26

Definer et domæne

Answer 26

Et domæne er et subunit. Den folder til et kompakt, lokalt og semi-uafhængigt unit.
Det vil være i stand til at fastholde sin struktur, hvis det adskilles fra proteinet

Question 27

Definer et motiv

Answer 27

Et motiv er det samme som en supersekundærstruktur.
Det er nogle fysisk favorable måder for sekundære strukturer, at være organiseret på. De vil ikke være stabile i sig selv, men kan være del af et større fold

Question 28

Definer et modul

Answer 28

Et modul er stabilt og gentages flere steder i det samme protein.
Det behøver ikke at være placeret lige efter hinanden.
Et eksempel er gentagelsen af domæner

Question 29

Definer et fold

Answer 29

Et fold er strukturelle formationer i et protein. Det er dannet ud fra hydrogenbindinger, saltbroer og disulfidbroer.
Et fold kan godt være et motiv

Question 30

Hvad er karakteristisk for metalioner, og hvilke egenskaber er knyttet til bløde og hårde metalioner?

Answer 30

En metalion er en Lewis syre, og kan koordineres ift. Ligander, der er R-grupper på aminosyrerester, der er Lewis baser.

Blød = store, lavt oxidationstal og poliserbare - binder soft ligander og har kovalent karakter.

Hård = mindre, højt oxidationstal og ikke så poliserbare. - binder kun Hard ligander og bindingen har ion karakter

Question 31

Tegn et Ramachandran plot for Gly, Pro, Ile, Val og der hvor alle aminosyrerester er tilladte

Answer 31

Pro har en låst Phi vinkel på -60 grader