MM enzymkinetik Flashcards
Hvad er karakteristisk for enzymer?
Enzymer katalysere biokemiske reaktioner effektivt og selektivt.
Enzymer påvirker ikke ligevægten, men har kun betydning for reaktionshastigheden.
De har et aktivt site, der er specifikt til deres substrat(er)
Definer begrebet aktiveringsenergi
Aktiveringsenergi er forskellen i energi mellem Transitions state og ground state.
Aktiveringsenergien påvirkes af enzymer, da ΔG afspejler mængden af energi det kræves at arrangere og bryde bindinger.
Hvad er forholdet mellem aktiveringsenergi og reaktionshastighed?
Der er et reciprokt forhold mellem reaktionshastighed og aktiveringsenergi:
Reaktionshastigheden falder, når aktiveringsenergien stiger.
Aktiveringsenergien falder når temperaturen stiger, og det får reaktionshastigheden til at stige
Definer begrebet hastighedsbegrænsende trin
Det hastighedsbegrænsende trin er det trin i reaktions vejen, der tager længst tid, da det har den højeste aktiveringsenergi.
For MM enzymer er dette Kcat.
Definer begrebet transition state
Transitions state forekommer når aktiveringsenergien er opnået og vi har en kort kemisk forbindelse, der kun kan falde i ΔG.
Det dannes når bindinger brydes, formes eller ladninger forandres.
Dette er ikke et intermediet, da det er meget ustabilt.
Det er lige sandsynligt at der dannes enten S som P.
Definer et apoenzym og et holoenzym
Et apoenzym er et enzym uden sin prostetiske gruppe, og det er derfor ikke fuldt funktionelt.
Et holoenzym er et fuldt funktionelt enzym med cofaktor eller andre prostetiske grupper.
Hvad karakterisere enzymklassen oxidoreduktaser?
Denne enzymklasse katalysere oxidations- eller reduktionsreaktioner med overførsel af elektroner i form af hydroner.
Fx. dehydrogenase
Hvad karakterisere enzymklassen hydrolaser?
De katalysere kløvning af bindinger under forbrug af vand.
Peptidaser kløver fx. peptidbindinger
Hvad karakterisere enzymklassen ligaser?
De katalysere dannelsen af nye kovalente bindinger ved hydrolyse af ATP
Forklar hvorfor enzymer er gode katalysatorer
Enzymer kan stabilisere Transition state, da de har større affinitet til transition state ift. substratet
Enzymerne indeholder katalytiske grupper, der kan ændre reaktionsvejen, da de er i stand til at binde flere substrater.
De er i stand til at udelukke vand fra det aktive site.
De kan lave intermedier og induced fit
Forklar hvordan enzymet stabilisere en binding
Det gør den ved elektrostatiske interaktioner, der ikke er kovalente bindinger: ioninteraktioner, Van der Waalske interaktioner og den hydrofobe effekt.
Disse svage interaktioner er den drivende kraft for enzym-katalysen.
Beskriv bindingsenergien ΔG(B)
ΔG(B) er den overordnede bindingsenergi, og denne energi bruges til at sænke aktiveringsenergien for reaktionen, da særlige katalytiske grupper såsom metalioner, kan overfører, aktivere eller modtage grupper fra et substrat.
Særligt enthalpi er vigtig for bindingsenergien
Forklar en generel syre-base-katalyse
Der er en generelt svag syre eller base i polypeptidkæden, hvor der kan ske overførsel af protoner.
Reaktionshastigheden for denne reaktion vil være særligt pH afhængigt
Hvilke aminosyre indgår ofte i syre-base-katalyse?
His, Ser, Asp, Glu, Lys, Arg, Cys og Tyr
Aminosyre med en pKr-værdi + Ser
Hvad er den katalytiske triade for Serin-proteaser, og hvilke aminosyre er syre og base?
Asp, His og Ser.
His fungere som generel base og tager en proton fra Ser, der fungere som generel syre.
