Primær struktur Flashcards
Opskriv Lambert Beers lov
A = log(I_0 / I) = E * K * l
I_0 = intensiteten af lyset I = intensiteten af lyset, der kommer igennem opløsningen E = den molære absorbans for stoffet målt i liter/mol cm C/K = koncentrationen af opløsningen L = længden af cuvetten, der indeholder væsken.
Hvilke stoffer kan benyttes til at nedbryde disulfidbroer?
Dithiothreitol (DDT) eller perfomic acid
Definer begreberne ortologe og paraloge
Paralog betyder at 2 proteiner, der har næsten samme sekvens og funktion, samtidig med at de stammer fra samme art.
Ortologer betyder 2 proteiner, der har næsten samme sekvens og funktion, men som stammer fra forskellige arter
Definer det isoelektriske punkt og opskriv formlen for dette
Det isoelektriske punkt er når en polypeptid kæde har en ladning på 0.
pI = (pK1 + pK2)/2
Hvilke aminosyre har syre-base egenskaber?
Hvor mange ioniseringsstadier har de
Kan protoneres og er baser: Lys, Arg og His.
Kan deprotoneres og er syre: Asp, Glu, Cys og Tyr.
De har altså 3 pKa værdier og kan derfor findes i 4 ioniseringsstadier.
Hvad gælder der for ændringer i pKa pga. intermolekylære interaktioner?
Molekyler vil altid søge efter den højeste stabilitet og det laveste energi niveau.
Det er ufavorabelt at have 2 ens ladninger tæt på hinanden.
Hvis der er 2 positive ladninger vil pKa blive sænket, så den den hurtigere smider sin proton.
Hvis der er 2 negative ladninger vil pKa stige, så den vil holde på sin proton i længere tid
Hvad sker der med pKa for en negativt ladet gruppe i nærheden af noget negativt, positiv eller hydrofobt?
pKa for en negativ gruppe vil falde i nærheden af en positiv ladning (proton afgives hurtigere)
pKa for en negativ gruppe vil stige, hvis den er i nærheden af noget hydrofobt.
pKa for en negativ gruppe vil stige, hvis den er i nærheden af noget negativt (den vil holde på sin proton længere)
Hvad sker der med pKa for en positivt ladet gruppe i nærheden af noget negativt, positivt eller hydrofobt?
pKa vil stige når den positive gruppe er i nærheden af noget negativt (den vil holde længere på sin proton)
pKa vil falde når den positive gruppe er i nærheden af noget positivt (den vil afgive sin proton hurtigere)
pKa vil falde når den positive gruppe er i nærheden af noget hydrofobt (den vil hurtigere smide sin proton)
Nævn 5 vigtige karakteristika ved peptidbindinger
- Peptidbindinger har ca. 40% dobbeltbindingskarakter pga. resonans stabilitet.
- bindingen er plan
- Transkonformation er foretrukket
- Der er rotation omkring Phi og Psi vinklerne
- Peptidbindinger er termodynamisk set ustabile, men de er stabile under fysiologiske betingelser
Hvor er en Phi-binding
Phi bindingen har fri drejelighed og sidder mellem C-alfa og N
Hvor er en Psi-binding
Psi bindingen har fri drejelighed og sidder mellem C-alfa og C
Hvad er en rotamer?
Rotamere er sidekæde konformationer med lav energi.
Hvor befinder de ladet aminosyrerester sig i et protein?
De befinder sig typisk på overfladen, hvor de kan vekselvirke med solventet.
Hvor befinder henholdsvis polære og upolære aminosyrerester sig typisk i et protein?
Polære aminosyrerester befinder sig typisk på overfladen, hvor de kan vekselvirke med solventet.
De kan også findes indeni proteinet, hvor de kan vekselvirke med andre aminosyrerester.
Upolære aminosyrerester befinder sig typisk i en hydrofoblomme i protein, det skyldes den hydrofobe effekt
Hvilke aminosyre er forgrenet på Beta-carbonet?
Valin, Isoleucin og Threonin
Hvilke polære og uladet aminosyre kan danne hydrogenbindinger?
Ser, Thr, Asn og Gln
Hvad betyder deaminering, og hvilke aminosyre kan gøre det?
Deaminering betyder at der substitueres en carboxylsyre ind i aminosyren i stedet for en aminogruppe.
Det er Gln og Asn der kan deaminere ved sur hydrolyse
Ved hvilken pH er et protein mindst opløseligt?
pH = pI
Hvilken enhed måler man vægten af en aminosyre
g/mol eller Da
Hvordan kan pI udregnes for et polypeptid?
Man opskriver alle de grupper, der kan protoniseres og deprotoniseres.
Det er C-terminus, N-terminus og eventuelle R-grupper. Man opskriver peptidets ladning ved pH, som er højere og lavere end hver af de opskrevne pKa værdierne
Man benytter de 2 pKa-værdier, der er tættes på den neutrale ladning:
pI = pKa1 + pKa2 / 2
Forklar hvorfor Gamma-carboxylgruppen i Glutamat har en højere pKa-værdi end Alfa-carboxylgruppen
Det skyldes den positive ladning, der er på aminogruppen ved siden af Alfa-carboxylgruppen. For at stabilisere den positive ladning, sker der et fald i pKa for Alfa-carboxylgruppen, der hurtigere vil afgive sin proton og få en negativ ladning.
Forklar hvorfor Epsilon-aminogruppen i Lysin har en højere pKa end Alfa-aminogruppen
Det skyldes den negative ladning på carboxylgruppen ved siden af Alfa-aminogruppen.
Den negative ladning stabilisere den positive ladning fra Alfa-aminogruppen, og hæver pKa således at den holder på sin proton i længere tid.
Alfa-carbonet på de fleste aminosyre er chiralt, hvilken aminosyre er undtagelsen?
Hvilken konformation indtager de øvrige aminosyre med et chiralt Alfa-carbon?
Glycin har ikke et chiralt carbon.
99% af alle øvrige aminosyre indtager L-form
Nævn 4 funktioner af metalbinding til proteiner
Metalioner er koordineret i proteiner, og er derfor med til at bestemme proteinets konformation.
Metaler kan indgå i ion-dipol interaktioner, der kan stabilisere proteiner.
Kan benyttes som cofaktorer i enzymatiske reaktioner
Kan ændre oxidationstallet for sig selv
Hvilke aminosyre er med til at koordinere bløde metalioner via ion-dipol interaktioner?
Histidin, Glutamat, Methionin, Threonin, Aspartat og Asparagin.
Fælles for disse er at de er store og nemme at polarisere.
Beskriv styrken af en ion interaktion med en formel og forklar hvad den afhænger af
Styrken af ioninteraktionerne afspejles i:
E=q1q2/rD
F: force (styrken)
Q: størrelsen af ladningen
R: afstanden mellem de ladet grupper - det fungere kun for afstande mellem 10-40 nm.
D: dielektrisk konstant, som er dimensions løs og afhænger af antaller af dipoler i solventet.
Styrken af ioninteraktionerne er stærkere, jo lavere den dielektriske konstant er for solventet. Solventet skal helst ikke skærme for ladningen.
Ioninteraktionerne er den ikke-kovalente interaktion, der virker over den største distance og begrænser fleksibiliteten og bidrager i højere grad til foldningen af proteinet end den hydrofobe effekt gør.
