Quiz bioquímica 1 Flashcards

1
Q

¿Qué es un enlace peptídico?

A

Es una unión covalente que se forma entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro aminoácido; liberando una molécula de agua.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

¿Qué es un zwitterión?

A

Es una molécula que tiene cargas positivas y negativas internas pero que es globalmente neutra. En el caso de los aminoácidos; el zwitterión se forma cuando el grupo amino está protonado y el grupo carboxilo está desprotonado.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

¿Qué es el índice hidropático?

A

Es una medida que refleja la tendencia de una proteína o péptido a ser hidrofóbico o hidrofílico; evaluando la cantidad de residuos hidrofóbicos presentes.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

¿Cuáles son las diferencias entre péptidos y proteínas?

A

Los péptidos son cadenas cortas de aminoácidos; generalmente con menos de 50 aminoácidos; mientras que las proteínas son cadenas más largas y complejas; a menudo con más de 50 aminoácidos; y tienen estructuras más elaboradas.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

¿Qué son los péptidos?

A

Son secuencias cortas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos. Pueden actuar como señales químicas; hormonas; o tener otras funciones biológicas.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

¿Qué son las proteínas?

A

Son macromoléculas formadas por largas cadenas de aminoácidos que se pliegan en estructuras específicas para cumplir diversas funciones biológicas; como enzimas; hormonas; y anticuerpos.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

¿Qué es un grupo prostético?

A

Es una molécula no proteica que se une a una proteína para que esta pueda cumplir su función biológica. Ejemplos incluyen hemo en la hemoglobina y flavina en algunas enzimas.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

¿Qué es la cisteína y en qué consiste?

A

Es un aminoácido que contiene un grupo tiol (-SH). Es importante en la formación de enlaces disulfuro que estabilizan la estructura tridimensional de proteínas.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

¿Cuáles son las diferencias entre proteínas fibrosas y globulares?

A

Las proteínas fibrosas tienen una estructura alargada y son insolubles en agua; proporcionando soporte estructural (ej.; colágeno). Las proteínas globulares tienen una estructura compacta y son solubles en agua; realizando funciones como enzimas y hormonas (ej.; hemoglobina).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

¿Cómo se forma un enlace peptídico en detalle?

A

Se forma mediante una reacción de condensación entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) de otro; eliminando una molécula de agua para formar un enlace amida.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

¿Qué tipo de enlace es el enlace peptídico?

A

Es un enlace covalente.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

¿Cuál es la importancia del zwitterión en el comportamiento de los aminoácidos en solución acuosa?

A

El zwitterión afecta la solubilidad y el punto isoeléctrico de los aminoácidos; influenciando su capacidad para formar estructuras y realizar funciones biológicas.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

¿Cómo se determina el punto isoeléctrico de un aminoácido?

A

Es el pH al cual el aminoácido tiene una carga neta de cero. En este punto; el zwitterión está presente en equilibrio.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

¿Qué parámetros se utilizan para calcular el índice hidropático de un péptido o proteína?

A

Se utilizan los valores de hidropatía de los residuos individuales de aminoácidos; que reflejan su tendencia a interactuar con el entorno acuoso.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

¿Por qué es importante conocer el índice hidropático de una proteína?

A

El índice hidropático ayuda a predecir la estructura y la función de la proteína; como la formación de dominios hidrofóbicos y la localización de proteínas en las membranas celulares.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

¿Cuáles son algunos ejemplos de péptidos con funciones biológicas específicas?

A
  • Insulina (regula el metabolismo de glucosa)
  • oxitrocina (regula contracciones uterinas y lactancia)
  • endorfinas (actúan como analgésicos naturales).
17
Q

¿Cómo se clasifican las proteínas según su estructura?

A

Se clasifican en:
* Primarias (secuencia de aminoácidos)
* Secundarias (hélices alfa y hojas beta)
* Terciarias (plegamiento tridimensional completo)
* Cuaternarias (composición de varias cadenas polipeptídicas).

18
Q

¿Qué rol juegan los grupos prostéticos en las enzimas?

A

Los grupos prostéticos pueden ser necesarios para la actividad catalítica de la enzima; facilitando reacciones específicas o proporcionando un sitio de unión adicional.

19
Q

¿Cuáles son algunos ejemplos de grupos prostéticos comunes?

A

Hemo en la hemoglobina; biotina en algunas enzimas que catalizan carboxilaciones; y FAD en flavoproteínas.

20
Q

¿Cuál es la función de la cisteína en la formación de estructuras proteicas?

A

Forma enlaces disulfuro que estabilizan la estructura terciaria y cuaternaria de las proteínas al unir diferentes partes de la cadena polipeptídica.

21
Q

¿Cómo afectan los enlaces disulfuro a la estructura de las proteínas?

A

Estabilizan la estructura terciaria y cuaternaria de las proteínas; ayudando a mantener la conformación espacial correcta y la funcionalidad de la proteína.

22
Q

¿Qué características tienen las proteínas fibrosas que las hacen adecuadas para su función estructural?

A

Tienen estructuras alargadas y rígidas; con cadenas polipeptídicas organizadas en fibras o hebras que proporcionan resistencia y soporte mecánico.

23
Q

¿Qué funciones desempeñan las proteínas globulares en los organismos?

A

Desempeñan funciones como la catálisis de reacciones químicas (enzimas); transporte de moléculas (hemoglobina); y regulación de procesos biológicos (hormonas).

24
Q

¿Cómo se pliegan las proteínas globulares para alcanzar su forma funcional?

A

Se pliegan en una estructura compacta y esférica con dominios que permiten interacciones específicas con otras moléculas o sustratos.