Clase 3, 30 de agosto Flashcards
¿Qué son las proteínas?
Son macromoléculas formadas por largas cadenas de aminoácidos que se pliegan en estructuras específicas para cumplir diversas funciones biológicas.
¿Qué son los aminoácidos?
Son los bloques de construcción de las proteínas; compuestos por un grupo amino; un grupo carboxilo; un átomo de hidrógeno y un radical unido a un carbono alfa.
¿Cuáles son las diferencias entre el retículo endoplásmico rugoso y liso?
El retículo rugoso tiene ribosomas adheridos y participa en la síntesis de proteínas; mientras que el liso carece de ribosomas y está involucrado en la síntesis de lípidos y detoxificación.
¿Cómo se comportan las proteínas como enzimas?
Catalizan reacciones químicas acelerando la velocidad de reacción sin ser consumidas en el proceso.
¿Cómo se comportan las proteínas como anticuerpos?
Reconocen y se unen a antígenos para neutralizar patógenos o marcarlos para su eliminación por el sistema inmunológico.
¿Cómo se comportan las proteínas como hormonas?
Actúan como mensajeros químicos que regulan diversas funciones corporales; como el crecimiento; el metabolismo y la reproducción.
¿Cómo se comportan las proteínas como receptores?
Reciben señales de fuera de la célula y transmiten la señal hacia el interior para desencadenar una respuesta celular.
¿Cómo se comportan las proteínas como proteínas transportadoras?
Transportan moléculas o iones a través de membranas biológicas; como la hemoglobina transporta oxígeno.
¿Cómo se comportan las proteínas como fibras musculares?
Forman filamentos que se contraen y relajan para generar movimiento en los músculos.
¿Cómo se comportan las proteínas en plumas y telarañas?
Proporcionan estructura y resistencia; como en las queratinas de plumas o la seda de araña.
¿Cómo se comportan las proteínas en el cristalino del ojo?
Forman estructuras transparentes que enfocan la luz en la retina; permitiendo la visión.
¿Cuáles son las partes de un aminoácido?
Un carbono alfa; un grupo amino; un grupo carboxilo; un átomo de hidrógeno y un grupo radical.
¿Qué son los esteroisómeros?
Son compuestos que tienen la misma fórmula molecular pero difieren en la disposición espacial de sus átomos.
¿Qué es la hemoglobina?
Es una proteína en los glóbulos rojos que transporta oxígeno desde los pulmones a los tejidos y devuelve dióxido de carbono a los pulmones.
¿Cómo actúan los aminoácidos con los ácidos y bases?
Los aminoácidos pueden actuar como ácidos o bases según el pH del entorno; participando en reacciones de intercambio de protones.
¿Qué es la forma no iónica de un aminoácido?
Es una forma teórica donde el aminoácido no tiene cargas; pero en la práctica; los aminoácidos suelen existir como zwitteriones.
¿Qué es un zwitterion?
Es una molécula que tiene cargas positivas y negativas internas pero es globalmente neutra; común en aminoácidos en soluciones acuosas.
¿Cómo se clasifican los aminoácidos?
Se clasifican en no polares/alifáticos; polares/sin carga; aromáticos; y con grupos radicales cargados positiva o negativamente.
¿Qué son los pk y para qué sirven?
Los pk son valores que indican la fuerza de un ácido o base; útiles para predecir el comportamiento de aminoácidos y otras moléculas en soluciones acuosas.
¿Qué es la curva de titulación del aminoácido y para qué sirve?
Es un gráfico que muestra cómo cambia el pH de una solución a medida que se añaden ácidos o bases; útil para determinar el punto isoeléctrico y los pk de un aminoácido.
¿Qué es un enlace peptídico?
Es un enlace covalente que se forma entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro; liberando agua.
¿Qué es un protómero?
Es una unidad estructural en proteínas oligoméricas que puede ensamblarse con otras para formar un complejo proteico funcional.
¿Qué son las proteínas simples y conjugadas?
Las proteínas simples están formadas solo por aminoácidos; mientras que las conjugadas tienen un grupo no proteico unido; como hemo en la hemoglobina.
¿Qué es la estructura cuaternaria de una proteína?
Es el ensamblaje de varias cadenas polipeptídicas (subunidades) en una proteína funcional completa.
¿Cuáles son las diferencias entre los 4 niveles de estructura de las proteínas?
La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos; la secundaria son patrones locales (hélices; hojas); la terciaria es el plegamiento tridimensional completo; y la cuaternaria es la asociación de varias cadenas.
¿Qué es el esqueleto de una cadena peptídica?
Es la columna vertebral repetitiva de una cadena polipeptídica formada por átomos de nitrógeno; carbono alfa; y carbono carbonilo.
¿Qué es la estructura secundaria de una proteína?
Es la disposición local de la cadena polipeptídica en patrones como hélices alfa y hojas beta; estabilizados por enlaces de hidrógeno.
¿Qué es una hélice alfa?
Es un tipo de estructura secundaria en proteínas donde la cadena polipeptídica se enrolla en una hélice mantenida por enlaces de hidrógeno entre residuos cercanos.
¿Qué es una hoja beta?
Es una estructura secundaria de proteínas en la que las cadenas polipeptídicas se alinean en filas paralelas o antiparalelas; estabilizadas por enlaces de hidrógeno.
¿Qué es un giro beta?
Es un tipo de estructura secundaria en proteínas que conecta segmentos de hélices alfa o hojas beta; a menudo con residuos de glicina y prolina.
¿Qué son las interacciones en el plegamiento de proteínas?
Son fuerzas como enlaces de hidrógeno; interacciones hidrofóbicas; y enlaces disulfuro que estabilizan la estructura tridimensional de una proteína.
¿Cómo se clasifican las proteínas?
Se clasifican en fibrosas; que tienen una estructura alargada y proporcionan soporte; y globulares; que tienen una forma compacta y realizan funciones variadas.
¿Qué son las proteínas nativas y la desnaturalización?
Las proteínas nativas tienen su estructura funcional correcta; mientras que la desnaturalización es la pérdida de esta estructura debido a cambios en pH; temperatura o agentes químicos.
¿Qué son los enlaces disulfuro?
Son enlaces covalentes que se forman entre dos residuos de cisteína; estabilizando la estructura tridimensional de las proteínas.
¿Qué son las interacciones débiles no covalentes?
Son fuerzas como enlaces de hidrógeno; fuerzas de Van der Waals; y puentes salinos que estabilizan las estructuras de las proteínas.
¿Qué son las interacciones iónicas?
Son atracciones entre grupos cargados opuestos en proteínas que contribuyen a la estabilidad de su estructura.
