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Bioquímica > Clase 3, 30 de agosto > Flashcards

Clase 3, 30 de agosto Flashcards

1
Q

¿Qué son las proteínas?

A

Son macromoléculas formadas por largas cadenas de aminoácidos que se pliegan en estructuras específicas para cumplir diversas funciones biológicas.

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2
Q

¿Qué son los aminoácidos?

A

Son los bloques de construcción de las proteínas; compuestos por un grupo amino; un grupo carboxilo; un átomo de hidrógeno y un radical unido a un carbono alfa.

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3
Q

¿Cuáles son las diferencias entre el retículo endoplásmico rugoso y liso?

A

El retículo rugoso tiene ribosomas adheridos y participa en la síntesis de proteínas; mientras que el liso carece de ribosomas y está involucrado en la síntesis de lípidos y detoxificación.

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4
Q

¿Cómo se comportan las proteínas como enzimas?

A

Catalizan reacciones químicas acelerando la velocidad de reacción sin ser consumidas en el proceso.

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5
Q

¿Cómo se comportan las proteínas como anticuerpos?

A

Reconocen y se unen a antígenos para neutralizar patógenos o marcarlos para su eliminación por el sistema inmunológico.

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6
Q

¿Cómo se comportan las proteínas como hormonas?

A

Actúan como mensajeros químicos que regulan diversas funciones corporales; como el crecimiento; el metabolismo y la reproducción.

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7
Q

¿Cómo se comportan las proteínas como receptores?

A

Reciben señales de fuera de la célula y transmiten la señal hacia el interior para desencadenar una respuesta celular.

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8
Q

¿Cómo se comportan las proteínas como proteínas transportadoras?

A

Transportan moléculas o iones a través de membranas biológicas; como la hemoglobina transporta oxígeno.

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9
Q

¿Cómo se comportan las proteínas como fibras musculares?

A

Forman filamentos que se contraen y relajan para generar movimiento en los músculos.

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10
Q

¿Cómo se comportan las proteínas en plumas y telarañas?

A

Proporcionan estructura y resistencia; como en las queratinas de plumas o la seda de araña.

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11
Q

¿Cómo se comportan las proteínas en el cristalino del ojo?

A

Forman estructuras transparentes que enfocan la luz en la retina; permitiendo la visión.

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12
Q

¿Cuáles son las partes de un aminoácido?

A

Un carbono alfa; un grupo amino; un grupo carboxilo; un átomo de hidrógeno y un grupo radical.

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13
Q

¿Qué son los esteroisómeros?

A

Son compuestos que tienen la misma fórmula molecular pero difieren en la disposición espacial de sus átomos.

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14
Q

¿Qué es la hemoglobina?

A

Es una proteína en los glóbulos rojos que transporta oxígeno desde los pulmones a los tejidos y devuelve dióxido de carbono a los pulmones.

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15
Q

¿Cómo actúan los aminoácidos con los ácidos y bases?

A

Los aminoácidos pueden actuar como ácidos o bases según el pH del entorno; participando en reacciones de intercambio de protones.

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16
Q

¿Qué es la forma no iónica de un aminoácido?

A

Es una forma teórica donde el aminoácido no tiene cargas; pero en la práctica; los aminoácidos suelen existir como zwitteriones.

17
Q

¿Qué es un zwitterion?

A

Es una molécula que tiene cargas positivas y negativas internas pero es globalmente neutra; común en aminoácidos en soluciones acuosas.

18
Q

¿Cómo se clasifican los aminoácidos?

A

Se clasifican en no polares/alifáticos; polares/sin carga; aromáticos; y con grupos radicales cargados positiva o negativamente.

19
Q

¿Qué son los pk y para qué sirven?

A

Los pk son valores que indican la fuerza de un ácido o base; útiles para predecir el comportamiento de aminoácidos y otras moléculas en soluciones acuosas.

20
Q

¿Qué es la curva de titulación del aminoácido y para qué sirve?

A

Es un gráfico que muestra cómo cambia el pH de una solución a medida que se añaden ácidos o bases; útil para determinar el punto isoeléctrico y los pk de un aminoácido.

21
Q

¿Qué es un enlace peptídico?

A

Es un enlace covalente que se forma entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro; liberando agua.

22
Q

¿Qué es un protómero?

A

Es una unidad estructural en proteínas oligoméricas que puede ensamblarse con otras para formar un complejo proteico funcional.

23
Q

¿Qué son las proteínas simples y conjugadas?

A

Las proteínas simples están formadas solo por aminoácidos; mientras que las conjugadas tienen un grupo no proteico unido; como hemo en la hemoglobina.

24
Q

¿Qué es la estructura cuaternaria de una proteína?

A

Es el ensamblaje de varias cadenas polipeptídicas (subunidades) en una proteína funcional completa.

25
Q

¿Cuáles son las diferencias entre los 4 niveles de estructura de las proteínas?

A

La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos; la secundaria son patrones locales (hélices; hojas); la terciaria es el plegamiento tridimensional completo; y la cuaternaria es la asociación de varias cadenas.

26
Q

¿Qué es el esqueleto de una cadena peptídica?

A

Es la columna vertebral repetitiva de una cadena polipeptídica formada por átomos de nitrógeno; carbono alfa; y carbono carbonilo.

27
Q

¿Qué es la estructura secundaria de una proteína?

A

Es la disposición local de la cadena polipeptídica en patrones como hélices alfa y hojas beta; estabilizados por enlaces de hidrógeno.

28
Q

¿Qué es una hélice alfa?

A

Es un tipo de estructura secundaria en proteínas donde la cadena polipeptídica se enrolla en una hélice mantenida por enlaces de hidrógeno entre residuos cercanos.

29
Q

¿Qué es una hoja beta?

A

Es una estructura secundaria de proteínas en la que las cadenas polipeptídicas se alinean en filas paralelas o antiparalelas; estabilizadas por enlaces de hidrógeno.

30
Q

¿Qué es un giro beta?

A

Es un tipo de estructura secundaria en proteínas que conecta segmentos de hélices alfa o hojas beta; a menudo con residuos de glicina y prolina.

31
Q

¿Qué son las interacciones en el plegamiento de proteínas?

A

Son fuerzas como enlaces de hidrógeno; interacciones hidrofóbicas; y enlaces disulfuro que estabilizan la estructura tridimensional de una proteína.

32
Q

¿Cómo se clasifican las proteínas?

A

Se clasifican en fibrosas; que tienen una estructura alargada y proporcionan soporte; y globulares; que tienen una forma compacta y realizan funciones variadas.

33
Q

¿Qué son las proteínas nativas y la desnaturalización?

A

Las proteínas nativas tienen su estructura funcional correcta; mientras que la desnaturalización es la pérdida de esta estructura debido a cambios en pH; temperatura o agentes químicos.

34
Q

¿Qué son los enlaces disulfuro?

A

Son enlaces covalentes que se forman entre dos residuos de cisteína; estabilizando la estructura tridimensional de las proteínas.

35
Q

¿Qué son las interacciones débiles no covalentes?

A

Son fuerzas como enlaces de hidrógeno; fuerzas de Van der Waals; y puentes salinos que estabilizan las estructuras de las proteínas.

36
Q

¿Qué son las interacciones iónicas?

A

Son atracciones entre grupos cargados opuestos en proteínas que contribuyen a la estabilidad de su estructura.

Bioquímica (11 decks)

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