Clase 5, 6 de septiembre Flashcards
Enzima
Proteína o molécula que acelera una reacción química al reducir la energía de activación.
Catalizador
Sustancia que aumenta la velocidad de una reacción sin consumirse en el proceso. Ejemplos: enzimas; platino en reacciones químicas.
Sustrato
Molécula sobre la que actúa una enzima durante una reacción.
Apoenzima
Parte proteica de una enzima; sin su cofactor; inactiva.
Holoenzima
Enzima completa y activa; compuesta por una apoenzima y su cofactor.
Cofactor
Componente no proteico necesario para la actividad de una enzima. Puede ser un ion metálico o una molécula orgánica.
Coenzima
Tipo de cofactor orgánico que se une a la enzima y participa en la reacción. Ejemplos: NAD+; FAD.
Energía de activación
Cantidad de energía que debe absorber un sistema para que ocurra una reacción química.
Estado de transición
Configuración temporal de los reactivos durante una reacción; en la que tienen mayor energía que los productos o reactivos.
Teoría de ajuste inducido
Modelo en el cual la enzima cambia de forma al unirse al sustrato; adaptándose para optimizar la catálisis.
Teoría de llave de candado
Modelo en el cual la enzima y el sustrato encajan de manera perfecta sin necesidad de cambios en su estructura.
Catalasa
Enzima que cataliza la descomposición del peróxido de hidrógeno (H2O2) en agua (H2O) y oxígeno (O2); protegiendo a las células de los efectos tóxicos del H2O2.
Lactasa
Enzima que cataliza la hidrólisis de la lactosa en glucosa y galactosa; facilitando su digestión en el intestino delgado.
Oxidoreductasas
Enzimas que catalizan reacciones de óxido-reducción; donde se transfiere electrones entre moléculas. Ejemplo: deshidrogenasas.
Transferasas
Enzimas que catalizan la transferencia de grupos funcionales (como grupos metilo o fosfato) entre moléculas. Ejemplo: quinasa.
Hidrolasas
Enzimas que catalizan la ruptura de enlaces mediante la adición de agua. Ejemplo: proteasas.
Liasas
Enzimas que catalizan la ruptura de enlaces sin la adición de agua o la transferencia de electrones; formando dobles enlaces o anillos. Ejemplo: aldolasa.
Isomerasas
Enzimas que catalizan la conversión de una molécula en uno de sus isómeros. Ejemplo: fosfoglucoisomerasa.
Ligasas
Enzimas que catalizan la unión de dos moléculas mediante la formación de enlaces covalentes; a menudo utilizando ATP. Ejemplo: ADN ligasa.
Estructura de las enzimas
Las enzimas son proteínas que poseen una estructura terciaria o cuaternaria; con una región activa donde se une el sustrato.
Malato deshidrogenasa
Enzima que cataliza la oxidación del malato a oxaloacetato; utilizando NAD+ como coenzima en el ciclo de Krebs.
Cómo trabajan las enzimas
Las enzimas reducen la energía de activación de las reacciones; formando un complejo enzima-sustrato y acelerando la reacción sin consumirse en el proceso.
Centro activo
Región de la enzima donde se une el sustrato y ocurre la catálisis. Es específico para un sustrato o un tipo de reacción.
Complejo enzima-sustrato
Interacción temporal entre la enzima y el sustrato; donde la enzima facilita la conversión del sustrato en productos.
Residuos de unión
Aminoácidos en el centro activo de la enzima que interaccionan con el sustrato; estabilizando el complejo enzima-sustrato.
Cambios energéticos por las enzimas
Las enzimas disminuyen la energía de activación; permitiendo que las reacciones ocurran más rápido sin cambiar el balance energético total de los productos y reactivos.
Modelo de formación del complejo enzima-sustrato (Fisher)
También llamado modelo de llave-cerradura; donde la enzima y el sustrato encajan perfectamente sin necesidad de modificar su estructura.
Modelo de formación del complejo enzima-sustrato (Koshland)
Conocido como modelo de transición; sugiere que la unión del sustrato induce un cambio en la conformación de la enzima para facilitar la catálisis.
Modelo de ajuste inducido
El modelo en el cual la unión del sustrato provoca un cambio en la forma de la enzima; ajustándose al sustrato para facilitar la reacción.
¿Cual es la principal ventaja de las enzimas frente a los catalizadores inorgánicos?
La principal ventaja de las enzimas frente a los catalizadores inorgánicos es que actúan en condiciones suaves de pH y temperatura; con una gran eficiencia y; además; de forma muy específica.
¿Como funcionan las enzimas?
Las enzimas aceleran las reacciones químicas creando alternativas de menor energía de activación.
