Clase 5, 6 de septiembre

Question 1

Enzima

Answer 1

Proteína o molécula que acelera una reacción química al reducir la energía de activación.

Question 2

Catalizador

Answer 2

Sustancia que aumenta la velocidad de una reacción sin consumirse en el proceso. Ejemplos: enzimas; platino en reacciones químicas.

Question 3

Sustrato

Answer 3

Molécula sobre la que actúa una enzima durante una reacción.

Question 4

Apoenzima

Answer 4

Parte proteica de una enzima; sin su cofactor; inactiva.

Question 5

Holoenzima

Answer 5

Enzima completa y activa; compuesta por una apoenzima y su cofactor.

Question 6

Cofactor

Answer 6

Componente no proteico necesario para la actividad de una enzima. Puede ser un ion metálico o una molécula orgánica.

Question 7

Coenzima

Answer 7

Tipo de cofactor orgánico que se une a la enzima y participa en la reacción. Ejemplos: NAD+; FAD.

Question 8

Energía de activación

Answer 8

Cantidad de energía que debe absorber un sistema para que ocurra una reacción química.

Question 9

Estado de transición

Answer 9

Configuración temporal de los reactivos durante una reacción; en la que tienen mayor energía que los productos o reactivos.

Question 10

Teoría de ajuste inducido

Answer 10

Modelo en el cual la enzima cambia de forma al unirse al sustrato; adaptándose para optimizar la catálisis.

Question 11

Teoría de llave de candado

Answer 11

Modelo en el cual la enzima y el sustrato encajan de manera perfecta sin necesidad de cambios en su estructura.

Question 12

Catalasa

Answer 12

Enzima que cataliza la descomposición del peróxido de hidrógeno (H2O2) en agua (H2O) y oxígeno (O2); protegiendo a las células de los efectos tóxicos del H2O2.

Question 13

Lactasa

Answer 13

Enzima que cataliza la hidrólisis de la lactosa en glucosa y galactosa; facilitando su digestión en el intestino delgado.

Question 14

Oxidoreductasas

Answer 14

Enzimas que catalizan reacciones de óxido-reducción; donde se transfiere electrones entre moléculas. Ejemplo: deshidrogenasas.

Question 15

Transferasas

Answer 15

Enzimas que catalizan la transferencia de grupos funcionales (como grupos metilo o fosfato) entre moléculas. Ejemplo: quinasa.

Question 16

Hidrolasas

Answer 16

Enzimas que catalizan la ruptura de enlaces mediante la adición de agua. Ejemplo: proteasas.

Question 17

Liasas

Answer 17

Enzimas que catalizan la ruptura de enlaces sin la adición de agua o la transferencia de electrones; formando dobles enlaces o anillos. Ejemplo: aldolasa.

Question 18

Isomerasas

Answer 18

Enzimas que catalizan la conversión de una molécula en uno de sus isómeros. Ejemplo: fosfoglucoisomerasa.

Question 19

Ligasas

Answer 19

Enzimas que catalizan la unión de dos moléculas mediante la formación de enlaces covalentes; a menudo utilizando ATP. Ejemplo: ADN ligasa.

Question 20

Estructura de las enzimas

Answer 20

Las enzimas son proteínas que poseen una estructura terciaria o cuaternaria; con una región activa donde se une el sustrato.

Question 21

Malato deshidrogenasa

Answer 21

Enzima que cataliza la oxidación del malato a oxaloacetato; utilizando NAD+ como coenzima en el ciclo de Krebs.

Question 22

Cómo trabajan las enzimas

Answer 22

Las enzimas reducen la energía de activación de las reacciones; formando un complejo enzima-sustrato y acelerando la reacción sin consumirse en el proceso.

Question 23

Centro activo

Answer 23

Región de la enzima donde se une el sustrato y ocurre la catálisis. Es específico para un sustrato o un tipo de reacción.

Question 24

Complejo enzima-sustrato

Answer 24

Interacción temporal entre la enzima y el sustrato; donde la enzima facilita la conversión del sustrato en productos.

Question 25

Residuos de unión

Answer 25

Aminoácidos en el centro activo de la enzima que interaccionan con el sustrato; estabilizando el complejo enzima-sustrato.

Question 26

Cambios energéticos por las enzimas

Answer 26

Las enzimas disminuyen la energía de activación; permitiendo que las reacciones ocurran más rápido sin cambiar el balance energético total de los productos y reactivos.

Question 27

Modelo de formación del complejo enzima-sustrato (Fisher)

Answer 27

También llamado modelo de llave-cerradura; donde la enzima y el sustrato encajan perfectamente sin necesidad de modificar su estructura.

Question 28

Modelo de formación del complejo enzima-sustrato (Koshland)

Answer 28

Conocido como modelo de transición; sugiere que la unión del sustrato induce un cambio en la conformación de la enzima para facilitar la catálisis.

Question 29

Modelo de ajuste inducido

Answer 29

El modelo en el cual la unión del sustrato provoca un cambio en la forma de la enzima; ajustándose al sustrato para facilitar la reacción.

Question 30

¿Cual es la principal ventaja de las enzimas frente a los catalizadores inorgánicos?

Answer 30

La principal ventaja de las enzimas frente a los catalizadores inorgánicos es que actúan en condiciones suaves de pH y temperatura; con una gran eficiencia y; además; de forma muy específica.

Question 31

¿Como funcionan las enzimas?

Answer 31

Las enzimas aceleran las reacciones químicas creando alternativas de menor energía de activación.