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module 1 MMD1043 > purine & pyrimidine > Flashcards

purine & pyrimidine Flashcards

1
Q

que constituent les purines et les pyrimidines

A

ADN & ARN
intermédiaires métabolisme comme GTP, ATP, UTP
coenzymes

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Q

2 provenances des purines & pyrimidines

A

voies de sauvetage (recyclage de ce qui vient de l’alimentation, des ARN et ADN dégradés par nucléases et nucléotidases dans l’intestin: produit nucléosides et bases libres dans cellule intestinale, réutilisations de ces nucléosides intratissulaires)
&
synthèse de novo à partir de aa glutamine, aspartate & glycine

mais le recyclage, réincorporation des purines et pyrimidines dans les nucléotides n’est pas suffisant pour les besoins du corps donc on doit obligatoirement en fabriquer de novo

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3
Q

lieu de synthèse de novo des purines

A

foie (hépatocytes à partir d’AA)

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4
Q

lieu des voies de sauvetage

A

chaque tissu (ils réutilisent leur propre purines intracellulairement)

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5
Q

V ou F

la voie de sauvetage est très importante au niveau des pyrimidines

A

F

+ de synthèse de novo

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6
Q

pyrimidines

A

thymine
uracil
cytosine
CUT

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7
Q

dérivé des pyrimidines

A

UDP-glucose (précurseur synthèse glycogène)

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8
Q

produits du catabolisme des pyrimidines

A 
bêta-alanine
ammoniaque (métabolisé dans cycle urée) 
CO2
SOLUBLES, PAS DE PRÉCIPITATION 
(après déphosphorylation des nucléotides clivés en ribose et en bases libres)
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9
Q

catabolisme thymine

A

succinyl coA + NH4 + CO2

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10
Q

catabolisme uracil

A

b-alanine => acétyl coA + NH4 + CO2

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11
Q

catabolisme cytosine

A

uracil + NH4

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12
Q

V ou F

le catabolisme des pyrimidines génèrent beaucoup d’énergie

A

F

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13
Q

purines principales

A

adénine
guanine
GA

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14
Q

fonctions des purines

A 
compose cofacteurs NAD+, FAD+ et CoA
composé énergétiques: ATP, AMP, CTP
facteurs régulation: ATP, ADP, NAD+
neurotransmetteurs: cGMP
signaleurs: cAMP, cGMP, GTP, prot G 
blocs ADN et ARN
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15
Q

V ou F

la production de purine est énergivore

A

V

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16
Q

V ou F

la voie de sauvetage est plus importante que la synthèse de novo pour les purines

A

V

pcq coûteux à produire donc on veut les réutiliser

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17
Q

où et en quoi sont dégradées les purines

A

en acide urique par enzyme xanthine oxidase dans les cellules de l’intestin

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18
Q

où sont catabolisées les purines

A

rein et foie

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19
Q

étapes du catabolisme des purines

A
  1. nucléotides AMP et GMP déphosphorylés et retrait du ribose, libération groupe amine
  2. AMP => hypoxanthine
    GMP => xanthine (produits solubles formés)
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20
Q

activité de l’enzyme xanthine oxidase

A

transforme l’hypoxanthine en xanthine (reste soluble) et la xanthine en acide urique => existe comme urate de sodium pas vraiment soluble

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21
Q

résultat de la cristallisation de l’urate de sodium dans les tissus

A

goutte: arthrite, inflammation intra-articulaire

quand les reins n’en excrète pas assez, [conc] plasmatique augmente, sature et dépôts se forment

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22
Q

diagnostique goutte

A

ponction articulation et analyse du liquide synovial (voir cristaux d’acide urique)

23
Q

traitement de goutte

A

allopurinol qui inhibe l’enzyme xanthine oxidase

24
Q

de quoi est composé l’hème

A
  • 4 anneaux de pyrrole forment les protoporphyrines

- ajoute un fer au centre de l’anneaux: on a l’hème

25
Q

synonyme hème

A

ferroprotoporphyrine IX

26
Q

V ou F
l’hème est une composante protéique qu’on retrouve notamment dans le cytochrome P450, les enzymes, l’hémoglobine et la myoglobine

A

F

elle est la partie non protéique donc prosthétique de toutes ces protéines

27
Q

fonctions de l’hème

A

donne aux protéines la capacité de s’oxider et de réduction (liaison à l’oxygène réversible comme chez l’hémoglobine)

28
Q

lieu de synthèse de l’hème

A

foie => par hépatocytes (synthèse enzymes)

moelle osseuse => par futurs GR, les érythroïdes (incorporation hémoglobine)

29
Q

V ou F

toutes les cellules du corps peuvent faire de l’hème

A

F

toutes sauf les GR pcq n’ont pas de mitochondries

30
Q

qu’est-ce qui contrôle la synthèse d’hème

A

l’ALA synthase (pas active si beaucoup de concentrations d’hème)

31
Q

V ou F

la première et la dernière étape de la synthèse de l’hème se font dans le cytosol

A

F
1 et 6-7-8
2-3-4-5 dans le cytosol

32
Q

composantes de départ de la synthèse de l’hème

A

8 glycine + 8 succinyl CoA => 8 mol ALA (acide aminolevulinique)

33
Q

en quoi se transforment les mol d’ALA dans le cytosol

A

en porphobilinogènes PBG

Ensuite,
PBG => uroporphyrinogène III
uroporphyrinogène III => coproporphyrinogène

34
Q

en quoi se transforment le coproporphyrinogène à son retour dans la mitochondrie

A

en protoporphyrinogène

Ensuite,
Protoporphyrinogène IX => protoporphyrine IX
protoporphyrine IX + fer au centre => hème

35
Q

cause des conditions cliniques de porphyries

A

déficience enzyme de synthèse de l’hème

36
Q

conséquences porphyries

A

moins de synthèse hème: moins d’hémoglobine: anémie

douleur abdo / troubles neuropsychiatriques (confusion/psychoses) / teint pâle / photosensibilité

37
Q

composante de l’hémoglobine

A

4 chaines de protéines qui ont un groupe hème et un Fer associé

38
Q

pourquoi le sang est-il rouge

A

présence de fer dans l’hémoglobine des GR

39
Q

où sont dégradés les GR à la fin de leur vie

A

principalement à la rate

aussi foie, système réticulo-endothélial

40
Q

d’où vient la majorité de l’hème à cataboliser, à dégrader?

A

des GR sénescents

en minorité, viennent du turnover de protéine/cytochrome

41
Q

en quoi catabolise l’hémoglobine

A

hème et globine

42
Q

globine

A

portion protéique de l’hémoglobine

43
Q

où font la globine et le fer après le catabolisme de l’hémoglobine

A

Fer => transferrine => redistribue fer dans tissus par le plasma
Globine => protéases => aa réutilisées

44
Q

hème après le catabolisme de l’hémoglobine

A

pas de fer qui y est accroché

redevient protoporphyrine IX => anneau clivé => biliverdine (vert-bleu)

45
Q

V ou F on peut prescrire de la biliverdine

A

F

on prescrit de la bilirubine

46
Q

que devient la biliverdine après réduction

A

bilirubine non-conjuguée (jaune- orange)

47
Q

pourquoi la bilirubine devient conjuguée, on veut dire quoi par conjuguée?

A

pcq de base, liposoluble, ne voyage pas dans le plasma.

se lie à l’albumine et ajout de 2 acides glucoroniques qui la rendent plus soluble => conjuguée

48
Q

où va la bilirubine conjuguée

A

canaux biliaires
stockée dans vésicule biliaire
mnt = composante de la bile

49
Q

pourquoi selles brunes

A

bilirubine dans la bile: après repas, bile dans intestin, dans côlon, bilirubine digérée en urobilinogène par bactéries et devient du sternobilinogène, ensuite oxidée en stercobiline (brun)

50
Q

pourquoi urine jaune

A

partie de l’urobilinogène (qui vient de la bilirbine digérée par bactérie de l’intestin) n’est pas oxidée mais réabsorbée dans sang, retourne au foie ou se rend aux reins => transforme en urobiline (jaune) dans l’urine

51
Q

V ou F

stercobilinogène est brun

A

F

stercobilinogène est incolore et c’est lorsqu’oxidé par bactéries qu’il devient stercobiline et est brun

52
Q

mot diagnostique jaunisse

A

ictère

53
Q

cause de l’ictère

A

GR du foie détruits ou insuffisance du foie (foie cérotique)
=> Pas de métabolisme de la bilirubine possible (on ne peut pas la conjuguer)
=> [bilirubine] dans le plasma augmente: hyperbilirubinémie
=> peau, muqueuses, yeux colorés de jaune parce que la bilirubine s’accumule partout

54
Q

évolution visible d’un hématome

A

accumulation sang dans tissu
1 = rouge = hémoglobine = sang oxygéné
2 = bleu / mauve / noir = sang désoxygéné
3 = verdâtre = biliverdine
4 = jaunâtre = bilirubine
5 = brun = hémosidérine (accumulation cellulaire)

module 1 MMD1043 (9 decks)

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