purine & pyrimidine Flashcards by flavie brunelle

que constituent les purines et les pyrimidines

ADN & ARN
intermédiaires métabolisme comme GTP, ATP, UTP
coenzymes

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2 provenances des purines & pyrimidines

voies de sauvetage (recyclage de ce qui vient de l’alimentation, des ARN et ADN dégradés par nucléases et nucléotidases dans l’intestin: produit nucléosides et bases libres dans cellule intestinale, réutilisations de ces nucléosides intratissulaires)
&
synthèse de novo à partir de aa glutamine, aspartate & glycine

mais le recyclage, réincorporation des purines et pyrimidines dans les nucléotides n’est pas suffisant pour les besoins du corps donc on doit obligatoirement en fabriquer de novo

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lieu de synthèse de novo des purines

foie (hépatocytes à partir d’AA)

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lieu des voies de sauvetage

chaque tissu (ils réutilisent leur propre purines intracellulairement)

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V ou F

la voie de sauvetage est très importante au niveau des pyrimidines

+ de synthèse de novo

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pyrimidines

thymine
uracil
cytosine
CUT

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dérivé des pyrimidines

UDP-glucose (précurseur synthèse glycogène)

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produits du catabolisme des pyrimidines

bêta-alanine
ammoniaque (métabolisé dans cycle urée) 
CO2
SOLUBLES, PAS DE PRÉCIPITATION 
(après déphosphorylation des nucléotides clivés en ribose et en bases libres)

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catabolisme thymine

succinyl coA + NH4 + CO2

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catabolisme uracil

b-alanine => acétyl coA + NH4 + CO2

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catabolisme cytosine

uracil + NH4

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V ou F

le catabolisme des pyrimidines génèrent beaucoup d’énergie

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purines principales

adénine
guanine
GA

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fonctions des purines

compose cofacteurs NAD+, FAD+ et CoA
composé énergétiques: ATP, AMP, CTP
facteurs régulation: ATP, ADP, NAD+
neurotransmetteurs: cGMP
signaleurs: cAMP, cGMP, GTP, prot G 
blocs ADN et ARN

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V ou F

la production de purine est énergivore

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V ou F

la voie de sauvetage est plus importante que la synthèse de novo pour les purines

pcq coûteux à produire donc on veut les réutiliser

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où et en quoi sont dégradées les purines

en acide urique par enzyme xanthine oxidase dans les cellules de l’intestin

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où sont catabolisées les purines

rein et foie

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étapes du catabolisme des purines

nucléotides AMP et GMP déphosphorylés et retrait du ribose, libération groupe amine
AMP => hypoxanthine
GMP => xanthine (produits solubles formés)

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activité de l’enzyme xanthine oxidase

transforme l’hypoxanthine en xanthine (reste soluble) et la xanthine en acide urique => existe comme urate de sodium pas vraiment soluble

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résultat de la cristallisation de l’urate de sodium dans les tissus

goutte: arthrite, inflammation intra-articulaire

quand les reins n’en excrète pas assez, [conc] plasmatique augmente, sature et dépôts se forment

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diagnostique goutte

ponction articulation et analyse du liquide synovial (voir cristaux d’acide urique)

traitement de goutte

allopurinol qui inhibe l’enzyme xanthine oxidase

de quoi est composé l’hème

4 anneaux de pyrrole forment les protoporphyrines

- ajoute un fer au centre de l’anneaux: on a l’hème

synonyme hème

ferroprotoporphyrine IX

V ou F l'hème est une composante protéique qu'on retrouve notamment dans le cytochrome P450, les enzymes, l'hémoglobine et la myoglobine

F | elle est la partie non protéique donc prosthétique de toutes ces protéines

fonctions de l'hème

donne aux protéines la capacité de s'oxider et de réduction (liaison à l'oxygène réversible comme chez l'hémoglobine)

lieu de synthèse de l'hème

foie => par hépatocytes (synthèse enzymes) | moelle osseuse => par futurs GR, les érythroïdes (incorporation hémoglobine)

V ou F | toutes les cellules du corps peuvent faire de l'hème

F | toutes sauf les GR pcq n'ont pas de mitochondries

qu'est-ce qui contrôle la synthèse d'hème

l'ALA synthase (pas active si beaucoup de concentrations d'hème)

V ou F | la première et la dernière étape de la synthèse de l'hème se font dans le cytosol

F 1 et 6-7-8 2-3-4-5 dans le cytosol

composantes de départ de la synthèse de l'hème

8 glycine + 8 succinyl CoA => 8 mol ALA (acide aminolevulinique)

en quoi se transforment les mol d'ALA dans le cytosol

en porphobilinogènes PBG Ensuite, PBG => uroporphyrinogène III uroporphyrinogène III => coproporphyrinogène

en quoi se transforment le coproporphyrinogène à son retour dans la mitochondrie

en protoporphyrinogène Ensuite, Protoporphyrinogène IX => protoporphyrine IX protoporphyrine IX + fer au centre => hème

cause des conditions cliniques de porphyries

déficience enzyme de synthèse de l'hème

conséquences porphyries

moins de synthèse hème: moins d'hémoglobine: anémie douleur abdo / troubles neuropsychiatriques (confusion/psychoses) / teint pâle / photosensibilité

composante de l'hémoglobine

4 chaines de protéines qui ont un groupe hème et un Fer associé

pourquoi le sang est-il rouge

présence de fer dans l'hémoglobine des GR

où sont dégradés les GR à la fin de leur vie

principalement à la rate | aussi foie, système réticulo-endothélial

d'où vient la majorité de l'hème à cataboliser, à dégrader?

des GR sénescents | en minorité, viennent du turnover de protéine/cytochrome

en quoi catabolise l'hémoglobine

hème et globine

globine

portion protéique de l'hémoglobine

où font la globine et le fer après le catabolisme de l'hémoglobine

Fer => transferrine => redistribue fer dans tissus par le plasma Globine => protéases => aa réutilisées

hème après le catabolisme de l'hémoglobine

pas de fer qui y est accroché | redevient protoporphyrine IX => anneau clivé => biliverdine (vert-bleu)

V ou F on peut prescrire de la biliverdine

F | on prescrit de la bilirubine

que devient la biliverdine après réduction

bilirubine non-conjuguée (jaune- orange)

pourquoi la bilirubine devient conjuguée, on veut dire quoi par conjuguée?

pcq de base, liposoluble, ne voyage pas dans le plasma. se lie à l'albumine et ajout de 2 acides glucoroniques qui la rendent plus soluble => conjuguée

où va la bilirubine conjuguée

canaux biliaires stockée dans vésicule biliaire mnt = composante de la bile

pourquoi selles brunes

bilirubine dans la bile: après repas, bile dans intestin, dans côlon, bilirubine digérée en urobilinogène par bactéries et devient du sternobilinogène, ensuite oxidée en stercobiline (brun)

pourquoi urine jaune

partie de l'urobilinogène (qui vient de la bilirbine digérée par bactérie de l'intestin) n'est pas oxidée mais réabsorbée dans sang, retourne au foie ou se rend aux reins => transforme en urobiline (jaune) dans l'urine

V ou F | stercobilinogène est brun

F | stercobilinogène est incolore et c'est lorsqu'oxidé par bactéries qu'il devient stercobiline et est brun

mot diagnostique jaunisse

ictère

cause de l'ictère

GR du foie détruits ou insuffisance du foie (foie cérotique) => Pas de métabolisme de la bilirubine possible (on ne peut pas la conjuguer) => [bilirubine] dans le plasma augmente: hyperbilirubinémie => peau, muqueuses, yeux colorés de jaune parce que la bilirubine s'accumule partout

évolution visible d'un hématome

accumulation sang dans tissu 1 = rouge = hémoglobine = sang oxygéné 2 = bleu / mauve / noir = sang désoxygéné 3 = verdâtre = biliverdine 4 = jaunâtre = bilirubine 5 = brun = hémosidérine (accumulation cellulaire)