purine & pyrimidine Flashcards
que constituent les purines et les pyrimidines
ADN & ARN
intermédiaires métabolisme comme GTP, ATP, UTP
coenzymes
2 provenances des purines & pyrimidines
voies de sauvetage (recyclage de ce qui vient de l’alimentation, des ARN et ADN dégradés par nucléases et nucléotidases dans l’intestin: produit nucléosides et bases libres dans cellule intestinale, réutilisations de ces nucléosides intratissulaires)
&
synthèse de novo à partir de aa glutamine, aspartate & glycine
mais le recyclage, réincorporation des purines et pyrimidines dans les nucléotides n’est pas suffisant pour les besoins du corps donc on doit obligatoirement en fabriquer de novo
lieu de synthèse de novo des purines
foie (hépatocytes à partir d’AA)
lieu des voies de sauvetage
chaque tissu (ils réutilisent leur propre purines intracellulairement)
V ou F
la voie de sauvetage est très importante au niveau des pyrimidines
F
+ de synthèse de novo
pyrimidines
thymine
uracil
cytosine
CUT
dérivé des pyrimidines
UDP-glucose (précurseur synthèse glycogène)
produits du catabolisme des pyrimidines
bêta-alanine ammoniaque (métabolisé dans cycle urée) CO2 SOLUBLES, PAS DE PRÉCIPITATION (après déphosphorylation des nucléotides clivés en ribose et en bases libres)
catabolisme thymine
succinyl coA + NH4 + CO2
catabolisme uracil
b-alanine => acétyl coA + NH4 + CO2
catabolisme cytosine
uracil + NH4
V ou F
le catabolisme des pyrimidines génèrent beaucoup d’énergie
F
purines principales
adénine
guanine
GA
fonctions des purines
compose cofacteurs NAD+, FAD+ et CoA composé énergétiques: ATP, AMP, CTP facteurs régulation: ATP, ADP, NAD+ neurotransmetteurs: cGMP signaleurs: cAMP, cGMP, GTP, prot G blocs ADN et ARN
V ou F
la production de purine est énergivore
V
V ou F
la voie de sauvetage est plus importante que la synthèse de novo pour les purines
V
pcq coûteux à produire donc on veut les réutiliser
où et en quoi sont dégradées les purines
en acide urique par enzyme xanthine oxidase dans les cellules de l’intestin
où sont catabolisées les purines
rein et foie
étapes du catabolisme des purines
- nucléotides AMP et GMP déphosphorylés et retrait du ribose, libération groupe amine
- AMP => hypoxanthine
GMP => xanthine (produits solubles formés)
activité de l’enzyme xanthine oxidase
transforme l’hypoxanthine en xanthine (reste soluble) et la xanthine en acide urique => existe comme urate de sodium pas vraiment soluble
résultat de la cristallisation de l’urate de sodium dans les tissus
goutte: arthrite, inflammation intra-articulaire
quand les reins n’en excrète pas assez, [conc] plasmatique augmente, sature et dépôts se forment
diagnostique goutte
ponction articulation et analyse du liquide synovial (voir cristaux d’acide urique)
traitement de goutte
allopurinol qui inhibe l’enzyme xanthine oxidase
de quoi est composé l’hème
- 4 anneaux de pyrrole forment les protoporphyrines
- ajoute un fer au centre de l’anneaux: on a l’hème
synonyme hème
ferroprotoporphyrine IX
V ou F
l’hème est une composante protéique qu’on retrouve notamment dans le cytochrome P450, les enzymes, l’hémoglobine et la myoglobine
F
elle est la partie non protéique donc prosthétique de toutes ces protéines
fonctions de l’hème
donne aux protéines la capacité de s’oxider et de réduction (liaison à l’oxygène réversible comme chez l’hémoglobine)
lieu de synthèse de l’hème
foie => par hépatocytes (synthèse enzymes)
moelle osseuse => par futurs GR, les érythroïdes (incorporation hémoglobine)
V ou F
toutes les cellules du corps peuvent faire de l’hème
F
toutes sauf les GR pcq n’ont pas de mitochondries
qu’est-ce qui contrôle la synthèse d’hème
l’ALA synthase (pas active si beaucoup de concentrations d’hème)
V ou F
la première et la dernière étape de la synthèse de l’hème se font dans le cytosol
F
1 et 6-7-8
2-3-4-5 dans le cytosol
composantes de départ de la synthèse de l’hème
8 glycine + 8 succinyl CoA => 8 mol ALA (acide aminolevulinique)
en quoi se transforment les mol d’ALA dans le cytosol
en porphobilinogènes PBG
Ensuite,
PBG => uroporphyrinogène III
uroporphyrinogène III => coproporphyrinogène
en quoi se transforment le coproporphyrinogène à son retour dans la mitochondrie
en protoporphyrinogène
Ensuite,
Protoporphyrinogène IX => protoporphyrine IX
protoporphyrine IX + fer au centre => hème
cause des conditions cliniques de porphyries
déficience enzyme de synthèse de l’hème
conséquences porphyries
moins de synthèse hème: moins d’hémoglobine: anémie
douleur abdo / troubles neuropsychiatriques (confusion/psychoses) / teint pâle / photosensibilité
composante de l’hémoglobine
4 chaines de protéines qui ont un groupe hème et un Fer associé
pourquoi le sang est-il rouge
présence de fer dans l’hémoglobine des GR
où sont dégradés les GR à la fin de leur vie
principalement à la rate
aussi foie, système réticulo-endothélial
d’où vient la majorité de l’hème à cataboliser, à dégrader?
des GR sénescents
en minorité, viennent du turnover de protéine/cytochrome
en quoi catabolise l’hémoglobine
hème et globine
globine
portion protéique de l’hémoglobine
où font la globine et le fer après le catabolisme de l’hémoglobine
Fer => transferrine => redistribue fer dans tissus par le plasma
Globine => protéases => aa réutilisées
hème après le catabolisme de l’hémoglobine
pas de fer qui y est accroché
redevient protoporphyrine IX => anneau clivé => biliverdine (vert-bleu)
V ou F on peut prescrire de la biliverdine
F
on prescrit de la bilirubine
que devient la biliverdine après réduction
bilirubine non-conjuguée (jaune- orange)
pourquoi la bilirubine devient conjuguée, on veut dire quoi par conjuguée?
pcq de base, liposoluble, ne voyage pas dans le plasma.
se lie à l’albumine et ajout de 2 acides glucoroniques qui la rendent plus soluble => conjuguée
où va la bilirubine conjuguée
canaux biliaires
stockée dans vésicule biliaire
mnt = composante de la bile
pourquoi selles brunes
bilirubine dans la bile: après repas, bile dans intestin, dans côlon, bilirubine digérée en urobilinogène par bactéries et devient du sternobilinogène, ensuite oxidée en stercobiline (brun)
pourquoi urine jaune
partie de l’urobilinogène (qui vient de la bilirbine digérée par bactérie de l’intestin) n’est pas oxidée mais réabsorbée dans sang, retourne au foie ou se rend aux reins => transforme en urobiline (jaune) dans l’urine
V ou F
stercobilinogène est brun
F
stercobilinogène est incolore et c’est lorsqu’oxidé par bactéries qu’il devient stercobiline et est brun
mot diagnostique jaunisse
ictère
cause de l’ictère
GR du foie détruits ou insuffisance du foie (foie cérotique)
=> Pas de métabolisme de la bilirubine possible (on ne peut pas la conjuguer)
=> [bilirubine] dans le plasma augmente: hyperbilirubinémie
=> peau, muqueuses, yeux colorés de jaune parce que la bilirubine s’accumule partout
évolution visible d’un hématome
accumulation sang dans tissu
1 = rouge = hémoglobine = sang oxygéné
2 = bleu / mauve / noir = sang désoxygéné
3 = verdâtre = biliverdine
4 = jaunâtre = bilirubine
5 = brun = hémosidérine (accumulation cellulaire)
