métabolisme acides aminés et protéines Flashcards
composantes principales des protéines
chaîne d’acides aminés liés par liens peptides
1) chaîne latérale R (donne spécificité à la protéine)
2) N-term = groupe amine (NH2)
3) C-term = groupe carboxylique (COOH)
4) carbone alpha central
AZOTE principalement
V ou F
on peut mettre des aa en réserve dans le corps
F
V ou F
les aa servent majoritairement à être une source d’énergie pour l’organisme
F
résultat désamination NH2
NH4+ ; ammonium ; vrm toxique
zwitterions
molécule qui porte une charge positive et une négative à un pH physiologique (7.4)
=> protéine pcq amine protoné = + et carboxyle déprotoné = -
V ou F
la chaîne latérale peut être acide ou basique
V
de quoi dépendend les propriétés acido-basiques des acides aminés
- gr COOH & NH2
- fonction acidique/basique sur chaîne latérale R
- environnement local (liés en peptides ou protéines)
pKa
pH où une molécule existe à 50% sous forme ionisée et 50% non-ionisée
protéines:
COOH / COO-
NH2 / NH3+
V ou F
les acides aminés peuvent avoir 4 pKs
F 3: un pour COOH un pour NH2 un pour chaîne R IFF elle a un groupement ionizable
point isoélectrique PI
point où charge nette aa = 0
V ou F
un aa peut avoir plusieurs pKs et PI
F
++ pK oui
un seul PI
pH < pK
charge nette positive => plus acide (groupement NH2 protonisé en NH3+)
pH > pK
charge nette négative => plus basique (groupement COOH déprotonisé en COO-)
V ou F
glutamate a une fonction ionizable mais pas glutamine
F
les 2 en ont
acides aminés essentiels et 2 exemples
on ne les produit pas, on doit les ingérer
=> isoleucine
=> leucine
acides aminés non-essentiels et 2 exemples
on les produits naturellement
=> alanine
=> asparagine
via quel précurseur voyage l’azote avant de rejoindre les catécholamines, neurotransmetteurs hème ou hormones thyroïdiennes?
par les acides aminés
combien a-t-on de protéines élémentaires synthétisées par notre propre corps
20
provenance des acides aminés
=> synthèse (non-essentiels) à partir d’azote et d’acides organiques
=> dégradation de protéines de l’organisme
=> alimentation (essentiels) de protéines digérées en aa
V ou F
les aa qui ne sont pas utilisées pour la synthèse de protéines sont entreposées dans l’organisme avant d’être réutilisées
F
dégradés + éliminés
Anabolisme = [ formation ou dégradation] de protéines Catabolisme = [ formation ou dégradation] de protéines
anabolisme, aa => prot
catabolisme, prot => aa
combien d’aa sont anabolisés en protéines en une journée? qu’en est-il du catabolisme des protéines en aa?
400g/j pour les 2 processus
protéines incomplètes
végétales => pas tous les 20 aa dedans
d’où viennent les protéines digérées autres qu’obtenues par l’alimentation
protéines enzymatiques sécrétées dans le tube digestif & provenant de cellules muqueuses mortes
pepsine sécrétées dans quel organe par quelle cellule et à quelle fin
estomac
cellule principale
digestion protéines à 10-15% (forme gros polypeptides)
que sécrètent les cellules pariétales dans l’estomac
acide citrique dans la première étape de digestion des protéines
V ou F
la pepsine est une protéase sécrétée et toujours active dans l’estomac pour cliver les protéines
F
sécrétée forme inactive, la pepsinogène qui produit la pepsine en milieu acide (pH 5 et moins)
organe de digestion des protéines après l’estomac
duodénum
V ou F
on trouve de la pepsine active au duodénum
F
trop basique => bicarbonate sécrété par pancréas
qu’est-ce qui permet la digestion protéique dans le duodéum
sécrétions pancréatiques, protéases: trypsine chymotrypsine élastase carboxypeptidase
précurseur inactif trypsine
trypsinogène
précurseur inactif chymotrypsine
chymotrypsinogène
précurseur inactif élastase
proélastase
précurseur inactif carboxypeptidase
procarboxypeptidase
activateur de trypsine
entérokinase (sécrétée par muqueuse intestinale)
activateur de la chymotrypsine, élastase et carboxypeptidase
trypsine (après avoir été à son tour activée par l’entérokinase)
comment et dans quel ordre protéases agissent en premier dans l’intestin
1) trypsine & chymotrypsine clivent au milieu en petits peptides
2) carboxypeptidase clive les peptides au c-term
que clive l’élastase
fibres d’élastine
où se complète la digestion protéique et par quoi
par les enzyme de la muqueuse intestinale:
dipeptidase => clive en dipeptide
aminopeptidase => clive au n-term
carboxypeptidase => clive au c-term
formes finales des protéines digérées
dipeptides
tripeptides
aa libres
V ou F
on peut absorber des tétrapeptides directement
F
dipeptides / tripeptides dégradés en acides aminés libres dans cellules épithéliales
mode d’absorption des protéines
captés par endocytose
relâchés dans circulation par exocytose
V ou F
il y a certaines exceptions où les protéines complètes sont réabsorbées
V
chez le nouveau-né qui peut absorber des anticorps par la muqueuse intestinale
*potentielle cause allergie alimentaire précoce
en quoi les microorganismes transforment l’azote
ammoniac NH3 & nitrification en nitrites NO2 et nitrates NO3
cycle azote
0) air = 78% azote
1) transfo azote de l’air en nitrates et en ammoniac (MO)
2) plantes absorbent nitrates et NH3 + les incorpore dans leurs aa & composants
3) animaux mangent plantes
4) végétaux+animaux meurent/se putréfient: composés azotés transformés à nouveau en ammoniac NH3 avec les bactéries
où se fait majoritairement la perte corporelle en azote
urée urinaire
calcul balance azotée
azote en prot alimentaire - azote uréique - 4 (g/jour)
cmb faut-il de protéine pour avoir 1g d’azote
6.25g de prot
cmb faut-il d’urée pour avoir 1g d’azote
35.7g
où se eprd l’azote autre que dans l’urée
azote fécal
azote cutané
azote urinaire non-uréique
en général, on gagne et on perd combien de grammes d’azote chaque jour
100g/j gagné en alimentation et 100g/j en pertes uréiques
400g/j gagné par catabolisme des protéines du corps et 400g/j en synthèse de protéine (semi perte)
une balance positive (ingestion > excrétion) d’azote survient dans quel contexte
grossesse ou croissance
une balance négative (ingestion < excrétion) d’azote survient dans quel contexte
pas assez d’apports: malnutrition / anorexie / diète
pertes excessives: trauma / brûlure
nb d’aa synthétisés par l’humain donc non-essentiels
12
qu’est-ce qui permet de former des aa non-essentiels
intermédiaires cycle de Krebs, glycolyse, voie des pentoses ou aa essentiels:
a-cétoglutarate, oxaloacétate, pyruvate, 3-phosphoglycérate, phosphorobosyl-pyrophosphate, méthionine et phénylalanine
2 processus d’incorporation de l’azote
amination ou transamination
amination
ajout groupement amine
- glutamate déshydrogénase
- glutamine synthétase
transamination
transfert groupement amine d’une molécule vers une autre
échange azote d’un aa et un acide a-cétonique grâce à une transaminase
-ALT, alanine transaminase
-AST, aspartate transaminase
comment se forme le glutamate
amination de l’a-cétoglutarate par la Glutamate déshydrogénase (NH4+ et NADH)
comment se forme la glutamine
amination du glutamate (NH4+ et ATP) par Glutamine synthétase
transamination de l’a-cétoglutarate pour obtenir du glutamate
acide aminé donne son gr. amine au a-cétoglutarate; catalysé par transaminase
aa devient a-céto acide
a-cétoglutarate devient glutamate
que convertit l’ALT
pyruvate & glutamate en alanine & a-cétoglutarate
que convertit l’AST
oxaloacétate & glutamate en aspartate & a-cétoglutarate
molécules qui ont un aa comme précurseur
neurotransmetteurs (GABA, cathécolamines, dopamine & sérotonine)
hormones thyroïdiennes
hème
histidine
à partir de quoi sont synthétisées les hormones thyroïdiennes
tyrosines dans la thyroglobuline
qu’est-ce qui forme la T4 et la T3
iodotyrosines qui réagissent ensemble sous l’activité de la TPO => thyroperoxydase
(on parle de monoiodotyrosine et diiodotyrosine formés en ajoutant des iodes sur les chaînes latérales des tyrosines)
précurseur de l’histidine
histamine
réactions pour cataboliser les aa
- transamination (prod glutamate)
- désamination (retire amine, prod NH4+ toxique)
- dégradation squelette carboné
en quel cas les aa sont-ils catabolisés?
- trop de production
- protéines dégradées
- jeûne
(n’oublions pas que les aa ne peuvent pas être entreposé dans l’organisme)
molécules générées par le catabolisme des aa dans le foie
- urée
- acides a-cétoniques => intermédiaires énergétiques impliqués dans le cycle de Krebs
fonctions des acides a-cétoniques (intermédiaires énergétiques)
- utilisés pour faire énergie
- transformés en acides gras + triglycérides
- synthèse glucose + corps cétoniques (néoglucogenèse & cétogenèse)
quelle molécule permet le transport de l’ammonium vers le foie
glutamine (glutamate converti par la glutamine synthétase)
après un processus de transamination pour catabolisé les aa en trop, le glutamate produit peut être converti en glutamine ou être ____
désaminé => libère un ammonium NH4+
désamination
aa libère ammonium NH4+ comme co-product
désamination oxydative
produit NADH et H+
à l’aide d’oxydase d’AA et de glutamate déshydrogénase
rôle glutamate déshydrogénase
catalyse désamination et synthèse glutamate
désamination = perd amine = a-cétoglutarate
synthèse = a-cétoglutarate gagne amine
rôle désamination oxydative du glutamate
élimine azote des aa en NH4+ (reins) et en urée (foie)
V ou F
si la cellule est pauvre en énergie, elle aura tendance à convertir l’a-cétoglutarate en glutamate
F
bcp d’ATP nécessaire
si peu d’ATP => glutamate converti en a-cétoglutarate
V ou F
la désamination non-oxydative produit du H+ mais pas de NADH
F
aucun des 2
Asparaginase transforme asparagine en ____
Glutaminase transforme glutamine en ____
Glutamine synthetase transforme glutamate en ___
asparagine => aspartate
glutamine => glutamate (désamination)
glutamate => glutamine (amination)
ces rxn produisent du NH4+
première étape du catabolisme de la glutamine
désamination non-oxydative par glutaminase (glutamine devient glutamate et ammonium)
après le catabolisme d’aa, l’ammonium et l’acide a-cétonique formés deviennent quoi?
- on va leur rajouter un groupe amine (ré-amination) pour reformer des acides aminés
- seront oxydés dans le cycle de Krebs (énergie)
- seront transformés en intermédiaires du métabolisme du glucose/ lipides/ corps cétoniques
- seront décarboxylés => dégradés
acides aminés qui mènent à la synthèse du glucose et à partir de quoi sont-ils formés
glucogéniques
formés avec participation d’oxaloacétate
en quoi sont transformés les aa cétogéniques
acétyl-coA et acétoacétate
3 types d’aa dans le cycle de Krebs
glucogénique
cétogénique
glucogénique/cétogénique
exemple d’aa glucogénique le plus important
Alanine
en quoi sont transformés les aa glucogéniques et à l’aide de quelle autre molécule
avec l’a-cétoglutarate, forme le pyruvate et le glutamate par transamination ALT
V ou F
les aa ont une influence majeure dans la lipogenèse et la cétogenèse
F
participation modeste
cycle alanine/glucose dans les muscles et dans le foie
muscle:
glucose => pyruvate (glycolyse)
pyruvate => alanine (transamination ALT)
foie:
alanine => pyruvate (& urée) => glucose (neoglucogenèse)
pourquoi on convertie l’ammonium en urée
moins toxique
le NH4+ est transporté vers le foie grâce à quelle molécule
glutamine
sa formation à l’aide de la glutamine synthétase (qui transforme le glutamate) permet ce transport depuis les tissus périphériques
=> dégradation glutamine et relâchement de NH4+ dans le foie
azote urinaire est séparée 80% en ____ et 20% en ___
80% en urée
20% en NH4+ directement éliminé sans être transformé
d’où vient le NH4+ qu’on trouve dans l’intestin
dégradation bactérienne de l’urée et aa
quel vx transporte le NH4+ de l’intestin au foie où il sera converti en urée
veine porte
organe qui métabolise l’azote NH4+ en urée
FOIE SEULEMENT
conformation moléculaire urée
2 groupes amine + 1 CO2
CO2 vient du cycle de krebs
gr amine=
NH4+ (cycle alanine-glucose) & aspartate (transamiantion oxaloacétate AST)
quel élément est faux
a) cycle de l’urée comprend 2 rxn mitochondriales
b) cycle de l’urée comprend 3 rxn cytosoliques
c) nécessite 1 ATP
c) nécessite 1 ATP
FAUX, BESOIN DE 4
rxn mitochondriale 1 de l’urée possible grâce à quoi
carbamyl-phosphate synthétase
production de carbamyl-phosphate
rxn mitochondriale 2 de l’urée possible grâce à quoi
ornithine carbamyl transférase
(production de citrulline avec carbamyl-phosphate et ornithine )
rxn de l’urée cytosolique (3) possible grâce à quoi
arginino succinate synthétase
production arginino succinate avec aspartate et cirtulline
rxn de l’urée cytosolique (4) possible grâce à quoi
arginino succinate lyase
produit fumarate et arginine
dernière rxn du cycle de l’urée dans le cytosol
argininase
arginine forme urée et ornithine
dans quelle rxn du cyle de l’urée sont consommés les 4 ATP
1 et 3 (première dans mitochondrie et première dans cytosol)
que devient le fumarate produit par l’arginino succinate lyase à la rxn 4 du cycle de l’urée
malate (par fumarase cytosolique)
malate => oxaloacétate (par malate déshydrogénase)
oxaloacétate => aspartate (par transamination AST)
apport calorique suffisant mais pas assez d’apport protéique
Kwashiorkor => poids 60-80% du poids prédit pour grandeur
Marasme
apport calorique et protéique insuffisant, poids 60% du poids prédit pour grandeur
poids moins de 60% du poids prédit pour grandeur
marasme-kwashiorkor
on trouve de l’oedème dans les patients souffrants de
a) marasma
b) kwashiorkor
b) kwashiorkor
