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module 1 MMD1043 > métabolisme acides aminés et protéines > Flashcards

métabolisme acides aminés et protéines Flashcards

1
Q

composantes principales des protéines

A

chaîne d’acides aminés liés par liens peptides
1) chaîne latérale R (donne spécificité à la protéine)
2) N-term = groupe amine (NH2)
3) C-term = groupe carboxylique (COOH)
4) carbone alpha central
AZOTE principalement

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2
Q

V ou F

on peut mettre des aa en réserve dans le corps

A

F

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3
Q

V ou F

les aa servent majoritairement à être une source d’énergie pour l’organisme

A

F

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4
Q

résultat désamination NH2

A

NH4+ ; ammonium ; vrm toxique

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5
Q

zwitterions

A

molécule qui porte une charge positive et une négative à un pH physiologique (7.4)

=> protéine pcq amine protoné = + et carboxyle déprotoné = -

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6
Q

V ou F

la chaîne latérale peut être acide ou basique

A

V

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7
Q

de quoi dépendend les propriétés acido-basiques des acides aminés

A
  1. gr COOH & NH2
  2. fonction acidique/basique sur chaîne latérale R
  3. environnement local (liés en peptides ou protéines)
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8
Q

pKa

A

pH où une molécule existe à 50% sous forme ionisée et 50% non-ionisée

protéines:
COOH / COO-
NH2 / NH3+

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9
Q

V ou F

les acides aminés peuvent avoir 4 pKs

A 
F
3: 
un pour COOH 
un pour NH2
un pour chaîne R IFF elle a un groupement ionizable
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10
Q

point isoélectrique PI

A

point où charge nette aa = 0

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11
Q

V ou F

un aa peut avoir plusieurs pKs et PI

A

F
++ pK oui
un seul PI

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12
Q

pH < pK

A

charge nette positive => plus acide (groupement NH2 protonisé en NH3+)

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13
Q

pH > pK

A

charge nette négative => plus basique (groupement COOH déprotonisé en COO-)

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14
Q

V ou F

glutamate a une fonction ionizable mais pas glutamine

A

F

les 2 en ont

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15
Q

acides aminés essentiels et 2 exemples

A

on ne les produit pas, on doit les ingérer
=> isoleucine
=> leucine

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16
Q

acides aminés non-essentiels et 2 exemples

A

on les produits naturellement
=> alanine
=> asparagine

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17
Q

via quel précurseur voyage l’azote avant de rejoindre les catécholamines, neurotransmetteurs hème ou hormones thyroïdiennes?

A

par les acides aminés

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18
Q

combien a-t-on de protéines élémentaires synthétisées par notre propre corps

A

20

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19
Q

provenance des acides aminés

A

=> synthèse (non-essentiels) à partir d’azote et d’acides organiques
=> dégradation de protéines de l’organisme
=> alimentation (essentiels) de protéines digérées en aa

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20
Q

V ou F
les aa qui ne sont pas utilisées pour la synthèse de protéines sont entreposées dans l’organisme avant d’être réutilisées

A

F

dégradés + éliminés

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21
Q 
Anabolisme = [ formation ou dégradation] de protéines
Catabolisme =  [ formation ou dégradation] de protéines
A

anabolisme, aa => prot

catabolisme, prot => aa

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22
Q

combien d’aa sont anabolisés en protéines en une journée? qu’en est-il du catabolisme des protéines en aa?

A

400g/j pour les 2 processus

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23
Q

protéines incomplètes

A

végétales => pas tous les 20 aa dedans

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24
Q

d’où viennent les protéines digérées autres qu’obtenues par l’alimentation

A

protéines enzymatiques sécrétées dans le tube digestif & provenant de cellules muqueuses mortes

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25
Q

pepsine sécrétées dans quel organe par quelle cellule et à quelle fin

A

estomac
cellule principale
digestion protéines à 10-15% (forme gros polypeptides)

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26
Q

que sécrètent les cellules pariétales dans l’estomac

A

acide citrique dans la première étape de digestion des protéines

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27
Q

V ou F

la pepsine est une protéase sécrétée et toujours active dans l’estomac pour cliver les protéines

A

F

sécrétée forme inactive, la pepsinogène qui produit la pepsine en milieu acide (pH 5 et moins)

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28
Q

organe de digestion des protéines après l’estomac

A

duodénum

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29
Q

V ou F

on trouve de la pepsine active au duodénum

A

F

trop basique => bicarbonate sécrété par pancréas

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30
Q

qu’est-ce qui permet la digestion protéique dans le duodéum

A 
sécrétions pancréatiques, protéases: 
trypsine 
chymotrypsine
élastase
carboxypeptidase
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31
Q

précurseur inactif trypsine

A

trypsinogène

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32
Q

précurseur inactif chymotrypsine

A

chymotrypsinogène

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33
Q

précurseur inactif élastase

A

proélastase

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34
Q

précurseur inactif carboxypeptidase

A

procarboxypeptidase

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35
Q

activateur de trypsine

A

entérokinase (sécrétée par muqueuse intestinale)

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36
Q

activateur de la chymotrypsine, élastase et carboxypeptidase

A

trypsine (après avoir été à son tour activée par l’entérokinase)

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37
Q

comment et dans quel ordre protéases agissent en premier dans l’intestin

A

1) trypsine & chymotrypsine clivent au milieu en petits peptides
2) carboxypeptidase clive les peptides au c-term

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38
Q

que clive l’élastase

A

fibres d’élastine

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39
Q

où se complète la digestion protéique et par quoi

A

par les enzyme de la muqueuse intestinale:
dipeptidase => clive en dipeptide
aminopeptidase => clive au n-term
carboxypeptidase => clive au c-term

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40
Q

formes finales des protéines digérées

A

dipeptides
tripeptides
aa libres

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41
Q

V ou F

on peut absorber des tétrapeptides directement

A

F

dipeptides / tripeptides dégradés en acides aminés libres dans cellules épithéliales

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42
Q

mode d’absorption des protéines

A

captés par endocytose

relâchés dans circulation par exocytose

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43
Q

V ou F

il y a certaines exceptions où les protéines complètes sont réabsorbées

A

V
chez le nouveau-né qui peut absorber des anticorps par la muqueuse intestinale
*potentielle cause allergie alimentaire précoce

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44
Q

en quoi les microorganismes transforment l’azote

A

ammoniac NH3 & nitrification en nitrites NO2 et nitrates NO3

45
Q

cycle azote

A

0) air = 78% azote
1) transfo azote de l’air en nitrates et en ammoniac (MO)
2) plantes absorbent nitrates et NH3 + les incorpore dans leurs aa & composants
3) animaux mangent plantes
4) végétaux+animaux meurent/se putréfient: composés azotés transformés à nouveau en ammoniac NH3 avec les bactéries

46
Q

où se fait majoritairement la perte corporelle en azote

A

urée urinaire

47
Q

calcul balance azotée

A

azote en prot alimentaire - azote uréique - 4 (g/jour)

48
Q

cmb faut-il de protéine pour avoir 1g d’azote

A

6.25g de prot

49
Q

cmb faut-il d’urée pour avoir 1g d’azote

A

35.7g

50
Q

où se eprd l’azote autre que dans l’urée

A

azote fécal
azote cutané
azote urinaire non-uréique

51
Q

en général, on gagne et on perd combien de grammes d’azote chaque jour

A

100g/j gagné en alimentation et 100g/j en pertes uréiques

400g/j gagné par catabolisme des protéines du corps et 400g/j en synthèse de protéine (semi perte)

52
Q

une balance positive (ingestion > excrétion) d’azote survient dans quel contexte

A

grossesse ou croissance

53
Q

une balance négative (ingestion < excrétion) d’azote survient dans quel contexte

A

pas assez d’apports: malnutrition / anorexie / diète

pertes excessives: trauma / brûlure

54
Q

nb d’aa synthétisés par l’humain donc non-essentiels

A

12

55
Q

qu’est-ce qui permet de former des aa non-essentiels

A

intermédiaires cycle de Krebs, glycolyse, voie des pentoses ou aa essentiels:

a-cétoglutarate, oxaloacétate, pyruvate, 3-phosphoglycérate, phosphorobosyl-pyrophosphate, méthionine et phénylalanine

56
Q

2 processus d’incorporation de l’azote

A

amination ou transamination

57
Q

amination

A

ajout groupement amine

  • glutamate déshydrogénase
  • glutamine synthétase
58
Q

transamination

A

transfert groupement amine d’une molécule vers une autre
échange azote d’un aa et un acide a-cétonique grâce à une transaminase
-ALT, alanine transaminase
-AST, aspartate transaminase

59
Q

comment se forme le glutamate

A

amination de l’a-cétoglutarate par la Glutamate déshydrogénase (NH4+ et NADH)

60
Q

comment se forme la glutamine

A

amination du glutamate (NH4+ et ATP) par Glutamine synthétase

61
Q

transamination de l’a-cétoglutarate pour obtenir du glutamate

A

acide aminé donne son gr. amine au a-cétoglutarate; catalysé par transaminase

aa devient a-céto acide
a-cétoglutarate devient glutamate

62
Q

que convertit l’ALT

A

pyruvate & glutamate en alanine & a-cétoglutarate

63
Q

que convertit l’AST

A

oxaloacétate & glutamate en aspartate & a-cétoglutarate

64
Q

molécules qui ont un aa comme précurseur

A

neurotransmetteurs (GABA, cathécolamines, dopamine & sérotonine)
hormones thyroïdiennes
hème
histidine

65
Q

à partir de quoi sont synthétisées les hormones thyroïdiennes

A

tyrosines dans la thyroglobuline

66
Q

qu’est-ce qui forme la T4 et la T3

A

iodotyrosines qui réagissent ensemble sous l’activité de la TPO => thyroperoxydase
(on parle de monoiodotyrosine et diiodotyrosine formés en ajoutant des iodes sur les chaînes latérales des tyrosines)

67
Q

précurseur de l’histidine

A

histamine

68
Q

réactions pour cataboliser les aa

A
  1. transamination (prod glutamate)
  2. désamination (retire amine, prod NH4+ toxique)
  3. dégradation squelette carboné
69
Q

en quel cas les aa sont-ils catabolisés?

A
  • trop de production
  • protéines dégradées
  • jeûne
    (n’oublions pas que les aa ne peuvent pas être entreposé dans l’organisme)
70
Q

molécules générées par le catabolisme des aa dans le foie

A
  • urée

- acides a-cétoniques => intermédiaires énergétiques impliqués dans le cycle de Krebs

71
Q

fonctions des acides a-cétoniques (intermédiaires énergétiques)

A
  • utilisés pour faire énergie
  • transformés en acides gras + triglycérides
  • synthèse glucose + corps cétoniques (néoglucogenèse & cétogenèse)
72
Q

quelle molécule permet le transport de l’ammonium vers le foie

A

glutamine (glutamate converti par la glutamine synthétase)

73
Q

après un processus de transamination pour catabolisé les aa en trop, le glutamate produit peut être converti en glutamine ou être ____

A

désaminé => libère un ammonium NH4+

74
Q

désamination

A

aa libère ammonium NH4+ comme co-product

75
Q

désamination oxydative

A

produit NADH et H+

à l’aide d’oxydase d’AA et de glutamate déshydrogénase

76
Q

rôle glutamate déshydrogénase

A

catalyse désamination et synthèse glutamate
désamination = perd amine = a-cétoglutarate
synthèse = a-cétoglutarate gagne amine

77
Q

rôle désamination oxydative du glutamate

A

élimine azote des aa en NH4+ (reins) et en urée (foie)

78
Q

V ou F

si la cellule est pauvre en énergie, elle aura tendance à convertir l’a-cétoglutarate en glutamate

A

F
bcp d’ATP nécessaire

si peu d’ATP => glutamate converti en a-cétoglutarate

79
Q

V ou F

la désamination non-oxydative produit du H+ mais pas de NADH

A

F

aucun des 2

80
Q

Asparaginase transforme asparagine en ____
Glutaminase transforme glutamine en ____
Glutamine synthetase transforme glutamate en ___

A

asparagine => aspartate
glutamine => glutamate (désamination)
glutamate => glutamine (amination)
ces rxn produisent du NH4+

81
Q

première étape du catabolisme de la glutamine

A

désamination non-oxydative par glutaminase (glutamine devient glutamate et ammonium)

82
Q

après le catabolisme d’aa, l’ammonium et l’acide a-cétonique formés deviennent quoi?

A
  • on va leur rajouter un groupe amine (ré-amination) pour reformer des acides aminés
  • seront oxydés dans le cycle de Krebs (énergie)
  • seront transformés en intermédiaires du métabolisme du glucose/ lipides/ corps cétoniques
  • seront décarboxylés => dégradés
83
Q

acides aminés qui mènent à la synthèse du glucose et à partir de quoi sont-ils formés

A

glucogéniques

formés avec participation d’oxaloacétate

84
Q

en quoi sont transformés les aa cétogéniques

A

acétyl-coA et acétoacétate

85
Q

3 types d’aa dans le cycle de Krebs

A

glucogénique
cétogénique
glucogénique/cétogénique

86
Q

exemple d’aa glucogénique le plus important

A

Alanine

87
Q

en quoi sont transformés les aa glucogéniques et à l’aide de quelle autre molécule

A

avec l’a-cétoglutarate, forme le pyruvate et le glutamate par transamination ALT

88
Q

V ou F

les aa ont une influence majeure dans la lipogenèse et la cétogenèse

A

F

participation modeste

89
Q

cycle alanine/glucose dans les muscles et dans le foie

A

muscle:
glucose => pyruvate (glycolyse)
pyruvate => alanine (transamination ALT)

foie:
alanine => pyruvate (& urée) => glucose (neoglucogenèse)

90
Q

pourquoi on convertie l’ammonium en urée

A

moins toxique

91
Q

le NH4+ est transporté vers le foie grâce à quelle molécule

A

glutamine

sa formation à l’aide de la glutamine synthétase (qui transforme le glutamate) permet ce transport depuis les tissus périphériques

=> dégradation glutamine et relâchement de NH4+ dans le foie

92
Q

azote urinaire est séparée 80% en ____ et 20% en ___

A

80% en urée

20% en NH4+ directement éliminé sans être transformé

93
Q

d’où vient le NH4+ qu’on trouve dans l’intestin

A

dégradation bactérienne de l’urée et aa

94
Q

quel vx transporte le NH4+ de l’intestin au foie où il sera converti en urée

A

veine porte

95
Q

organe qui métabolise l’azote NH4+ en urée

A

FOIE SEULEMENT

96
Q

conformation moléculaire urée

A

2 groupes amine + 1 CO2

CO2 vient du cycle de krebs

gr amine=
NH4+ (cycle alanine-glucose) & aspartate (transamiantion oxaloacétate AST)

97
Q

quel élément est faux

a) cycle de l’urée comprend 2 rxn mitochondriales
b) cycle de l’urée comprend 3 rxn cytosoliques
c) nécessite 1 ATP

A

c) nécessite 1 ATP

FAUX, BESOIN DE 4

98
Q

rxn mitochondriale 1 de l’urée possible grâce à quoi

A

carbamyl-phosphate synthétase

production de carbamyl-phosphate

99
Q

rxn mitochondriale 2 de l’urée possible grâce à quoi

A

ornithine carbamyl transférase

(production de citrulline avec carbamyl-phosphate et ornithine )

100
Q

rxn de l’urée cytosolique (3) possible grâce à quoi

A

arginino succinate synthétase

production arginino succinate avec aspartate et cirtulline

101
Q

rxn de l’urée cytosolique (4) possible grâce à quoi

A

arginino succinate lyase

produit fumarate et arginine

102
Q

dernière rxn du cycle de l’urée dans le cytosol

A

argininase

arginine forme urée et ornithine

103
Q

dans quelle rxn du cyle de l’urée sont consommés les 4 ATP

A

1 et 3 (première dans mitochondrie et première dans cytosol)

104
Q

que devient le fumarate produit par l’arginino succinate lyase à la rxn 4 du cycle de l’urée

A

malate (par fumarase cytosolique)
malate => oxaloacétate (par malate déshydrogénase)
oxaloacétate => aspartate (par transamination AST)

105
Q

apport calorique suffisant mais pas assez d’apport protéique

A

Kwashiorkor => poids 60-80% du poids prédit pour grandeur

106
Q

Marasme

A

apport calorique et protéique insuffisant, poids 60% du poids prédit pour grandeur

107
Q

poids moins de 60% du poids prédit pour grandeur

A

marasme-kwashiorkor

108
Q

on trouve de l’oedème dans les patients souffrants de

a) marasma
b) kwashiorkor

A

b) kwashiorkor

module 1 MMD1043 (9 decks)

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