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Biomol avancée > Protéomique > Flashcards

Protéomique Flashcards

1
Q

c’est quoi le protéome

A

ensemble de toutes les protéines exprimées dans le génome

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Q

c’est quoi le protéomique

A

l’étude de l’interaction, fonction, composition et structure des protéines et leurs activités

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3
Q

5 utilités pour le protéomique

A

1) comprendre les processus biologiques
2) identifier les biomarqueurs
3) étudier les modifications post-traductionnelles
4) développer des drogues
5) étudier les protéines impliquées dans certaines maladies

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4
Q

3 types de protéomique

A

protéomique d’expression, de fonction et de structure

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5
Q

c’est quoi le protéomique d’expression

A

c’est la comparaison et quantification de l’expression protéique dans des échantillons

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6
Q

3 utilités du protéomique d’expression

A

1) permet le profilage de l’expression
2) peut être utilisé pour développer des biomarqueurs
3) on peut voir les changements dans l’expression (après médicament par exemples)

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7
Q

c’est quoi le protéomique de fonction

A

protéomique pour comprendre les rôles spécifiques des protéines et leur implication

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8
Q

2 utilités pour le protéomique de fonction

A

1) permet de decouvrir les mécanismes de la protéine (adapatation, mutation)
2) permet caractérisation de la fonction (signalisation, interaction, activité enzymatique)

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9
Q

c’est quoi le protéomique de structure

A

protéomique qui permet d’identifier la forme des protéines dans un complexe protéique

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10
Q

3 utilités du protéomique de structure

A

1) permet de trouver la forme 3D de la protéine
2) détermine l’emplacement des protéines et interaction protéine-protéine
3) permet de concevoir les médicaments cibles

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11
Q

4 défis de la protéomique

A

1) structure second. et terti. peut être détruite pendant les analyses (difficile d’étudier la structure)
2) peut pas amplifier les protéines dans un cas d’une faible concentration
3) protéines peuvent être dénaturées par plusieurs facteurs
4) certaines protéines sont peu solubles, donc difficile à analyser

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12
Q

2 types générals d’analyse du protéome (flux généralisé)

A

top-down et bottom-up

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13
Q

c’est quoi l’analyse top-down

A

utilise des protéines intacts et garde info sur les isoformes, interactions protéine-protéine et modifications post-traductionnelles

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14
Q

désavantage de l’analyse top-down

A

analyse est difficile pour les échantillons complexes

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15
Q

c’est quoi l’analyse bottom-up

A

analyse qui utilise les protéines fragmentées qui est utile pour les protéines complexes

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16
Q

désavantage de l’Analyse bottom-up

A

fragmentation des protéines risque de perdre info sur les isoformes et MPTs

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17
Q

5 étapes de préparation des échantillons pour le protéomique

A

1) homogénisation
2) lyse cellulaire
3) centrifugation
4) purification
5) solubilisation des protéines

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18
Q

3 facons d’effectuer la lyse cellulaire pour préparer les échantillons pour une analyse protéomique

A

1) chaleur
2) détéregents
3) sonification

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19
Q

3 facons d’effectuer la purification pour préparer les échantillons pour une analyse protéomique

A

1) précipitation (ammonium de sulfate par exemple)
2) chromatographie
3) dialyse

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20
Q

c’est quoi l’enrichement des protéines et 4 facons pour le faire

A

c’est l’augmentation de la concentration et pureté d’une protéine d’interet dans un échantillon
1) chromatographie d’Affinité
2) chromatographie à intercation hydrophobique
3) immunoprécipitation
4) étiquettes isotopiques

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21
Q

3 méthodes utilisées pour protéomique top-down

A

1) électrophorèse 2D
2) LC-MS
3) MS

22
Q

2 méthodes utilisées pour protéomique bottom-up

A

1) étiquettes
2) MS

23
Q

3 types d’étiquettes

A

SILAC, iCAT, iTRAQ

24
Q

l’électrophorèse 2D sépare les protéines d’après quoi?

A

point isoélectrique en premier et après d’après PM

25
quoi faire avec les protéines après l'électrophorèse 2D
choisir la protéine voulue, decouper et faire l'analyse MS
26
avantages de l'électrophorèse 2D (3)
1) permet visualisation de beaucoup de protéines en même temps 2) permet différentiation des protéines 3) permet voir les modifications post-traductionnelles
27
5 limites pour l'électrophorèse 2D
1) un échantillon par gel (prend du temps) 2) difficile à effectuer avec protéines hydrophobes, membranaires, eucaryote 3) plage de pH très grande (pH 3-10) 4) semi-quantitative (peut pas detecter []) 5) variabilité entre les gels (pas reproductible)
28
c'est quoi le spectromètre de masse et son utilité
technique qualitative et quantitative qui mesure le PM des protéines et sert comme méthode de caractérisation
29
5 applications du spectromètre de masse
-détermine fonction, structure et les interactions -identifie protéine par sa masse -identifie les MPT dans un mélange complexe -permet de lier les protéines à des réaction enzymatiques, modifications chimiques et digestion -permet identification des protéines impliquées dans processus biologiques+pathologiques
30
3 composantes du spectromètre de masse
analyseur, source d'ions et détecteur
31
3 étapes de l'analyse par spectromètre de masse (MS)
1) transformer les molécules peptidiques en ions chargés 2) séparation des ions selon le ratio masse/charge (m/z) avec un champs magnétique et électrique 3) mesure les protéines selon leut ration m/z
32
c'est quoi l'analyse MS/MS
deux analyseurs MS connectés par une cellule de collision pour identifier une protéine spécifique à partir du 1er MS. Elle sera fragmenté et analysée à nouveau par le 2eme MS
33
c'est quoi l'analyse LC-MS
analyse de MS qui utilise aussi la chromatographie liquide avec un colonne non-polaire (phase stationnaire) et une phase mobile polaire
34
3 utilités du LC-MS
-permet analyse des molécules thermiquement instables et non-volatiles -sépare sélon la polarité -détermine peptides dans un mélange
35
quelles molécules seront éluées plus rapidement dans l'analyse LC-MS
polaires (hydrophiles) seront élués plus rapidement que les molécules hydrophobes
36
2 avantages du LC-MS
-sépare molécules avec le même PM d'après leur polarité -identifie et mesure grande variété de composés
37
limitation de LC-MS
cher
38
avantages du MS
-séquence rapidement les protéines -identifie et quantifie -applicable dans plusieurs domaines
39
limite pour le MS
contaminants peuvent biaiser les résultats
40
c'est quoi le iCAT
marquage isotopique chimique pour les groupes thiols qui sont présents sur la cytosine. Les proétines seront marquées et isolées par chromatogrpahie d'affinité et analysées par MS après
41
avantages pour le iCAT
1) quantifie le changement dans l'aondance de protéines dans mélanges complexes 2) peut comparer protéines dans 2 diff. conditions 3) facilite la séparation par chromatographie
42
limites du iCAT
1) peut seulement être utilisé si la cystéine est présente 2) peut seulement comparer 2 échantillons à la fois (only heavy and light isotopes available) 3) MPT sont souvent perdus dans cette technique
43
c'est quoi le SILAC
marquage isotypique stable avec des acides aminés light et heavy qui seront inserés dans les chaines polypeptidiques des cellules cultivées
44
avantages de SILAC
-pas besoin de réactions chimiques pour modifier les protéines -marque l'ensemble du protéome cellulaire -permet de preserver la physiologie cellulaire pour obtenir des info sur les processus biologiques
45
limites pour SILAC
-besoin de culture cellulaire -peut avoir des perturbations métaboliques
46
c'est quoi le iTRAQ
marquage chimique des lysines (en N-terminal) qui est utilisé pour des protéines avec structures physiques et chimiques similaires (masse constante ex)
47
3 élements du iTRAQ
groupe réactif, groupe d'équilibre et groupe rapporteur
48
utilité de iTRAQ
identification de protéines de différents échantillons dans une expérienceq
49
que se passe avec les protéines qui sont marqués avec iTRAQ
elle seront séparées par HPLC et ensuite analysées en tandem par MS/MS
50
avantages de iTRAQ
-bonne précision -capacité de multiplexage
51
limites du iTRAQ
-peptides de masse similaire peuvent mener à une fausse intensité de l'ion rapporteur -cher -étapes additionneles pour le marquage -besoin de MS de haute résolution

Biomol avancée (11 decks)

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