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Biochemie Leonardo > Proteine und Hämoglobin > Flashcards

Proteine und Hämoglobin Flashcards

1
Q

Was sind die verschiedenen Strukturen eines Proteins?

A
  • Primärstruktur: Sequenz des Proteins
  • Sekundärstruktur: durch WBB zum Besipiel alpha Helix oder Beta Faltblatt
  • Tertiärstruktur: verschiedene Sekundärstrukturen einer Polypeptidkette
  • Tertiärstruktur: versch. Ketten
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2
Q

Mit welcher Einheit werden Proteinmassen angegeben? Wofür steht sie? Wie kann dadurch die Anzahl der AS bestimmt werden?

A
  • Dalton -1 Dalton = 1g/Mol
  • mittelwert Masse AS = 110 Da
  • Masse in Dalton/110
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3
Q

Was ist eine Peptidbindung? welche Eigenschaften hat sie?

A
  • Amidbindung zwischen α-Carboxylgruppe einer Aminosäure und α-Aminogruppe einer zweiten Aminosäure
  • Gleichgewicht liegt zwar auf Hydrolyse(daher Energie benötigt), aber sie ist kin. stabil
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4
Q

Geometrischen Eigenschaften der Peptidbindung?

A
  • oszilliert zwischen Einfach- und Doppelbindung(partieller Doppelbindungscharakter) -> mesomere Grenzformeln->Rotation um diese Bindung verhindert
  • allerdings Rotation um die beiden Einfachbindungen möglich
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5
Q

Welche Konfiguration sind bei einer planaren Peptidbindung möglich?Welche kommt vor und warum?

A
  • cis und trans
  • cis ist energetisch ungünstiger aufgrund sterischer Kollisionen der beiden Reste
  • trans energetisch günstiger, da die beiten Reste voneinander wegzeigen
  • 1000:1 trans:cis
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6
Q

Bei welcher Peptidbindung kommt die cis Konfiguration vor?

A
  • bei einer X-Pro-Peptidbindung
  • weisen eine geringere Präferenz für trans-Konfiguration vor, da Stickstoffatom in Prolin an zwei tetraedische Kohlenstoffatome gebunden ist-> sterische Unterschiede cis und trans-Form minimal
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7
Q

Was beschreiben die Winkel ψ und Φ ?

A
  • Torsionswinkel um die beiden Einfachbindungen
  • Φ Bindung zwischen Stickstoff und αC
  • ψ Bindung zwischen α-Kohlestoffatom und Carbonyl-Kohlenstoffatom
  • ergeben sich aus Drehung im Uhrzeigersinn aus Blickrichtung vom Stickstoffatom zu αC bzw. vom αC zur Carbonylgruppe
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8
Q

Die Torsionswinkel eines Polypeptids sind frei drehbar. Warum wird nicht jede Kombination dieser Winkel angenommen?

A
  • 3/4 aller Wetrte-Kombinationen werden nicht angenommen, da diese ungünstigt sind
  • erklärbar durch sterische Kollisionen
  • mögliche Anordnung auf Ramachandran-Plot erkennbar
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9
Q

Was sind die Eigenschaften der Hauptkette, die Faltung des Peptid ermöglichen?

A
  • Doppelbindungscharakter Peptidbindung und sterischer Ausschluss der Torsionswinkel
  • Einschränkungen erlauben geringeren Entropieverlust bei Faltung
  • bei Freier Drehbarkeit beider -> Entropieverlust könnte kaum kompensiert werden durch Enthalpiegewinn
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10
Q

Wie entsteht eine α-Helix?

A

-entsteht durch WBB zwischen O der Carbonylgruppe und einem 4 Reste weiter entfernten H einer Aminogruppe

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11
Q

Welche Arten der α-helix gibt es? Welche kommt in Proteinen überwiegend vor?

A
  • rechtsgängige(im Uhrzeigersinn/rechte Hand) und linksgängige von N nach C Terminus
  • im Protein fast nur rechtsgängige
  • linksgängige kommen selten über kürzere Bereiche vor-> mehr sterische Abstoßung
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12
Q

Wieviel Reste pro Windung hat eine α-helix? Welchem Winekl entspricht das ?Was ist die pitch

A
  • n=3,6 Reste pro Windung
  • 360/3,6 ->alle Hundert Grad Windung ein Rest
  • Distanz d zwischen zwei Windungen = 5,4 A
  • pitch: d/n 5,4A/3,6 = 1,5A pro Aminosäure
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13
Q

Wie sieht ein β-Strang aus? Welcher Nachteil

A

Abstand zwischen Zwei Aminosäuren-> 3,5 A

-Seitenketten benachbarter Aminosäuren zeigen in entgegengesetzte Richtungen->Abstand 7 A

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14
Q
A
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15
Q

Wie entsteht nun ein β-Faltblatt?Welche Arten?

A
  • durch Verknüpfung mehrerer Stränge über WBB
  • entweder weisen beide Stränge die gleiche Richtung auf-> paralleles β-Faltblatt-> überkreuzte WBB mit zwei versch. AS
  • oder entgegen gestezt verlaufen -> antiparalleles

β-Faltblatt-> NH und CO-Gruppe gegenüber-> gerade WBB

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16
Q

Was ist der wesentliche Unterschied der H-Brücken in α-Helices und β-Strängen?

A
  • β-Strängen erst Stabil im Aufbau Faltblatt/α-Helices in sich stabil
17
Q

Wie werden einzelne β-stränge verbunden? Wie sieht diese aus? Welche anderen verbindenden Elemente gibt es

A
  • β-Kehre
  • WBB zwischen i und i+3/i+1 und i+2 andere WW
  • ω-Kehre-> ausgefeiltere Strukturen, die viele WW eingehen
18
Q

Was versteht man unter hydrophoben Kollaps?

A

-Aufgrund hydrophoben Effekts-> Proteine mit polaren Resten außen und unpolaren Resten innen

19
Q

Was unterscheidet man innerhalb einer Tertiärstruktur bzw. Quartärstruktur

A
  • innerhalb einer Tertiärstruktur wird zwischen einzelnen Domänen unterschiden(in sich stabil und selbstständig in sich faltbar
  • Quartärstrukturen-> einzelne Untereinheiten(jeweils eine Polypeptidkette(Dimer,Trimer)
20
Q

Wie hat Christian Anfinson Ribonuclease behandelt?Was fand er heraus? 1. Experiment

A
  • hat Ribonuclease mit chaotropen Agenzien(Harnstoff, Guanidiniumchlorid) behandelt, die WBB zerstören
  • außerdem β-Mercaptoethanol, dass Disulfide(Cystine) reversibel hydrolysiert
  • >nach Zusatz dieser Stoffe denaturiert(random coil) und Aktivität 0
  • Dialyse der Stoffe-> Ribonuclease in vorherige Form und enzymatisch aktiv
21
Q

Was fand Anfinsen bei seinen weiteren Experimenten heraus?

A
  1. -native Ribonuclease mit Harnstoff und β-Mercapto-ethanol
    - zuerst nur β-Mercaptoethanol entfernt
    - in Anwesenheit von Harnstoff->random coil und Ausbildung Sulfidbrücken-> erst dann Dialyse von Harnstoff
    - >Enzym nicht aktiv
    - >Spuren von Mercaptoethanol -> zurück zum Nativen Enzym-> aktiv
    - alle Informationen zur Faltung in Aminosäuresequenz->Konformation->Funktion
22
Q

Determiniert die Aminosäuresequenz die Sekundärstruktur? Beispiele?

A
  • grundsätzlich kommen alle AS in allen Sekundärstrukturen vor
  • unterschiedliche Wahrscheinlichkeiten
  • z.B. am Cβ verzweigte Aminosäuren oft in β-Faltblättern-> brauchen viel Platz
  • Prolin durch Fehlen freier NH-Gruppen weder noch
23
Q

Wie kommt es zur Aggregation bei Prionen?

A

-zelluläre Form des Prion-Protein->im Kontakt mit prion-protein scrapy Kern-> Ausbildung einer amyloiden Form-> unlösliche oligomere β-Faltblattstrukturen

24
Q

Was bedeutet hier zum Beispiel 50% gefaltet?

A
  • Alles oder nichts Prinzip: entweder liegt das Protein komplett ungefaltet oder komplett gefaltet vor
  • also 50% sind komplett gefaltet und 50% komplett ungefaltet
  • erklärung: sobald Faltung in einem Teil aufgehoben ist -> Auswirkung auf das gesamte Protein-> Entfaltung
25
Q

Was ist das Grundprinzip hinter der Proteinfaltung?

A
  • statt alle Möglichkeiten auszuprobieren-> kummulative Selektion
  • Faltung wird lokal festgehalten->teilweise korrekte Zwischenprodukte
  • >Nukleations-Kondensationsmodell
26
Q

Erklären

A
  • Faltungstrichter-> Thermodynamik der Proteinfaltung
  • obere Ende-> alle möglichen denaturierten Konformationen->Konformationsentropie am höchsten
  • Minima an Seiten-> semistabile Zustände
  • freie Enthalpie nimmt ab bis native Struktur erreciht ist->genau definierte Form erreciht
  • viele Wege führen zum Ziel
27
Q

Was muss thermodynamisch für Proteinfaltung gelten?

A

-bei Denaturiert -> Nativ muss gelten

ΔGD->N=G(N)-G(D) ->negativ= stabiler nativer Zustand

für ΔG0 = ΔH0 - TΔS0-> typische ΔG0 zwischen -20 und -60kj trotz variierender Enthalpie- und Entropiewerten->Kompensation Entropie Enthalpie

-ΔG0-> sehr gering-> erklärt instabilität

28
Q

Was ist eine Hämgruppe? Wie sieht sie aus?

A
  • Cofaktor des Hämoglobins an den Sauerstoff bindet
  • gibt dem Blt seine rote Farbe
  • gehört zu den Tetrapyrrol-Cofaktoren-> 4 Pyrrolringe bilden Protoporphyrin
  • im Zentrum-> Eisenion an 4 Stickstoffatome der Pyrollringe gebunden
  • auf beiden Seiten der Hämebene hat das Eisenion eine zusätzliche Bindungsstelle->5. Koordinationsstelle->Imidazolring proximales Histidin
  • >6. Koordinationsstelle Sauerstoff
29
Q

Was geschieht wenn Sauerstoff an das Eisenion einer Hämgruppe bindet? Wie wird die Sauerstoffbindung stabilisiert?

A
  • Eisenion etwas zu groß, um genau in Vorgegebene Vertiefung im Porphyrinring zu Passen-> liegt außerhalb der Hämebene
  • Bindung Sauerstoff an 6. Koordinationsstelle-> Verschiebung Elektronen des Eisenions-> es wird kleiner und verlagert sich in die Porphyrinebene herein
  • Sauerstoff wird durch distales Histidin über Sauerstoffbrücke stabilisiert
30
Q

Wie ist das Hämoglobin aufgebaut?

A
  • Tetramer aus 2α-Ketten und zwei β-Ketten(einzelne Ketten sehr ähnlich zum Myoglobin)
  • Hauptkontakte zwischen α-Ketten und β-Ketten-> zwei αβ-Dimere (zwischen den jeweileigen α-Ketten und zwei -Ketten keine Kontaktstellen->Lücke)
31
Q

Wie unterscheiden sich Hämoglobin und Myoglobin bezüglich ihrer Sauerstoffbindungseigenschaften?

Welche physiologische Bedeutung hat das?

A
  • bezüglich ihrer Sauerstoffbindungskurve: bei Myoglobin hat eine viel schnellere fraktionelle Sättigung bei steigendem Sauerstoffpartialdruck
  • Hämoglobin Sauerstoffsättigungskurve: sigmoid
  • Sauerstoff muss von Lunge(100 Torr) zu aktiv Stoffwechseltribenden Geweben(20 Torr) transportiert werden
  • Hämoglobin hat durch kooperatives Verhalten bei 20 Torr viel geringere Sauerstoffaffinität als Myoglobin und kann ein viel größeren Teil des Sauerstoffs so im Gewebe abgeben
32
Q

Wieso kann Hämoglobin Gewebe in Anstrengung besser versorgen?

A
  • Gewebe in körperlicher Anstrengung(20 Torr) weisen einen niedrigeren PO2 auf als Gewebe in Ruhe(40Torr)
  • dieser Unterschied entspricht dem steilstenbereich der Sauerstoffbindungskurve des Hämoglobins
  • durch den niedrigeren Sauerstoffpartialdruck ist die Affinität des Hämoglobins hier niedriger und es wird viel effektiver im Gewebe abgegebnen(45%)
33
Q

Inwiefern ändert sich die Tertiärstruktur des Hämoglobins bei der Sauerstoffbindung? Wie wird sie ausgelöst?

A
  • Desoxy Hämoglobin(T-Form->tense) wird zu Oxyhämoglobin(R-Form->relaxed)-> drehen sich um 15° gegeneinander
  • am meisten betroffen Zwischenbereich zwischen beiden Dimeren->Kluft zwischen beta-ketten
  • >Änderungen von Wechselwirkungen
  • ausgelöst durch Einwanderung Eisen in Tetrapyrrolebene->zieht Histidin mit sich ->Hebelwirkung für Konformationsänderung
34
Q

Welche Modelle wurden zur Erklärung der kooperativen Bindung von Hämoglobin entwickelt?

Welches ist richtig?

A
  • Konzertiertes Modell(MWC): Gesamtstruktur nur in T oder in R Form
  • jede Sauerstoff-Bindung erhöht Wahscheinlichkeit, dass Hämoglobintetramer in R-Form vorliegt; Desoxyhämoglobin nur in T-Form
  • mit jeder Sauerstoffbindung verschiebt sich Gleichgewicht zur R-Form, die sauerstoffaffinier als T-Form ist
  • sequenzielles Modell:
  • jede Ligandenbindung erhöht Bindungsaffinität der benachbarten Stellen
  • ein kombiniertes Modell der beiden entspricht der Realität
35
Q

Welche Rolle spielt 2,3-Bisphosphoglycerat beim Hämoglobin? Welche Rolle spielt es bei O2-Fluss zwischen Mutter und Phoetus?

A
  • Effizienz des Hämoglobins benötigt stabile T-Form->T-Form aber sehr instabil
  • 2,3-Bisphosphoglycerat: allosterische Effektor der zwischen beiden β-Untereinheiten bindet und die T-Form stabilsiert
  • fetales Hämoglobin-> 2γ statt 2β-Globine
  • Hämoglobin mit γ-Kette weniger affin für 2,3-BPG -> höhere Sauerstoffaffinität
  • durch unterschiedliche Affinität O2-Übertragung maternales auf fetales Hämoglobin
36
Q

Was bescheibt der Bohr Effekt?

A
  • die Regulation der Sauerstoffbindung durch Protonen und Kohlendioxid
  • strark arbeitendes Gewebe->Protonen und CO2
  • flachere Bndungskurve des Sauerstoffs
  • erhöhte Protoenenkonzenration-> Protonierung Imidazol His-146 ->Stabilisierung T-Form
  • außerdem Kohlendioxid->stabilisiert T-Form, indem es mit endständiger Aminogruppen reagiert und Carbamatgruppen bildet(negativ geladen-> Ionenbindung->Stabilisierung)

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