Intermediärstoffwechsel

Question 1

Welche Arten von Metabolismus gibt es?

Answer 1

• katabolische Reaktion(Katabolismus= Energiestoffwechsel) =>Brennstoffe->CO2 +H2O +nutzbare Energie
• anabole Reaktionen(Anabolismus=Baustoffwechsel) z.B.Synthese von Glucose,Fetten =>nutzbare Energie+einfache Vorstufen->komplexe Moleküle
• amphibole Stoffwechselwege: abhängig von Energiebedingungen anabolisch oder katabolsich

Question 2

Welche beide Kriterien muss mein Stoffwechselweg einhalten?

Answer 2

1)spezifische Einzelreaktionen 2)Abfolge Reaktionen muss thermodynamisch begünstigt sein(ΔG<0)

Question 3

Wiederholung: wie kann ΔG für eine Reaktion bestimmt werden?

Welche Möglichkeit gibt es eine nicht spontane Reaktion spontan zu machen?

Answer 3

ΔG=ΔG^0/+RTln[C][D]/[A][B]

daher ist ΔG abhängig von:

ΔG^0/=Änderung freie Standarbildungsenthalpie

und Konzentrationen der Reaktanden

-wenn ΔG für eine Reaktion positiv ist, kann diese Reaktion mit einer begünstigten Reaktion, die mit ihr gekoppelt ist ermöglicht werden

=>d.h. enzymatische Reaktionen die so gekoppelt werden dass ΔG insgesamt negativ ist

Question 4

Was ist ATP?Warum ist es ein Energieträger?

Answer 4

• Nukleotid aus Adenin,Ribose und Triphosphateinheit
• aktiv gewöhnlich als Komplex Mit Mg²⁺-Ionen
• Triphosphateinheit mit 2 Phosphorsäureanhydridbindungen
• >viel freie Enthalpie bei ATP+H₂O->ADP+Pi oder ATP+H₂O-> AMP+PPi(Pyrophosphat)

Question 5

Wie werden Di-oder Triphosphate anderer Nukleotide synthtisiert?

Answer 5

Question 6

Welche Rolle spielt ATP im Metabolismus?

Answer 6

• ATP-Hydrolyse treibt den Metabolismus über gekoppelte Reaktionen an
• Die Kopplung an n ATP-Moleküle verschiebt das Gleichgewicht einer Reaktion im Vergleich zur ungekoppelten Reaktion um 10⁸ⁿ.

Question 7

Wieso hat ATP ein höheres Phosphorylgruppenübertragungspotential als Glycerin-3-phosphat?

Answer 7

• ΔG^0/ der Hydrolyse von Glycerin-3-Phosphat ist kleiner als ATP->Tendenz terminale Phosporylgruppe auf Wasser zu übertragen
• erklärt:
  1. Resonanzstabilisierung:Orthophsophat(Pi) stärker resonanzstabilisiert als jede Phosphorylgruppe ATP->mehrere Resonanzformen ählicher Energie
  2. elektrostatische Abstoßung: pH 7 -> Triphosphateinheit 4 negative Ladungen
  3. Stabilisierung durch Hydratation: Wasser bindet an ADP und Pi und stabilisiert diese->
  4. Zunahme Entropie

3.

Question 8

Warum ist ATP die Hauptwährung von Energie, obwohl sein Phosphorylgruppenübertragungspotential nicht das höchste ist? Erklären anhand Kreatinphosphat?

Answer 8

• ATP steht in seinem Phosphorylgruppenübertragungspotential zwischen wichtigen Phosphorylierten Molekülen-> Überträgerfunktion
• Reservoir Kreatinphosphat im Muskel kann bei körperlicher Anstrengung Phosphorylgruppe auf ADP übertragen->über Kreatinkinase
• (ph7)freie Enthalpie Hydrolyse Kreatinphosphat -43,1 kj/mol und ATP -30,5 kj/mol->Änderung -12,5kj/mol->Gleichgewichtskonstante von 162

Question 9

Allgemein: wie wird ATP generiert und wie wird es verbraucht?

Answer 9

Question 10

Was lässt sich zum ΔG^0/-Wert für die Oxidation von C₁-Verbindungen sagen?

Answer 10

je stärker reduziert ein Kohlestoff, desto exergonischer seine Oxidation

Question 11

Wie wird die Energie, die bei der Oxidation einer Kohlenstoffverbindung frei wird in ATP festgelegt?

Answer 11

1) Oxidation und Phosphorylierung sind gekoppelt
2) Nutzung des Phosphorylgruppenübertragungspotentials
- Oxidationsenergie anfänglich in energiereicher Phosphatverbindung eingefangen und dann zur Bildung von ATP genutzt

Question 12

Was kann man die ultimative Triebkraft der ATP-Synthese der Zelle nennen?

Answer 12

-elektrochemisches Potential von Ionengradienten über eine Membran erzeugt durch OXidation von Kohlenstoffbrennstoffen

Question 13

Was sind die drei Stufen der Energiegewinnung?

Answer 13

Question 14

Welche wiederkehrenden Muster gibt es in Stoffwechselwegen?

Answer 14

1. )aktivierte Carrier(NAD(P)H,FAD,Coenzym A (CoA)
2. )ähnliche bzw. gleiche Schlüsselreaktionen wiederholen sich im Stoffwechsel
3. )3 Arten Regulation con Stoffwechselprozessen

Question 15

Was versteht man unter aktivierten elektronencarriern für die Brennstoffoxidation

Answer 15

• Brennstoffmoleküle geben Elektronen an bestimmte Carriermoleküle ab-> Pyridinnukleotide oder Flavine
• >reduzierte Formen Carrier übertragen Elektronen mit hoher potenzieller Energie auf O2

-

Question 16

Wie ist NAD+ als Elektronencarrier aktiv?

Answer 16

• Nicotinamidadenindinukleotid->reaktiver Teil Nikotinamidring-> Oxidation eines Substrats Aufnahme ein Wasserstoff-Ion und zwei Elektronen->Hydridion-> reduzierte Form NADH
• Dehydrogenierung-> ein Hydridion übertragen und ein Proton frei

Question 17

Wie sieht NADH aus?NADPH?

Answer 17

-ADP-Einheit +Ribose+ Nicotinamid(Derivat Nikotinsäure + Amid)

Question 18

Wie funktioniert FAD als Elektronencarrier?

Answer 18

• Flavinadenindinucleotid(FAD->oxidiert FadH₂ red.)
• reaktiver Teil-> Isoalloxazinring
• nimmt 2 Elektronen und 2 Protonen auf

Question 19

Wie sieht FAD aus?

Answer 19

-Isoalloxazinring+Ribitol(Riboflavin)+ADP

Question 20

Was ist die Funktion von NADPH?

Answer 20

• Nicotinamiddinucleotidphosphat -> Reduktionsäquivalent
• in reduzierter Form als Elektronendonor Elektronen mit hoher potentieller Energie
• 2´-Phosphatgruppe an Adenosin als Marker für Enzyme
• wird ausschließlich für reduktive Biosynthesen benutzt

Question 21

Was ist die Funktion von CoA? Wie sieht es as?

Answer 21

• Coenzym A->aktivierter Carrier von C₂-Fragmenten
• überträgt Acylgruppen->wichtige Rolle Kata und Anabolismus
• endstänige Sulfhydrylgruppe CoA- reaktive Stelle-> Acylgruppen(z.B. Acetyl) als Thioesther gebunden-> Acyl-CoA(Acetyl-CoA)
• Struktur: ADP-Grundeinheit
• >wichtig Thioalkohol

Question 22

Was lässt sich zur Thermodynamik des Thioesthers des Acyl-CoAs sagen?

Answer 22

• Thioester thermodynamisch instabiler als Sauerstoffester, da Elektronen der C=O-Bindung mit C-S-Bindung weniger stabile Resonanzstrukturen binden können als mit C-O-Bindung->freie Enthalpie spaltung-> -31,4kj/mol
• Acetyl-CoA hat ein hohes Acetylgruppenübertrgaungspotential, da Transfer der Acetylgruppe exergonsich ist

Question 23

Wie kann CoA z.B. an Essigsäure binden? Was ist hier besonders?

Answer 23

• Acetat an CoA über Thioester gebunden
• Thioester weniger Resonanzstrukturen-> mehr Energie in Bindung
• > Hydrolyse Thioester mehr ΔG als normaler Ester

Question 24

Was ist das besondere an Carriermolekülen?

Answer 24

1. kinetisch stabil, obwohl exergonische Reaktionen ermöglicht
   - erst durch Enzymwirkung wird Energie genutzt
   - Stabilität->Energie wird vorrätig gehalten
2. Univerisalität->wenige Carrier für viele Prozesse

Question 25

Welche Vitamine sind mit welchen Carriern verwandt?

Answer 25

• FAD->Biboflavin(B2)
• Coenzym A-> Pantothenat(B5)
• NADH-> Niacin(Vitamin B3)

Question 26

Welche 6 Klassen von Enzymen gibt es?

Answer 26

Question 27

Lactat-Dehydrogenase EC 1.1.1.27-> wie kommt es zu den Nummern?

Answer 27

-Haupklasse und Unterklasse-> erlaubt Einteilung Enzyme nach bestimmten Klassen

Question 28

Wie wird der Stoffwechsel reguliert?

Answer 28

Kontrolle der Enzymmenge, hauptsächlich über die Transkriptionsrate

• Kontrolle der Enzymaktivität: reversible allosterische Kontrolle, Rückkopplungshemmung, reversible kovalente Modifikation
• Verfügbarkeit von Substraten: Kompartimentierung, Kontrolle des Substratflusses
• Energieladung der Zelle

Question 29

Was ist die Energieladung der Zelle?

Answer 29

• berechnet sich aus Konzentrationen von ADP, ATP und AMP
• abhängig davon: ATP-erzeugende und verbrauchende Weg
• 0-> nur AMP
• 1-> nur ATP