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Biochemie Leonardo > Oxidative Phosphorylierung > Flashcards

Oxidative Phosphorylierung Flashcards

1
Q

Was ist die Definiton von Atmung(Respiration)?

A

-Ein ATP-erzeugender Prozess, bei dem eine anorganische Verbindung (wie O2) als letzter Elektronenakzeptor fungiert. Der Elektronendonor kann eine organische oder eine anorganische Verbindung sein.

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2
Q

Was ist E0´?

A
  • Reduktionspotential E0‘ (auch Redoxpotential oder Oxidations-Reduktionspotential)
  • für biologische Systeme
  • Bezugsgröße-> Standardwasserstoffelektrode allerdings pH=7

Redoxreaktionen betrachten ein Redoxpaar und können in zwei Halbreaktionen zerlegt werden. Die Gleichgewichtslage wird durch das Redoxpotential bestimmt.

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3
Q

Welche Arten der Übertragung von Reduktionsäquivalenten gibt es?

A
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4
Q

Was bedeutet ein hohes Redoxpotential?

A
  • eine hohe Elektronenaffinität
  • umso niedriger das Redoxpotential, desto mehr Energie kann als Reduktionskraft gespeichert werden
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5
Q

In welchem Zusammenhang steht die Reduktionskraft mit der freien Enthalpie?

A

Reduktionspotentiale beziehen sich auf die Teilreaktion, die man als Reduktion schreibt

->Dann Differenz

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6
Q

Was ist die Nernst-Gleichung?

A
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7
Q

Was ist der erste Schritt der oxidativen Phosphorylierung?

A
  • Elektronen des NADH treten über NADH:Q-Oxireduktase in Atmungskette ein
  • NADH bindet und überträgt 2 Elektronen mit hohem Potential auf Flavinmononucleotid(nur Isoalloxazinring)->FMNH2
  • >Elektronen weiter auf eine Reihe Eisen-schwefelcluster übertragen
  • schließlich-> Ubiquinon
  • es werden 5 Protonen aus der Matrix aufgenommen und 4 Protonen in den Intermembranraum(Cytoplasma) abgegeben
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8
Q

Wie kooperieren die Strukturelemente des Komplex 1 miteinander, um Protonen aus der Matrix zu transportieren? Wieviele Protonen?

A
  • Q nimmt 2 e- von NADH auf -> Q2-
  • Q2- geht in WW mit geladenen Aminosäuren-> Konformationsänderungen
  • pKs-Wert Aminosäuren ändert sich-> Protonenaffinität->lösen sich wieder und treten über Kanal in Intermembranraum ein
  • 2 Elektronen-> 4 Protonen in Intermebranraum
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9
Q
A
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10
Q

Strukturformel Ubichinon,Semiubichinon und Ubinchinol? Wozu dient Isoprenyl-seitenkette?

A

-Fettsäureanker für Matrix

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11
Q

Wie wird FADH2 in die Atmungskette eingeschleust?

A
  • durch die Succinat-Dehydrogenase(Komplex 2)->bildet FADH2-> verlässt Komplex nicht
  • > Elektronen über Schwefel-Eisenzentren auf Coenzym Q übertragen->QH2
  • kein Protonentransport
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12
Q

Welchen Weg schlagen die aus Komplex 1 und Komplex 2 gebildeten Ubichinole ein?

A
  • Q-Cytochrom-c-Oxidoreduktase(Komplex III)-> Elektronen werden auf Cytochrom C übertragen
  • es werden 2 Protonen aus der Matrix und 2 Protonen des Chinons ins Cytoplasma transporftiert
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13
Q

Was ist ein Cytochrom?

A

-Elektronenübertragendes Protein mit Hämgruppe als prosthetische Gruppe

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14
Q

Wie unterscheiden sich Häm A,B,C?

A
  • B-Typ(Hämo- und Myoglobin)->nicht kovalent an Protein gebunden
  • C-Typ-> über Cystein-Thio-ether an Protein gebunden
  • A-Typ->zusätzliche Isoprenyleinheit
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15
Q

Wie kann spektroskopisch ermittelt werden ob ein Cytochrom oxidiert wurde?

A

-UV-Vis-Spektroskopie-> reduziertes-> andere charakteristische Absorptionmaxima als oxidiertes

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16
Q

Q-Zyklus? 1. QH2?

A
  • QH2 bindet an Quinonbindestelle-> 2 Elektronen zu unterschieldichen Zielorten
    1. e- -> Rieske 2Fe2S(hohes Redoxpotential durch 2 Histidin statt Cystein) ->Cytochrom c1 ->oxidiertes Cytochrom c ->wird reduziert-> kann frei von Enzym wegdiffundieren
    2. e- ->über 2 Gruppen Cytochrom b auf oxideiertes Ubichinon->zu Semichinonradikalaniom reduziert
  • >vollständig oxidertes Q verlässt Bindestelle
  • 2 H+ freigesetzt in Intermembranraum/Cytoplasma
17
Q

Was versteht man unter Respirasom?

A

-Atmungskettenkomplexe bilden supramolekularen Komplex

18
Q
A
19
Q

Q-Zyklus: 2. QH2?Protonen?

A
  • gleich wie erstes QH2 ->Cytochrom c reduziert und Semichinonradikalanion nimmt 2. e- und 2 H+ aus Matrix auf(trägt weiter zur Bildung Protonengradienten bei
  • insgesamt werden beim Q-zyklus 2 Protonen aus Matrix entfernt und 4 Protonen in Cytoplasma freigestzt
20
Q

Warum Q-Zyklus?

A
  • Umandlung 2-elektronen-carrier zu 1 Elektronencarrier
  • entstandenens QH2 kann dann wieder in Ubichinonpool
  • Protonentransfer
21
Q

Komplex 4?

A
  • Cytochrom-c-Oxidase
  • 4 Cyt cred + 8 H+ Matrix + O2 -> 4 Cyt cox + 2 H2O + 4 H+ Cytoplasma
  • >4H+ + 4e- +2O2 -> 2H2O

3 Kupferionen, die 2 Zentren bilden-> CuA/CuA und CuB

-2 Hämmoleküle-> Häm a und Häm a3

22
Q
A
23
Q

Fluss Elektronen über Komplex 1

A

-Cytochrom C -> CuA/CuA ->Häma->Häma3 und CuB und schließlich O2

24
Q

Beschreiben 4 Moleküle Cytochrom C an Cytochrom-C-Oxidase

A
  1. Elektronen von 2x Cytochrom c -> entlang Elektronentransferweg -> eins in CuB und eins in Häma3 ->wenn beide Zentren reduziert-> O2 kann gebunden werden
  2. O2 zieht je ein Elektron im aktiven zentrum ab->Peroxid(O22-) ->Peroxid-Brücke zwischen Eisen und CuB
  3. 2 weitere Cyt C binden-> weitere elektronen->wandern zum aktiven zentrum ein Elektron und H+ -> reduziert zu CuB2+-OH und Fe3+-OH
  4. Reaktion mit 2 weiteren H+ -> ermöglicht Freisetzung 2 Moleküle H2O-> Enzyme in vollständig oxideierte Ausgangsform
25
Q

Wie trägt die Cytochrom-c-Oxidase zum Protonengradienten bei?

A
  • entfernt 4 Protonen aus Matrix -> H2O
  • pumpt 4 weitere Protonen in den intermembranraum
  • änderung der freien enthalpie die bei Reduktion von Sauerstoff zu Wasser frei wird wird genutzt
26
Q

Was lässt sich zur Evolution von Cytochrom C sagen?

A
  • in alle Eukaryoten vor 1,5 mIlliarden Jahren entstnaden
  • Funktion erhalten
  • 21 von 104 erhalten
27
Q

Was lässt sich zum Elektronentransfer zwischen Gruppen sagen?

A
  • Geschwindigkeit nimmt logarithmisch ab mit Entfernung
  • typisch 0,8 bis 1,5 nm
28
Q

Was sind ROS? Verteidigungsstrategien

A
  • reactive oxygen-species
  • Superoxid(O2-) undPeroxid(O22-)-> oxdiative Schäden->Alterung und Krankheiten
29
Q

Was ist die chemiosmotische Hypothese?Protonenmotorische Kraft?

A
  • ATP-Synthese durch energiereiche ungleiche Verteilung von Protonen über eine Membran-> Proton motive force
  • setzt sich aus chemischen und elektrischen Gradienten zusammen

PMF=chmischer Gradient(Δp) und elektrischer Gradient(Δpsi)

30
Q

ATP-Synthase aufbau?

A
31
Q

Reaktion in ATP-Synthase?

A

-über pentakovalentes Zwischenprodukt Phosohat mit 5 sauerstoffatomen gebunden

32
Q

Mechansimus des Bindungswechsels ATP-Synthase?

A
  • katalytische beta-Untereinheiten
  • 3 verschiedene Konformationen durch asymmetrische gamma untereinheit
  • open->ADP und Pi gebunden
  • tight-> ATP stabilisiert
  • open-> kann ATP freisetzen
  • durch Rotation des Gamma-rings in Relation zu Alpha-beta Trimer
33
Q

Wieviel Protonen für ein ATP?

A

-3-4 Protonen

34
Q
A
35
Q

Wie funktioniert die Kopplung von Protonenfluss und Rotation in ATP-Synthase?

A
  • an c-Untereinheit konservierter Aspartatrest->liegt begünstigt protoniert vor, da er in membran ungeladen sein sollte
  • Proton tritt in Halbkanal ein und bindet an Spartat-> dreht sich
  • führt zur Rotation des c-rings->mit gamma Untereinheit verbunden
  • >eine Umdrehung 3 ATP Moleküle->8-14(Anpassung auf unterschieldich starke Protonengradienten)
36
Q

Weitere Nutzung Protonengradient?

A
  • Adeninnukleotid-translokase->Antiporter, der ADP aus Intermembranraum gegen ATP in Matrix->ATP ins cytoplasma
  • Phosphat-Translokase->Symport Proton und Phosohat aus Intermembranraum
37
Q

ATP-Gesamtbilanzpro Glucose?

A
  • 2 ATP aus Citrat-Zyklus
  • 2 GTP Citra
  • 1,5(wegen Schuttle wenn aus Cytosol) pro NADH und 2,5 wenn im Matrixraum ->2,5
  • FADH2->1,5
  • >insgesamt 30 ATP
38
Q

Regulation oxidative Phosphorylierung?

A
  • durch ADP-Konzentration->durch hohe Konzentration steigt Geschwindigkeit der oxidativen phosphorylierung
  • ATP kann gebildet werden
  • >>Atmusngskontrolle
  • NAD+ und FAD ->regen Citratzyklus an
39
Q

Protonengradient-> universelle Währung freier Enthalpie?

A

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