aminosäuren

Question 1

Wo hängt die Aminogruppe bei Proteinegonen Aminosäuren?

Answer 1

• am α-Kohlenstoff, also α-ständig

Question 2

Welche Protonierungszustände haben Aminosäuren und welcher kommt bei physiologischen Bedingungen vor?

Answer 2

• beide protoniert( sehr niedriger pH-Wert) -zwitterionisch(bei pH von ca. 4-8
• > physiologisch relevant
• deprotoniert( bei sehr hohem pH-Wert)

Question 3

Welche Aminosäure hat keine Enantiomere? Warum?

Answer 3

• Glycin
• alpha-Kohlenstoffatom ist nicht chiral

Question 4

Was ist eine aliphatische Seitenkette?

Answer 4

-Alkylrest

Question 5

Was ist die massenreichste Aminosäure?

Answer 5

-Tryptophan-> hat Indolrest

Question 6

Was ist das besondere an Histidin?

Answer 6

• gehört sowohl zu den Aromaten als auch zu den basischen Aminosäuren
• viele Protonierungszustände( Arginin und Lysin fast immer protoniert)
• Imidazol-Seitengruppe

Question 7

Was ist das besondere an aromatischen Aminosäuren bezüglich ihrer Absorption?

Wobei spielt das eine Rolle?

Answer 7

• Aromatische Aminosäuren haben Absorptionssektren in UV->Bereich
• bei der UV-Vis-Spektrometrie werden diese Aminosäuren benutzt um Proteine zu quatifizieren

Question 8

Wie funktioniert die Uv-Vis-Spektrometrie?

Was besagt das Lambert beersche Gesetz?

Answer 8

• Lichtquelle mit polychromatischem licht-> Monochromator->Probenküvette mit mit c mol/ l der zu absorbierenden Substanz und ein Detektor, der Absorption der Substanz misst
• Monochromator fährt durch verschiedene Wellenlängen

E= log l₀/l = ε c d

E= Extinktion

ε= Extinktionskoeffizient der Substanz

d= Schichtdicke der Probenküvette

c= Konzentration der Substanz

Question 11

Besonderheiten Cystein

Answer 11

• Thioalkohol
• kann Redoxreaktionen eingehen->d.h. kann oxidieren
• bildet Disulfid, indem Sulfhydrylgruppen oxidieren
• > Insulin

Question 12

Besonderheit Lysin und Arginin? Was hat es mit der Ladung der Seitenkette des Arginins auf sich?

Answer 12

• positive Ladung-> machen Proteine lösliicher
• hoher Grad an Entropie -> viele Freiheitsgrade durch Rotationsmöglichkeiten der Einfachbindungen
• Arginin: delokalisierte positive Ladung

(Arginin-> längste Aminosäure)

Question 14

Was bedeutet ein pK_a-Wert von 6 für den Protonierungs/-deprotonierungszustand eines Moleküls?

Answer 14

• 1:1 Verhältnis von protonierter und deprotonierter Form bei pH-Wert von 6

Question 16

Welche Gruppen liegen im physiologischen pH-Wert sowohl protoniert als auch deprotoniert vor?

Answer 16

• Imidazol des Histidins
• die terminale alpha-Aminogruppe( Aminogruppe des N-Terminus)
• Cystein

Question 17

Wovon ist der pKa-Wert ioniesierbarer Gruppen abhängig? Was bedeutet in diesem Zusammenhang Mikroumgebung?

Answer 17

• Temperatur,Ionenstärke und Mikroumgebung
• Mikromumgebung: WW in Umgebung

Question 18

Was ist die dominante Protonierungsform von Aspariginsäure und Glutaminsäure?

Answer 18

-deprotonierte Variante -> Aspartat und Glutamat

Question 19

Was hat es mit Aminosäuren mit Carboxamidfunktion in Seitenkette auf sich?

Answer 19

-nie protoniert unter physiologischem pH-Wert

im Gegensatz zur terminalen Aminogruppe des Lysins

-

Question 20

-Warum gibt es Aminosäuren mit gleichen Verbindungen in 2 Varianten?

Answer 20

-chiraler Kohlenstoff-> Kohlenstoff mit 4 Substituenten -> lässt 2 versch. Möglichkeiten zu Substituente anzugliedern-> Spiegelsymmetrie

L und D AMinosäuren

Question 21

Isomerie nach Fischer und CIP Regel?

Answer 21

L= S

D=R

Question 22

Was ist eine Peptidbindung? Was versteht man unter einer Kondensationsreaktion?

Answer 22

• Peptidbindung: Aminogrupe und Carboxylgruppe
• Kondensationsreaktion: 2 Stoffe zu größerem unter Abspaltung von Wasser

Question 23

Peptide sind polar. Was bedeutet das?

Answer 23

• haben Unterschiedliche Enden
• freie Aminogruppe -> Carboxylatgruppe

Question 24

Was sind typische Modifikationen von Aminosäuren?

Answer 24

-Methylierung, Acetylierung, Hydroxylierung, Methylierungen, Phosphorylierungen

Question 25

Beispiele nicht proteinogene Aminosäuren?

Answer 25

• GABA -> γ-Aminobuttersäure -> Aminogruppe an γ-Kohlenstoff
• Histamin(decarboxyliertes Histidin)
• Dopamin(decarboxyliertes Thyrosin+ zusätzliche Decarboxylierung)