Proteínas Y Enzimas Flashcards

1
Q

Por qué afecta la temperatura a la actividad enzimática?

A

Al tener enlaces no covalentes (débiles “intermoleculares”) al suministrar una gran cantidad de calor, las moléculas adquieren más energía cinética y vibración. Provocando el rompimiento de estos.

Por consecuencia pierden su estructura terciaria (su forma 3D).

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2
Q

Cómo afecta el pH en la velocidad de reacción enzimática?

A

Ataca a la apoenzima (parte proteíca), por lo cuál los hidrogeniones sueltos disociarán los iones.

Provocando también cambios en la carga de aminoácidos, cambios en estructura terciaria y modificación de grupos funcionales.

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3
Q

Factores que afectan la velocidad de la reacción enzimática

A

Temperatura, pH, cofactores y concentración del sustrato.

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4
Q

Qué es la inhibición mixta?

A

Cuando el inhibidor se puede unir a la enzima o complejo enzima sustrato.

Enzima libre = hace que no funcione.

Complejo enzima sustrato = reduce la función catalizadora.

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5
Q

Por qué la concentración de sustrato puede afectar la actividad enzimática?

A

La velocidad de una reacción enzimática aumenta con la concentración del sustrato hasta alcanzar su punto máximo, dónde se satura la enzima.

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6
Q

Qué es la inhibición no competitiva?

A

Cuando el sustrato como el inhibidor se pueden unir a la enzima, pero el inhibidor impedirá la actividad catálica de la enzima.

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7
Q

Por qué afectan la cantidad de cofactores en la actividad enzimática?

A

Un exceso de cofactores podría generar una competencia entre ellos e interrumpir el correcto funcionamiento de la enzima.

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8
Q

Qué es una reacción de primer orden?

A

Velocidad de reacción proporcional a la concentración del reactante A (sustrato).

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9
Q

Cómo se pueden clasificar las reacciones enzimáticas según la cinética?

A

Reacción de orden 0, primer orden y segunda orden

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10
Q

Qué estudia la cinética enzimática?

A

La velocidad en las reacciones bioquímicas catalizadas por enzimas.

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11
Q

Cuál es la inhibición o activación competitiva alostérica?

A

El inhibidor o activador se unirá al sitio de unión alostérica y cambiará la forma de la enzima.

Activación = buena
Inhibición = mal

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12
Q

Qué es un inhibidor enzimático?

A

Molécula que se une a una enzima y disminuye su actividad.
Esta unión puede ser reversible o irreversible.

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13
Q

En qué consiste inhibidor competitivo?

A

Hay 2 moléculas: sustrato e inhibidor.
Compiten por entrar al sitio activo.
Si el inhibidor gana = enzima inactiva.

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14
Q

Cuáles son los inhibidores enzimáticos?

A

Competitivo, no competitivo e inhibición mixta.

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15
Q

Qué es una reacción de segunda orden?

A

Velocidad proporcional al cuadrado de la concentración del reactante A (sustrato).

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16
Q

Qué es una reacción de orden 0?

A

Reacción en que la velocidad es constante, por lo cuál es independiente al reactante A (sustrato).

17
Q

Diferencias de anabolismo y catabolismo

A

Catabolismo:
- degradación de biomoléculas
- proceso de óxido-reducción
- genera ATP
- fase destructiva
- rutas convergentes

Anabolismo:
- fabricar biomoléculas
- proceso de reducción
- necesita ATP
- fase constructiva
- rutas divergentes

18
Q

Dentro de los cofactores, cuáles son los no proteícos?

A

Iones metálicos como Fe2+, Fe3+, Mg2+, Mn2+, Zn2+ y Cu2+

19
Q

Qué es la coenzima ?

A

Dentro del grupo de un cofactor y va a ser transitorio (vitaminas y sus derivados)

20
Q

Qué es el cofactor y sus orígenes ?

A

Compuesto que va a ser necesario para mantener a la enzima activa.

3 orígenes: proteico, no proteico. También están las coenzimas.

21
Q

Funciones de las proteínas

A
  • función enzimática
  • transporte de sustancias
  • defensas para protección del organismo
  • movimiento y contracción
  • almacenamiento y reservas
22
Q

Estructura básica de los aminoácidos

A

Carbono alfa que tiene quiralidad unido a un grupo amino, grupo carboxilo, cadena lateral (Grupo R).

23
Q

Dentro del cofactor cuáles son los del grupo proteíco?

A

Conocidos como grupos prostéticos y se unen firmemente a la enzima (Flavina).

24
Q

Qué es la apoenzima?

A

También llamada apoproteína. Puesto que es la parte proteica de la enzima.

25
Q

Qué es la holoenzima y sus partes?

A

La holoenzima es el conjunto de todas las partes que forman una enzima, las cuáles son:
- cofactor
- sitio activo
- coenzima
- apoenzima

26
Q

El sitio activo es la región dónde el sustrato se asocia para:

A
  • disminuir energía de activación
  • aumentar el número de colisiones productivas
  • acelerar la velocidad de reacción
27
Q

Enzimas catalizadoras

A

Favorecen y facilitan las reacciones químicas y disminuyen la energía de activación.

28
Q

Qué son las enzimas?

A

Generalmente proteínas que aceleran o facilitan una reacción química dentro de un organismo.

29
Q

Cuáles son las biomoléculas?

A

Lípidos, carbohidratos, proteínas y ácidos nucleicos.

30
Q

Qué son las biomoléculas?

A

Moléculas muy grandes formadas por CHONPS.