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Bioquímica > Proteínas > Flashcards

Proteínas Flashcards

1
Q

¿Qué tipo de enlace es el enlace peptídico?

A

Enlace covalente

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Q

Explica la formación del enlace peptídico:

A

Se unen 2 aminoácidos, uno por su grupo amino (NH2) con el carboxilo (COOH) del otro.

Se deshidrata (-H2O)

Se unen en estructura “Trans” formando un grupo amida (CHON)

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3
Q

¿Quién indica la síntesis de aminoácidos para la formación de proteínas?

A

El núcleo, por medio de la transcripción a RNAm y la traducción a proteínas

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4
Q

¿Quién realiza la traducción y qué es?

A

Ribosomas sintetizan aminoácidos –> proteínas

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5
Q

Las 8 funciones de las proteínas

A
  1. Transporte
  2. Estructura
  3. Defensa
  4. Reserva
  5. Hormonal
  6. Reguladora
  7. Catalítica
  8. Trabajo mecánico
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6
Q

Son los niveles de organización de las proteínas

A

Primaria: Lineal
Secundaria: A-Hélice o B-Lámina Plegada
Terciaria: Estructura nativa (es funcional)
Cuaternaria: Dos o más terciarias unidas

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7
Q

Las proteínas primarias se desnaturalizan

A

Falso

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8
Q

Qué aminoácido inicia todas las proteínas en su síntestis

A

(Met)

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9
Q

Explica la estructura de una proteína primaria

A

Cadena lineal de aa (recién salidos de los ribosomas) que determina estructura y función

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10
Q

¿Cómo se le conoce a la estructura terciaria? ¿Por qué?

A

Estructura Nativa o Funcional, porque es biológicamente activa

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11
Q

¿A qué nivel de organización pertenecen los motivos y dominios?

A

Proteína terciaria

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12
Q

¿Hacia dónde gira la estructura de la A-Hélice?

A

Derecha (Dextrógira)

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13
Q

Estructura secundaria que contiene aa más pequeños

A

A-Hélice: (A) (S) y (G)
Sus cadenas laterales van hacia afuera

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14
Q

¿Qué es un giro Beta?

A

Enlace entre B-Lámina y A-Hélice

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15
Q

¿En qué estructura secundaria influye la (Pro)? ¿Por qué?

A

B-Lámina Plegada, porque al tener un anillo inmino, permite el plegamiento de las cadenas

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16
Q

Es la primer estructura en tomar forma 3D ¿Por qué?

A

Proteína terciaria, porque forma distintos tipos de enlace entre proteínas secundarias

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17
Q

¿Qué son los motivos?

A

Sitios protéicos estables que permiten patrones de plegamiento reconocibles

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18
Q

¿Dónde se colocan las cadenas laterales de los aminoácidos en la estructura terciaria según su carga? ¿Qué forman?

A

Polares: superficie hidrofílica –> forman puentes de H
Apolares: Al centro de la proteína –> forman núcleo hidrofóbico

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19
Q

¿Qué son los dominios?

A

Regiones de estructura terciaria compartida entre diferentes proteínas (giros, plieges, etc.) se relacionan a su función

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20
Q

4 ejemplos de dominio

A

Dedos de Zinc
Hélice-Lazo-Hélice
Barril Beta
Zipper de Leucina

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21
Q

Unión de 2 o mas estructuras nativas

A

Proteína cuaternaria

22
Q

¿De qué proteínas depende la configuración final? ¿Cuál es su característica principal?

A

Chaperonas, son independientes al ATP

23
Q

Utilidad de las Chaperonas

A

Proteger, ayudar a la formación de la estructura nativa, reparar proteínas mal plegadas

24
Q

Son factores del mal plegamiento de proteínas

A

Desnaturalización: Cambios en pH, temperatura, y agentes químicos u orgánicos

25
Q

¿Qué es la desnaturalización?

A

Pérdida de estructura, propiedades y función de la proteína

26
Q

¿Qué patologías genera un mal plegamiento protéico?

A

Demencias (Degeneración neuronal)

27
Q

¿Qué proteína es causa de Alzheimer?

A

B-Amiloide y Tau mal plegadas en exceso

28
Q

¿Qué proteína es causa de Parkinson?

A

A-Sinucleina mal plegada en exceso

29
Q

¿Cómo funciona la PrPc?

A

Son proteínas, que pueden cambiar su estructura a (PrPsc) “Priones” y una vez tienen esta estructura, “malignifican a las proteínas proximales”

30
Q

¿Qué proteína es causa de Encefalopatía espongiforme? ¿Qué otros nombres tiene?

A

PrPsc (Priones)

Vacas locas y Creutzfeltd-Jakob

31
Q

Función de los Cuerpos de Lewis con proteína causa de parkinson

A

La A-Sinucleina mal plegada en exceso, se encuentra en cuerpos de Lewis parte de la sustancia negra del mesencéfalo, parte responsable de la motricidad, haciendo incontrolable al movimiento.

32
Q

¿Qué proteína es causa de Huntington?

A

Huntingtina

33
Q

¿Qué proteína es causa de Amiloidosis?

A

B-2-Microglobulina y ApoA-I

34
Q

¿Qué enlaces corresponden a proteínas primarias?

A

Covalente peptídico

35
Q

¿Qué enlaces corresponden a proteínas secundarias?

A

Puentes de H

36
Q

¿Qué enlaces corresponden a proteínas terciarias? (Covalentes y no covalentes)

A

Covalentes:
1. Disulfuro (Cistína)

No covalentes:
2. Puentes de H
3. Puentes salinos
4. Fuerzas de Vander Waals
5. Interacciones Hidrofóbicas

37
Q

Las fuerzas de Vander Waals son resistentes

A

Falso

38
Q

La colágena, las proteínas contráctiles y las
proteínas del citoesqueleto. Son ejemplos de:

A

Proteína estructural

39
Q

Ejemplos de proteínas reguladoras

A

Insulina y glucagón

40
Q

Son proteínas de función protectora

A

Inmunoglobulinas

41
Q

3 Ejemplos de proteínas de transporte

A

Albúmina, Transferrina, Hemoglobina

42
Q

La miosina y actina tienen función

A

Mecánica

43
Q

Función de la insulina

A

Regula los niveles de glucosa en sangre.

Terciaria puentes disulfuro

44
Q

Función y estructura de la albúmina
¿Qué patología se le asocia?

A

Transporta moléculas y mantiene la presión osmótica.

Terciaria

Hipoalbuminemia, resulta en edema intersticial.

45
Q

Función y estructura de la hemoglobina

A

Transporta oxígeno y dióxido de carbono

Cuaternaria, 4 unidades (2 alfa - 2 beta) cada unidad con 1 grupo HEM

46
Q

Función y estructura del colágeno

A

Proporciona resistencia y elasticidad a los tejidos conectivos

Cuaternaria, Triple Hélice Levógira

47
Q

Función y estructura de la miosina

A

Contracción muscular y el transporte intracelular, convertiendo la energía de ATP en movimiento.

2 cadenas pesadas (cola)
4 cadenas ligeras (2 por cabeza)
CUATERNARIA

48
Q

Función y estructura de la porina

A

Forma canales para la difusión pasiva de iones y pequeñas moléculas a través de las membranas celulares.

Terciaria, Barril Beta

49
Q

Función y estructura de ATPasa Na+/K+

A

Bombea tres iones de sodio fuera de la célula y dos iones de potasio dentro de la célula, utilizando la energía del ATP.

Cuaternaria, Subunidad Alfa y Subunidad Beta

50
Q

¿Qué es el Efecto Bohr?

A

HEMO R: ES AFIN AL OXÍGENO
HEMO T: TIENE BAJA AFINIDAD AL OXÍGENO

Bioquímica (17 decks)

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