Proteínas Flashcards
¿Qué tipo de enlace es el enlace peptídico?
Enlace covalente
Explica la formación del enlace peptídico:
Se unen 2 aminoácidos, uno por su grupo amino (NH2) con el carboxilo (COOH) del otro.
Se deshidrata (-H2O)
Se unen en estructura “Trans” formando un grupo amida (CHON)
¿Quién indica la síntesis de aminoácidos para la formación de proteínas?
El núcleo, por medio de la transcripción a RNAm y la traducción a proteínas
¿Quién realiza la traducción y qué es?
Ribosomas sintetizan aminoácidos –> proteínas
Las 8 funciones de las proteínas
- Transporte
- Estructura
- Defensa
- Reserva
- Hormonal
- Reguladora
- Catalítica
- Trabajo mecánico
Son los niveles de organización de las proteínas
Primaria: Lineal
Secundaria: A-Hélice o B-Lámina Plegada
Terciaria: Estructura nativa (es funcional)
Cuaternaria: Dos o más terciarias unidas
Las proteínas primarias se desnaturalizan
Falso
Qué aminoácido inicia todas las proteínas en su síntestis
(Met)
Explica la estructura de una proteína primaria
Cadena lineal de aa (recién salidos de los ribosomas) que determina estructura y función
¿Cómo se le conoce a la estructura terciaria? ¿Por qué?
Estructura Nativa o Funcional, porque es biológicamente activa
¿A qué nivel de organización pertenecen los motivos y dominios?
Proteína terciaria
¿Hacia dónde gira la estructura de la A-Hélice?
Derecha (Dextrógira)
Estructura secundaria que contiene aa más pequeños
A-Hélice: (A) (S) y (G)
Sus cadenas laterales van hacia afuera
¿Qué es un giro Beta?
Enlace entre B-Lámina y A-Hélice
¿En qué estructura secundaria influye la (Pro)? ¿Por qué?
B-Lámina Plegada, porque al tener un anillo inmino, permite el plegamiento de las cadenas
Es la primer estructura en tomar forma 3D ¿Por qué?
Proteína terciaria, porque forma distintos tipos de enlace entre proteínas secundarias
¿Qué son los motivos?
Sitios protéicos estables que permiten patrones de plegamiento reconocibles
¿Dónde se colocan las cadenas laterales de los aminoácidos en la estructura terciaria según su carga? ¿Qué forman?
Polares: superficie hidrofílica –> forman puentes de H
Apolares: Al centro de la proteína –> forman núcleo hidrofóbico
¿Qué son los dominios?
Regiones de estructura terciaria compartida entre diferentes proteínas (giros, plieges, etc.) se relacionan a su función
4 ejemplos de dominio
Dedos de Zinc
Hélice-Lazo-Hélice
Barril Beta
Zipper de Leucina
Unión de 2 o mas estructuras nativas
Proteína cuaternaria
¿De qué proteínas depende la configuración final? ¿Cuál es su característica principal?
Chaperonas, son independientes al ATP
Utilidad de las Chaperonas
Proteger, ayudar a la formación de la estructura nativa, reparar proteínas mal plegadas
Son factores del mal plegamiento de proteínas
Desnaturalización: Cambios en pH, temperatura, y agentes químicos u orgánicos
¿Qué es la desnaturalización?
Pérdida de estructura, propiedades y función de la proteína
¿Qué patologías genera un mal plegamiento protéico?
Demencias (Degeneración neuronal)
¿Qué proteína es causa de Alzheimer?
B-Amiloide y Tau mal plegadas en exceso
¿Qué proteína es causa de Parkinson?
A-Sinucleina mal plegada en exceso
¿Cómo funciona la PrPc?
Son proteínas, que pueden cambiar su estructura a (PrPsc) “Priones” y una vez tienen esta estructura, “malignifican a las proteínas proximales”
¿Qué proteína es causa de Encefalopatía espongiforme? ¿Qué otros nombres tiene?
PrPsc (Priones)
Vacas locas y Creutzfeltd-Jakob
Función de los Cuerpos de Lewis con proteína causa de parkinson
La A-Sinucleina mal plegada en exceso, se encuentra en cuerpos de Lewis parte de la sustancia negra del mesencéfalo, parte responsable de la motricidad, haciendo incontrolable al movimiento.
¿Qué proteína es causa de Huntington?
Huntingtina
¿Qué proteína es causa de Amiloidosis?
B-2-Microglobulina y ApoA-I
¿Qué enlaces corresponden a proteínas primarias?
Covalente peptídico
¿Qué enlaces corresponden a proteínas secundarias?
Puentes de H
¿Qué enlaces corresponden a proteínas terciarias? (Covalentes y no covalentes)
Covalentes:
1. Disulfuro (Cistína)
No covalentes:
2. Puentes de H
3. Puentes salinos
4. Fuerzas de Vander Waals
5. Interacciones Hidrofóbicas
Las fuerzas de Vander Waals son resistentes
Falso
La colágena, las proteínas contráctiles y las
proteínas del citoesqueleto. Son ejemplos de:
Proteína estructural
Ejemplos de proteínas reguladoras
Insulina y glucagón
Son proteínas de función protectora
Inmunoglobulinas
3 Ejemplos de proteínas de transporte
Albúmina, Transferrina, Hemoglobina
La miosina y actina tienen función
Mecánica
Función de la insulina
Regula los niveles de glucosa en sangre.
Terciaria puentes disulfuro
Función y estructura de la albúmina
¿Qué patología se le asocia?
Transporta moléculas y mantiene la presión osmótica.
Terciaria
Hipoalbuminemia, resulta en edema intersticial.
Función y estructura de la hemoglobina
Transporta oxígeno y dióxido de carbono
Cuaternaria, 4 unidades (2 alfa - 2 beta) cada unidad con 1 grupo HEM
Función y estructura del colágeno
Proporciona resistencia y elasticidad a los tejidos conectivos
Cuaternaria, Triple Hélice Levógira
Función y estructura de la miosina
Contracción muscular y el transporte intracelular, convertiendo la energía de ATP en movimiento.
2 cadenas pesadas (cola)
4 cadenas ligeras (2 por cabeza)
CUATERNARIA
Función y estructura de la porina
Forma canales para la difusión pasiva de iones y pequeñas moléculas a través de las membranas celulares.
Terciaria, Barril Beta
Función y estructura de ATPasa Na+/K+
Bombea tres iones de sodio fuera de la célula y dos iones de potasio dentro de la célula, utilizando la energía del ATP.
Cuaternaria, Subunidad Alfa y Subunidad Beta
¿Qué es el Efecto Bohr?
HEMO R: ES AFIN AL OXÍGENO
HEMO T: TIENE BAJA AFINIDAD AL OXÍGENO
