Enzimas Flashcards

1
Q

¿Qué es una enzima?

A

Proteína especializada en la catálisis de una reacción química

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2
Q

3 funciones de la enzimas

A

Aumentar la velocidad de la reacción
Reducir energía de activación
Reducir gasto energético

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3
Q

¿Qué es la energía de activación?

A

Energía necesaria para que un sustrato forme productos mediante una reacción química

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4
Q

¿Qué es el estado de transición?

A

Que hay una misma probabilidad de que un sustrato se quede estancado, a que avance y forme producto

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Q

¿Qué nos dice el modelo llave-cerradura?

A

Las enzimas tienen un sitio activo

Los sustratos se unen en este sitio activo

La enzima reconoce al sustrato y se amolda a él

Se forman los complejos enzimáticos

El sustrato se convierte en producto(s)

La enzima deja ir a los productos formados

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6
Q

¿Cuántos y cuáles complejos se forman entre una enzima y su sustrato?

A

2 Complejos
ES
EP

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7
Q

¿Por qué es importante el complejo ES?

A

Porque sufre un cambio de conformación –> La enzima se amolda al sustrato y empieza a romper sus enlaces para comenzar a liberar energía y sacar al producto.

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8
Q

¿Qué es un cofactor?

A

Son moléculas accesorias NO PROTÉICAS que ayudan a la enzima a generar sus productos a partir del sustrato.

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9
Q

Tipos de cofactor

A

Iones Metálicos y Coenzimas

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10
Q

Iones metálicos

A
  • Mg 2+ * —> Glicólisis
    Zn 2+
    Fe 2+
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11
Q

¿Qué son las coenzimas? Ejemplo…

A

Son moléculas orgánicas o derivados de estas
Ej. Vitaminas

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12
Q

¿Podemos almacenar vitaminas hidrosolubles?

A

No, se deben estar consumiendo constantemente

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13
Q

Tipos de vitaminas ¿Cuáles pertenecen a cada tipo?

A

Liposolubles: Vit. K, E, D, A
Hidrosolubles: Complejo B y Vit. C

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14
Q

Vitaminas del Complejo B y función enzimática…

A

B1 - Descarboxilasas
B2 - Redox
B3 - Redox
B5 - Transferasa de grupos acilo
B6 - Transaminasa
B7 - Carboxilación
B9 - Transferasa de COO-
B12 - Transferasa de CH3-

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15
Q

Nombre y coenzima de B1

A

Tiamina –> Tiamina Pirofospato (TPP)

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16
Q

Nombre y coenzima de B2

A

Rivoflavina –> FAD y FMN

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17
Q

Nombre y coenzima de B3

A

Niacina –> NAD y NADP

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18
Q

Nombre y coenzima de B5

A

Ác. Pantoténico –> Coenzima A (CoA)

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19
Q

Nombre y coenzima de B6

A

Piridoxina –> Fosfato de Piridoxal (PLP)

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20
Q

Nombre y coenzima de B7

A

Biotina –> Biotinil

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21
Q

Nombre y coenzima de B9

A

Ác. fólico –> Tetrahidrofolato (THF)

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22
Q

Nombre y coenzima de B12

A

Cobalamina –> Metilcobalamina y Adenosilcobalamina

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23
Q

Patologías y sintomatología de B1

A

Beri-Beri: Puede afectar al S. Cardiovascular o como Neuropatía
Sx. Wernicke Korsakoff: Neuropatía –> Afasia, Ataxia, Amnesia

24
Q

Vitaminas del complejo B que trabajan como equipo y son fundamentales en un proceso

A

B2 y B3
Sus co-enzimas son esenciales en ciclo de Krebs

25
Patología y sintomatología de B2
Estomatitis: Boca inflamada, adolorida y ulcerada
26
Patología y sintomatología de B3
Pelagra: 3D Diarrea Dermatitis Demencia
27
¿Dónde participa la co-enzima de B5?
CoA (Coenzima A o Acetil CoA) participa al inicio de Krebs
28
Patología y sintomatología de B6
Glositis: Lengua hinchada, inflamada
29
Patología y sintomatología de B7
Intoxicación avidina: La avidina se une a B7 para inhibirla, por lo tanto no podemos absorberla
30
Patología y sintomatología de B9
Anemia MEGALOBÁSTICA: Glóbulos Rojos MUY GRANDES Médula ósea fabrica menos células Y defectos en el Tubo Neural embrionario: Este no se cierra y puede generar encefalopatías e incluso no ser compatible con la vida
31
Patología y sintomatología de B12
Anemina PERNICIOSA: Baja producción de G. rojos por la incapacidad de intestino de absorber B12
32
Nombre de la vitamina C
Ácido Ascórbico
33
Patología y sintomatología por ausencia excesiva de C
Escorbuto: Perdida de dientes Dermatitis Fracturas Gingivitis
34
Familias funcionales de las enzimas ¿Qué acción realizan?
I. Oxidoreductasas: Oxidoredox (transferencia de electrones) II. Transferasas: Transfieren G. funcionales entre moléculas III. Hidrolasas: Rompen enlaces mediante H2O IV. Liasas: Rompen uniones y eliminan grupos por medio de dobles enlaces sin agua V. Isomerasas: Regulan conversión de molécula en uno de sus isómeros VI. Ligasas: Utilizan ATP para formar un enlace químico entre moléculas
35
Tipos de Oxidoreductasas:
Deshidrogenasas Peroxidasas Oxidasas Reductasas
36
¿Qué tipo de enzimas utilizan a NAD y FAD?
Deshidrogenasas
37
Tipos de Transferasas: Y mediante qué compuesto realizan su función...
Cinasas (ATP) y Transaminasas (B6)
38
¿Qué hacen las cinasas?
Fosforilan
39
Tipos de Hidrolasas:
Proteasas Fosfatasas Esterasas Nucleasas
40
Tipos de Liasas:
Deshidratasas Descarboxilasas Sintasas Desaminasas
41
Liasa que no usa ATP
Sintasas
42
Tipos de Isomerasa:
Isomerasas Mutasa Epimerasa
43
¿Qué hacen las Isomerasas?
Catalizan formación de Isómeros solo MOVIENDO sus componentes
44
Tipos de Ligasa: Y mediante qué compuesto realizan su función...
Ligasas, Carboxilasas (B8), Sintetasas (ATP)
45
Enzima sin parte no protéica
Apoenzima
46
¿Qué es una holoenzima?
Enzima completa (Enzima con su cofactor accesorio)
47
Zimógeno eo Proenzima es...
Precursor inactivo de la enzima que requieren de un cambio en su conformación
48
Se refiere a enzimas completamente distintas que catalizan una misma función
Izosimas
49
¿Qué son las enzimas de escape?
Enzimas de diagnóstico patológico - clínico
50
EDE: hepatitis aguda
Alanina transaminasa Aspartato transaminasa
51
EDE: infarto agudo al miocardio (IAM)
Creatina fosfocinasa (Izosima)
52
EDE: pancreatitis aguda
Lipasa a - Amilasa
53
EDE: cáncer óseo
Fosfatasa Alcalina
54
EDE: miopatía
Aldolasa Creatina cinasa
55
EDE: cáncer de próstata
Fosfatasa Ácida
56
EDE: necrosis
Lactato Deshidrogenasas
57
EDE: Paget
Fosfatasa Alcalina