Aminoácidos Flashcards
¿Qué es un aminoácido?
Los aminoácidos son los bloques básicos que forman las proteínas y desempeñan un papel crucial en casi todos los procesos biológicos.
¿Cuál es la estructura química general de un aminoácido?
Un aminoácido está compuesto por un grupo amino (-NH2), un grupo carboxilo (-COOH), un átomo de hidrógeno y una cadena lateral (R), unidos a un carbono alfa.
¿Qué es la quiralidad? ¿Todos los aminoácidos son quirales?
Se refiere a un carbono alfa con sus 4 enlaces diferentes entre si. (Asimétrico)
No, de los 20 aa estándar.
La Glicina no es quiral puesto a que su cadena lateral es un H.
¿Qué es una cadena lateral (R) en un aminoácido?
La cadena lateral (R) es el grupo variable que diferencia a los aminoácidos estándar y puede ser polar, no polar, alifática o aromática.
¿Qué son los enantiómeros?
Los enantiómeros son un par de moléculas que son imágenes especulares no superponibles entre sí. Se encuentran comúnmente en compuestos que contienen un carbono quiral.
¿Qué determina el grupo amino en los aminoácidos estándar?
Determina que los aa estándar son levogiros (giran a la izquierda) porque el grupo amino está del lado izquierdo
¿Cómo influyen los radicales de los aminoácidos en la estructura de las proteínas?
Las propiedades de las cadenas laterales determinan cómo los aminoácidos interactúan y se pliegan.
¿Qué significa que un aminoácido tenga propiedades de anfolito?
Un anfolito es una molécula que puede actuar como ácido o base, dependiendo del pH. Los aminoácidos tienen un grupo amino básico y un grupo carboxilo ácido.
¿Qué es un ion bipolar (zwitterion) en aminoácidos?
Un ion bipolar es una forma de aminoácido en la que el grupo amino está protonado (NH3+) y el grupo carboxilo está desprotonado (COO-), resultando en carga neta 0. Dipolar neutro.
Tipos de aminoácido
Estándar: reconocen DNA, codifican mediante código genético
No estándar: no reconocen DNA
(Ej. Taurina –> Sales Biliares u Oritrina y Citrulina –> Ciclo de la urea)
¿Cómo se clasifican los aminoácidos en función de su polaridad?
Se clasifican en polares ( +, - , / ) y no polares .
¿Qué aminoácidos tienen cadenas laterales no polares?
Aminoácidos no polares: Alifáticos y Aromáticos
¿Cuál es la función de los aminoácidos no polares en una proteína?
Los aminoácidos no polares suelen encontrarse en el interior de las proteínas, estabilizando la estructura mediante interacciones hidrofóbicas.
¿Qué son los aminoácidos esenciales?
Los aminoácidos esenciales son aquellos que el cuerpo no puede sintetizar y deben obtenerse de la dieta.
¿Qué son los aminoácidos no esenciales?
Los aminoácidos no esenciales son aquellos que el cuerpo puede sintetizar.
¿Cómo afecta la clasificación de los aminoácidos al comportamiento de las proteínas en diferentes pH?
Los aminoácidos con cadenas laterales cargadas pueden ganar o perder protones en diferentes pH, lo que afecta la carga total de la proteína.
¿Qué es punto Isoeléctrico? ¿Cómo se calcula?
Es el valor de pH donde la carga del aminoácido es neurta (0)
aa (neutro) = Pk1 + Pk2 / 2
aa (negativo) = Pk1 + Pkr / 2
aa (positivo) = Pk2 + Pkr / 2
pI: pH > 7
¿MIGRA A?
Cátodo
pI: pH < 7
¿MIGRA A?
Ánodo
Símbolo, abreviación, polaridad, carga o subgrupo de Metionina
Esencialidad
(M) (Met) Apolar, Alifático
ESCENCIAL
Símbolo, abreviación, polaridad, carga o subgrupo de Glutamina
Esencialidad
(Q) (Gln) Polar, Neutro
NO ESCENCIAL
Símbolo, abreviación, polaridad, carga o subgrupo de Asparagina
Esencialidad
(N) (Asn) Polar, Neutro
NO ESCENCIAL
Símbolo, abreviación, polaridad, carga o subgrupo de Isoleucina
Esencialidad
(I) (Ile) Apolar, Alifático
ESCENCIAL
Símbolo, abreviación, polaridad, carga o subgrupo de Triptófano
Esencialidad
(W) (Trp) Apolar, Aromático
ESCENCIAL
Símbolo, abreviación, polaridad, carga o subgrupo de Lisina
Esencialidad
(K) (Lys) Polar, Positivo
ESCENCIAL
Nombre, abreviación, polaridad, carga o subgrupo de (D)
Esencialidad
Aspartato, (Asp) Polar, Negativo
NO ESCENCIAL
Nombre, abreviación, polaridad, carga o subgrupo de (S)
Esencialidad
Serina, (Ser) Polar, Neutro
NO ESCENCIAL
Nombre, abreviación, polaridad, carga o subgrupo de (G)
Esencialidad
Glicina, (Gly), Apolar, Alifático
NO ESCENCIAL
Nombre, abreviación, polaridad, carga o subgrupo de (H)
Esencialidad
Histidina, (Hys) Polar, Positivo
NO ESCENCIAL (ESCENCIAL EN LACTANTES)
Nombre, abreviación, polaridad, carga o subgrupo de (L)
Esencialidad
Leucina, (Leu) Apolar, Alifático
ESCENCIAL
Nombre, abreviación, polaridad, carga o subgrupo de (R)
Esencialidad
Arginina (Arg) Polar, Positivo
NO ESCENCIAL (ESCENCIAL EN LACTANTES)
Nombre, abreviación, polaridad, carga o subgrupo de (V)
Esencialidad
Valina, (Val) Apolar, Alifático
ESCENCIAL
Nombre, abreviación, polaridad, carga o subgrupo de (F)
Esencialidad
Fenilalanina, (Phe) Apolar, Aromático
ESCENCIAL
Nombre, símbolo, polaridad, carga o subgrupo de (Cys)
Esencialidad
Cisteína, (C) Polar, Neutro
NO ESCENCIAL (ESCENCIAL EN LACTANTES)
Nombre, símbolo, polaridad, carga o subgrupo de (Pro)
Esencialidad
Prolina, (P) Apolar, Alifático
NO ESCENCIAL
Nombre, símbolo, polaridad, carga o subgrupo de (Tyr)
Esencialidad
Tirosina, (Y) Apolar, Aromático
NO ESCENCIAL (ESCENCIAL EN LACTANTES)
Nombre, símbolo, polaridad, carga o subgrupo de (Glu)
Esencialidad
Glutamato, (E) Polar, Negativo
NO ESCENCIAL
Nombre, símbolo, polaridad, carga o subgrupo de (Thr)
Esencialidad
Treonina, (T) Polar, Neutro
ESCENCIAL
Nombre, símbolo, polaridad, carga o subgrupo de (Ala)
Esencialidad
Alanina, (A) Apolar, Alifático
NO ESCENCIAL
¿Qué aminoácidos se caracterizan por tener un anillo benzeno como R?
Aromáticos
¿Qué aminoácidos se caracterizan por tener una amida (NH=C=O) como R?
Asparagina y Glutamina
¿Qué aminoácidos se caracterizan por tener un carboxilo como R?
Polares NEGATIVOS
¿Qué aminoácidos se caracterizan por tener un grupo amino como R?
Polares POSITIVOS
¿Qué aminoácidos se caracterizan por estar azufrados en su R? ¿Cuál contiene también un grupo metilo? ¿Cuál un sulfhidrilo?
Cisteína (SH) y Metionina (CH3)
¿Qué aminoácidos se caracterizan por tener grupo hidroxilo como R?
Treonina y Serina
¿Qué aminoácidos se caracterizan por tener un grupo metilo como R?
Apolares ALIFÁTICOS
Según su R, ¿Qué aminoácidos pueden formar puentes de H?
Treonina y Serina (R = OH-)
¿Qué aminoácido tiene una estructura cíclica (anillo imino) que limita su flexibilidad?
La prolina tiene una estructura cíclica que limita la flexibilidad del polipéptido, influyendo en el plegamiento de las proteínas (B-Lámina).
¿Qué ocurre para que (N) y (Q) se conviertan en (D) y (E)?
Desaminación (-NH2)
¿De qué aminoácidos se conforman las histónas? ¿Qué son?
(Lys) y (Arg), Proteínas de empaquetamiento de DNA a cromatina
¿En qué proteína globular encontramos (H)? ¿Qué función realiza la proteína con ayuda de la (H)?
En la hemoglobina, convirtiendo a la Histidina en el único aa amortiguador de pH
¿Qué aminoácido es el precursor del neurotransmisor serotonina?
¿Qué patología está asociada?
El triptófano es el precursor de la serotonina, un neurotransmisor que si disminuye puede causar Trastorno Depresivo Mayor
¿Qué tipo de enlaces puede realizar la cisteína?
¿Qué otro nombre recibe?
Puentes disulfuro también llamado enlace cistina entre los azufres de 2 cisteínas. (R = SH)
¿Qué es la histamina?
Es el producto de la descarboxilación -CO de la (Hys)
Moléculas de las que la (R) es precursora y ¿qué función tienen?
Urea: Metabolito de deshechodel N
NO: Vasodilatador, contribuye en memoria a largo plazo
Precursores de Pirimidinas y Purinas, ¿Cuáles son?
Pirimidinas (C, U, T): Aspartato
Purinas (G, A): Glicina
¿Qué aa es precursor de la Tirosina?
¿Mediante qué enzima?
(Phe) mediante la “fenilalanina-hidroxilasa”
¿Qué aminoácido tiene un grupo imidazol en su cadena lateral?
La histidina tiene un grupo imidazol, lo que le permite actuar como donador o aceptador de protones.
¿Qué ocurre si se desaminan los aminoácidos aspartato y glutamato?
¿Dónde participan estos derivados?
Aspartato: Se convierte en oxaloacetato
Glutamato: Se transforma en α-cetoglutarato
INFLUYEN EN CICLIO DE KREBS
¿Qué es GABA y quién es su precursor?
Es el neurotransmisor inhibitorio “GammaAminoButírico” (surge tras la carboxilación de (E)
Patología asociada a la acumulación de (F)
¿Por qué y qué signos tiene?
Fenilcetonuria: No hay enzima Fenilalanina Hidroxilasa que convierta (F) a (Y)
- Retraso mental
- Olor en pañal a ratón mojado
¿Qué aa lleva a la metilación del DNA?
La (Met) que se deriva en SAM (S-Adenocil-metionina)
¿Cuál es el aa más pequeño? ¿Es flexible?
Glicina, da flexibilidad a la proteína
¿Qué tipo de neurotransmisor es (N)?
Excitatorio
¿Cuáles son las catecolaminas, quién las produce y cómo funcionan?
Tirosina las produce
DOPAMINA: (Sustancia negra en mesencéfalo) Placer y cognición
+OH
NORADRENALINA: Neurotrans. de alerta
+CH3 –> Mediante (Feniletanilamina metiltransferasa)
ADRENALINA: (SNS) Lucha y huída. Aumentan Frec. C y R. Segrega Glánd. Suprarren.
¿Qué pasa si descarboxilamos al (Glu)? ¿Para qué sirve el producto?
Si quitamos un -CO, obtenemos carboxiglutamato fundamental en la coagulación
¿Qué funcion tiene (G) en el SN?
Es un neurotransmisor inhibidor
Precursor del Piruvato. ¿Dónde participa?
Alanina, participa en Krebs
¿Cuáles son los 2 caminos de la Tirosina?
+ I: Hormona Tiroidea (Metabolismo basal y regulación hormonal)
Enzima Tirosinasa: Produce Melanina (pigmentación)
El triptofano favorece a la absorción de UV
Verdadero
2 Derivados de la Glicina
Anillo porfirina del grupo HEMO
Síntesis de Sales Biliares
¿Cómo se obtiene la N-A5M?
Se suma acetÍl a la 5-HT para formar la melatonina, influye en el sueño
Patología relacionada a la hipopigmentación, ¿a qué se debe?
Albinismo, no hay preduccion de melanina por ausencia de ensima Tirosinasa de la (Tyr)
Patologías resultado del desequilibrio de Dopamina
Si hay demasiada: Esquizofrenia
Si hay muy poca: Parkinson
Molécula con carga + y -
“Anfótero”
¿Qué tipo de enlaces forman los aa entre sí?
Enlace peptídico mediante peptidil-transferasa.
Estructura: Unión del COOH Y NH2
