Cinética enzimática Flashcards
A mayor cantidad de sustrato, la velocidad…
Aumenta
Ecuación de Menten
V0 = Vmax [ S ]
—————
. Km + [ S ]
¿Qué es la Vmax?
La enzima está saturada de sustrato, todos sus sitios activos están ocupados
Sitio alostérico:
Sitio diferente al S. Activo al que se une un sustrato
¿Qué es la Km?
Hace referencia a qué tan afin es una enzima a sus sustrato
A cuanto equivale la Km
1/2 de la Vmax
Si la Km es mayor…
Menor afinidad
Si la Km es menor…
Mayor Afinidad
En una gráfica, a más cercana esté la enzima al eje ¿…? (V0)
la ¿…? es mayor
Eje de las Y
La afinidad
¿Qué es la afinidad?
Qué tan probable es que una enzima se una con sus sutrato
Ecuación de Lineweaver Burk
1 Km 1 1
— = —— —- + ——-
V0 Vmax [S] Vmax
2 Tipos de inhibición
Reversible y No reversible
Inhibidores reversibles
Competitivo
No competitivo
Acompetitiva
Mixto
Inhibidor competitivo
¿Cómo funciona?
¿Cómo se representa con respecto a un sustrato en gráfica de Burke?
Compite por el sitio activo
Diferente Km, misma Vmax
¿Qué debemos hacer para que una inhibición sea reversible?
Aumentar el sustrato
Intoxicación por metanol y por CO, son patologías asociadas a inhibidores…
Competitivos
Metanol y CO son…
Inhibidores competitivos
Etanol y O2 son…
Sustratos