Cinética enzimática Flashcards

1
Q

A mayor cantidad de sustrato, la velocidad…

A

Aumenta

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Q

Ecuación de Menten

A

V0 = Vmax [ S ]
—————
. Km + [ S ]

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Q

¿Qué es la Vmax?

A

La enzima está saturada de sustrato, todos sus sitios activos están ocupados

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4
Q

Sitio alostérico:

A

Sitio diferente al S. Activo al que se une un sustrato

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Q
A
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6
Q
A
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7
Q
A
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8
Q

¿Qué es la Km?

A

Hace referencia a qué tan afin es una enzima a sus sustrato

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9
Q

A cuanto equivale la Km

A

1/2 de la Vmax

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10
Q

Si la Km es mayor…

A

Menor afinidad

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11
Q

Si la Km es menor…

A

Mayor Afinidad

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12
Q

En una gráfica, a más cercana esté la enzima al eje ¿…? (V0)
la ¿…? es mayor

A

Eje de las Y
La afinidad

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13
Q

¿Qué es la afinidad?

A

Qué tan probable es que una enzima se una con sus sutrato

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14
Q
A
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15
Q
A
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16
Q
A
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17
Q

Ecuación de Lineweaver Burk

A

1 Km 1 1
— = —— —- + ——-
V0 Vmax [S] Vmax

18
Q

2 Tipos de inhibición

A

Reversible y No reversible

19
Q

Inhibidores reversibles

A

Competitivo
No competitivo
Acompetitiva
Mixto

20
Q

Inhibidor competitivo
¿Cómo funciona?
¿Cómo se representa con respecto a un sustrato en gráfica de Burke?

A

Compite por el sitio activo
Diferente Km, misma Vmax

21
Q

¿Qué debemos hacer para que una inhibición sea reversible?

A

Aumentar el sustrato

22
Q

Intoxicación por metanol y por CO, son patologías asociadas a inhibidores…

A

Competitivos

23
Q

Metanol y CO son…

A

Inhibidores competitivos

24
Q

Etanol y O2 son…

25
La Hipercolesterolemia es inhibida por
El inhibidor competitivo "Estatinas"
26
Inhibidor no competitivo ¿Cómo funciona? ¿Cómo se representa con respecto a un sustrato en gráfica de Burke?
No compite por el sitio activo, se une en sitios alostéricos Mismo Km, distinta Vmax
27
¿Qué complejo se forma cuando el inhibidor se une a ES?
ESI
28
Las enzimas llegan fácilmente al producto aún con un inhibidor no competitivo
Falso
29
¿Qué pasa en una intoxicación por insecticidas?
Al ser un inhibidor no competitivo de la enzima acetilcolina-esterasa, lo cual genera parálisis y convulsiones
30
31
32
Otro ejemplo de patología relacionada a inhibidores no competitivos
Intoxicación por metales pesados
33
¿Qué tipo de inhibición está presente en AINES "Aspirina"? Nombre real de la aspirina:
No competitiva, en el ácido acetil-salicílico (Aspirina) inhibe ciclo-oxigenasas (Cox)
34
Inhibidor acompetitivo ¿Cómo funciona? ¿Cómo se representa con respecto a un sustrato en gráfica de Burke?
El sitio activo cambia de forma y se pierde la Vmax, la enzima ya no es afine a la forma de sustrato. Son líneas paralelas
35
Inhibidor mixto ¿Cómo funciona? ¿Cómo se representa con respecto a un sustrato en gráfica de Burke?
Se une a la enzima y al sustrato (no al sitio activo) Se cruzan antes del eje Y Diferentes Km y Vmax
36
¿Cómo funciona un inhibidor no reversible?
Se une químicamente a la enzima libre, elimina un grupo funcional y se mantienen unidas, la enzima queda inhibida por siempre
37
¿Qué es una regulación alostérica?
Una enzima alostérica se une a un sitio alostérico, para regular su afinidad al sustrato. Cambia la forma del sitio activo para que sea afin o viceversa.
38
1. Si la regulación alostérica es positiva, entonces... 2. Si la regulación alostérica es negativa, entonces...
1. La afinidad es alta 2. La afinidad es baja
39
¿Qué es la regulación por escisión proteolítica? Ej. de proceso en que influye
Cuando un Zimógeno necesita de una proteasa para ser una enzima activa Ej. Coagulación
40
Ejemplos de Proteasas
Tripsina Pepsina Elastasa Carboxipeptidasa Quimotripsina