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Bioquímica > Cinética enzimática > Flashcards

Cinética enzimática Flashcards

1
Q

A mayor cantidad de sustrato, la velocidad…

A

Aumenta

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Q

Ecuación de Menten

A

V0 = Vmax [ S ]
—————
. Km + [ S ]

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Q

¿Qué es la Vmax?

A

La enzima está saturada de sustrato, todos sus sitios activos están ocupados

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Q

Sitio alostérico:

A

Sitio diferente al S. Activo al que se une un sustrato

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Q
A
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Q
A
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7
Q
A
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8
Q

¿Qué es la Km?

A

Hace referencia a qué tan afin es una enzima a sus sustrato

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9
Q

A cuanto equivale la Km

A

1/2 de la Vmax

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10
Q

Si la Km es mayor…

A

Menor afinidad

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11
Q

Si la Km es menor…

A

Mayor Afinidad

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12
Q

En una gráfica, a más cercana esté la enzima al eje ¿…? (V0)
la ¿…? es mayor

A

Eje de las Y
La afinidad

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13
Q

¿Qué es la afinidad?

A

Qué tan probable es que una enzima se una con sus sutrato

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14
Q
A
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15
Q
A
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16
Q
A
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17
Q

Ecuación de Lineweaver Burk

A

1 Km 1 1
— = —— —- + ——-
V0 Vmax [S] Vmax

18
Q

2 Tipos de inhibición

A

Reversible y No reversible

19
Q

Inhibidores reversibles

A

Competitivo
No competitivo
Acompetitiva
Mixto

20
Q

Inhibidor competitivo
¿Cómo funciona?
¿Cómo se representa con respecto a un sustrato en gráfica de Burke?

A

Compite por el sitio activo
Diferente Km, misma Vmax

21
Q

¿Qué debemos hacer para que una inhibición sea reversible?

A

Aumentar el sustrato

22
Q

Intoxicación por metanol y por CO, son patologías asociadas a inhibidores…

A

Competitivos

23
Q

Metanol y CO son…

A

Inhibidores competitivos

24
Q

Etanol y O2 son…

A

Sustratos

25
Q

La Hipercolesterolemia es inhibida por

A

El inhibidor competitivo “Estatinas”

26
Q

Inhibidor no competitivo
¿Cómo funciona?
¿Cómo se representa con respecto a un sustrato en gráfica de Burke?

A

No compite por el sitio activo, se une en sitios alostéricos
Mismo Km, distinta Vmax

27
Q

¿Qué complejo se forma cuando el inhibidor se une a ES?

A

ESI

28
Q

Las enzimas llegan fácilmente al producto aún con un inhibidor no competitivo

A

Falso

29
Q

¿Qué pasa en una intoxicación por insecticidas?

A

Al ser un inhibidor no competitivo de la enzima acetilcolina-esterasa, lo cual genera parálisis y convulsiones

30
Q
A
31
Q
A
32
Q

Otro ejemplo de patología relacionada a inhibidores no competitivos

A

Intoxicación por metales pesados

33
Q

¿Qué tipo de inhibición está presente en AINES “Aspirina”?
Nombre real de la aspirina:

A

No competitiva, en el ácido acetil-salicílico (Aspirina) inhibe ciclo-oxigenasas (Cox)

34
Q

Inhibidor acompetitivo
¿Cómo funciona?
¿Cómo se representa con respecto a un sustrato en gráfica de Burke?

A

El sitio activo cambia de forma y se pierde la Vmax, la enzima ya no es afine a la forma de sustrato.
Son líneas paralelas

35
Q

Inhibidor mixto
¿Cómo funciona?
¿Cómo se representa con respecto a un sustrato en gráfica de Burke?

A

Se une a la enzima y al sustrato (no al sitio activo)
Se cruzan antes del eje Y
Diferentes Km y Vmax

36
Q

¿Cómo funciona un inhibidor no reversible?

A

Se une químicamente a la enzima libre, elimina un grupo funcional y se mantienen unidas, la enzima queda inhibida por siempre

37
Q

¿Qué es una regulación alostérica?

A

Una enzima alostérica se une a un sitio alostérico, para regular su afinidad al sustrato. Cambia la forma del sitio activo para que sea afin o viceversa.

38
Q
  1. Si la regulación alostérica es positiva, entonces…
  2. Si la regulación alostérica es negativa, entonces…
A
  1. La afinidad es alta
  2. La afinidad es baja
39
Q

¿Qué es la regulación por escisión proteolítica?
Ej. de proceso en que influye

A

Cuando un Zimógeno necesita de una proteasa para ser una enzima activa
Ej. Coagulación

40
Q

Ejemplos de Proteasas

A

Tripsina
Pepsina
Elastasa Carboxipeptidasa
Quimotripsina

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