proteínas Flashcards
definición proteínas (puntos ebullición, solubilidad…)
Biomolécula orgánica formada por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno principalmente. Puede contener en menor medida fósforo, azufre, hierro o manganeso. Son sólidos blancos cristalinos con puntos de ebullición altos, y su solubilidad va a depender de los aminoácidos que la compongan.
definición aminoácidos (estructura, solubilidad…)
Monómeros de proteínas, formados por un carbono quiral anomérico unido a un grupo amino, un grupo carboxilo, un hidrógeno y un radical (este último diferencia los tipos de aa). Si ese radical tiene un mayor peso molecular el aminoácido va a ser menos soluble. Los grupos NH2 y COOH son muy polares.
explicación péptidos (tipo de enlace, enzima)
Los péptidos se forman por condensación del grupo carboxilo de un aa y del grupo amino de otro aa, y se unen mediante enlace peptídico. La reacción inversa es una hidrólisis que requiere una enzima del grupo de las proteasas.
4 características enlace peptídico
Es un enlace tipo amida, tiene carácter parcial de doble enlace, es coplanario y no se puede girar.
clasificación péptidos
Oligopéptidos (2-100 aa) o polipéptidos (>100 aa). Dentro de los polipéptidos (proteínas) pueden ser o holoproteínas (formadas sólo por aa) o heteroproteínas (por aa y otras sustancias). Dentro de las holoproteínas pueden ser globulares (compactas y solubles en H2O) o filamentosas (lineales y menos solubles). Dentro de las hetero pueden ser cromoproteínas (aa + metal), lipoproteínas (aa + lípido), glucoproteínas (aa + glúcido) o fosfoproteínas (aa + fosfolípido).
clasificación aminoácidos en función de R
Si son polares pueden ser: neutros (carga 0), básicos (carga positiva) o ácidos (carga negativa). Si son apolares, pueden ser alifáticos (cadena lineal), o aromáticos (poseen un ciclo).
carácter anfótero de los aminoácidos
Los aminoácidos en disolución están ionizados y su carga va a depender del pH del medio. Si el medio es neutro, el aa adopta un estado dipolar iónico llamado zwitterión. Si el medio es un ácido, el grupo amino gana un protón y actúa como base (pH: 7-14). Si el medio es básico, el grupo COOH pierde un protón y actúa como ácido (pH: 0-7). El pH al cual el aa es neutro se denomina equilibrio isotónico y no tiene que coincidir con 7. Esto permite que la proteína tenga capacidad amortiguadora.
estructura primaria (extremo inicial y final)
Es el nivel de estructura más simple de las proteínas. Hace referencia a la cadena polipeptídica de aminoácidos. En la cadena peptídica, el primer aa es que tiene el grupo amino libre (extremo N-inicial), y el último es el que tiene el grupo carboxilo libre (extremo C-terminal)
estructura secundaria (tipos)
Es el plegamiento y la unión de la estructura primaria. Puede ser α-hélice o lámina-β.
proceso de desnaturalización
Al someter a una proteína a un cambio de pH o de temperatura se produce la desnaturalización. Es el proceso de rotura de los enlaces débiles que componen la estructura funcional, por tanto se pierden las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. La proteína pierde la tridimensionalidad y su función, pero se mantienen las propiedades y el valor nutritivo. Si son cambios de pH o de temperatura ligeros, la proteína puede volver a su estado inicial produciéndose la renaturalización. Si son cambios bruscos, la proteína pierde definitivamente dichas estructuras excepto la primaria.
α-hélice características (giros…)
Es el plegamiento helicoidal de la estructura primaria. Se forma mediante la unión de los grupos COOH y NH2 entre los aa de la misma cadena polipeptídica. Hay un giro de 180º de dicha cadena en torno al eje central. También hay un giro de 100º de los enlaces no peptídicos. Es la más estable y por tanto la más frecuente.
lámina-β características (giros…)
Se forma mediante la unión de los grupos COOH y NH2 de aa de distintas cadenas polipeptídicas, por tanto su conformación son láminas en disposición zig-zag. Es la más débil de las estructuras secundarias y por tanto la menos frecuente. También hay giros de 100º sobre la lámina de los enlaces no peptídicos.
definición péptidos
Biomoléculas orgánicas de naturaleza proteica formadas por la condensación de los grupos principales de los aa mediante enlace peptídico. Son de tamaño molecular moderado.
ejemplos aminoácidos (clasificación)
Alifáticos → valina (val), leucina (leu), metionina (met), isoleucina (ile).
Aromáticos → fenilalanina (phe), triptófano (trp).
Neutros → treonina (thr).
Básicos → lisina (lys), histidina (his).
