enzimas Flashcards
definición enzima
Es un biocatalizador de naturaleza proteica con estructura globular y con función catalizadora, por tanto acelera reacciones químicas disminuyendo la energía de activación.
composición enzimática, estructura (sus partes)
Las enzimas son cadenas polipeptídicas de aminoácidos.
La enzima completa es la holoenzima, la parte proteica se denomina apoenzima, y la parte no proteica cofactor. El cofactor puede ser un metal/de origen orgánico (coenzima) o una biomolécula/de origen inorgánico (grupo prostético).
fases de la cinética enzimática, acción de los aa
1. Fase de fijación: los aa de fijación unen el S a la E, mediante enlaces débiles, por el centro activo.
2. Fase de catálisis: los aa catalíticos convierten el S en P.
3. Fase de liberación: el producto se separa de la enzima rápidamente para que esta pueda catalizar otro sustrato.
tipos de mecanismos de reacción (modelos)
Modelo llave-cerradura: la forma del S encaja perfectamente con la forma de la E. No aceptado porque es muy rígido.
Modelo de ajuste inducido: se inducen cambios en el centro activo a medida que el S se va acercando, para que la E no se deteriore.
cómo afecta la concentración de sustrato
A mayor concentración de sustrato, mayor cinética de la reacción (Michaelis-Menten).
cómo afecta la temperatura (mayor, menor…)
A mayor temperatura, mayor velocidad de reacción hasta alcanzar la temperatura óptima (a la cual la velocidad es máxima). A menor temperatura, menor velocidad hasta que se inactiva. Si es cambio muy brusco, no se puede dar la actividad enzimática porque se degradan los enlaces débiles.
cómo afecta el pH
Un cambio en el pH provoca la desnaturalización de la enzima, ya que se superan los rangos de pH óptimo (al cual la velocidad es máxima).
cómo afectan los inhibidores
Los inhibidores aumentan la energía de activación. Son más rápidos que las enzimas.
otras propiedades de las enzimas
No se consumen, no modifican su composición durante la reacción, son solubles tanto en disolventes polares como apolares, su tamaño es mayor que el del sustrato, actúan en baja concentración, no afectan al equilibrio de la reacción sino a su velocidad, etc.
tipos de inhibidores
- Irreversibles: impiden la acción de la enzima de forma permanente. No se pueden retirar.
- Reversibles: impiden los mecanismos enzimáticos durante el tiempo que duran.
a. Competitivos: Se unen a la enzima por el centro activo. Su acción se revertiría aumentando la concentración de soluto. No se forma producto.
b. No competitivos: Se unen a la enzima por la zona no activa. Se forma producto pero en menor proporción.
