Proteínas

Question 1

¿Qué es la desnaturalización reversible de las proteínas?

Answer 1

Cuando una proteína nativa llega a condiciones alejadas de su entorno fisiológico normal.

Question 2

¿Qué determina la función de la proteína?

Answer 2

La estructura de la proteína, la secuencia proteica y la secuencia de ADN

Question 3

¿Cuál ha sido el principio más fundamental de la biología molecular estructural?

Answer 3

La secuencia de aminoácidos dicta la estructura de la proteína

Question 4

¿Qué es Mortif?

Answer 4

Patrón de plegado reconocible que involucra a dos o más elementos de estructura secundaria y las regiones que las conectan

Question 5

¿Qué es dominio?

Answer 5

Parte de una cadena polipeptídica que es estable independientemente del resto de la proteína.

Question 6

Reglas de plegado

Answer 6

1. • Residuos hidrofóbicos de los aminoácidos se “entierran” en el centro de la proteína.
2. • La lámina b no puede hacer puentes de hidrógeno con las hélices alineadas a la lámina.
3. • Los segmentos de la cadena polipeptídica agrupados en la estructura secundaria permanecen así en el plegado completo
4. • Las conexiones entre elementos de estructura secundaria no pueden entrecruzarse ni formar nudos
5. • La lámina b es más estable cuando se encuentra conectada en sentido derecho que en el izquierdo

Question 7

Secuencia de A-a-B

Answer 7

Es un dominio estructural muy estable y versátil, pude contener un sitio activo para sustratos o cofactores, es uno de los más encontrados de las proteínas.

Question 8

Paradoja de Levinthal

Answer 8

Debido al gran número de grados de libertad en una cadena polipeptídica desplegada, la molécula tiene un número astronómico de posibles conformaciones.

Question 9

Proceso de plegado jerárquico de proteínas

Answer 9

• Estructuras secundarias locales se forman primero
• Surgen interacciones de mayor rango: formación de motifs
• Formación de dominios y por último la proteína

Question 10

¿Qué ocurre durante el “Molten globule”?

Answer 10

Colapso espontaneo de la cadena polipeptídica en un estado compacto mediado por interacciones hidrofóbicas.
Genera gran cantidad de estructuras secundarias

Question 11

¿En qué se basa el modelo “Folding funel”?

Answer 11

En el concepto de “energy landscapes” el cual es un mapa de todas las conformaciones posibles de una molécula y sus niveles de energía correspondientes

Question 12

¿Qué son las chaperonas moleculares?

Answer 12

Proteínas que asisten el plegado de proteínas incorrectamente plegadas o parcialmente plegadas.
2 o + para un correcto funcionamiento.

Question 13

Proteínas que catalizan reacciones de isomerización

Answer 13

 Protein disulfide isomerese (PDI)

 Peptid prolyl cis trans isomerase (PPI):

Question 14

Función de la PDI

Answer 14

Cataliza la formación y ruptura de puentes disulfuro entre cisteínas dentro de una proteína mientras esta se está plegando.

Question 15

Función de la PPI

Answer 15

Facilita la isomerización cis-trans de los enlaces peptídicos N-terminales a los residuos de prolina (Pro) dentro de las cadenas polipeptídicas

Question 16

Niveles estructurales de las proteínas

Answer 16

1. α
2. β
3. α/β [intercaladas]
4. α+β [separadas unidas por loop]

Question 17

Clasificación CATH de proteínas

Answer 17

o Class: α, β, α/β, α+β
o Architecture: Forma general de la proteína, 10 subtipos
o Topology: Dominios particulares
o Homologous super family: Rasgos característicos, aspectos muy generales.

Question 18

Nombre que recibe una proteína con múltiples subunidades

Answer 18

Multimero

Question 19

Nombre que recibe una proteína con pocas subunidades

Answer 19

Oligomero

Question 20

Primera proteína oligomérica de la que se obtuvo su estructura tridimensional

Answer 20

Hemoglobina

-Mediante disfracción de rayos X

Question 21

Tipos de simetría en oligómeros

Answer 21

Rotacional

Helicoidal

Question 22

Tipos de simetría rotacional

Answer 22

Cíclica
Diédrica
Icosaédrica
Octahédrica
Helicoidal

Question 23

¿Cuáles son las simetrías más complejas?

Answer 23

Icosaédricas y helicoidales

Question 24

¿Qué es desnaturalización de proteínas?

Answer 24

Pérdida de la estructura 3D de las proteínas a un nivel suficiente para que pierda su funcionalidad

Question 25

¿Qué pasa en la desnaturalización térmica?

Answer 25

Afecta interacciones débiles, se rompen puentes de hidrógenos.
Es cooperativa: Perdida de estructura en unas regiones causa perdida de otras

Question 26

Punto de desnaturalización térmica

Answer 26

A 55° se da un cambio en la estructura de la proteína

Question 27

¿Qué causa una desnaturalización química?

Answer 27

pH extremo
Solventes
Solutos (urea, guanidinio, sulfato de amorío)
Detergentes.

Question 28

Punto de desnaturalización química

Answer 28

3-4

Question 29

¿Qué mide la serie de Hofmeister?

Answer 29

Grado de desnaturalización por la fuerza iónica

Sales positivas o negativas que tienen distinto grado de desnaturalización.