Brainscape's Knowledge GenomeTM


Top Flashcards (Certified)
All Flashcards

Molekular cellebiologi > Protein: oppbygning og struktur > Flashcards

Protein: oppbygning og struktur Flashcards

1
Q

Proteiner: oppbygning

A

proteiner er bygget opp av lange aminosyre kjeder satt sammen av peptidbindinger - polypeptider.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Aminosyrer

A

aminosyrer er byggesteinene til proteiner. Det finnes mange forskjellige typer aminosyrer men de samme 20 er brukt for å danne proteiner. Det betyr at vi har 20 essensielle aminosyrer. 12 kan lages i kroppens mens resten må fås gjennom maten.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Aminosyrer: oppbygning

A

Aminosyrer er bygget opp av:

  1. Aminogruppe
  2. Hydrogenatom
  3. R-gruppe
  4. Karboksylsyre

Alle aminosyrene har et sentralt karbonatom (alpha karbon), og ut fra dette forgrener det seg 4 grupper

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

R-gruppen

A

R-gruppen i aminosyre representer en sidekjede. side kjedene varierer i kjemisk struktur og oppbygning. Formen av R-gruppen gir aminosyrene ulike kjemisk egenskaper.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Hvorfra kommer navet “aminosyre”

A

Amin = aminogrupper syre = karboksylsyre

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Hva er funksjonen til sidekjedene i aminosyre?

A

Sidekjedene er ikke involvert i polypeptid bindingene -
De gir aminosyre unike egenskaper:
- upolar ➔ hydrofob (vann fryktende), i kontakt med lipider
- polar ➔ hydrofil (vann elskende), i kontakt med vann
- positiv ladd
- negativ ladd
- reaktiv - høy elektronegativitet

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

target for fosforlylation (????)

A

Aromatic R-groups

  • Phenylalanine
  • Tyrosine
  • Tryptophan
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Optisk isomer i aminosyre

A

speilbilde isomeri. To spelbildeisomere har like kjemisk formel og struktur men forskjellige egenskaper. karbon-a i aminosyrer er usymmetrisk og gir to isomerer:
L og D

Proteiner består kun av L-aminosyrer

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Makromolekyler

A

Glykoproteiner - en proteindel og en karbohydrat del
lipoproteiner - en proteindel og en lipid del

Brukes som markør

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Hva bestemmer funksjonen til en protein?

A

kjemisk struktur avgjør proteinets egenskaper. Funksjonen til en protein er bestemt av sin 3D form. Dersom proteiner blir kveilet feil, vil den ikke virke.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Proteinfunksjon: Struktur

A

Komponenter I celleveggene og inne I cellen.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Proteinfunksjon: Transport

A

Lakatse, helicase, katalase - katalyserer reaksjoner

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Proteinfunksjon: Enzymer

A

flagella cilier og muskler

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Proteinfunksjon: Motor for bevegelse

A

Hormonene som er proteiner, insulin

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Proteinfunksjon: Transportmolekyler

A

Serumproteiner - hemoglobin og albumin

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Proteinfunksjon: Regulering

A

Kanaler og pumper I cellemembran, GLUT4

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Proteinfunksjon: Genuttrykk

A

Antistoffer og sakdelige/giftige proteiner

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Proteinfunksjon: Forsvar/Angrep

A

Reseptorer/mottakermolekyler transcrpsjonfaktorer

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

I hvilke hovedområder har proteiner en funksjon?

A
  • Struktur
  • Transport
  • Enzymer
  • Motor for bevegelse
  • Transportmolekyler
  • Regulering
  • Genuttrykk
  • Forsvar/Angrep
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Bindinger i aminosyre

A

Peptidbindinger:
- sterke bindinger - tillatter ingen rotasjon.
- stiv og gjør at aminosyrene ligger i en plan
- alltid transfigurasjon
-uladd men polar
Sidekjede bindingene: svake bindinger - tillater rotasjon

tegn figur

Partiell dobbelt binding mellom C-atomet og N-atomet

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

hvilke retning peker molekylene i hos peptidbindinger? Hvorfor må det være denne retningen?

A

Peptidbindinger har trans-konfigurasjon, de vil si at alpha karbon atomene peker i to ulike retninger. De kan ikke ha cis-konfigurasjon, altså peke i samme retning, fordi da er det ikke plass for begge karbonatomene.

22
Q

konformasjon

A

er den 3 dimensjonelle figuren som proteiner er kveilet i. Protein må bestå av flere kjeder som er snodd, brettet, og nøstet sammen for å oppnå dette 3D figuren. Proteinen må være foldet i riktig 3D struktur for å virke. Formen er helt avgjørende fo funksjonen.

23
Q

Hvorfor er konformasjonen til proteinene viktig for funksjonen.

A

Fordi proteinenes virkning er avhengig av at de kan gjenkjenne og binde seg til bestemte andre molekyler.

24
Q

Primærstruktur

A

Det er rekkefølgen av aminosyrene som
bestemmer proteinenes form, ligger i en plan fra N til C terminal og sidekjeder på hver sin side.

Primærstrukturem kan finnes mens protein syntiseres. Proteines etter aa rekkefølge. foldingen skjer mens proteinen dannes.

25
Sekundærstruktur
hyppig forekommenderomlig orientering av sammenhengende aminosyrer. Engasjerer peptidbindingenes dipoler i hydrogenbindingerFormen bestemmes av hydrogenbindinger mellom atomgruppene og fører til spiraler og folder. Den sekundær strukter er bestemt av hvordan protein holder seg. Holds sammen av svake hydrogenbindinger eks. alpha helix og beta-sheet
26
Tertiærstruktur
Kjeden kan foldes ytterligere fra sekunær struktur og får sin tertiærstuktur. Tertiærstruktur er polypeptidekjedenes tredimensjonele strukur som dannes ved realsjoner mellom aminosyrer over stor avstand. ``` Dette skjer ved at sidekjedene har h hydrofile og hydrofobe områder. • Hydrofobe aminosyrer i proteinets indre • Hydrofile aminosyrer på proteinets overflate ``` Ved innføring av nye elektriske ladninger i proteinet kan det forandre tertiærstrukuren og dermed proteinets funksjon.
27
Kvartarstruktur
er når et proteiner sammensatt av flere subenhetersom hver har sin tertiærstruktur og sammen danner et kompleks. Dette er viktig fordi protein som oftest jobber sammen. Eksempel: homoglobin kvartarstruktur bestående av a-helix holdes sammen av løkker av amino syrer - 4 polypeptider.
28
Denaturering av proteiner
Små forandringer av temperatur, pH eller ionesammensetning i løsningen rundt proteinene kan påvirke tertiær og kvarternærstrukturen, og dermed proteinets funksjon. Store forandringer kan føre til konformasjons-forandringer slik at egenskapene forandres totalt. Disse kan være reversible eller ureversible
29
Hvordan foldes en protein?
foldingen i en protein er basert på svake bindinger som holder sammen strukturen. Svake bindinger er selvsagt ikke noe sterk i seg selv men mange av disse vil til slutt kun hold strukruren godt. Eksempel - Van der Valske krefter - Hydrogenbindinger - Dipol-dipol (elektrostatiske interaksjoner) - Fisulfidborer brukes i tillegg for å holde sammen proteinen
30
Polypeptid
flere aminosyrer foldet i en protein
31
Chaperone
Proteiner som hjelper å rett proteiner som blir foldet feil. Funksjonen til disse proteinene å sørge at proteiner blir foldet riktig og at cellen ikke kaster bort energi med å lage en protein som ikke virker.
32
Hva gir nativ konformasjon?
- korrekt sekundær- og tertiær struktur - Formen med lavest energinivå - Maksimalt antall ikke-kovalente bindinger internt i proteinet. Ikke-kovalente bindinger er totalt sett viktigere enn -S-S-broer - H2O molekyler i omgivelsene - • Hydrofobe sidekjeder danner proteinets indre, mens hydrofile sidekjeder sitter på overflaten og danner hydrogenbindinger til H2O • Polare sidekjeder finnes både i proteinets indre og på overflaten - amino syrenens egenskaper
33
Nativ konformasjon
Den konformasjon hvor proteiner er biologisk aktive. Når en protein er i sin nativ konformasjon er den klare for å jobbe.
34
Hvordan kan proteiner endre seg?
- denaturers til primærstrukteren | - isolere amino syrene i proteinen
35
Denaturering
prosess som fører til at protein endrer form og ødelegges. Et denaturert protein er ikke biologisk aktiv.
36
Årsaker til denaturering
- protein er foldet feil - reduksjonsmidler - pH - Temperatur - Visse løsningsmidler - Detergenter - Urea, guanidin hydroklorid; - Lys, UV
37
Denaturering av protein: reduksjonsmidler
b-mercatoetanol; ødelegger disulfidbroer (eks: | permanentkrøllet hår)
38
Denaturering av protein: pH
endrer nettoladninger eks: sitronmarinert laks
39
Denaturering av protein: Temperatur
øddelgger ikke kovalente bindinger eks. speil egg
40
Denaturering av protein: Visse løsningsmidle
etanol, acetone; ødelegger hydrofobe | interaksjoner
41
Denaturering av protein: Detergenter
ødelegger hydrofobe interaksjoner
42
Denaturering av protein: Urea, guanidin hydroklorid;
ødelegger hydrofobe interaksjoner
43
Glykoproteiner
Forskjellige enheter av sukker knyttet til en protein - oligosakkarid (2-10 monosakarider) flere monosakkarider kan delta i sukkertreet men nesten aldri glukose. Det innest sukkere kan være knyttet til: - asparagin, serin, og threonin.
44
Hva er funksjonen til glykoproteiner- og lipider?
De virker som markører av celler. Glykoproteinerog lipider sørger for at det dannes en lag av olgiosukker. Dette lages i en spesiell mønster og gir cellens identotet.
45
hvilke funksjoner har glykosylering?
- gjør proteiner mer vannløselig - sikrer proteinenes korrekte plassering i membraner - beskytter proteiner mot nedbryting av proteaser. - fungerer som et merke (en "tag") for gjenkjenning mellom proteiner og mellom celler, og er så ledes viktig for signaler, koordinering og differensiering i organismen.
46
Globulære proteiner
kuleformede proteiner - ofte en hydrofob innside og en hydrofil overflate.
47
Fiberproteiner
Collagen - vanligeste proteinen i kroppen - 20 varianter - består av tre alfa helikser som er tvunnet rundt hverandre, og collagen variantens egenskaper påvirker hvordan hver collagen ”monomer” bindes sammen til større strukturer.
48
Hvilke to undergrupper deler vi aminosyrer i?
Gruppe 1: Sidekjede - Upolare - Polare - Ladete Gruppe 2: Ernæring - essensiell - ikke essensiell
49
Essensielle aminosyrer
``` Phenylalanin Valin Tryptofan Threonin Isoleusin Metionin Histidin Arginin (kun barn) Leusin Lysin ```
50
Hvordan bindes aminosyrer?
skrivebok

Molekular cellebiologi (17 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2025 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions