Peptidios+Proteínas Flashcards
Glutationa (glicina cisteina e glutamato)
Ação anti oxidante
Proteção contra efeitos tóxicos dos radicais livres
A peroxidase da glutationa reduz o peróxido de hidrogênio em água, transferindo elétrons para o mesmo
Glucagon o que é e funções
Aumento de glicina
Degrada o glicogênio
Sintetizar a glicose
Estimular a liberação de ac.graxos do tecido adiposo
Hormônio peptidico produzido pelas células alpha das ilhotas do pâncreas
Estrutura primária da proteína
Sequência de aminoácidos da proteína
Todas as outras derivam dessa
Ligação dissulfeto
Ambiente intracelular altamente redutor(concentração de reagentes) como a glutationa
Já o meio extracelular é mais oxidante favorecendo as ligações de dissulfeto (principalmente em proteínas secretadas, insulina e albumina)
Condições para ocorrerem Variações da estrutura primária
Podem ocorrer se…
Ocorrem dentro das regiões não críticas
Forem substituições conservativas
Vantagem adaptativa
Isomorfas e isoenzimas o que são
Uma proteína de mesma função e uma enzima que catalisa a mesma reação mas possuem estruturas primárias diferentes
Exemplo de isoenzimas ALDH mitocondrial e citosolica (absorção de álcool no fígado)
. A maior parte do etanol é metabolizado no figado
. A principal rota é a do álcool desidrogenase
. Acetaldeido metabolizado em acetato (ALDH)
. Mais de 80% catalizadapela isoforma mitocondrial ALDH2, grande afinidade com acetaldeido
. Maior parte do acetaldeido restante e metabolizado pela isoforma cistolica
Exemplo de modificação pós traducional
Insulina reduz o tamanho da cadeia primária para ativar se
Estrutura secundária da proteína
Dobramento local do esqueleto polipeptidico em conformação de hélice (alfa hélice efolha beta pregueada)
Estrutura alfa hélice
Mantida pelas pontes de hidrogênio
Enrolada em torno de um eixo central imaginário
3,6 resíduos de aminoácidos voltada para a direita
Resíduos que afetam a estabilidade da alfa hélice
Glicina.maior flexibilidade conformacionall
Prolina.iminoacido que causa torção
Proximidade de residuos asn,thr,ser e cys
Proximidade de residuos de polaridade invertida
Estrutura de conformação beta
Pontes de hidrogênio perpendiculares
Duas ou mais cadeias polipeptidicas que se entendem para cima e para baixo
Dobras de proteínas
Motivo estrutural são arranjos simples de estruturas secundárias que podem se combinar e formar uma dobra
Formada dentro de polipeptidios hidrofobicos ou fora por polipeptidios hidrofilos
É passível a erros e pode ocasionar doenças degenerativas pois resulta em uma molécula imprópria
Que se não for degradada,(ubiquitina) ocorrem as doenças como amiloidoses. No parkinson e no Alzheimer ocorre acúmulos desses agregados protéicos
Estrutura terciárias
Arranjo tridimensional que pode ser formado por ligações iônicas/covalente/hidrofobicas/pontes de hidrogênio
Processo de enovelamento das proteínas
As chaperonas impedem o enovelamento prematuro da cadeia, e aumentam a velocidade de enovelamento por limitar os números de vias a serem seguidas
Desnaturação da proteína
Alterações das estruturas da proteína sem o rompimento da ligação peptídica, ou seja a estrutura primária mantém-se, mas perde-se a sua atividade biológica
Proteínas fibrosas
.Cadeias arranjadas e longos filamentos
.Estrutura terciaria simples(único de estrutura secundária)
. desempenham função estrutural(ex alfa queratina e colágeno)
Colágeno é a proteína mais abundante no homen fornecendo resistência
Proteína globular
Forma de esfera e relativamente solúveis em água
Cada uma possui uma estrutura tridimensional diferente e adaptada a sua função
Os aminoácidos prolina, tirosina, serina e glicina auxiliam a formar curvaturas auxiliando no enovelamento
O que é o motivo
Padrão de enovelamento geométrico que envolve conexões de estruturas secundárias (alfa/beta/alfabeta)
Em alguns caso um único motivo pode abranger toda a proteína, e não fica entre a secundária e a terciaria
Resumo mistura de estruturas secundárias aleatórias
O que é domínio da proteína globular
Unidades funcionais dentro da proteína formadas pelas combinações de motivos (somas de estruturas secundárias)
Domínios diferentes podem ter funções diferentes
Proteínas pequenas no geral só tem um domínio
Quais são as ligações que mantém as dobras estrutura terciária
Interações eletrostáticas
Pontes de hidrogênio
Pontes de dissulfeto
Interações hidrofobicas
Proteínas intrinsecamente desordenadas
Não possuem núcleo hidrofóbico
Sendo ricas em aminoácidos carregados
com resíduos de prolina frequentes as quais rompem as estruturas ordenadas
“Promiscuidade funcional” interação da proteína com múltiplos ligantes
Ex. P27 controla a divisão celular
Função das chaperonas
Auxílio no enovelamento da proteína
Aminoácido que faz pontes de dissulfeto
Cisteinas-cys
