Enzimas Flashcards
O que são enzimas?
Proteínas especializadas que catalisam reações químicas com eficiência e seletividade.
Onde ocorre a ligação do substrato na enzima?
No sítio ativo.
Como é formado o sítio ativo de uma enzima?
Por resíduos de aminoácidos que se aproximam após o dobramento da proteína.
Qual é o nome do complexo formado pela ligação entre enzima e substrato?
Complexo enzima-substrato (ES).
O que é eficiência catalítica?
Capacidade da enzima de acelerar reações em até 10³ a 10⁸ vezes.
O que é número de renovação (turnover number)?
Número de moléculas de substrato transformadas por segundo por uma enzima.
O que significa especificidade enzimática?
Capacidade da enzima de reconhecer e reagir com substratos específicos.
Como a glicocinase distingue a glicose da galactose?
Pelo reconhecimento estereoquímico no sítio ativo.
Qual é a diferença entre catalisador inorgânico e enzimático?
Enzimas são específicas e não alteram substratos não relacionados.
O que é uma apoenzima?
Parte proteica da enzima, inativa sozinha.
O que é uma holoenzima?
Enzima ativa formada por apoenzima + cofator ou coenzima.
O que são cofatores?
Componentes inorgânicos (íons metálicos) necessários para a atividade enzimática.
O que são coenzimas?
Moléculas orgânicas pequenas necessárias para a atividade da enzima.
O que são grupos prostéticos?
Cofatores ou coenzimas ligados permanentemente à enzima.
O que são cossubstratos?
Coenzimas ligadas de forma transitória.
Como ocorre a regulação enzimática?
Através da ativação ou inibição da enzima para atender às necessidades celulares.
Qual a importância da localização celular das enzimas?
Garante ambiente ideal e organização das vias metabólicas.
O que é energia de ativação (ΔG++)?
Energia necessária para que os reagentes alcancem o estado de transição.
O que a enzima faz com a energia de ativação?
Reduz a ΔG++ oferecendo rota alternativa para a reação.
Enzimas alteram o equilíbrio da reação?
Não, apenas aceleram a velocidade da reação.
Como enzimas estabilizam o estado de transição?
Através de interações fracas e energia de ligação.
O que é energia de ligação?
Energia liberada pelas interações entre enzima e substrato.
Como a energia de ligação facilita a reação?
Reduzindo a energia de ativação e promovendo o estado de transição.
O que é encaixe induzido?
Mudança conformacional na enzima após ligação ao substrato.
Como enzimas organizam a vida?
Permitem reações rápidas, organizadas e controladas, recuperando energia.
Qual o papel da dessolvatação na catálise?
Remove a água que estabiliza o substrato, facilitando a reação.
Por que enzimas são específicas?
Porque seu sítio ativo é quimicamente adaptado a um substrato.
Como enzimas facilitam a reação sem reagentes colidirem ao acaso?
Mantendo o substrato orientado corretamente.
Como enzimas compensam distorções eletrônicas do substrato?
Através de interações fracas que estabilizam o estado de transição.
Qual a importância clínica das enzimas?
Diagnóstico de doenças, terapias e compreensão de processos metabólicos.
O que ocorre se uma enzima tiver mutação no sítio ativo?
Perda ou redução da atividade catalítica.
Como a temperatura influencia a atividade enzimática?
Aumenta até certo ponto; após isso, pode desnaturar a enzima.
Como o pH afeta enzimas?
Cada enzima tem um pH ótimo, fora dele a atividade diminui.
Qual enzima está alterada na fenilcetonúria?
Fenilalanina hidroxilase.
Qual exame clínico detecta aumento de enzimas hepáticas?
TGO/TGP (AST/ALT).
A deficiência de qual enzima causa intolerância à lactose?
Lactase.
Enzimas digestivas são exemplos de quê?
Enzimas extracelulares.
Enzimas intracelulares são geralmente associadas a quê?
Metabolismo celular e regulação.
Qual enzima está envolvida no infarto agudo do miocárdio?
Creatina quinase (CK-MB).
Por que enzimas são usadas como fármacos?
Por sua especificidade e eficiência catalítica.
O que é uma ribozima?
RNA com atividade catalítica.
Como a hexoquinase muda ao se ligar à glicose?
Sofre alteração conformacional para encaixe induzido.
Qual enzima catalisa a conversão de glicose em glicose-6-fosfato?
Hexoquinase.
O que mede a cinética enzimática?
A velocidade de reação em função da concentração de substrato.
Por que a maioria das enzimas são proteínas?
Por sua estrutura flexível e variada, que permite catálise específica.
O que são enzimas?
Proteínas especializadas que catalisam reações químicas com eficiência e seletividade.
Onde ocorre a ligação do substrato na enzima?
No sítio ativo.
Como é formado o sítio ativo de uma enzima?
Por resíduos de aminoácidos que se aproximam após o dobramento da proteína.
Qual é o nome do complexo formado pela ligação entre enzima e substrato?
Complexo enzima-substrato (ES).
O que é eficiência catalítica?
Capacidade da enzima de acelerar reações em até 10³ a 10⁸ vezes.
O que é número de renovação (turnover number)?
Número de moléculas de substrato transformadas por segundo por uma enzima.
O que significa especificidade enzimática?
Capacidade da enzima de reconhecer e reagir com substratos específicos.
Como a glicocinase distingue a glicose da galactose?
Pelo reconhecimento estereoquímico no sítio ativo.
Qual é a diferença entre catalisador inorgânico e enzimático?
Enzimas são específicas e não alteram substratos não relacionados.
O que é uma apoenzima?
Parte proteica da enzima, inativa sozinha.
O que é uma holoenzima?
Enzima ativa formada por apoenzima + cofator ou coenzima.
O que são cofatores?
Componentes inorgânicos (íons metálicos) necessários para a atividade enzimática.
O que são coenzimas?
Moléculas orgânicas pequenas necessárias para a atividade da enzima.
O que são grupos prostéticos?
Cofatores ou coenzimas ligados permanentemente à enzima.
O que são cossubstratos?
Coenzimas ligadas de forma transitória.
Como ocorre a regulação enzimática?
Através da ativação ou inibição da enzima para atender às necessidades celulares.
Qual a importância da localização celular das enzimas?
Garante ambiente ideal e organização das vias metabólicas.
O que é energia de ativação (ΔG++)?
Energia necessária para que os reagentes alcancem o estado de transição.
O que a enzima faz com a energia de ativação?
Reduz a ΔG++ oferecendo rota alternativa para a reação.
Enzimas alteram o equilíbrio da reação?
Não, apenas aceleram a velocidade da reação.
Como enzimas estabilizam o estado de transição?
Através de interações fracas e energia de ligação.
O que é energia de ligação?
Energia liberada pelas interações entre enzima e substrato.
Como a energia de ligação facilita a reação?
Reduzindo a energia de ativação e promovendo o estado de transição.
O que é encaixe induzido?
Mudança conformacional na enzima após ligação ao substrato.
Como enzimas organizam a vida?
Permitem reações rápidas, organizadas e controladas, recuperando energia.
Qual o papel da dessolvatação na catálise?
Remove a água que estabiliza o substrato, facilitando a reação.
Por que enzimas são específicas?
Porque seu sítio ativo é quimicamente adaptado a um substrato.
Como enzimas facilitam a reação sem reagentes colidirem ao acaso?
Mantendo o substrato orientado corretamente.
Como enzimas compensam distorções eletrônicas do substrato?
Através de interações fracas que estabilizam o estado de transição.
Qual a importância clínica das enzimas?
Diagnóstico de doenças, terapias e compreensão de processos metabólicos.
O que ocorre se uma enzima tiver mutação no sítio ativo?
Perda ou redução da atividade catalítica.
Como a temperatura influencia a atividade enzimática?
Aumenta até certo ponto; após isso, pode desnaturar a enzima.
Como o pH afeta enzimas?
Cada enzima tem um pH ótimo, fora dele a atividade diminui.
Qual enzima está alterada na fenilcetonúria?
Fenilalanina hidroxilase.
Qual exame clínico detecta aumento de enzimas hepáticas?
TGO/TGP (AST/ALT).
A deficiência de qual enzima causa intolerância à lactose?
Lactase.
Enzimas digestivas são exemplos de quê?
Enzimas extracelulares.
Enzimas intracelulares são geralmente associadas a quê?
Metabolismo celular e regulação.
Qual enzima está envolvida no infarto agudo do miocárdio?
Creatina quinase (CK-MB).
Por que enzimas são usadas como fármacos?
Por sua especificidade e eficiência catalítica.
O que é uma ribozima?
RNA com atividade catalítica.
Como a hexoquinase muda ao se ligar à glicose?
Sofre alteração conformacional para encaixe induzido.
Qual enzima catalisa a conversão de glicose em glicose-6-fosfato?
Hexoquinase.
O que mede a cinética enzimática?
A velocidade de reação em função da concentração de substrato.
Por que a maioria das enzimas são proteínas?
Por sua estrutura flexível e variada, que permite catálise específica.
