Enzimas E Aminoácidos Flashcards
Qual é a função das oxidorredutases e qual aminoácido com frequência participa do seu mecanismo?
Catalisam reações de oxidação-redução; resíduos de cisteína (via grupos sulfidrila) e histidina (ligação a cofatores como NAD+/FAD) são comuns nos sítios ativos.
O aumento da LDH no sangue sugere qual condição clínica e envolve que tipo de aminoácido no sítio ativo?
Indica infarto do miocárdio ou lesão tecidual; LDH utiliza histidina para estabilizar íons no sítio ativo.
Transferases catalisam que tipo de reação e qual aminoácido frequentemente age na transferência de grupos amino?
Transferência de grupos funcionais. As aminotransferases, como ALT e AST, usam lisina no sítio ativo e requerem piridoxal fosfato (PLP).
Níveis elevados de ALT sugerem lesão em qual órgão e qual coenzima e aminoácido estão envolvidos na reação?
Fígado. ALT utiliza PLP e lisina para transferir o grupo amino da alanina ao alfa-cetoglutarato.
Hidrolases catalisam que tipo de reação e quais aminoácidos participam da catálise?
Reações de hidrólise (quebra com água). Frequentemente usam serina, ácido aspártico e histidina (tríade catalítica clássica).
Quais enzimas digestivas são hidrolases e indicam pancreatite quando elevadas no soro?
Amilase e lipase. A tríade catalítica serina-histidina-ácido aspártico é crucial na lipase pancreática.
Liases catalisam que tipo de reação e qual aminoácido pode estabilizar íons ou formar bases de Schiff?
Remoção de grupos sem hidrólise, formando ligações duplas. Lisina frequentemente forma base de Schiff com piridoxal fosfato (PLP).
Uma deficiência em piruvato descarboxilase (liase) pode causar que condição clínica?
Acidose láctica por acúmulo de piruvato; enzima usa tiamina pirofosfato (TPP) e lisina no sítio catalítico.
Isomerases catalisam que reações e qual aminoácido pode agir como ácido/base no sítio ativo?
Conversão de isômeros (ex: aldose ↔ cetose). Glutamato e histidina são comuns, agindo como ácidos/bases catalíticos.
Qual doença pode resultar da deficiência da enzima triose-fosfato isomerase?
Anemia hemolítica grave; a enzima usa glutamato para isomerizar gliceraldeído-3-fosfato e di-hidroxiacetona-fosfato.
Ligases unem moléculas com gasto de ATP; quais cofatores e aminoácidos são usados no sítio ativo da DNA ligase?
DNA ligase usa ATP ou NAD+, além de resíduos de lisina para ativar grupos fosfato no processo de ligação.
Qual consequência clínica pode surgir de defeitos na DNA ligase?
Instabilidade genômica, predisposição ao câncer ou síndromes de reparo do DNA, como a síndrome de Bloom.
Qual classe enzimática usa com frequência cofatores como NAD+ e FAD, e qual sua relação com aminoácidos?
Oxidorredutases; cofatores ligam-se a resíduos como histidina ou cisteína no sítio catalítico.
Em que tipo de reação a formação de base de Schiff por lisina é essencial?
Em reações de transaminação (transferases) e descarboxilação (liases).
Qual tríade de aminoácidos é característica da catálise em muitas hidrolases?
Serina, histidina e ácido aspártico – conhecida como tríade catalítica.
