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enzymologie > Partie 1: Principes de base de l’enzymologie et applications des enzymes > Flashcards

Partie 1: Principes de base de l’enzymologie et applications des enzymes Flashcards

1
Q

Qu’est qu’une enzyme ?

A

C’est un catalyseur biologique, en général une protéine, parfois un ARN (ribozyme)

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Q

que font les enzymes

A
  • Accélère une réaction chimique en diminuant l’énergie de l’état de transition
  • Peut faire la réaction plus d’une fois
  • N’est pas détruit ni altéré lors de la réaction
  • Sa fonction peut dépendre de cofacteurs (ions organiques ou molécule organique ou métallo-organique)
  • Sa fonction dépend de son intégrité structurale
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Q

Qu’est ce que les enzymes catalysent chez les E. coli ou les humains

A

E. coli: 4485 gènes dont 33,5% codent pour des enzymes distinctes
Humain: 23000 gènes dont 3000 codent pour des enzymes

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4
Q

C’est quoi l’approche mécanistique à l’étude des enzymes

A

C’est comment la catalyse a-t-elle lieu, au niveau moléculaire

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5
Q

C’est quoi l’approche cinétique à l’étude des enzymes

A

C’est quoi la vitesse et l’efficacité de la réaction dans des conditions spécifiques ?

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6
Q

Que sont les outils indispensables pour comprendre les activités enzymatiques:

A
  • Bonne compréhension des équations et paramètres enzymatiques
  • Études bio-informatiques : alignement de séquences pour identifier les acides aminés conservés
  • Études structurales : cristallographie aux rayons-X ; cryo-microscopie électronique; prédictions informatiques (AlphaFold; CAVER pour prédire les tunnels vers le site actif)
  • Détermination de la dynamique des enzymes : spectroscopie RMN des protéines ;
    cristallographie à température ambiante ; simulations informatiques de dynamique moléculaire : GROMACS, Rosetta, …
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7
Q

Que sont les aa non polaire

A

Glycine/Gly, Alanine/Ala, Valine/Val, Cystéine/Cys, Proline/Pro, Leucine/Leu, Isoleucine/Ile, Methionine/Met, tryptophan/Trp et Phenylalanine/Phe

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8
Q

Que sont les aa chargé positivement

A

Lysine/lys, arginine/Arg et histidine/His

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9
Q

Que sont les aa polaire

A

Serine/Ser, Threonine/Thr, Tyrosine/Tyr, Asparagine/Asn et Glutamine/Gln

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10
Q

Que sont les aa chargé négativement

A

Aspartic acid/Asp et glutamic acid/Glu

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11
Q

Que sont les aa aromatique

A

tryptophan/Trp, Phenylalanine/Phe, histidine/His et Tyrosine/Tyr

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12
Q

Qu efont les reactions enzymatiques essentielles a la vie

A

Permettent d’importantes augmentations de vitesses réactionnelles
offrent un spécificité réactionnelle/reconnaissance precise du substrat
Sont régulé en réponse aux conditions environnantes

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13
Q

Que sont les spécificité variables des enzymes

A

i) spécificité envers un type de groupement chimique simple present sur divers substrat de meme classe
ii) spécificité envers un groupement chimique plus complexe
iii) Spécificité absolue pour une molecule définie

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14
Q

Les enzymes specifiques a un groupement simple sont implique dans quoi

A

Ils sont impliques dans la degradation plutot que la synthese au niveau biologique

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15
Q

Les enzymes spécifiques a un groupement complexe et de spécificité absolue impliquent quoi

A

ils impliquent généralement des substrats de faible poids moléculaire

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16
Q

Qu’est ce qui démontre la stéréospécificité

A

De nombreuses reactions catalysées enzymatiquement

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17
Q

C’est quoi la prochiralité

A

C’est le centre achiral pouvant donner lieu a un centre asymétriques par reaction chimique

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18
Q

L’activité catalytique est régulée par quoi

A

1) Des interactions avec des macromolecules
2) disponibilité de cofacteurs,
3) rétroaction et allostérie
4) différents types d’inhibition par des petites molécules
5) des modifications covalentes

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19
Q

Que font les cofacteurs enzymatyiques

A

ils sont essentiels à l’activité de nombreuses enzymes

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20
Q

Les cofacteurs enzymatiques comprennent quoi

A

des ions métalliques. des molécules organiques qui sont majoritairement des dérivées de la vitamine B

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21
Q

Qu’est ce qui arrive au enzyme qui dépend d’ions métalliques

A

Leur activité enzymatique peut être compromises par la présence d’agents de chélation

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22
Q

Comment sont liés les cofacteurs qui comprennent des molécules organiques

A

De façon covalente ou non covalente à l’enzyme

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23
Q

Que sont les groupements prosthétiques

A

Des cofacteurs liés fortement

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24
Q

C’est quoi un holoenzyme

A

C’est un enzyme contenant un cofacteur ou un groupement prosthétique

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25
Q

C’est quoi un apoenzyme

A

Un enzyme sans cofacteur

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26
Q

Que sont les coenzymes

A

Ils sont une forme de cofacteurs qui sont toujours organique, qui ne sont pas liés fortement à l’enzyme et qui jouent le rôle de transporteur de groupements chimiques, d’atomes ou d’électrons

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27
Q

Les enzymes oxydo-réductases utilisent quoi

A

Soit le NADH/NAD+ ou soit le NADPH/NADP+

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28
Q

Est ce que la présence ou absence du groupement phosphate en 2’ du ribose interfère avec la spécificité pour le cofacteur ou avec les fonctions d’oxydo-réduction

A

Non

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29
Q

Que fait le NAD+

A

Il est l’agent oxydant de la réaction, il accepte un hydrure d’une autre molécule et devient réduit

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30
Q

C’est quoi un isozymes

A

Un enzyme qui a des aa différentes qui vont catalyser la même réaction chimique qui sont issue d’une même séquence ancestral et qui se différencies au fil de l’évolution

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31
Q

Que font les isozymes

A

Ils jouent des rôles importants dans la régulation du métabolisme. L’existence d’isozymes permet aussi une meilleur adaptation métabolique pour répondre au tissu ou au stade de développement

32
Q

C’est quoi la rétro-inhibition

A

C’est quand le produit final d’une voie inhibe la première enzyme de la voie ce qui conservé de l’énergie et des ressources

33
Q

La rétro-inhibition est observés ou

A

Dans les voies biosynthétiques

34
Q

Comment fonctionne la biologie synthétique

A

Quand on comprend le métabolisme, on peut le modifier afin de produire des composés désirés en grande quantité à l’aide de microorganismes

35
Q

Comment fonctionne la biocatalyse

A

Les enzymes sont adoptées à un rythme fulgurant dans l’industrie chimique car elles répondent à
tous les aspects de la chimie verte : elles sont sécuritaires, sont exploitées en solvant sécuritaire,
sont biodégradables et offrent une efficacité catalytique (= économie d’énergie) inégalée

36
Q

C’est quoi une rétro synthèse

A

C’est de déconstruire la molécule complexe en étapes logiques

37
Q

La vitesse instantannée d’une réaction chimique (𝑣) de premier ordre est définie par quoi

A

Par le rapport à la disparition d’un réactif A ou par rapport à l’apparition d’un produit P

38
Q

Comment est calculée la vitesse de réaction instantanée à un moment précis de premier ordre

A

vistantanée = |pentetangente| = |^[Réactif]|/(^t) ou
v = −𝑑[𝐴]/𝑑𝑡 =+𝑑[P]/𝑑t =k[𝐴]

39
Q

Que sont les unités de la vitesse instantanée d’une réaction chimique

A

mol·L-1·s-1

40
Q

Comment est calculée le temps de demi-reaction pour une réaction de premier ordre

A

𝑡1/2 =𝑙𝑛2/k ou
[A] = 1/2 [A]o

41
Q

C’est quoi la représentation de la vitesse d’une réaction chimique de deuxième ordre

A

A+B -> P

42
Q

Comment est calculée la vitesse de réaction instantanée à un moment précis de deuxième ordre si [A]0 et [B]0 sont égale

A

v = -d[A]/dt = - d[B]/dt = +d[P]/dt
ou v =-d[A]/dt = k[A][B]

43
Q

Comment est calculée la vitesse de réaction instantanée à un moment précis de deuxième ordre si [A]0 et [B]0 ne sont pas égale

A

ln([B][A]0/[A][B]0) = k([B]0 - [A]0)t

44
Q

C’est quoi la réaction de pseudo-premier ordre

A

C’est une façon de simplifier le suivi d’une réaction de deuxième ordre à l’aide de conditions qui simulent une réaction de premier ordre

45
Q

Que sont les simplification de la réaction de pseudo-premier ordre

A

ln([A]0/[A]) = k[B]0t = k’t
v = k’[A]
k’ = k[N]0

46
Q

Comment est calculée le temps de demi-reaction pour une réaction de deuxième ordre

A

t1/2 = ln2/k[B]0 = ln2/k’

47
Q

Qu’est ce que Adrian Brown propose pour les réactions catalysées par un enzyme

A

Il a proposé que la réaction globale soit composée de 2 réactions élémentaires

48
Q

Que sont les réactions élémentaires proposé par Adrian Brown

A

Que le substrat forme d’abord un complexe avec l’enzyme , puis ce complexe se décompose en produit et enzyme
soit:
E + S ⇌ E*S -><- E + P

49
Q

C’est quoi la période d’induction

A

C’est le début de la réaction enzymatique auquel la concentration de l’intermédiaire E*S augmente

50
Q

C’est quand que les intermédiaire sont à l’état stationnaire

A

C’est le moment ou la vitesse de la formation de l’intermédiaire E*S est égale à la vitesse de sa consommation

51
Q

Qu’est ce qui arrive à la vitesse réactionnelle durant l’état stationnaire

A

la vitesse réactionnelle varie très peu en fonction du temps.

52
Q

C’est quoi l’équation simplifier de l’expression de la vitesse de réaction

A

d[E]/dt = d[E*S]/dt = 0

53
Q

Comment fonctionne la relation entre la vitesse observée et la concentration du substrat est hyperbolique

A

[S] faible donc la vitesse augmente de façon linéaire avec la concentration de substrat
[S] augmente donc la reaction n’est plus linéaire et la vitesse augmente plus lentement que [S]
[S] est suffisamment élevée donc la vitesse tend vers une valeur limitante: c’est la vitesse maximale

54
Q

Que doit t’on s’assure lors de la détermination des constantes décrivant une réaction enzymatique

A

On s’assure que la concentration de l’enzyme soit négligeable par rapport à celle du/des substrat(s)

55
Q

Qu’est ce qui arrive sous les conditions de saturation

A

C’est la conversion de E*S à P qui devient l’étape limitante et donc k2 définit la vitesse réactionnelle

56
Q

Sous les conditions de saturation c’est quoi l’équation de la vitesse de la réaction

A

v = -d[S]/dt = d[P]/dt = k2[E*S]

57
Q

La vitesse de production E*S est égale à quoi

A

C’est égale à la différence entre les vitesses des réactions élémentaires décrivant la formation de ES et sa disparition
d[ES]/dt = k1[E][S] - k-1[ES]-k2[ES]

58
Q

Qu<est ce qui arrive durant les premiers 5-10% de la réactions

A

la vitesse sera
linéaire, et maximale, puisque [S] n’est pas limitante et il n’y a pas d’accumulation substantielle du produit.
Ceci permet l’observation directe de la vitesse réactionnelle à des concentrations précises
d’enzyme et de substrat, en examinant le changement de la concentration de substrat en fonction
du temps

59
Q

C’est quoi l’équation de la vitesse initiale

A

vinitiale v= -d[S]/dt = d[P]/dt

60
Q

Pourquoi est ce qu’on mesure les vitesses initiales

A

Afin de s’assurer que le changement de la concentration de substrat libre soit linéaire avec le temps et qu’il n’y ait pas de sur accumulation substantielle de produit qui pourrait interférer avec l’activité de l’enzyme

61
Q

C’est quoi l’équation qui représente la réaction enzymatique de Michaelus-Menten

A

E+𝑆 ⇌ E𝑆⇌EP⇌E+P

62
Q

Que sont les étapes de la réaction de Michaelis-Menten

A
  1. il y a un équilibre pour former un complexe ES qui ne tient pas compte de la consommation de ES
  2. Le complexe E*S réagit avec une constante de vitesse3 kcat lors de l’étape limitante
63
Q

C’est quoi la constante de dissociation du complexe

A

Ks = [E][S]/[E*S]

64
Q

C’est quoi la constante de Michaelis-Menten

A

KM = (k-1 + k2)/k1

65
Q

La vitesse s’exprime comment selon la reaction de Michaelis-Menten

A

v =kcat[E*S]

66
Q

C’est l’équation complete de Michaelis-Menten

A

v= (kcat[E]T[S])/(KM+[S])

67
Q

Pour la réaction de Michaelis-Menten la vitesse maximale est égale à quoi

A

Vmax = kcat*[E]T

68
Q

Le KM est égale à quoi dans un graphique de la réaction de Michaelis-Menten

A

Le KM est la concentration nécessaire pour réaliser la moitié de la vitesse maximale (Vmax): Vmax/2

69
Q

Que sont les unités de kcat

A

1/temp donc s^-1

70
Q

kcat représente quoi

A

il représente le nombre de molécules de substrat converties en produit par site actif d’enzymepar unité de temps

71
Q

Selon le mécanisme Michaelis-Mentem kcat égale quoi

A

C’est la constante de vitesse pour la transformation chimique du complexe E*S en P qui est l’étape limitante

72
Q

C’est quoi l’équation pour la représentation graphique de Lineweaver-Burk

A

1/v =KM/Vmax *1/[S] + 1/Vmax

73
Q

C’est quoi la pente pour la représentation graphique de Lineweaver-Burk

A

KM/Vmax

74
Q

C’est quoi l’ordonnée à l’origine pour la représentation graphique de Lineweaver-Burk

A

1/Vmax

75
Q

C’est quoi l’absicisse à l’origine pour la représentation graphique de Lineweaver-Burk

A

1/[S] = 1/-KM

76
Q

Que sont les applications pratiques de KM et kcat

A

1) En chimie médicinale KM et kcat servent à caractériser l’efficacité d’inhibiteurs
2) Impact physiologique ou le rôle métabolique d’une enzyme dépend de son Km et de [S] in vivo
3) Pour des synthèses industrielles catalysées par enzymes ou on maximise le rendement espace/temps. Lors de ces réactions [S] est extrêmement élevée en M
4) L’efficacité catalytique d’une enzyme qui est calculée lorsque l’enzyme est non-saturée

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