P1) intro + catabolisme des AA Flashcards
Quelles qtité (poids) de protéines a un homme de 70kg ?
12kg environ
il va cataboliser 200g environ :
-> 150g sont recaptés pour de nouvelles synthèse protéiques
-> 50g sont complètement oxydés
On va avoir donc besoin d’un apport exogène de 50g de protéines
50/70 = 0,8
environ 0,8g par kg
Combien y-a-t’il d’AA, essentiels ? non-essentiels ?
il y a 20 AA,
- 9 sont essentiels (ils ne peuvent pas être synthétiser par l’homme, ils proviennent essentiellement de notre alimentation)
les principaux : Leucine, Isoleucine, Valine (BCAA) - 11 non-essentiel (pouvant être synthétisé par l’homme).
Quelles est le pourcentage d’énergie apporté par la catabolisation des protéines ?
10/15%
Rappels digestion et absorption protéines
1) estomac : la dégradation des protéines se fait au niveau de l’estomac, (pH acide du à l’excrétion d’HCL par les C pariétal), la pepsine va hydrolyser les protéines et coupe entre chaque AA.
2) le pancréas sécrète le zymogène qui égalemnet va hydrolyser les peptides.
On arrive quasiment à isoler tous les AA
3) au niveau de l’intestin : absorption par la muqueuse. les entérocytes ont des enzymes peptidase, sur la brodure en brosse mais égalment à l’intérieur de la cellule, afin de couper les dernières liaisons des oligopeptides, tripeptides et dipeptides
En quoi sont catabolysé les AA ?
l’acide aminé va perdre son groupement amine :
- ion ammonium NH4+
- chaines carbonnées
Que devient l’ion ammonium ?
Elimination par les Urée
En étant emmené au foie par la glutamine.
L’ammonium libre est très toxique notamment pour le cerveau.
Que devient la chaîne carbonée ?
elle est transformmé en alpha céto-acide :
- Devient un autre AA
- Cycle de krebs
- Gluconéogénèse
Quel est l’AA responsable du transport de l’ammonium vers le foie ?
le Glutamine
(également l’alanine au niveau du muscle)
quelle est la réaction entre L’AA et le Glutamate
Une Transamination
L’alpha céto-glutarate reçoit un groupement amine par l’AA (enz : amino-transférase)
–> glutamate
la chaine carbonnée elle –> alpha céto acide.
Conversion glutamate / alanine ?
le groupement cétone de l’alanine va être remplacé par le groupement amine du glutamate –> amino-transférase.
Catabolisme des AA et alanine dans le cytosol hépatique
1) AA clivage du groupement amine
AA + alpha cétoglutarate –> glutamate + alpha cétoacide
2) alanine clivage du groupement amine
Alanine + alpha cétoglutarate –> glutamate + pyruvate
Catabolisme de la glutamine dans le foie.
la glutamine qui contient de groupement azote va être transformé (dans la mitochondrie) en glutamate (enz glutaminase) après :
-élimination de l’azote de la chaîne latérale qui sera incorporé dans la molécule d’urée.
Dernière étape, que devient tout ce glutamate mitochondriale ?
L-glutamate déhydrogénase : Élimination de l’azote (fonction amine en α)
- 1ère étape : génère du NADPH.
- 2ème étape : désamination oxydative, où on vire un ammonium.
On se retrouve alors avec de l’alpha-Cétoglutarate.
comme au début
Bilan alanine ?
1) l’alanine est formé dans le muscle par la glycolyse pour éliminer les groupement azoté
2) après transamination dans le foie elle forme un glutamate et un pyruvate
3) ce pyruvate peut être réutiliser pour reformer du glucose (gluconéogénèse)
Puis on repart pour un cycle.
