Module A - Biochime

Question 0

Cosubstrat =

Ex :

Answer 0

CoE libre faiblement liée (liaison non-covalente). Participe à 2 rx couplées.

NAD

Question 1

Groupe prosthetique =

Ex :

Answer 1

Coenzyme fortement liée à l’enzyme (liaison cov)
Ex : FAD, CoA

Fonctionne ds une double rx couplée en une seule.
(Prise en charge et transfert en meme temps)

Question 2

Est-ce qu’un Coenzyme est une protéine ?

Answer 2

Non, c’est généralement une vitamine ou dérivé de vitamine.

Question 3

Les globules rouges ont ils des mitochondries ?

Answer 3

Non ce sont le seules cellules de notre corps à ne pas en avoir !

Question 4

Les GR sont ils capables de faire la glycolyse ?

Answer 4

Oui, mais ne sont pas capables de faire la phosphorylation oxydative.

Question 5

Les GB sont ils capables de faire la glycogenolyse ?

Answer 5

Non, ils sont incapables de stocker et se sont des cellules strictement glucodependantes.

Question 6

Combien de rx limitantes dans la glycolyse ?

Answer 6

3

La rx 1, 3 et 10.

Question 7

Détaillez le mecanisme de neoglucogénèse :

Answer 7

1. Sortir de la mitochondrie via un intermédiaire du cycle de Krebs.
   Le malate.
2. Le malate dans le cytoplasme se transforme en oxaloacétate.
3. Cet oxaloacétate doit contourner la 10 ème rx (car limitante) de la glycolyse.
   Il se transforme en phosphoenolpyruvate.
4. La 10eme rx est contournée, il peut remonter jusqu’à la prochaine rx limitante (3) la contourne, puis contourne la prochaine rx limitante (1) qui consiste à passer de G6P à glucose.
5. Ayant perdu un intermédiaire du cycle de l’acide citrique (Malate).
   On a un manque d’oxaloacétate.
   Donc pour compenser ce manque on fait l’anaplérose. On prend la moitié du pyruvate (issu d’un glucose) et on le transforme grâce à l’enzyme PC en oxaloacétate. Ce processus d’anaplérose consomme un ATP.

Question 8

Quelle enzyme permet la formation d’acetyl-CoA ?

Answer 8

La PDH (pyruvate deshydrogénase) 
Associée à la coenzyme A. Ce qui permettra avec l'oxaloacetate de faire la première rx du cycle de l'acide citrique.

Question 9

La PDH régule t elle la vitesse du cycle de l’acide citrique ?

De quoi dépend elle (la vitesse) ?

Answer 9

Oui car elle commande le flux d’entrée d’acetyl coA dans le cycle.

Son activité dépend de la disponibilité en NAD+ et CoA.
Et est contrôlée par modification covalente (le CoA est une coenzyme de transport).

Question 10

CoA =

Answer 10

Coenzyme de transport.

Question 11

En réponse de quoi le cycle de l’acide citrique est accéléré ?

Comment est il accéléré ?

Answer 11

En réponse aux besoins énergétiques.

Lors de l’augmentation des rapports ADP/ATP , NAD+/NADH , CoA/Acetyl-CoA

D’ailleurs NADH, ATP et Acetyl-CoA sont des activateurs de la kinase qui phosphoryle la PDH et donc l’inactive et donc le cycle est ralentit.

Question 12

Quand la PDH est elle inactive ?

Answer 12

Lorsqu’elle a été phosphorylée par une kinase.

Question 13

Qu’est-ce qui peut inactiver la PDH ?

Answer 13

La présence de ATP, NADH ou Acetyl-CoA qui active la kinase qui phosphoryle donc inactive la PDH.

Question 14

Quelles sont les rx limitantes du cycles de Krebs ?

Answer 14

Rx 1 : Citrate synthase => condensation (+H2O)
permettant la formation de citrate à partir d’oxaloacétate et d’Acetyl-CoA.
Libère un SH-CoA.

Rx 3 : Isocitrate DH. Decarboxylation (CO2) oxydative (réduction du NAD en NADH) de l’isocitrate en alphacetoglutarate.
Donc produit un NADH et libère un CO2 (pour un pyruvate).

Rx 4 : alpha-cetoglutarate DH
Decarboxylation oxydative de l’alphacetoglutarate en Succinyl-CoA.
Production d’un NADH et libération d’un CO2.

Question 15

Quelles origines peut avoir l’acetyl-CoA ?

Answer 15

aa , glucose, ac gras et glycerol.

Question 16

Le cycle de krebs fournit il des précurseurs ?

Justifiez :

Answer 16

Oui.
Pr la synthèse de glucose via le malate.
Pr la synthèse d’ac. gras via le citrate.
Pr la synthèse de protéines via différents intermédiaires de l’acide citrique.
Pr la formation de Hèmes et porphyrines.

Question 17

Combien d’atp un NADH produit ?

Answer 17

3.

Question 18

Quels complexes de la chaine respiratoire sont des pompes à protons ?

Answer 18

Les complexes 1, 3 et 4 (et la 5 aussi qui est la pompe V ATP-synthase).

Le complexe 2 n’en est pas capable.

Question 19

Quelle enzyme de l’acide citrique forme le complexe 2 du cycle de krebs ?

Answer 19

La succinate DH avec FAD comme Coenzyme.

Question 20

Où a lieu la regeneration du NAD+ ?

Answer 20

Dans la membrane interne de la mitochondrie. Par oxydation par une coenzyme Q.

Question 21

Quelle quantité d’énergie libère l’oxydation d’un NADH ?

Answer 21

220 KJ / mol dont 42% (=90KJ/mol) seront utilisés pour former 3 ATP(3x30KJ/mol) et 52% pour produire de la chaleur.

Question 22

Où le gradient de protons s’accumule t il ?

Answer 22

Dans l’espace intermembranaire.
Le comple 5 pompe V ATP-synthase enverra ces protons dans la matrice mitochondriale pour former de l’ATP.
Et cet ATP sera exporté dans l’espace intermembranaire puis dans le cytosol par l’ATP/ADP translocase.

Question 23

Quel est le bilan du cycle de l’acide citrique ?

Answer 23

Produit pour un pyruvate :
3NADH et un FADH

1ATP via un GTP

2CO2

Donc pour un glucose (2pyruvates) :

6 NADH et 2FADH

2ATP via 2GTP

4 CO2

Question 24

Citez les effets d’un inhibiteur compétitif sur l’enzyme :

Peut on “noyer” l’effet d’un inhibiteur compétitif en augmentant la concentration du substrat ?

Answer 24

Il augmente la KM de l’enzyme => comme si l’affinité de l’enzyme pour son substrat était réduite.

Ne changent pas la Vmax

Oui

Question 25

Citez les effets d’un inhibiteur non-compétitif sur l’enzyme :

Peut on “noyer” l’effet d’un inhibiteur non compétitif en augmentant la concentration du substrat ?

Answer 25

Réduisent la Vmax en réduisant la concentration d’enzymes actifs.

Ne changent pas la KM de l’enzyme.

Non