Module 6: Les enzymes Flashcards

1
Q

Qu’est ce qu’une protéine conjuguée?

A

Protéine qui a besoin d’une composante non protéique pour son activité

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Qu’est ce qu’une apoenzyme?

A

Protéine conjuguée en l’absence de son cofacteur. Forme inactive de l’enzyme

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Qu’est ce qu’une holoenzyme?

A

Protéine conjuguée en présence de son cofacteur. Forme active de l’enzyme

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Qu’est ce qu’un cofacteur ?

A

Molécule inorganique ou organique nécessaire à la conversion d’une apoenzyme (forme inactive) en holoenzyme (forme active).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Qu’est ce qu’une coenzyme?

A

Molécule organique dont la présence est requise pour l’activité catalytique de certaines enzymes

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Lorsque le cofacteur est une molécule __, on parlera d’ions essentiels.

A

Inorganique

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Lorsque le cofacteur est une molécule __, on parlera de coenzyme.

A

Organique

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Qu’est ce qu’un cosubstrat?

A

Coenzyme faiblement fixée à l’apoenzyme par des liaisons non covalentes

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Les réactions catalysées par des enzymes sont __ fois plus rapides que les mêmes réactions non catalysées

A

10^3 à 10^20

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Quelles sont les deux spécificités des enzymes?

A

Spécificité de substrat: L’enzyme n’agit que sur une substance ou un groupe de substances spécifiques
Spécificité de réaction: L’enzyme transforme les substrats invariablement en un ou des produits précis

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Ces enzymes régulatrices ont la capacité de réagir aux __ de la cellule en ajustant leur __

A

besoins métaboliques momentanés, activité catalytique.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Qu’est ce qu’une réaction couplée chez une enzyme?

A

Les enzymes peuvent coupler une réaction favorable (exergonique) avec une réaction endergonique pour la rendre possible. L’énergie libérée par l’une sera
réutilisée par l’autre

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Quels sont les 6 classes d’enzymes?

A

Oxydoréductases
Transférase
Hydrolase
Lyase
Isomérase
Ligase

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

À quoi sert les oxydoréductase?

A

Enzyme catalysant les réactions d’oxydoréduction

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

À quoi sert les transférases?

A

Enzymes catalysant les réactions de transfert d’un atome ou d’un groupe d’atomes

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

À quoi servent les hydrolyses?

A

Enzymes catalysant les réactions d’hydrolyse

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

À quoi servent les lyases?

A

Enzymes catalysant la formation d’une double liaison associée à l’élimination d’un atome OU le bris d’une double liaison par l’addition d’un atome ou d’un groupe

18
Q

À quoi servent les isomérases?

A

Enzyme catalysant les réarrangements intramoléculaires

19
Q

À quoi servent les ligases?

A

Enzymes catalysant la formation de liens covalents entre 2 molécules en utilisant l’énergie produite par l’hydrolyse de l’ATP

20
Q

Lors de l’oxydation, il y a un.e __ d’électron, __ d’hydrogène et __ d’oxygène

A

Perte, perte, Gain

21
Q

Lors de la réduction, il y a un.e __ d’électron, __ d’hydrogène, __ d’oxygène

A

Gain, gain, perte

22
Q

Pour qu’une réaction chimique aie lieu, il faut qu’elle possède __

A

Le minimum d’énergie libre d’activation

23
Q

Qu’est ce que l’état de transition?

A

Forme transitoire d’une molécule qui apparaît lors d’une réaction, mais dont la durée de vie est si courte qu’elle ne peut être récupérée et étudiée. Arrangement particulier des atomes d’une molécule de substrat dans lequel un lien chimique est en train de se former ou de se brise

24
Q

Vrai ou faux? L’état de transition est très stable

A

Faux très instable

25
Q

L’énergie libre d’activation correspond à la quantité d’énergie requise pour convertir 1 mole de substrat de son état initial à son état de transition

A

La vitesse d’une réaction chimique non catalysée est ___ à l’énergie libre d’activation

26
Q

On peut augmenter le nombre de molécules qui franchissent la barrière d’activation de trois façons:

A
  1. augmenter la concentration des réactifs
  2. augmenter la température
  3. diminuer l’énergie libre d’activation
27
Q

C’est en __ l’énergie d’activation (ou barrière d’activation), via la catalyse enzymatique, que les cellules accélèrent les réactions biochimiques.

A

abaissant

28
Q

Une enzyme __ la vitesse d’une réaction en __ la barrière d’activation

A

augmente, diminue

29
Q

Comment une enzyme peut diminuer la barrière d’activation?

A

Elle crée une augmentation locale de la concentration des réactifs et positionne les substrats de manière favorable

30
Q

Où a lieu la réaction enzymatique?

A

Site actif (cavité de l’enzyme)

31
Q

Les interactions enzymes-substrat permettent également de __ l’état de transition le temps de la réaction.

A

stabiliser

32
Q

De quoi dépend la spécificité d’une enzyme pour son substrat?

A

Complémentarité de structure et caractère électrique

33
Q

Puisque les animaux ont perdu leur capacité à synthétiser plusieurs coenzymes, ils doivent être obtenus par l’alimentation: ce sont les __

A

Vitamines

34
Q

Que sont les inhibiteurs enzymatiques?

A

Molécules ayant la capacité de diminuer l’activité catalytique d’une enzyme en bloquant soit:
- la formation du complexe enzyme-substrat
-la réaction chimique menant à la formation du produit

35
Q

Les AA présents dans le site actifs déterminent quoi?

A

le type de réaction catalysé

36
Q

Le produit formé lors de la réaction enzymatique est pur à __%

A

100%

37
Q

Après la formation du produit, il se passe quoi avec le complexe enzyme-produit?

A

Il se dissocie, l’enzyme retourne à sa conformation initiale

38
Q

Quels sont les 3 types d’inhibiteurs

A

Compétitif, non-compétitif, incompétitif

39
Q

Avec quoi les inhibiteurs compétitifs font des liaisons ?

A

Enzyme

40
Q

Avec quoi les inhibteurs non-compétitifs font des liaisons?

A

Liaisons à des enzymes et au complexe enzyme-substrat

41
Q

Avec quoi les inhibteurs incompétitifs font des liaisons?

A

Liaison avec le complexe enzyme-substrat

42
Q
A