Module 4: La structure primaire des protéines Flashcards

1
Q

Comment appelle-t-on un polymère à 2…12 résidus?

A
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Q

Comment appelle-t-on un polymère à 13 à 20 résidus?

A

Oligopeptide

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3
Q

Comment appelle-t-on un polymère à + de 20 résidus?

A

Polypeptide

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4
Q

Comment appelle-t-on un polymère à + de 50 résidus?

A

Protéine

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5
Q

Qu’est ce qu’une protéine monomérique?

A

1 seule chaine de polypeptide

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6
Q

Qu’est ce qu’une protéine multimérique/oligomérique?

A

Plusieurs chaines. Possèdent une structure quaternaire

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7
Q

Qu’est ce qu’une sous-unité?

A

Chaine polypeptidique d’une protéine multimérique

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8
Q

Quelle est la différence entre une protéine homomultimère et hétéromultimère?

A

Homo: protéine multimère formée de plusieurs fois la même chaine
Hétéro: au moins 2 chaines différentes

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9
Q

Par quoi sont déterminées les fonctions des protéines?

A

Leur structure 3D

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10
Q

Quel est la liaison entre les acides aminés?

A

Lien amide (peptidique)

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11
Q

Quelle est la masse moléculaire moyenne d’un AA?

A

110 Da

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12
Q

Comment on peut trouver la masse approximative de résidus dans une protéine?

A

On divise sa masse par 110

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13
Q

Qu’est ce que la chaine primaire d’un polypeptide

A

Séquence en acides aminés, leur ordre dans la chaine

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14
Q

Qu’est ce que la structure secondaire

A

Arrangement spacial des AA adjacents

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15
Q

Qu’est ce que la structure tertiaire

A

Arrangement 3D. de tous les atomes formant une chaine polypeptidique

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16
Q

Qu’est ce que la structure quaternaire

A

arrangement spatial des sous-unités dans l’espace

17
Q

Que lie une liaison peptidique?

A

Le groupement a-carboxyle d’un AA avec la fonction a-amine d’un autre AA

18
Q

Vrai ou faux? Peu importe le nombre de résidus, une chaîne polypeptidique ne contient toujours qu’un
seul groupement α-COOH libre, qui est situé à l’extrémité C-terminale, et un seul
groupement α-NH2 libre, situé à l’extrémité N-terminale

19
Q

Pour décrire la séquence d’un peptide, on commence par le résidu à l’extrémité __-terminale
et on énumère successivement les résidus jusqu’à l’extrémité __-terminale.

20
Q

Quelles sont les principales techniques de purification?

21
Q

La solubilité d’un acide aminé ou d’une protéine est __ lorsque le pH de la solution est égal à
son point isoélectrique

22
Q

Quels sont les AA qui peuvent absorber la lumière

23
Q

La tyrosine et le tryptophane ont un
maximum d’absorption de la lumière à une longueur d’onde d’environ __

24
Q

phénylalanine a une absorption maximale à une longueur d’onde __

25
Trois facteurs qui influencent la migration d'une molécule dans un gel lors de l'électrophorèse
Charge, forme, masse moléculaire
26
Parmi les techniques suivantes, lesquelles sont fréquemment utilisées pour purifier les acides aminés et les protéines?
Chromatographie par échange d'ions HPLC