Module 2: propriétés fonctionnelles Flashcards

1
Q

Quelle est l’interaction impliquée dans le groupe de protéine/eau?

A

L’hydratation, plusieurs propriétés fonctionnelles à évaluer dont la solubilité, voluminosité, l’adsorption de l’eau, gonflement en présence d’eau et viscosité
Elles influencent :Dans les aliments solides et semi-solides:Texture des pâtes,Synérèse des gels
En milieu liquide: Solubilité comportement dans les émulsions et les mousses

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2
Q

Quels sont les facteurs qui influencent l’hydratation? (PH)

A

pH : influence la charge des Pro et PS, le PH influence par son effet sur l’ionisation et la charge de la molécule protéique. Un PH changeant modifie les forces répulsives et attractives entre les protéines de même que l’aptitude de ces dernières à s’associer à l’eau.
Entre 4.5-7 le point iso( Il appartient à une certaine valeur de PH que l’on nomme P.I c’est une valeur du PH à mi-chemin entre les valeurs de Pka situées de chaque côté du Zwitterion
: pH < pI Pro chargées +
pH = pI Pro neutres
H > pI Pro chargées -
** au PI, la charge de la protéine est nulle, les forces répulsives entre les molécules protéiques sont minimales donc elles ont tendance à s’associer et précipiter, mais là elles sont maximales donc les protéines manifestent moins d’affinité avec l’eau

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3
Q

Quels sont les facteurs qui influencent l’hydratation? (sels)

A

Proportion en sels influence l’hydratation mais aussi la solubilité des protéines :
Salting-in : faible [C]en sel, augmentation interactions ions/pro au détriment des interactions pro/pro,
augmentation solubilité + hydratation
Ces interactions ion-protéine permettent de diminuer les interactions protéines protéines en augmentant la mise en solution de la protéine
Salting-out : forte [C] en sels augmentation interactions ions/eau donc diminution interactions pro/eau + augmentation interactions pro/pro diminution solubilité + hydratation

Augmentation concentration en pro, augmentation hydratation

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4
Q

Quels sont les facteurs qui influencent l’hydratation? (solubilité)

A

Aug, chargé de protéines, Aug solubilité Diminue hydrophobicité
Aug. hydrophobicité diminue charges protéines diminue solubilité
Ex: Pro de poisson moins solubles que pro lactosérum
On peut en déduire que :Pro de poisson plus hydrophobes que pro lactosérum

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5
Q

Qu’est ce que la viscosité?

A

La résistance à l’écoulement du fluide, les forces de friction freinent l’écoulement donc plus il ya des forces, plus les molécules se touchent et donc augmentation de la viscosité
Comportement viscosimétrique de type plastique: ketchup, mayonnaise
pseudoplastique: vinaigrettes
dilatant: sirop chocolat, suspension d’amidon
la vitesse d’écoulement est proportionnelle à la force de cisaillement, couper/ diviser le corps.
la viscosité est indépendante de la vitesse d’écoulement, elle demeure constante

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6
Q

Quels sont les facteurs influencant la viscosité?

A
  • l’ajout de protéines à une solution aqueuse, augmente viscosité et modifie sur comportement, car les interactions pro-pro augmentes et le diamètre aussi
  • Le diamètre apparent des molécules ou particules protéiques. Cela dépend de ses caractéristiques intrésinques dont le volume,taille, structure va dicter son comportement donc sa facilité à déformation
  • Plus la molécule est grosse, plus les forces de rictions seront importantes
  • Augmentation de T va diminuer la viscosité car la vitesse de mouvements des particules augmentent
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7
Q

Quelle est l’interaction impliquée dans le groupe de protéine/protéine?

A

Gel protéique = réseau de protéines ordonné emprisonnant des molécules d’eau. Mou et déformable la plupart du temps
Formation via l’association de protéines dénaturées ou déplissées

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8
Q

Comment se forment la formation d’un gel?

A

La gélatine est une protéine de forme allongée qui après dissolution dans l’eau chaude, donne un gel en refroidissant. Capacité à retenir d’importantes quantités d’eau

  • Des molécules protéiques dénaturées s’agrégent pour former un réseau ordonné dans lequel les molécules d’eau sont emprisonnées.
  • Le dénaturation et le déplissement sont importants pour la formation du réseau
  • les forces attractives entre les chaines protéiques comprennent des interactions hydrophobe( chauffage), interaction électrostatique( voir notes), les liaisons hydrogène et les ponts disulfure
  • Les pro/eau éloignent les chaines protéiques
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9
Q

Quelles sont les conditions nécessaires pour la formation d’un gel( facteurs)?

A

Traitement thermique :
Dénaturation ou déplissement des pro par chauffage
Refroidissement acidification addition de sels: Un refroiddissement de la solution protéique est nécessaire à la formation du gel et l’acidification du milieu est utile( type yogourt). Les seuls sont ajoutés pour accélérer la gélification ou pour agir sur la fermeté des gels

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10
Q

Quelles sont les méthodes d’évaluation des propriétés gélifiantes

A
capacité d’absorption d’eau
capacité de rétention d’eau
fermeté du gel
élasticité du gel
rupture du gel
viscoélasticité du gel
Texturométre ou viscosimètre selon le type de gel pour les 4 derniers
Méthodes: Humidité relative, gonflement, saturation d’eau les 2 premiers
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11
Q

Nommez des propriétées fonctionnelles de prot/prot

A

Caractérisation d’un gel, aptitude à former un gel et mesure de la formation d’un gel

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12
Q

Nommez des propriétées fonctionnelles prot/ interfaces? pour émulsiont et ensuite mousse

A

Émulsion: capacité émulsifiantes et aptitude à la stabilisation d’émulsions
Mousse: Capacité moussante et stabilité

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13
Q

La définition d’une émulsion et à quel groupe elle appartient?

A

Une émulsion est un système contenant deux phases liquides non-miscibles, l’une étant dispersée dans l’autre sous forme de gouttelettes dont le diamètre varie entre 0.1 et 50 mm.
Ces deux liquides sont habituellement leau(hydrophile) et l’huile(hydrophobe)
Stabilité augmente avec la diminution de la taille des gouttelettes
.
Interaction prot/ interface

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14
Q

Nommez exemple d’émulsion

A
–Vinaigrette : émulsion huile dans
eau–Mayonnaise : émulsion huile dans
eau
–Beurre : eau dans huile
–Huile/eau les plus courantes
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15
Q

Quels sont les facteurs influençant la formation d’émulsion

A

Équipement et énergie apportée :
Émulsion d’une même formulation de vinaigrette réalisée manuellement ou avec un mélangeur pas la même énergie taille des gouttelettes différente
Type d’huile : gouttelettes de tailles différentes selon huile utilisée
Volume de la phase lipidique
Émulsifiants :Nature et concentration
pH
Force ionique

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16
Q

Qu’est ce que la capacité émulsifiante

A

Capacité à s’adsorber à l’interface huile-eau et permettre la formation et la stabilisation d’une émulsion
Nombreux émulsifiants alimentaires : protéines, phospholipides, quelques PS, etc.
Des molécules amphiphiles  partie polaire et partie hydrophobe

17
Q

Quels sont les facteurs à l’interaction prot/interface

A

pH
Sels
Concentration en protéines à l’interface  Migration des protéines à l’interface
Déplissement et modification de la structure de la protéine : étalement de la protéine pour présenter ses a.a hydrophobes (normalement cachés) vers la phase hydrophobe :
Hydrolyse préalable  Encombrement stérique possible pour les grosses protéines
Dénaturation thermique préalable

18
Q

Quels sont les 3 phénomènes de déstabilisation

A

Crémage : migration des gouttelettes vers le haut sous l’effet de la gravité et aux différences de densité entre la phase dispersée et la phase continue
Floculation : formation d’aggrégats par association d’un nombre plus ou moins grand de particules de la phase dispersée. Phénomène réversible
Coalescence : Fusion complète de plusieurs globules préalablement floculés. Phénomène irréversible

19
Q

La définition d’une mousse

A

Une mousse est une dispersion de bulles de gaz dans une phase semi-liquide
Ex: guimauves, mousse de la bière, crème fouettée
On peut considérer que c’est une émulsion «gaz dans eau» ou «air dans solution de protéines».
Attributs d’une mousse stable :
tension interfaciale faible
viscosité élevée de la phase liquide
films de protéines adsorbées élastiques et forts

20
Q

Facteurs influençant la formation de mousse

A

Équipement et énergie apportée :
Montée de blanc en neige manuellement ou en utilisant un fouet életrique pas la même énergie  Mousses différentes
Composition: % air incorporé
Émulsifiants: Nature et concentration
pH : diminution légère du pH rapproche pI pour pro  favorise formation de mousse
Force ionique : salting in
Traitement thermique des protéines

21
Q

Facteurs affectant la stabilité moussante

A

Structure de la protéine :
Structure désordonnée, flexible : Déplissement + mise à l’interface plus rapide (+ formation mousse)
Structure globulaire, rigide : Déplissement partiel + mise à l’interface plus lente mais plus efficace pour stabilité de la mousse
Disponibilité des groupes hydrophiles/hydrophobes :
groupes hydrophobes accessibles  possibilité interactions pro/pro avec liens hydrophobes  améliore stabilité de la mousse
Formation d’un gel à l’intérieur de la mousse : Interactions pro/pro + Interactions PS/PS  emprisonnement bulles de gaz
Taille des bulles et distribution :
taille des bulles - surface spécifique + taux de couverture par tensioactifs ou pro + stabilité

Concentration en protéines : si trop faible pas assez de pro à l’interface, si trop élevée compétition interface + interactions pro/pro
Viscosité de la solution : viscosité + vitesse de déstabilisation - car - vitesse de drainage

22
Q

Quels sont les 3 phénomènes de déstabilisation

A

•Drainage gravitationnel :
écoulement du liquide contenu dans la mousse sous l’effet des forces
gravitationnels et capillaires (succion capillaire = liquide se déplace du
centre des films vers les bords)

•Mûrissement d’Ostwald : le gaz des
petites bulles se déverse lentement dans les grandes jusqu’à la disparition des
petites bulles. Nombre de bulles diminue et les bulles tendent vers une taille
moyenne

•Coalescence : Fusion complète de
deux bulles à cause de la diminution de l’épaisseur des films

23
Q

Quels sont les facteurs qui influencent l’hydratation? (T)

A

Augmentation de T diminue la fixation d’eau en raison de la baisse du nombre de liaisons H. La disponibiklit. des groupements polaires est réduite ce qui nuit à l’hydratation,
Les liaisons H sont rompues sous l’effet de la chaleur

Le chauffage de protéine avec structure compacte peut provoquer deroulement de la molécule sans formation daggregats, cela favorise lexpositions des groupements polaires en surface pouvant lier des molécules augmente Hydratation

24
Q

Quelles sont les méthodes pour l’hydratation

A

centrifugation, pour la solubilité, mise en solution dans des conditions standards, test de capacité d’absorption