Métabolisme des protéines et des acides aminés Flashcards
1
Q
Décrit la structure d’un acide aminé.
A
- Carbone central/alpha
- Groupement carboxylique COOH
- Groupement aminé (NH2)
- Chaine latérale variable R
2
Q
Qu’est-ce qui distingue les aa entre-eux?
A
La chaine R
3
Q
Est-ce que les aa sont une bonne source d’énergie?
A
NON
4
Q
Est-ce que les aa peuvent être mis en réserve dans l’organisme?
A
NON
5
Q
Qui est le constituant chimique caractéristique des aa?
A
Azote
6
Q
De quoi provient le NH4?
A
De la désamination du gr. amine
7
Q
Quel est le nom du lien qui relie les aa entre-eux et entre quels atomes se fait-elle?
A
Lien peptidique
Entre COO- et NH3+
8
Q
En fonction de quoi COOH et NH2 peuvent-ils s’ionier?
A
pH
9
Q
Décrit la charge d’un aa quelconque.
A
Positif au niveau du NH2
Négatif au niveau du COO
Neutre au bilan
10
Q
Nom des molécules avec une charge + et - simultanément?
A
Zwitterion
11
Q
De quoi dépendent les propriétés acido-basique des aa?
A
- Des groupements COOH et NH2
- De la présence ou non d’une fonction acidique ou basique sur la chaîne latérale (R)
- De l’environnement local (si liés en peptides ou protéines)
12
Q
Combien de pK par aa?
A
2 ou 3
13
Q
Qu’est-ce que le pK?
A
pH auquel une molécule ionisable existe à 50% sous forme ionisée et à 50% sous forme non-ionisée
14
Q
Qu’est-ce que le PI?
A
Le pH auquel la charge nette de l’a.a. est zéro
15
Q
Combien de PI par aa?
A
1
16
Q
Quelle est la charge nette de l’aa au point isoélectrique?
A
0
17
Q
Est-ce que les chaines latérales des aa sont les même?
A
NON
18
Q
Est-ce que la chaine latérale peut être protonée?
A
Oui
19
Q
Nomme les aa essentiels.
A
Isoleucine
Leucine
Lysine
Méthionine
Phénylalanine
Thréonine
Tryptophane
Valine
20
Q
Qu’est-ce que les aa semi-essentiel?
A
Aa dont notre capacité de synthèse et limité
21
Q
Nomme les 3 rôles de aa.
A
- Synthèse des protéines
- Rôle énergétique (FAIBLE)
- Précurseurs de molécules contenant de l’azote
22
Q
Exemple de molécules contenant de l’azote?
A
Catécholamines
Neurotransmetteurs
Hème
Hormones thyroïdiennes
23
Q
Combien d’aa élémentaires?
A
20
24
Q
Décrit la structure primaire d’une protéine.
A
Chaine d’aa
25
Décrit la structure secondaire d'une protéine.
Aa d'une chaine peptidique qui font des ponts H (hélice et feuillet)
26
Décrit la structure tertiaire d'une protéine.
Conformation tridimensionnelle globale d'une protéine
27
Décrit la structure quaternaire d'une protéine.
Interaction entre plusieurs polypeptides
28
Nomme les 3 provenances d'aa.
1. Synthèse
2. Alimentation
3. Catabolisme des protéines de l'organisme
29
À partir de quoi se fait la synthèse des aa non essentiels?
NH2 et NH4+
30
En quoi sont digérés les protéine ingérées?
En aa
31
Qu'est-ce qui se passe avec le aa qui ne sont pas utilisés pour la synthèse de produits?
* Désamination/transamination
* Décarboxylation
32
Nombre de g de protéines alimentaire digérées par jour?
100
33
Nomme les deux sortes de protéines alimentaires.
* Protéines végétales (protéines «incomplètes»)
* Protéines animales (protéines «complètes»)
34
Nombre de g de protéines autres digérées par jour?
30-50
35
Nomme les deux sortes de protéines autres.
* Protéines enzymatiques sécrétées dans le tube digestif
* Protéines provenant des cellules muqueuses mortes
36
Localisation du début de la digestion des protéines?
Estomac
37
Explique la digestion des protéines par l'estomac.
Cellules pariétales: HCl
Cellules principales: pepsinogène qui devient pepsine avec un pH acide
38
Est-ce que la pepsine peut également cliver la pepsinogène?
Oui, auto-activation
39
La pepsine dégrade ____% d’une protéine ingérée
10-15
40
Décrit la digestion des protéines via la pepsine.
Dégradation partielle → formation de gros polypeptides
41
Qu'est-ce qui se passe avec le HCl dans le duodénum et quel est son impact?
Neutralisé par le bicarbonate des cellules pancréatiques
Pepsine inactive
42
Nomme les protéases importantes du pancréas pour la digestion des protéines.
Trypsinogène → trypsine
Chymotrypsinogène → chymotrypsine
Proélastase → élastase
Procarboxipeptidase → carboxypeptidase
43
Est-ce que les protéases pancréatiques sont sécrétés sous forme active? Si non, comment?
Non, elles comportent un petit fragment d’acides aminés qui bloque le site actif de l’enzyme
44
Explique l'activation de protéases pancréatiques.
1. Trypsinogène clivé par entérokinase de la muqueuse intestinale
2. Trypsine active la trypsinogène et les autres enzymes
45
Les fragments de protéines qui entrent dans l’intestin sont donc digérés par ___________.
plusieurs protéases
46
Que font la trypsine et la chymotrypsine avec les fragments de protéines?
Clivent en petits peptides
47
Par qui sont clivés les petits peptides?
carboxypeptidase
48
Que fait l'élastase?
clive les fibres d’élastine
49
Nomme les enzymes de la muqueuse intestinale qui complètent la digestion des protéines.
* Dipeptidase
* Aminopeptidase
* Carboxypeptidase
50
Au final, les protéines sont dégradées en quoi?
Tripeptides
Dipeptides
Aa libres
51
Qu'utilisent les aa et les dipeptides/tripeptides pour passer les membranes?
Transporteurs actifs
52
Décrit le transport des aa à travers la membrane.
* Plusieurs transporteurs différents
* Transport couplé au transfert de sodium
53
Est-ce que le di- et tri-peptides peuvent passer directement dans le sang?
Non, ils sont dégradés en aa libres dans les cellules épithéliale avant d'entrer dans la circulation sanguine
54
Est-ce que les protéines entières peuvent être absorbées?
Non, sauf rare exceptions
55
Qu'est-ce qui se passe avec les protéines entières?
| Chez l'enfant/bébé
Captées par endocytose puis relâcher dans la circulation par exocytose
56
Explique se qui se passe chez le nouveau-né au niveau de l'absorption des protéines entières.
* Immaturité de la muqueuse intestinale (et de l’estomac)
* Pourrait être une cause des allergies alimentaires précoces, et souvent réversibles
* Permettrait aussi de transmettre les anticorps de la mère
57
Est-ce que l'azote atmosphérique peut être utiliser par un organisme?
Oui, les microorganismes
58
Décrit l'azote atmosphérique.
* 78% de l’air
* Chimiquement inerte
59
Que font les microorganismes avec le N2?
* Transformation de N2 en ammoniac (NH3)
* Nitrification en nitrites (NO2) et nitrates (NO3)
60
Que font les plante avec l'ammoniac et les nitrates du sol?
Incorporation dans leurs acides aminés et autres constituants azotés
61
Comment les animaux ont-ils accès à l'azote?
Ils mangent les plantes
62
Qu'est-ce qui se passe quand un animal meurt et se putréfie?
Sous l’action bactérienne, ses composés azotés sont transformés à nouveau en ammoniac.
63
Si tu as le temps, va regarder le petit schéma sur le cycle de l'azote des ndc.
Diapo 34 :)
64
Qui sont la porte d'entrée de l'azote?
Les aa
65
Les protéines constituent le _____________ corporel chez l’humain
réservoir principal de l’azote
66
Qu'est-ce que la balance azotée?
Différence entre l’apport quotidien d’azote (protéines alimentaires) et l’excrétion d’azote (urée urinaire)
67
Décrit le rationnel de la balance azotée.
* Les protéines sont la principale source d’azote
* La proportion d’azote dans les protéines alimentaires est de 10 à 16%
* Le contenu en azote de composés non protéiques est presque négligeable
* Environ 80% de l’azote urinaire est sous forme d’urée.
68
Balance azotée normale?
0-2 g/j
69
À quel moment sommes-nous en balance positive?
* Croissance
* Grossesse
70
À quel moment sommes-nous en balance négative?
* Apports insuffisants (malnutrition, anorexie, diète)
* Pertes excessives (trauma, brûlures)
* Combinaison des deux
71
L’humain peut synthétiser __ acides aminés (a.a. non essentiels)
12
72
La synthèse des aa se fait à partir de quoi?
* Intermédiaire de la glycolyse
* Intermédiaire du cycle de Krebs
* Intermédiaire de la voie du pentose
* Aa essentiels
73
Comment l'azote est-il incorporé?
* Amination (glutamate déshydrogénase, glutamine synthétase)
* Transamination (transaminases)
74
La complexité des voies de synthèse varie selon _______________________.
la structure des chaînes latérales
75
Décrit la biosynthèse de glutamate et de glutamine.
a-cétoglutarate + NH4 + NADH → glutamate + NH4 + ATP → glutamine
76
Enzyme qui transforme l'a-cétoglutarate en glutamate?
Glutamate déshydrogénase
77
Enzyme qui transforme le glutamate en glutamine?
Glutamine synthétase
78
Nomme une façon de faire du glutamate partir d'une alpha-ketoglutarate.
Transamination
79
Qu'est-ce que la transamination?
Échange d’azote entre un acide aminé et un acide a-cétonique
80
Par quoi et catalysée la transamination?
Transaminase
81
Produits de la transamination?
Glutamate et a-keto acide
82
**Enzymes de l'amination?**
* Glutamate déshydrogénase
* Glutamine synthétase
83
**Enzymes de la transamination?**
* ALT
* AST
84
Que fait l'ALT?
pyruvate → alanine
85
Que fait l'AST?
oxaloacétate → aspartate
86
Complète la réaction:
Pyruvate + glutamate →
a-cétoglutarate + alanine
87
Complète la réaction:
Oxaloacétate + glutamate →
a-cétoglutarate + aspartate
88
Nomme les molécules importantes à base d'aa.
* Neurotransmetteurs (GABA, catécholamines, dopamine, sérotonine)
* Hormones thyroïdiennes
* Hème
* Histidine
89
À partir de quoi se fait la synthèse du GABA?
Glutamate
90
À partir de quoi se fait la synthèse de sérotonine?
Tryptophane
91
À partir de quoi se fait la synthèse des catécholamines et de la dopamine?
Tyrosine
92
À partir de quoi se fait la synthèse de T3-T4?
Tyrosine dans la thyroglobuline qui seront iodés
93
Enzyme créant T3-T4?
TPO
94
À partir de quoi se fait la synthèse de l'hème?
Glycine
95
À partir de quoi se fait la synthèse de l'histamine?
Histidine
96
Nomme les 3 réactions qui interviennent dans le catabolisme des aa.
1. Transamination
2. Désamination (oxydative ou non-oxydative)
3. Dégradation du squelette carboné
97
Nomme les situations dans lesquelles les aa sont catabolisés.
* Dégradation des protéines
* Lorsque l’apport en acides aminés excède les besoins
* Au cours du jeûne
98
Au niveau hépatique, que génère le catabolisme des aa?
* Urée
* Intermédiaires énergétiques (acides alpha-cétoniques)
99
Qu'est-ce qui se passe avec les acides alpha-cétoniques?
* Utilisés pour faire de l’énergie
* Transformés en acides gras et triglycérides
* Utilisés pour synthèse de glucose (néoglucogenèse) ou de corps cétoniques (cétogenèse)
100
Que forme la transamination du catabolisme des aa?
Glutamate à partir du a-cétoglutarate
101
Que fait le glutamate issu de la transamination du catabolisme?
* Être désaminé → libération de l’ammonium (NH4+)
* Être converti en glutamine (glutamine synthétase)
102
Rôle de la glutamine?
Transport de l’ammonium vers le foie
103
Qu'est-ce que la désamination?
Libération de l’ammonium (NH4+) à partir d’un acide aminé
104
Que produit la désamination oxydative?
NADH **+** H+
105
Enzymes de la désamination oxydative?
oxydase des acides aminés et glutamate déshydrogénase
106
Quelle est la voie de désamination majoritaire?
Oxydative
107
Décrit la désamination oxydative.
Acide aminé **+** NAD+ → Acide a-cétonique
**+** NADH + H+ **+** NH4+
108
Que fait la glutamate déshydrogénase?
Enzyme catalysant la désamination du glutamate (et sa synthèse aussi)
109
Le taux de désamination oxydative du glutamate est très _____.
élevé
110
Que permet la désamination oxydative du glutamate?
Éliminer l’azote des acides aminés en excès sous forme de NH4+ dans les reins, ou d’urée dans le foie
111
De quoi dépend l'Activité de la glutamate déshydrogénase hépatique?
De l'ATP de la cellule:
* ATP élevée → a-cétoglutarate converti en glutamate
* ATP faible → glutamate converti en a-cétoglutarate
112
Est-ce que la désamination non oxydative produit du NADH et du H+?
Non
113
Explique la désamination de l'aparagine.
Enzyme: asparaginase
Produit: aspartate + NH4+
114
Explique la désamination de la glutamine.
Enzyme: glutaminase
Produits: glutamate et NH4+
115
Explique l'amination du glutamate.
Enzyme: glutamine synthétase
Produits: glutamine
116
La première étape du catabolisme la glutamine est donc la désamination non-oxydative par l’action de la ___________.
glutaminase
117
À quoi mène la déamination des aa?
Formation de NH4 et d’acides alpha-cétoniques
118
Que fait-on avec le NH4 et les acides alpha-cétoniques?
1. Être « ré-aminés » pour former des acides aminés
2. Être oxydés dans le cycle de Krebs à production d’énergie
3. Être transformés en intermédiaire du métabolisme du glucose, des lipides ou des corps cétoniques
4. Être décarboxylés (dégradés)
119
Nomme les 3 catégories de aa.
1. Acides aminés glucogéniques
2. Acides aminés cétogéniques
3. Glucogéniques / cétogéniques
120
À partir de quoi sont fait les aa glucogénique?
Oxaloacétate
121
À partir de quoi sont fait les aa cétogéniques?
Acétyl-CoA
122
La plupart des acides aminés sont ___________.
glucogéniques
123
Que sont les aa glucogéniques?
Ceux directement transformés en pyruvate ou en intermédiaire du cycle de Krebs
124
Qui est le plus important aa glycogénique?
Alanine
125
Complète:
alanine + a-cétoglutarate →
pyruvate + glutamate (transamination par l’ALT)
126
La ______________ à partir de l'alanine dépasse celui de tous les autres acides aminés.
néoglucogenèse
127
Que sont les aa cétogéniques?
Les acides aminés cétogéniques sont ceux directement transformés en acétoacétate ou en acétyl-CoA
128
La participation des acides aminés à la cétogenèse et la lipogenèse est très ____________.
modeste
129
Explique le cycle alanine-glucose.
1. La glycolyse dans les muscles dégrade le glucose en pyruvate.
2. Les muscles dégradent des protéines.
3. Le pyruvate est transformé en alanine par transamination (ALT) dans les muscles.
4. L’alanine se dirige au foie.
5. Permet de régénérer du glucose par néoglucogenèse au foie
130
En quoi est converti le NH4?
Urée
131
Pourquoi les niveau de NH4 circulant sont peu élevés chez des gens en santé?
* Cycle de la glutamine
* Cycle alanine-glucose
* Cycle de l’urée
* NH4+ en provenance de la dégradation de l’urée par les bactéries intestinales
132
Que permet la transformation du glutamate en glutamine dans les tissus périphériques?
* Ceci permet le transport du NH4+ sous une forme non toxique
* Transport vers le foie (principalement) ou les reins
133
Explique le cycle de la glutamine dans les tissus périphériques.
Réactifs: Glutamate + NH4
Enzyme: glutamine synthétase
Produits: Glutamine
(20% vers reins, 80% vers foie)
134
Explique le cycle de la glutamine dans le foie.
Réactif: Glutamine
Enzyme: glutaminase
Produits: glutamate + NH4 (part vers le foie en urée)
135
Explique le cycle de la glutamine dans les reins.
Réactif: glutamine
Enzyme: glutaminase
Produit: glutamate + NH4 (urée)
Élimination en urine
136
De quoi provient le NH4 intestinal?
Dégradation bactérienne de l'urée et des aa
137
Qu'est-ce qui se passe avec le NH4 intestinal?
Absorbé dans la circulation portale et transporté vers le foie pour y être retransformé en urée
138
Rôle du cycle de l'urée?
Convertir l’azote (NH4+) provenant du catabolisme des acides aminés en urée pour excrétion urinaire
139
Structure de l'urée?
2 amines avec un CO2
140
De quoi a besoin le cycle de l'urée?
1. NH4+ tissulaire, transporté par la glutamine et l’alanine
2. Aspartate formé dans le foie
3. CO2 produit dans le cycle de Krebs
141
Nb de réaction du cycle de l'urée?
5 (2 mito, 3 cytosol)
142
Nb d'ATP du cycle de l'urée?
4
142
Réaction 1 du cycle de l'urée?
CO2 + NH4 + 2 ATP → carbamyl-phosphate
143
Réaction 2 du cycle de l'urée?
carbamyl-phosphate + ornithine → citrulline
144
Réaction 3 du cycle de l'urée?
citrulline + aspartate + 2 ATP → Arginino succinate
145
Réaction 4 du cycle de l'urée?
arginino-succinate → fumarate + arginine
146
Réaction 5 du cycle de l'urée?
Arginine → Ornithine
147
Qui fournit le premier azote pour la biosynthèse de l'urée?
carbamyl-phosphate
148
Qui fournit le deuxième azote pour la biosynthèse de l'urée?
aspartate
149
L’aspartate provient de la transamination de ___________, qui peut lui-même être généré à partir du _______ provenant du cycle de l’urée.
l’oxaloacétate
fumarate
150
Syndrome clinique de la PEM?
Kwashiorkor et Marasme
151
Qu'est-ce que la PEM?
Déficit nutritionnel causé par un apport inadéquat de calories et/ou de protéines
152
Population à risque de PEM?
* Anorexie / Boulimie
* Alcoolisme
* Sans-abris
* Personnes dépendantes et maltraitées (enfants, ainés)
* Syndrome de malabsorption sévère
* Patients hospitalisés avec besoins augmentés en protéines (sepsis, trauma, autre)
153
Kwashiorkor?
* Apport calorique suffisant, mais apport protéique inadéquat
* Poids environ 60 à 80% du poids prédit pour la grandeur
* Présence d’œdème causé par hypo-albuminémie
154
Marasme?
* Apport calorique et protéique insuffisant
* Poids moins de 60% du poids prédit
