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MMD 1043 Examen 1 > Métabolisme des protéines et des acides aminés > Flashcards

Métabolisme des protéines et des acides aminés Flashcards

1
Q

Décrit la structure d’un acide aminé.

A
  • Carbone central/alpha
  • Groupement carboxylique COOH
  • Groupement aminé (NH2)
  • Chaine latérale variable R
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Q

Qu’est-ce qui distingue les aa entre-eux?

A

La chaine R

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3
Q

Est-ce que les aa sont une bonne source d’énergie?

A

NON

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4
Q

Est-ce que les aa peuvent être mis en réserve dans l’organisme?

A

NON

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5
Q

Qui est le constituant chimique caractéristique des aa?

A

Azote

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6
Q

De quoi provient le NH4?

A

De la désamination du gr. amine

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7
Q

Quel est le nom du lien qui relie les aa entre-eux et entre quels atomes se fait-elle?

A

Lien peptidique
Entre COO- et NH3+

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8
Q

En fonction de quoi COOH et NH2 peuvent-ils s’ionier?

A

pH

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9
Q

Décrit la charge d’un aa quelconque.

A

Positif au niveau du NH2
Négatif au niveau du COO
Neutre au bilan

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10
Q

Nom des molécules avec une charge + et - simultanément?

A

Zwitterion

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11
Q

De quoi dépendent les propriétés acido-basique des aa?

A
  • Des groupements COOH et NH2
  • De la présence ou non d’une fonction acidique ou basique sur la chaîne latérale (R)
  • De l’environnement local (si liés en peptides ou protéines)
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12
Q

Combien de pK par aa?

A

2 ou 3

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13
Q

Qu’est-ce que le pK?

A

pH auquel une molécule ionisable existe à 50% sous forme ionisée et à 50% sous forme non-ionisée

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14
Q

Qu’est-ce que le PI?

A

Le pH auquel la charge nette de l’a.a. est zéro

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15
Q

Combien de PI par aa?

A

1

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16
Q

Quelle est la charge nette de l’aa au point isoélectrique?

A

0

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17
Q

Est-ce que les chaines latérales des aa sont les même?

A

NON

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18
Q

Est-ce que la chaine latérale peut être protonée?

A

Oui

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19
Q

Nomme les aa essentiels.

A

Isoleucine
Leucine
Lysine
Méthionine
Phénylalanine
Thréonine
Tryptophane
Valine

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20
Q

Qu’est-ce que les aa semi-essentiel?

A

Aa dont notre capacité de synthèse et limité

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21
Q

Nomme les 3 rôles de aa.

A
  1. Synthèse des protéines
  2. Rôle énergétique (FAIBLE)
  3. Précurseurs de molécules contenant de l’azote
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22
Q

Exemple de molécules contenant de l’azote?

A

Catécholamines
Neurotransmetteurs
Hème
Hormones thyroïdiennes

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23
Q

Combien d’aa élémentaires?

A

20

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24
Q

Décrit la structure primaire d’une protéine.

A

Chaine d’aa

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25
Q

Décrit la structure secondaire d’une protéine.

A

Aa d’une chaine peptidique qui font des ponts H (hélice et feuillet)

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26
Q

Décrit la structure tertiaire d’une protéine.

A

Conformation tridimensionnelle globale d’une protéine

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27
Q

Décrit la structure quaternaire d’une protéine.

A

Interaction entre plusieurs polypeptides

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28
Q

Nomme les 3 provenances d’aa.

A
  1. Synthèse
  2. Alimentation
  3. Catabolisme des protéines de l’organisme
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29
Q

À partir de quoi se fait la synthèse des aa non essentiels?

A

NH2 et NH4+

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30
Q

En quoi sont digérés les protéine ingérées?

A

En aa

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31
Q

Qu’est-ce qui se passe avec le aa qui ne sont pas utilisés pour la synthèse de produits?

A
  • Désamination/transamination
  • Décarboxylation
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32
Q

Nombre de g de protéines alimentaire digérées par jour?

A

100

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33
Q

Nomme les deux sortes de protéines alimentaires.

A
  • Protéines végétales (protéines «incomplètes»)
  • Protéines animales (protéines «complètes»)
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34
Q

Nombre de g de protéines autres digérées par jour?

A

30-50

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35
Q

Nomme les deux sortes de protéines autres.

A
  • Protéines enzymatiques sécrétées dans le tube digestif
  • Protéines provenant des cellules muqueuses mortes
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36
Q

Localisation du début de la digestion des protéines?

A

Estomac

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37
Q

Explique la digestion des protéines par l’estomac.

A

Cellules pariétales: HCl
Cellules principales: pepsinogène qui devient pepsine avec un pH acide

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38
Q

Est-ce que la pepsine peut également cliver la pepsinogène?

A

Oui, auto-activation

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39
Q

La pepsine dégrade ____% d’une protéine ingérée

A

10-15

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40
Q

Décrit la digestion des protéines via la pepsine.

A

Dégradation partielle → formation de gros polypeptides

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41
Q

Qu’est-ce qui se passe avec le HCl dans le duodénum et quel est son impact?

A

Neutralisé par le bicarbonate des cellules pancréatiques
Pepsine inactive

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42
Q

Nomme les protéases importantes du pancréas pour la digestion des protéines.

A

Trypsinogène → trypsine
Chymotrypsinogène → chymotrypsine
Proélastase → élastase
Procarboxipeptidase → carboxypeptidase

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43
Q

Est-ce que les protéases pancréatiques sont sécrétés sous forme active? Si non, comment?

A

Non, elles comportent un petit fragment d’acides aminés qui bloque le site actif de l’enzyme

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44
Q

Explique l’activation de protéases pancréatiques.

A
  1. Trypsinogène clivé par entérokinase de la muqueuse intestinale
  2. Trypsine active la trypsinogène et les autres enzymes
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45
Q

Les fragments de protéines qui entrent dans l’intestin sont donc digérés par ___________.

A

plusieurs protéases

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46
Q

Que font la trypsine et la chymotrypsine avec les fragments de protéines?

A

Clivent en petits peptides

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47
Q

Par qui sont clivés les petits peptides?

A

carboxypeptidase

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48
Q

Que fait l’élastase?

A

clive les fibres d’élastine

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49
Q

Nomme les enzymes de la muqueuse intestinale qui complètent la digestion des protéines.

A
  • Dipeptidase
  • Aminopeptidase
  • Carboxypeptidase
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50
Q

Au final, les protéines sont dégradées en quoi?

A

Tripeptides
Dipeptides
Aa libres

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51
Q

Qu’utilisent les aa et les dipeptides/tripeptides pour passer les membranes?

A

Transporteurs actifs

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52
Q

Décrit le transport des aa à travers la membrane.

A
  • Plusieurs transporteurs différents
  • Transport couplé au transfert de sodium
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53
Q

Est-ce que le di- et tri-peptides peuvent passer directement dans le sang?

A

Non, ils sont dégradés en aa libres dans les cellules épithéliale avant d’entrer dans la circulation sanguine

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54
Q

Est-ce que les protéines entières peuvent être absorbées?

A

Non, sauf rare exceptions

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55
Q

Qu’est-ce qui se passe avec les protéines entières?

Chez l’enfant/bébé

A

Captées par endocytose puis relâcher dans la circulation par exocytose

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56
Q

Explique se qui se passe chez le nouveau-né au niveau de l’absorption des protéines entières.

A
  • Immaturité de la muqueuse intestinale (et de l’estomac)
  • Pourrait être une cause des allergies alimentaires précoces, et souvent réversibles
  • Permettrait aussi de transmettre les anticorps de la mère
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57
Q

Est-ce que l’azote atmosphérique peut être utiliser par un organisme?

A

Oui, les microorganismes

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58
Q

Décrit l’azote atmosphérique.

A
  • 78% de l’air
  • Chimiquement inerte
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59
Q

Que font les microorganismes avec le N2?

A
  • Transformation de N2 en ammoniac (NH3)
  • Nitrification en nitrites (NO2) et nitrates (NO3)
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60
Q

Que font les plante avec l’ammoniac et les nitrates du sol?

A

Incorporation dans leurs acides aminés et autres constituants azotés

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61
Q

Comment les animaux ont-ils accès à l’azote?

A

Ils mangent les plantes

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62
Q

Qu’est-ce qui se passe quand un animal meurt et se putréfie?

A

Sous l’action bactérienne, ses composés azotés sont transformés à nouveau en ammoniac.

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63
Q

Si tu as le temps, va regarder le petit schéma sur le cycle de l’azote des ndc.

A

Diapo 34 :)

64
Q

Qui sont la porte d’entrée de l’azote?

A

Les aa

65
Q

Les protéines constituent le _____________ corporel chez l’humain

A

réservoir principal de l’azote

66
Q

Qu’est-ce que la balance azotée?

A

Différence entre l’apport quotidien d’azote (protéines alimentaires) et l’excrétion d’azote (urée urinaire)

67
Q

Décrit le rationnel de la balance azotée.

A
  • Les protéines sont la principale source d’azote
  • La proportion d’azote dans les protéines alimentaires est de 10 à 16%
  • Le contenu en azote de composés non protéiques est presque négligeable
  • Environ 80% de l’azote urinaire est sous forme d’urée.
68
Q

Balance azotée normale?

A

0-2 g/j

69
Q

À quel moment sommes-nous en balance positive?

A
  • Croissance
  • Grossesse
70
Q

À quel moment sommes-nous en balance négative?

A
  • Apports insuffisants (malnutrition, anorexie, diète)
  • Pertes excessives (trauma, brûlures)
  • Combinaison des deux
71
Q

L’humain peut synthétiser __ acides aminés (a.a. non essentiels)

A

12

72
Q

La synthèse des aa se fait à partir de quoi?

A
  • Intermédiaire de la glycolyse
  • Intermédiaire du cycle de Krebs
  • Intermédiaire de la voie du pentose
  • Aa essentiels
73
Q

Comment l’azote est-il incorporé?

A
  • Amination (glutamate déshydrogénase, glutamine synthétase)
  • Transamination (transaminases)
74
Q

La complexité des voies de synthèse varie selon _______________________.

A

la structure des chaînes latérales

75
Q

Décrit la biosynthèse de glutamate et de glutamine.

A

a-cétoglutarate + NH4 + NADH → glutamate + NH4 + ATP → glutamine

76
Q

Enzyme qui transforme l’a-cétoglutarate en glutamate?

A

Glutamate déshydrogénase

77
Q

Enzyme qui transforme le glutamate en glutamine?

A

Glutamine synthétase

78
Q

Nomme une façon de faire du glutamate partir d’une alpha-ketoglutarate.

A

Transamination

79
Q

Qu’est-ce que la transamination?

A

Échange d’azote entre un acide aminé et un acide a-cétonique

80
Q

Par quoi et catalysée la transamination?

A

Transaminase

81
Q

Produits de la transamination?

A

Glutamate et a-keto acide

82
Q

Enzymes de l’amination?

A
  • Glutamate déshydrogénase
  • Glutamine synthétase
83
Q

Enzymes de la transamination?

A
  • ALT
  • AST
84
Q

Que fait l’ALT?

A

pyruvate → alanine

85
Q

Que fait l’AST?

A

oxaloacétate → aspartate

86
Q

Complète la réaction:
Pyruvate + glutamate →

A

a-cétoglutarate + alanine

87
Q

Complète la réaction:
Oxaloacétate + glutamate →

A

a-cétoglutarate + aspartate

88
Q

Nomme les molécules importantes à base d’aa.

A
  • Neurotransmetteurs (GABA, catécholamines, dopamine, sérotonine)
  • Hormones thyroïdiennes
  • Hème
  • Histidine
89
Q

À partir de quoi se fait la synthèse du GABA?

A

Glutamate

90
Q

À partir de quoi se fait la synthèse de sérotonine?

A

Tryptophane

91
Q

À partir de quoi se fait la synthèse des catécholamines et de la dopamine?

A

Tyrosine

92
Q

À partir de quoi se fait la synthèse de T3-T4?

A

Tyrosine dans la thyroglobuline qui seront iodés

93
Q

Enzyme créant T3-T4?

A

TPO

94
Q

À partir de quoi se fait la synthèse de l’hème?

A

Glycine

95
Q

À partir de quoi se fait la synthèse de l’histamine?

A

Histidine

96
Q

Nomme les 3 réactions qui interviennent dans le catabolisme des aa.

A
  1. Transamination
  2. Désamination (oxydative ou non-oxydative)
  3. Dégradation du squelette carboné
97
Q

Nomme les situations dans lesquelles les aa sont catabolisés.

A
  • Dégradation des protéines
  • Lorsque l’apport en acides aminés excède les besoins
  • Au cours du jeûne
98
Q

Au niveau hépatique, que génère le catabolisme des aa?

A
  • Urée
  • Intermédiaires énergétiques (acides alpha-cétoniques)
99
Q

Qu’est-ce qui se passe avec les acides alpha-cétoniques?

A
  • Utilisés pour faire de l’énergie
  • Transformés en acides gras et triglycérides
  • Utilisés pour synthèse de glucose (néoglucogenèse) ou de corps cétoniques (cétogenèse)
100
Q

Que forme la transamination du catabolisme des aa?

A

Glutamate à partir du a-cétoglutarate

101
Q

Que fait le glutamate issu de la transamination du catabolisme?

A
  • Être désaminé → libération de l’ammonium (NH4+)
  • Être converti en glutamine (glutamine synthétase)
102
Q

Rôle de la glutamine?

A

Transport de l’ammonium vers le foie

103
Q

Qu’est-ce que la désamination?

A

Libération de l’ammonium (NH4+) à partir d’un acide aminé

104
Q

Que produit la désamination oxydative?

A

NADH + H+

105
Q

Enzymes de la désamination oxydative?

A

oxydase des acides aminés et glutamate déshydrogénase

106
Q

Quelle est la voie de désamination majoritaire?

A

Oxydative

107
Q

Décrit la désamination oxydative.

A

Acide aminé + NAD+ → Acide a-cétonique
+ NADH + H+ + NH4+

108
Q

Que fait la glutamate déshydrogénase?

A

Enzyme catalysant la désamination du glutamate (et sa synthèse aussi)

109
Q

Le taux de désamination oxydative du glutamate est très _____.

A

élevé

110
Q

Que permet la désamination oxydative du glutamate?

A

Éliminer l’azote des acides aminés en excès sous forme de NH4+ dans les reins, ou d’urée dans le foie

111
Q

De quoi dépend l’Activité de la glutamate déshydrogénase hépatique?

A

De l’ATP de la cellule:
* ATP élevée → a-cétoglutarate converti en glutamate
* ATP faible → glutamate converti en a-cétoglutarate

112
Q

Est-ce que la désamination non oxydative produit du NADH et du H+?

A

Non

113
Q

Explique la désamination de l’aparagine.

A

Enzyme: asparaginase
Produit: aspartate + NH4+

114
Q

Explique la désamination de la glutamine.

A

Enzyme: glutaminase
Produits: glutamate et NH4+

115
Q

Explique l’amination du glutamate.

A

Enzyme: glutamine synthétase
Produits: glutamine

116
Q

La première étape du catabolisme la glutamine est donc la désamination non-oxydative par l’action de la ___________.

A

glutaminase

117
Q

À quoi mène la déamination des aa?

A

Formation de NH4 et d’acides alpha-cétoniques

118
Q

Que fait-on avec le NH4 et les acides alpha-cétoniques?

A
  1. Être « ré-aminés » pour former des acides aminés
  2. Être oxydés dans le cycle de Krebs à production d’énergie
  3. Être transformés en intermédiaire du métabolisme du glucose, des lipides ou des corps cétoniques
  4. Être décarboxylés (dégradés)
119
Q

Nomme les 3 catégories de aa.

A
  1. Acides aminés glucogéniques
  2. Acides aminés cétogéniques
  3. Glucogéniques / cétogéniques
120
Q

À partir de quoi sont fait les aa glucogénique?

A

Oxaloacétate

121
Q

À partir de quoi sont fait les aa cétogéniques?

A

Acétyl-CoA

122
Q

La plupart des acides aminés sont ___________.

A

glucogéniques

123
Q

Que sont les aa glucogéniques?

A

Ceux directement transformés en pyruvate ou en intermédiaire du cycle de Krebs

124
Q

Qui est le plus important aa glycogénique?

A

Alanine

125
Q

Complète:
alanine + a-cétoglutarate →

A

pyruvate + glutamate (transamination par l’ALT)

126
Q

La ______________ à partir de l’alanine dépasse celui de tous les autres acides aminés.

A

néoglucogenèse

127
Q

Que sont les aa cétogéniques?

A

Les acides aminés cétogéniques sont ceux directement transformés en acétoacétate ou en acétyl-CoA

128
Q

La participation des acides aminés à la cétogenèse et la lipogenèse est très ____________.

A

modeste

129
Q

Explique le cycle alanine-glucose.

A
  1. La glycolyse dans les muscles dégrade le glucose en pyruvate.
  2. Les muscles dégradent des protéines.
  3. Le pyruvate est transformé en alanine par transamination (ALT) dans les muscles.
  4. L’alanine se dirige au foie.
  5. Permet de régénérer du glucose par néoglucogenèse au foie
130
Q

En quoi est converti le NH4?

A

Urée

131
Q

Pourquoi les niveau de NH4 circulant sont peu élevés chez des gens en santé?

A
  • Cycle de la glutamine
  • Cycle alanine-glucose
  • Cycle de l’urée
  • NH4+ en provenance de la dégradation de l’urée par les bactéries intestinales
132
Q

Que permet la transformation du glutamate en glutamine dans les tissus périphériques?

A
  • Ceci permet le transport du NH4+ sous une forme non toxique
  • Transport vers le foie (principalement) ou les reins
133
Q

Explique le cycle de la glutamine dans les tissus périphériques.

A

Réactifs: Glutamate + NH4
Enzyme: glutamine synthétase
Produits: Glutamine
(20% vers reins, 80% vers foie)

134
Q

Explique le cycle de la glutamine dans le foie.

A

Réactif: Glutamine
Enzyme: glutaminase
Produits: glutamate + NH4 (part vers le foie en urée)

135
Q

Explique le cycle de la glutamine dans les reins.

A

Réactif: glutamine
Enzyme: glutaminase
Produit: glutamate + NH4 (urée)
Élimination en urine

136
Q

De quoi provient le NH4 intestinal?

A

Dégradation bactérienne de l’urée et des aa

137
Q

Qu’est-ce qui se passe avec le NH4 intestinal?

A

Absorbé dans la circulation portale et transporté vers le foie pour y être retransformé en urée

138
Q

Rôle du cycle de l’urée?

A

Convertir l’azote (NH4+) provenant du catabolisme des acides aminés en urée pour excrétion urinaire

139
Q

Structure de l’urée?

A

2 amines avec un CO2

140
Q

De quoi a besoin le cycle de l’urée?

A
  1. NH4+ tissulaire, transporté par la glutamine et l’alanine
  2. Aspartate formé dans le foie
  3. CO2 produit dans le cycle de Krebs
141
Q

Nb de réaction du cycle de l’urée?

A

5 (2 mito, 3 cytosol)

142
Q

Nb d’ATP du cycle de l’urée?

A

4

142
Q

Réaction 1 du cycle de l’urée?

A

CO2 + NH4 + 2 ATP → carbamyl-phosphate

143
Q

Réaction 2 du cycle de l’urée?

A

carbamyl-phosphate + ornithine → citrulline

144
Q

Réaction 3 du cycle de l’urée?

A

citrulline + aspartate + 2 ATP → Arginino succinate

145
Q

Réaction 4 du cycle de l’urée?

A

arginino-succinate → fumarate + arginine

146
Q

Réaction 5 du cycle de l’urée?

A

Arginine → Ornithine

147
Q

Qui fournit le premier azote pour la biosynthèse de l’urée?

A

carbamyl-phosphate

148
Q

Qui fournit le deuxième azote pour la biosynthèse de l’urée?

A

aspartate

149
Q

L’aspartate provient de la transamination de ___________, qui peut lui-même être généré à partir du _______ provenant du cycle de l’urée.

A

l’oxaloacétate
fumarate

150
Q

Syndrome clinique de la PEM?

A

Kwashiorkor et Marasme

151
Q

Qu’est-ce que la PEM?

A

Déficit nutritionnel causé par un apport inadéquat de calories et/ou de protéines

152
Q

Population à risque de PEM?

A
  • Anorexie / Boulimie
  • Alcoolisme
  • Sans-abris
  • Personnes dépendantes et maltraitées (enfants, ainés)
  • Syndrome de malabsorption sévère
  • Patients hospitalisés avec besoins augmentés en protéines (sepsis, trauma, autre)
153
Q

Kwashiorkor?

A
  • Apport calorique suffisant, mais apport protéique inadéquat
  • Poids environ 60 à 80% du poids prédit pour la grandeur
  • Présence d’œdème causé par hypo-albuminémie
154
Q

Marasme?

A
  • Apport calorique et protéique insuffisant
  • Poids moins de 60% du poids prédit

MMD 1043 Examen 1 (12 decks)

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