Métabolisme des protéines et acides aminés Flashcards
Qu’est-ce qui composent les protéines ?
Des acides aminés.
Comment est la structure des a.a. qui constituent les protéines ?
Elle est similaire.
Que comprend la structure des a.a ?
- Carbone central (carbone alpha)
- Un groupement carboxylique (COOH)
- Un groupement aminé (NH2)
- Une chaîne latérale variable (R)
Qu’est-ce qui distingue les a.a. entre eux ?
La chaîne latérale.
Qui suis-je ?
A.A.
Vrai ou Faux ?
L’utilisation des a.a. comme source énergétique est primordial comme les glucides/lipides.
Faux, elle est très secondaire contrairement aux glucides/lipides.
Est-ce que les a.a. peuvent être mis en réserve dans l’organisme ?
Non.
Quel est le constituant chimique caractéristique des a.a. et des protéines ?
L’azote
D’où provient l’ammonium (NH4+) ?
Il provient de la désamination du groupement amine (NH2).
Qui suis-je ?
Je suis un constituant très toxique pour l’organisme.
L’ammonium (NH4).
Qu’est-ce qu’un peptide/une protéine ?
C’est des polymères d’a.a reliés entre eux par des liaisons peptidiques (CO-NH).
Qu’est-ce qu’une liaison peptidique ?
C’est la liaison entre le groupement carboxylique (COO-) d’un a.a. et le groupement aminé (NH3+) d’un autre a.a.
En fonction de quoi il y a ionisation des groupements COOH et NH2 ?
En fonction du pH.
Vrai ou Faux ?
Les a.a. portent smultanément une charge + et une charge - au pH physiologique (7,4).
Vrai
Comment se nomme une molécule qui a une charge + et - simultanément ?
Un zwitterion.
De quoi dépendent les propriétés acido-basiques des a.a ?
- Groupement COOH et NH2
- Présence ou non d’une fonction acidique ou basique sur la chaîne latérale (R)
- Environnement local (si liés en peptides ou protéines)
Qu’est-ce que le pK ?
pH auquel une molécule ionisable existe à 50% sous forme ionisés et à 50% sous forme non-ionisée.
Vrai ou Faux ?
Les a.a. ont un seul pK.
Faux, ils ont plusieurs pK(s) selon leurs différents groupements:
1. Un pour COOH
2. Un pour NH2
3. Un pour la chaîne latérale (R) = PARFOIS
À quoi correspond le PI ?
Le pH auquel la charge nette d’a.a. est zéro.
Combien de PI possède un a.a. ?
1
L’Isoleucine et la Leucine font parties de quel groupe d’a.a. ?
Des a.a essentiels (source alimentaire).
Qu’est-ce qu’un a.a non-essentiel ?
Un a.a synthétisé de manière endogène (à partir d’autres a.a. dans le corps).
Quel est le rôle des a.a. ?
- Synthèse protéique
- Rôle énergétique (beaucoup moins important que glucides/lipides)
- Précursseurs de molécules contenant de l’azote
C’est par quelle molécule que l’azote est incorporé dans d’autres types de molécules.
(ex: catécholamines, neurotransmetteurs, hème, hormones thyroïdiennes)
Les a.a.
À partir de combien d’acides aminés sont synthétisées toutes les protéines de notre organisme ?
20 a.a. élémentaires.
De quoi dépend la structure d’un peptide ou d’une protéine ?
De sa séquence en a.a. (structure primaire).
Vrai ou Faux ?
Il existe que 20 a.a.
Faux, il existe des centaines d’a.a., mais toutes les protéines de notre organisme sont synthétisées qu’à partir de 20 a.a.
Qu’est-ce que la structure secondaire d’une protéine ?
Les a.a. dans une chaîne peptidique peuvent interagir ensembles et former des structures particulières : hélice alpha et feuillet bêta.
Qu’est-ce que la structure tertiaire d’une protéine ?
Conformation tridimensionnelle globale d’une protéine.
Qu’est-ce que la structure quaternaire d’une protéine ?
Interaction entre plusieurs polypeptides (dimères, trimères, etc.)
Quelle est la provenance des a.a.?
- Par synthèse :
- À partir d’acide organiques et d’azote (NH2 et NH4+)
- aa non-essentiels seulement - Alimentation : les protéines ingérées sont digérées en a.a.
- Catabolisme des protéines de l’organisme
Complétez :
Ce qui n’est pas utilisé pour la … de protéines (ou autres produits) est dégradé et … via :
- Désamination/Transamination
- Décarboxylation
Ce qui n’est pas utilisé pour la synthèse de protéines (ou autres produits) est dégradé et éliminé via :
- Désamination/Transamination
- Décarboxylation
Quel type de protéine est considérée comme étant une protéine “incomplète” ?
Une protéine végétale.
Quel type de protéine est considérée comme étant une protéine “complète” ?
Une protéine animale (comprend les 20 a.a. essentiels) .
Quelle est la provenance des protéines digérées ?
- Alimentaire:
- Protéines végétales
- Protéines animales - Autres
- Protéines enzymatiques sécrétées dans le tube digestif
- Protéines provenant des cellules muqueuses mortes
Où débute la digestion des protéines ?
Dans l’estomac.
Grâce à quoi se fait la digestion des protéines dans l’estomac ?
- Acide gastrique (sécrétée par les c. pariétales)
- Pepsine (sécrétée sous forme inactive par les c. principales)
Sous quelle forme est sécrétée la pepsine ?
Forme inactive : pepsinogène
Comment se fait l’activation du pepsinogène en pepsine ?
Elle se fait en milieu acide, le pepsinogène est clivé et produit de la pepsine active.
Vrai ou Faux ?
La pepsine peut également cliver le pepsinogène (auto-activation).
Vrai
Quelle est l’action de la pepsine sur les protéines ?
Elle effectue une dégradation partielle; formation de gros polypeptides.
Quel est le taux de dégradation des protéines ingérée par la pepsine ?
10-15%
Où et par quoi est neutralisée l’acidité gastrique ?
Dans le duodénum, par le biarbonate des sécrétions pancréatiques.
La pepsine perd son activité.
Quelle protéines prennent le relais dans le duodénum (pour la digestion des protéines) ?
D’autres protéases sécrétées par le pancréas.
Ex: Trypsine, chymotrypsine, élastase, carboxypeptidase (toutes sécrétées sous forme inactive)
À quoi sert le petit fragment d’a.a. qui bloque le site actif des protéases ?
Il sert à éviter l’auto-digestion (activation précoce des protéases).
comme pour la pepsine
Qui me sécrète ?
Entérokinase
Muqueuse intestinale
Comment est activée la trypsinogène ?
Elle est clivée par l’entérokinase en trypsine.
Vrai ou Faux ?
La trypsine active les autres protéases.
Vrai.
Que fait la trypsine et la chymotrypsine ?
Elles clivent les fragments de protéines en petits peptides.
Qu’est-ce qui clive les petits peptides ?
La carboxypeptidase.
Qu’est-ce qui clive les fibres d’élastine ?
L’élastase.
Par quoi est complétée la digestion des protéines ?
Par l’action des enzymes de la muqueuse intestinale:
1. Dipeptidase
2. Aminopeptidase
3. Carboxypeptidase
Au final, les protéines sont dégradées en quoi ?
Elles sont dégradées en tripeptides, dipeptides et a.a. libres.
Comment les a.a., dipeptides et tripeptides traversent les membranes cellulaires ?
Ils utilisent des transporteurs actifs:
- Plusieurs transporteurs différents
- Transport couplé au transfert de sodium
Quel est le sort des dipeptides/tripeptides absorbés?
Elles sont dégradées en a.a. libres dans les c. épithéliales avant d’entrer dans la circulation sanguine.
Vrai ou Faux ?
Les protéines entières sont complètement absorbées.
Faux, elles le sont que dans des rares exceptions ; captées par endocytose puis relâchées dans la circulation par exocytose.
Le processus d’absorption de protéines entières est observé chez quelle partie de la population ?
Chez les nouveaux-né:
- Immaturité de la muqueuse intestinale (et de l’estomac)
- Pourrait être une cause dess allergies alimentaires précoces, et souvent réversibles
- Permettrait aussi de transmettre les anticorps de la mère
Quelle est la proportion d’azote atmosphérique (N2) ?
78%
Qui suis-je ?
- Chimiquement inerte
- Inutilisable par la plupart des êtres vivants
Azote atmosphérique (N2).
Qui suis-je ?
- Transforme N2 en ammoniac (NH3)
- Nitrification en nitrites (NO2) et nitrates (NO3)
Microorganismes
Décrivez le cycle de l’azote.
- Les plantes absorbent l’ammoniac et les nitrates du sol.
Incorporation dans leurs a.a. et autres constituants azotés. - Les animaux se nourissent de végétaux.
- Les organismes végétaux et animaux meurent et se putréfient.
Sous l’action bactérienne, leurs composés azotés sont transformés à nouveau en ammoniac.
Quelle est la porte d’entrée de l’azote ?
Les a.a. (protéines végétales + protéines animales).
Quel est le réservoir principal de l’azote corporel chez l’humain ?
Les protéines.
Qu’est-ce que la balance azotée ?
C’est la différence entre l’apport quotidien d’azote (protéines alimentaires) et l’excrétion d’azote (urée urinaire).
Balance entre l’ingestion et la perte corporelle en azote.
Quelle est la portion d’azote dans les protéines alimentaires ?
10-16%
Vrai ou Faux ?
Le contenu en azote de composés non-protéiques est PAS négligeable.
Faux, il est presque négligeable.
Majoritairement, sous quelle forme se trouve l’azote urinaire ?
Sous forme d’urée.
Comment est calculée la balance azotée ?
Formule
Comment va être la balance ?
Ingestion > Excrétion
Balance positive :
- Croissance
- Grossesse
Comment va être la balance ?
Ingestion < Excrétion
Balance négative :
- Apports insuffisants (malnutrition, anorexie, diète)
- Pertes excessives (trauma, brûlures)
- Combinaison des deux
Quelle est la balance azotée normale ?
0 à 2g/j (Ingestion ≈ Excrétion)
Combien d’a.a. peut synthétiser l’humain ?
12 a.a. (non-essentiels)
À partir de quoi s’effectue la synthèse des 12 a.a. non-essentiels ?
À partir d’intermédiaires de la glycolyse, du cycle de Krebs ou de la voie des pentoses, ainsi qu’à partir d’a.a. aminés essentiels.
Comment est incroporé l’azote dans un a.a. non-essentiel ?
Se fait via :
1. Amination (glutamate déshydrogénase, glutamine synthétase)
- Transamination (transaminases)
En fonction de quoi varie la complexité des voies de synthèse ?
En fonction de la structure des chaînes latérales.
Comment est effectuée la biosynthèse du glutamate et de la glutamine ?
Tout connaître des deux réactions : réactifs/poduits/enzymes
Quelle est le nom de la réaction permettant de former le glutamate ?
Une transamination de l’alpha-cétoglutarate.
Qu’est-ce qu’une transamination ?
Échange d’azote entre un acide aminé et un acide alpha-cétonique.
Catalysée par transaminases
Quelle enzyme permet la transamination du pyruvate en alanine ?
ALT (alanine transaminase)
Quelle enzyme permet la transamination de l’oxaloacétate en aspartate ?
AST (aspartate transaminase).
Quel est le produit ?
Quel est le produit ?
Nommez quelques molécules importantes qui ont comme précursseurs les a.a.
- Neurotransmetteurs (GABA, catécholamines, dopamine, sérotonine)
- Hormones thyroïdiennes
- Hème
- Histidine
Vrai ou Faux ?
Les a.a. inutilisés sont entreposés dans l’organisme.
Faux, ils ne sont PAS entreposés dans l’organisme.
Quelles sont les trois réactions qui interviennent dans le catabolisme des a.a. ?
- Transamination (production de glutamate)
- Désamination (oxydative ou non-oxydative)
*Production d’ammonium (NH4+ = TOXIQUE) - Dégradation du squelette carboné
Dans quelles situations sont catabolisés les a.a. ?
- Dégradation des protéines
- Lorsque l’apport en a.a. excède les besoins
- Au cours du jeûne
A/n hépatique, quelles molécules sont générées lors du catabolisme des a.a. ?
- Urée
- Intermédiares énergétiques (acides alpha-cétoniques):
- utilisés pour faire de l’énergie
- transformés en AG et TG
- utilisés pour la synthèse du glucose (néoglugogenèse) ou de corps cétonique (cétogenèse)
Quelle est la première étape du catabolisme de la plupart des a.a. en excès ?
La transamination : pour former le glutamate (à partir d’alpha-cétoglutarate).
Que peut faire le glutamate ?
- Être désaminé = libération de l’ammonium (NH4+)
- Être converti en glutamine (glutamine synthétase)
*La glutamine joue un rôle majeur dans le transport de l’ammonium vers le foie.
Qu’est-ce que la désamination ?
Libération de l’ammonium (NH4+) à partir d’un a.a.
Quelle est la réaction ?
Désamination
Vrai ou Faux ?
La désamination est toujours oxydative.
Faux, elle peut être oxydative ou non-oxydative.
Que suis-je ?
-Produit du NADH+H+
-Enzymes : oxydase des a.a. et glutamate déshydrogénase
-Voie de désamination majoritaire
Désamination oxydative
Complétez:
Le glutamate est très … :
Sa désamination … permet d’éliminer … des a.a. en excès sous forme de NH4+ dans les reins, ou … dans le foie.
Le glutamate est très abondant :
Sa désamination oxydative permet d’éliminer l’azote des a.a. en excès sous forme de NH4+ dans les reins, ou d’urée dans le foie.
L’activité de la glutamate déshydrogénase hépatique dépend de quoi ?
Du niveau d’énergie :
ATP élevée = alpha-cétoglutarate converti en glutamate
ATP faible = glutamate converti en alpha-cétoglutarate
Quelle est l’enzyme qui catalyse la désamination du glutamate (et sa synthèse) ?
Glutamate déshydrogénase
Vrai ou Faux ?
Le taux de désamination oxydative du glutamate est très faible.
Faux, c’est le contraire.
Quels sont les deux cas particuliers de la désamination non-oxydative ?
Produisent du NADH+H+ alors qu’elles ne devraient pas.
- Asparagine
- Glutamine
Vrai ou Faux ?
Amination et la désamination de la glutamine se fait par deux enzymes distinctes.
Vrai.
La désamination de la glutamine se fait par quelle enzyme ?
Glutaminase
L’amination de la glutamine se fait par quelle enzyme ?
Glutamine synthétase
Quelle est la première étape du catabolisme de la glutamine ?
La désamination non-oxydative par l’action de la glutaminase.
Le NH4+ et les acides alpha-cétoniques produits par la désamination des a.a. peuvent faire quoi ?
- Être “ré-aminés” pour former des a.a.
- Être oxydés dans le cycle de Krebs = production d’énergie
- Être transformés en intermédiaire du métabolisme du glucose, des lipides ou des corps cétoniques.
- Être décarboxylés (dégradés)
Quels sont les 3 catégories des a.a. ?
- A.A glucogéniques : à partir d’oxaloacétate
- A.A. cétogéniques : à partir de l’acétyl-CoA
- Glucogéniques/cétogéniques
Vrai ou Faux ?
La plupart des a.a. sont cétogéniques.
Faux, pour la plupart, ils sont glucogéniques.
Qui suis-je ?
A.A. directement transformés en pyruvate ou en intermédiaire du cycle de Krebs
A.A. glucogénique
Quel est l’a.a. glucogénique le plus important ?
L’alanine: transamination par l’ALT à partir du pyruvate
Complétez:
La … à partir de l’alanine … celui de tous les autres a.a. (cycle de l’alanine-glucose).
La néoglucogenèse à partir de l’alanine dépasse celui de tous les autres a.a. (cycle de l’alanine-glucose).
Qui suis-je ?
A.A. directement transformés en acétoacétate ou en acétyl-CoA.
A.A. cétogéniques.
Vrai ou Faux ?
La participation des a.a. à la cétogenèse et la lipogenèse est très importante.
Faux, la participation des a.a. à la cétogenèse et la lipogenèse est très modeste.
Décrivez le cycle de l’alanine-glucose.
Que se passe-t-il avec le NH4+ produit lors de la désamination des a.a. ?
Il est converti en urée (urée est 100 000 fois moins toxique que le NH4+).
Vrai ou Faux ?
Les niveaux de NH4+ sont peu élevés chez les individus sains :
- cycle de la glutamine
- cycle alanine-glucose
- cycle de l’urée
- NH4+ en provenance de la dégradation de l’urée par les bactéries
Vrai.
Qu’est-ce qui joue un rôle majeur dans le transport du NH4+ vers le foie ?
La glutamine.
Complétez:
Dans les … périphériques (incluant cerveau et mucles), la … transforme le … en glutamine :
- Ça permet le … du NH4+ sous une forme …
- Transport vers le … (principalement) ou les …
Dans les tissus périphériques (incluant cerveau et mucles), la glutamine synthétase transforme le glutamate en glutamine :
- Ça permet le transport du NH4+ sous une forme non toxique.
- Transport vers le foie (principalement) ou les reins.
Que fait la glutaminase dans le foie ?
Elle dégrade la glutamine en glutamate : libération du NH4+.
Le NH4+ est utilisé pour la synthèse de quoi ?
De l’urée.
L’urée représente environ 80% de l’azote urinaire.
Que fait la glutaminase dans les reins ?
Elle transforme la glutamine en glutamate : libération de NH4+ qui sera directement éliminé dans l’urine (représente environ 20% de l’azote urinaire).
Décrivez le cycle de la glutamine.
Qu’est-ce qui peut accroître l’exposition humaine au NH4+ ?
L’activité bactérienne.
D’où provient le NH4+ intestinal ?
Dégradation bactérienne de l’urée et des a.a.
Où est absorbé le NH4+ pour être ensuite transporté vers le foie (où il va être retransformé en urée) ?
Il est absorbé dans la circulation portale.
Quel est le rôle du cycle de l’urée ?
Convertir l’azote (NH4+) provenant du catabolisme des a.a. en urée pour l’excrétion urinaire.
Qui suis-je ?
Molécule constitué de 2 amines avec un CO2.
L’urée.
D’où proviennent les constituants moléculaires de l’urée ?
- NH4+ tissulaire, transporté par la glutamine et l’alanine = (1er azote)
Cycle de la glutamine et cycle de l’alanine-glucose - Aspartate = (2ème azote)
Formé dans le foie par transamination de l’oxaloacétate (par AST) - CO2 produit dans le cycle de Krebs
Combien de réactions contient le cycle de l’urée ?
5 :
- 2 réactions mitochondriales
- 3 réactions cytosoliques
Quel est l’apport énergétique nécessaire au cycle de l’urée ?
Il nécessite 4 ATP.
Qu’est-ce qui sert de transporteurs de NH4+ vers le foie (80%) ?
- L’alanine
- La glutamine
Sous quelle forme le fumarate réintègre le cycle de l’urée (et l’alimente) ?
Toutes les étapes intermédiaires = pas importante
Aspartate
Qu’est-ce qui fournit le premier azote pour la biosynthèse de l’urée ?
Les ions NH4+ sont utilisés avec du CO2 pour synthétiser du carbamyl-phosphate = fournit le 1er azote pour la biosynthèse de l’urée.
L’aspartate provient de quoi ?
De la transamination de l’oxaloacétate, qui peut lui-même être généré à partir du fumarate provenant du cycle de l’urée.
Qu’est-ce que la PEM ?
C’est un déficit nutritionnel causé par un apport inadéquat de calories et/ou de protéines.
PEM : Malnutrition protéo-énergétique
Quels sont les 2 syndromes cliniques associés à la PEM ?
1.Kwashiorkor
2.Marasme
Quels sont les types de cas de PEM retrouvés dans les pays industrialisés ?
Quel syndrome ?
- Apport calorique suffisant, mais apport protéique inadéquat.
- Poids environ 60 à 80% du poids prédit pour la grandeur
- Présence d’oedème causé par hypo-albuminémie (peut masquer la perte muculaire)
Kwashiorkor
Quel syndrome ?
- Apport calorique et protéique insuffisant
- Poids moins de 60% du poids prédit pour la grandeur et abscence d’oedème
Marasme
Quel syndrome ?
Poids moins de 60% + présence d’oedème
Marasme/Kwashiorkor
