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BCM1501 > Les peptides et protéines > Flashcards

Les peptides et protéines Flashcards

1
Q

Que se passe-t-il pour les fonctions amine et carboxyle des a.a à pH physiologique ?

A

Ils seront ionisés, ce qui est logique vu qu’ils se lient entre eux

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2
Q

Qu’est-ce que libère les fonctions amine et carboxyle lorsqu’elles sont ionisées ?

A

Une molécule d’eau

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3
Q

Quel est la conséquence de l’ionisation des fonctions amine et carboxyle ?

A

La liaison des a.a entre eux

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4
Q

Comment se nomme le lien entre les a.a ?

A

Le lien ou la liaison peptidique

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5
Q

Comment se nomment deux a.a liés entre eux ?

A

Dipeptide

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6
Q

Comment se nomment trois a.a liés entre eux ?

A

Tripeptide

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7
Q

Comment se nomment “plusieurs” a.a liés entre eux ?

A

Oligopeptide

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8
Q

Comment se nomment “beaucoup” d’a.a liés entre eux ?

A

Polypeptide ou encore une protéine

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9
Q

Quel est l’ordre de lecture d’une chaîne peptidique ?

A

Du N-terminal au C-terminal

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10
Q

Comment nommer un peptide ?

A

On remplace le suffixe -ine par un -yle à la fin de chaque nom d’a.a constituant le peptide, dans l’ordre de N à C terminal, mais on garde -ine à la fin du dernier a.a de la chaîne peptidique

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11
Q

Quelles sont les exceptions dans la nomenclature des peptides ?

A

Tryptophane : tryptophyl-
Glutamate (Glu/E) : glutamyl-
Glutamine (Gln/Q) : glutaminyl-
Asparte (Asp/D) : aspartyl-
Asparagine (Asn/N) : asparaginyl

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12
Q

Comment s’appelle cette chaîne peptidique ?

A

Glycylglycine

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13
Q

Comment s’appelle cette chaîne peptidique ?

A

γ-L-Glutamyl-L-cystéinylglycine

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14
Q

Comment sont décrites les chaînes polypetidiques ?

A

En commençant par le groupe amino-terminal (appelé N-terminal) en donnant ensuite le nom de chaque résidu jusqu’au groupe carboxy-terminal (C-terminal)

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15
Q

Pour les protéines et les peptides biosynthétiques, quelle est la direction de leur synthèse ?

A

La même que celle de lecture (N-terminal vers C-terminal)

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16
Q

Pour les protéines et les peptides biosynthétiques, c’est aussi la direction de leur synthèse (N-terminal vers C-terminal). Vrai ou Faux ?

A

Vrai

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17
Q

La liaison peptidique est celle formée par quoi ?

A

Le c du Carboxyle et le N de l’amine

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18
Q

La liaison peptidique est-elle flexible ? Elle forme quoi ?

A

N’est PAS flexible, mais forme un rectangle planaire - le plan amide (cependant les Cα resteront flexibles)

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19
Q

À quoi est dû la forme rectangle planaire du lien peptidique ?

A

Ceci résulte d’un effet de résonance à cause du partage d’électrons entre les atomes du groupe carboxylique d’un résidu et l’azote du groupe aminé du résidu suivant

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20
Q

En quoi consiste le polypeptide mis en suite ? Comment nomme-t-on cela ?

A

Mis en suite, le polypeptide consiste en des plans amides rigides, séparés par des Cα flexibles (en principe). C’est le “squelette polypeptidique (ou protéique)”, “protein backbone”

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21
Q

Le squelette polypeptidique/protéique tient dans un premier temps compte des “R”, des chaînes latérales. Vrai ou Faux ?

A

Faux, le squelette polypeptidique/protéique ne tient dans un premier temps pas compte des “R”, des chaînes latérales

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22
Q

Que sont les liens Cα vers les plans amides de part et d’autres ? Vers quoi pointent-ils ?

A

Deux liens flexibles. Ils montrent vers le N (du ex-groupe aminé) et vers le C (de l’ex-groupe carboxyl)

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23
Q

Comment se nomment les angles pouvant être variables ? À quelles liaisons correspondent-ils ?

A

Phi (ϕ) : amine-Cα
Psi (ψ) : Cα-carboxyl

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24
Q

De quelle type de configuration parlons-nous lorsque Phi (ϕ) et Psi (ψ) du même plan (et donc de Cα différents) pointent dans la même direction (relatif au plan) ?

A

Configuration cis

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25
Q

Quand parlons-nous de la configuration cis ?

A

Lorsque Phi (ϕ) et Psi (ψ) du même plan (et donc de Cα différents) pointent dans la même direction (relatif au plan)

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26
Q

De quelle configuration parlons-nous lorsque Phi (ϕ) et Psi (ψ) du même plan pointent dans le sens opposé ?

A

Configuration trans

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27
Q

Quand parlons-nous de la configuration trans ?

A

Lorsque Phi (ϕ) et Psi (ψ) du même plan pointent dans le sens opposé

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28
Q

Cis ou trans ?

A

Cis

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29
Q

Cis ou trans ?

A

Trans

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30
Q

Quelle configuration est énergétiquement favorable pour les liens peptidies ? Pourquoi ?

A

Trans à cause de l’encombrement stérique potentiel entre les chaînes latérales (“R”) dans la configuration cis

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31
Q

Quelle est l’exception où la configuration cis est la plus stable ?

A

La proline

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32
Q

Est-ce que les deux configuration (cis et trans) existent ? Pourquoi ?

A

Oui, car il dépend du contexte des différentes chaines latérales

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33
Q

À quoi correspond chaque structure primaire ? Prenant quoi en compte ?

A

Une structure tridimensionnelle d’une protéine qui tient compte des restrictions imposées par le caractère plan de la liaison peptidique, et l’encombrement des chaînes latérales

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34
Q

Qu’est-ce qui est un élément clé de la conformation des protéines ?

A

Les configurations et restrictions du squelette peptidique (backbone)

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35
Q

Que sont les configurations et restrictions du squelette peptidique ?

A

Un élément clé de la conformation des protéines

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36
Q

Donner la définition d’une protéine

A

Ce sont des macromolécules composées d’acides aminés assemblés sous forme d’une chaîne = la chaîne peptidique ou polypeptidique

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37
Q

Qu’est-ce que constituent les protéines ?

A

La majorité de la masse sèche de la cellule (50%)

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38
Q

Qu’est-ce qu’exécutent les protéines ?

A

La majorité des fonctions dans la cellule

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39
Q

Que sont les protéines et de quoi sont-elles constituées ?

A

Des molécules constituées d’une chaîne polypeptidique

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40
Q

Quelle est la taille typique des protéines ?

A

Varie de 40 à plus de 4000 résidus d’a.a, mais il y en a peu au dessus de 2000 résidus

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41
Q

Comment exprime-t-on la masse moléculaire en biochimie ?

A

En Dalton (1 Dalton = 1/12 de la masse du carbonne)

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42
Q

De combien est la masse moyenne d’un acide aminé ?

A

D’environ 115 Da

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43
Q

Quelles masses moléculaires ont le plus souvent les polypeptides ?

A

Entre 4 et 200 kDa

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44
Q

Les possibilités qu’offrent les 20 acides aminés sont limitées. Vrai ou Faux ?

A

Faux. Les possibilités qu’offrent les 20 a.a sont presque illimitées

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45
Q

Combien y-a-t-il de chaînes polypeptidiques différentes ? Comparé au nb d’atomes dans l’univers?

A

20^100 = 1,2710^130 chaînes polypeptidiques différentes, un nombre nettement supérieur au nb d’atomes dans notre univers (910^78)

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46
Q

En réalité on ne trouve dans la nature qu’une infime fraction du nb de protéines possibles. Vrai ou Faux ?

A

Vrai

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47
Q

Les structures qu’adoptent les polypeptides et protéines sont essentielles à quoi ?

A

À leur fonction

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48
Q

Qu’est-ce qui est essentiel à la fonction des polypeptides et des protéines ?

A

Les structures qu’elles adoptent

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49
Q

Quelles sont les différentes structures que l’on distingue chez les polypeptides et protéines ?

A

La structure primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire

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50
Q

Combien y-a-t-il de différentes structures que l’on distingue chez les polypeptides et protéines ?

A

4

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51
Q

Définir la structure primaire des polypeptides et protéines ?

A

La séquence des acides aminés

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52
Q

Définir la structure secondaire des polypeptides et protéines ?

A

Les motifs que forment les acides aminés. On reconnaît principalement les structures en hélice α et en feuillet β

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53
Q

Définir la structure tertiaire des polypeptides et protéines ?

A

Relations dans l’espace des différentes structures secondaires, hélices et feuillets

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54
Q

Définir la structure quaternaire des polypeptides et protéines ?

A

Les protéines contenants plus d’une chaîne polypeptidique présentent un niveau supplémentaire d’organisation

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55
Q

Qu’est-ce que la structure secondaire des protéines ?

A

Le repliement local adopté d’une séquence (ou plutôt : d’une partie de séquence)

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56
Q

Qu’elles sont les structures secondaires les plus fréquentes ?

A

L’hélice alpha, et le feuillet beta

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57
Q

Par quoi sont formés l’hélice alpha et le feuillet beta ?

A

Par le squelette protéique, et donc les liens peptidiques, et non pas les chaînes latérales

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58
Q

Les chaînes latérales sont-elles essentielles pour la structure ? Pourquoi ?

A

Oui car ce sont elles qui vont favoriser, permettre ou interdire une structure plutôt qu’une autre

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59
Q

Est-ce l’hélice alpha ou le feuillet beta ?

A

L’hélice alpha

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60
Q

Est-ce l’hélice alpha ou le feuillet beta ?

A

Le feuillet beta

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61
Q

Par quoi est stabilisée une hélice alpha ?

A

Par des ponts hydrogènes formés entre :
Le groupe C=O d’un résidu “n” et le groupe N-H du résidu “n+4” de l’hélice

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62
Q

De combien de résidus AA/tour est composé l’hélice alpha ?

A

De 3,6 résidus AA/tour

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63
Q

Quelle est la hauteur de l’hélice alpha par tour ?

A

5,4º A par tour

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64
Q

Dans quel sens est enroulée l’hélice alpha ?

A

Vers la droite

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65
Q

Qu’est-ce qui stabilise l’hélice alpha ?

A

Des ponts hydrogènes et forces van der Waals entre résidus

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66
Q

Les chaînes latérales des a.a montrent toutes vers où ? Quelle en est la conséquence ?

A

Vers l’extérieur, elle n’interfèrent donc pas avec le squelette polypeptidique

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67
Q

Quand est-ce que l’hélice alpha (avec acide aminé de type L) est adoptée ?

A

Quand la torsion autour de chacun des Cα est :
Angle Ψ = -47º (Cα-C)
Angle Φ = -57º (avec a.a de type L) (Cα-N)

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68
Q

Par quoi sont favorisées les hélices alpha ?

A

Par Ala, Glu, Leu et Met par exemple

69
Q

Par quoi sont défavorisées les hélices alpha ?

A

Tyr, Asp et Gly

70
Q

Par quoi sont “cassées” les hélices alpha ?

A

Par Pro (“helix breaker”)

71
Q

Est-ce que l’hélice alpha est la seule hélice de polypeptides ?

A

Non

72
Q

Existe-t-il d’autres hélices de polypeptides que l’hélice alpha ?

A

Oui

73
Q

Quelle structure forme le feuillet beta ?

A

Une structure à peu près plane - un feuillet

74
Q

En quoi consiste le feuillet beta ?

A

En plusieurs “chaines” de polypeptide arrangées de façon antiparallèle, ou parallèle

75
Q

Dans le feuillet béta, entre quoi se font des ponts hydrogènes ?

A

Entre la paire d’électrons de l’atome d’oxygène d’un lien peptidique d’une chaîne β, et l’hydrogène d’un groupe situé sur une autre chaîne β du feuillet

76
Q

Combien faut-il de chaînes polypeptidiques pour former un feuillet ? Lesquels sont les moins stables ?

A

Entre 2 et 15 chaînes polypeptidiques - en moyenne, ce sont 6 chaînes. Les feuillets avec moins de 5 chaînes sont peu stables

77
Q

En quoi consiste une chaîne polypeptidique dans un feuillet β ?

A

En 5 à 15 résidus AA. La structure de base se répète tous les 2 résidus (7 Angstrom)

78
Q

Les chaînes latérales pointent vers le haut ou le bas du feuillet ?

A

Vers le haut ou vers le bas du feuillet, en alternance ?

79
Q

Quel est le plus stable entre le feuillet parallèle et le feuillet antiparallèle ?

A

Le feuillet antiparallèle est plus stable que le feuillet parallèle

80
Q

À quoi ressemble le feuillet beta ?

A

À une structure plane, plissé, rigide et assez stable

81
Q

Quelle est la structure plane, plissée, rigide et assez stable ?

A

Le feuillet beta ?

82
Q

Y-a-t’il beaucoup de feuillets beta ? Quelle en est la conséquence ?

A

Il y a une grande variété de feuillets beta, qui peuvent donc s’organiser en structures différentes

83
Q

Par quoi sont modulées les formes individuelles des hélices et feuillets ?

A

Des irrégularités

84
Q

De quoi sont responsables les irrégularités, tel que l’effet de la proline dans l’hélice, dans les feuillets ?

A

Des irrégularités similaires sont responsables de la courbure des feuillets

85
Q

Nommer un autre motif qui peut lier les chaînes d’un feuillet ou encore des hélices

A

Les tours béta (“beta turn”)

86
Q

Qu’est-ce qui sont aussi de grandes flexibilités ?

A

Des bouts de protéines “non-structurées”

87
Q

Donner 3 caractéristiques de la courbure béta

A
  • Structure non répétitive
  • Isolée
  • 1 résidu en surplus sans liaison hydrogène
88
Q

Comment se nomme cette structure ?

A

Courbure bêta

89
Q

Nommer 3 caractéristiques de la tour β (coude)

A
  • Intra-moléculaire
  • Glycine et proline ????
  • Pont H 2e liaison peptidique
90
Q

Comment se nomme cette structure ?

A

La tour β (coude)

91
Q

Quelle est la structure tertiaire ?

A

Le repliement global adopté par la protéine entière

92
Q

Dans quelle structure les chaînes latérales les résidus prennent toute leur importance ? Comment ?

A

La structure tertiaire. Elles se distinguent par leur capacité d’intéragir, entre elles, ou avec le milieu et par là d’influencer le repliement de la protéine

93
Q

Avec quoi les résidus polaires/hydrophiles ont tendance à vouloir interagir dans la structure tertiaire ?

A

Les résidus polaires/hydrophiles ont tendance à “vouloir” interagir avec le solvant, l’eau

94
Q

Avec quoi les résidus hydrophobes ont tendance à vouloir interagir dans la structure tertiaire ?

A

Avec des lipides si disponibles (par ex: dans des protéines (trans)membranaires)

95
Q

Que font les résidus hydrophobes en absence de lipide ?

A

Ils fuient l’eau et se regroupent dans un “core hydrophobe”

96
Q

Nommer un élément clé dans la structure tertiaire

A

L’interaction hydrophobe

97
Q

Où a lieu le repliement et la conformation/structure des protéines ?

A

Dans de l’eau

98
Q

Décrire les interactions de la protéine avec des molécules d’eau

A

Sont très nombreuses, et assez définies. Elles forment une coquille d’hydratation (“hydration shell”) autour de la protéine. Souvent on ne les représentent pas pcq elles sont trop nombreuses mais elles représentent un rôle clé

99
Q

Qu’est-ce que révèlent les structures de protéines ?

A

La présence de molécules d’eau à l’interne de la protéine - à un endroit précis

100
Q

Quelle est l’interaction de chaînes latérales la plus forte dans la structure tertiaire ? Formé entre quoi et quoi ?

A

Le pont disulfure formé entre deux cystéines, car ceci est un lien covalent

101
Q

Où est-ce que la formation du pont disulfure ne peut-elle pas se faire ? Pourquoi ?

A

Elle ne peut pas se faire dans un milieu réducteur car c’est une réaction d’oxydation

102
Q

Le cytoplasme est-il oxydateur ou réducteur ?

A

Réducteur

103
Q

Le pont disulfure est réservé à quoi ? Pourquoi?

A

Vu que le cytoplasme est réducteur, le pont disulfure est réservé à des protéines extracellulaires - des domaines extracellulaires ou des protéines secrètes (tels que l’insuline par ex)

104
Q

Pouvons-nous défaire des ponts disulfures en biochimie ? Avec quoi ?

A

Avec des réactifs réducteurs, tel que le DTT (Dithiothréitol)

105
Q

Nommer une interaction de chaînes latérales évidente. Dire ce qui y joue également un rôle

A

Celle entre résidus chargées, basique et acidique, par interaction ionique. Les liaisons hydrogènes et Van der Waals y jouent également un rôle

106
Q

Nommer ces interactions de chaînes latérales

A
107
Q

Donner la hiérarchie des forces d’interaction

A

Covalente > ionique > hydrogène > van der Waals

108
Q

De quoi dépendent les interactions de chaînes latérales ? Donner un exemple

A

Des conditions, par ex les interactions ioniques dépendent du pH

109
Q

Le contenu en hélices alpha et feuillets beta seul permet de déduire sur la fonction d’une protéine. Vrai ou Faux ?

A

Faux, il ne le permet pas

110
Q

Qu’est-ce qui aide à l’orientation et à la structure adéquate d’une protéine ?

A

Les chaînes latérale

111
Q

Une hélice qui portera majoritairement des chaînes latérales hydrophobes peut être quel domaine ?

A

Un domaine transmembranaires (les chaînes latérales pointent vers l’extérieur de l’hélice)

112
Q

Que sont les protéines globulaires ?

A

Des protéines d’apparance sphéroïdales (ex: enzymes, récepteurs, etc…) (“globulaire” dérive de “globe”)

113
Q

Que contiennent la plupart des protéines globulaires ?

A

Des hélices alpha et des feuillets bêtas, ainsi que des régions repliées de façon ordonnée, ou de façon aléatoire

114
Q

Comment se nomme les régions des protéines repliées de façon ordonnées ?

A

“coil”, structure bcp plus difficile à décrire que les hélices et les feuillets

115
Q

Comment se nomment les régions des protéines repliées de façon aléatoire ?

A

“random coil”

116
Q

La plupart des protéines globulaires ont une des deux structures secondaires qui prédominent. Vrai ou Faux ? Donner un exemple

A

Faux. Seules quelques protéines globulaires ont une des deux structures secondaires qui prédomine (ex : concanavaline A -> feuillet bêta, mais pas d’hélice alpha)

117
Q

Les protéines globulaires ont-elles des séquences répétées ou pseudorépétées comme dans les protéines fibreuses ?

A

Non, généralement elles n’en ont pas

118
Q

Comment s’organisent les protéines fibreuses ?

A

En structures allongées avec une conformation essentiellement guidée par leur structure secondaire

119
Q

De quoi profite la structure allongée dans les protéines fibreuses ?

A

De répétitions (ou de pseudorépétitions) dans la séquence, qui peuvent être assez courtes

120
Q

Quels sont les deux exemples de protéines fibreuses que nous allons voir ?

A

La kératine et la soie

121
Q

Où est située la kératine ?

A

Dans les couches superficielles de l’épiderme, dans les poils, les cheveux et les ongles

122
Q

De quoi est constituée la kératine ?

A

De deux hélices alpha

123
Q

Comment s’enroulent les deux hélices alpha de la kératine ?

A

Comme un câble torsadé (coil-coil)

124
Q

Quelle est l’unité de base dans les protofibrilles des cheveux ? En quoi ça s’assemble ?

A

20ºA, assemblage ensuite en microfibrilles de 80ºA et macrofibrilles de 2000ºA

125
Q

La séquence de la kératine comprend quoi ?

A

Des pseudorépétitions de 7 a.a (dénommés “a” -> “g”; et dont “a” et “d” sont non polaires (hydrophobes))

126
Q

Grâce à quoi est-ce que les deux hélices de la kératine s’associent en torsade ?

A

Grâce à des liaisons hydrophobes

127
Q

Les deux brins de kératine sont maintenu entre eux par quoi ?

A

Des liens disulphides (S-S)

128
Q

Comment est stockée la soie ?

A

Elle est stockée sous une forme de soluble dans des glandes du vers à soie

129
Q

En quoi est convertie la soie ?

A

En une structure fibrillaire insoluble (fibroin = soie)

130
Q

De quoi est constituée la soie ?

A

De chaînes bêta antiparallèles formant des feuillets, liées entre elles par des liens hydrogènes

131
Q

Comment est la séquence de la soie ? La nommer

A

Séquence répétée : (Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala)n = alternance de Gly et (Ala ou Ser)

132
Q

Comment sont placé les Gly, Ser et Ala dans la soie ?

A

Les Gly se retrouvent d’un côté du feuillet et les Ala et Ser d’un autre côté

133
Q

Quand est-ce que la conversion de la structure de la soie est promue ?

A

Lors de la sécrétion par : la déhydratation, un changement de pH, et de la force mécanique (shear stress)

134
Q

Comment est la structure de la soie ?

A

Structure cristalline

135
Q

De quoi dépend le rassemblement de protéines avec de multiples sous-unités en structure quaternaire ?

A

Des même forces et mécanismes que la structure tertiaire

136
Q

La structure quaternaire ne peut pas être absente. Vrai ou Faux ?

A

Faux, la structure quaternaire peut être absente (il y a des protéines qui restent sous forme monomérique)

137
Q

Comment peut être la structure quaternaire ?

A

Peut être une simple homo-dimérisation. Ou encore une simple hétéro-dimérisation. Ou plus complexe…

138
Q

La structure quaternaire peut-elle être complexe ?

A

Elle peut être excessivement complexe, avec des multiples sous-unités, et/ou l’ARN, des ions de métal, etc… comme composants

139
Q

Comment est considéré le repliement d’une chaîne polypeptidique ? Quand commence-t-elle ?

A

Le repliement d’une chaîne polypeptidique est un phénomène complexe, et commence souvent déjà pdnt la synthèse au ribosome

140
Q

Quel est le point “final” du repliement d’une chaîne polypeptidique ?

A

Un repliement énergétiquement favorable - cela peut se passer par plusieurs étapes

141
Q

Qu’est-ce qui aide au repliement d’une chaîne polypeptidique ?

A

Des protéines, les “chaperonnes” ou encore des enzymes (plus rarement)

142
Q

Dans quoi visualise-t-on le repliement d’une chaîne polypeptidique ?

A

Dans des “paysages énergétiques”

143
Q

Résumer en somme le repliement des protéines

A

En somme, c’est un processus complexe et très difficile à prédire. Bien qu’il ait plusieurs modèles qui sont probablement vrais pour certaines protéines, il n’y a pas de processus standard unifié

144
Q

Est-ce qu’il arrive que des protéines se dénaturent, voir perdent leur structure ordonnée ? À cause de quoi ? Nommer des exemples

A

Oui. Souvent, mais pas tjrs, c’est le résultat d’une action humaine (ex : coiffeur, biochimiste, qqn qui se prépare un oeuf sunny side up)

145
Q

Comment est considérer la dénaturation des protéines ? Quel en sont les conséquences ?

A

Ce processus peut être irréversible, mène à la perte de fonction, et souvent à la précipitation (insolubilité dans l’eau). Parfois, on peut aussi renaturer une protéine dénaturée, avec un regain de fonction

146
Q

Comment pouvons-nous défaire des forces d’intéraction. Donner un exemple

A

On peut défaire des forces d’interaction de façon sélective. Par exemple, des ponts disulphures sont détruites par des agents réduteurs

147
Q

Qu’est que l’alpha kératine des cheveux ?

A

L’alpha kératine des cheveux est une protéine en alpha hélice

148
Q

Qu’est-ce qui fixe le caractère frisé ou lisse des cheveux ?

A

La torsade des “câbles de kératine” est fixée par des ponts disulfures. Elles fixent le caractère frisé ou lisse des cheveux

149
Q

Qu’est-ce qu’entraine la dénaturation des ponts disulphures, suivi par la formation de nouveaux ponts disulphures, des “câbles de kératine”

A

Permet de soit lisser, soit friser les cheveux

150
Q

Qu’est-ce qui permet de soit lisser, soit friser les cheveux ?

A

La dénaturation temporaire des ponts disulphures, suivi par la formation de nouveaux ponts disulphures, des “câbles de kératine”

151
Q

Nommer une dénaturation plus radicale

A

La dénaturation par la chaleur

152
Q

Comment se nomme la dénaturation par la chaleur ?

A

La dénaturation thermique

153
Q

Que fait la dénaturation thermique ?

A

Elle défait plus ou moins tous les liens naturels d’une protéine

154
Q

Que font les protéines lors de la dénaturation thermique ? Quelle en est la conséquence ?

A

Les protéines commencent à interagir entre elles, de façon non-coordonnées, et de former des agrégats qu’il est pratiquement impossible de renaturer. Évidemment cela résulte en une perte de fonction

155
Q

La thermostabilité est la même entre les différentes protéines. Vrai ou Faux ?

A

Faux, elle diffère

156
Q

Quelle est la thermostabilité de certaines enzymes ?

A

Assez faible, comme 55ºC pour la trypsinogène

157
Q

Quelle est la thermostabilité de la trypsinogène ?

A

55ºC

158
Q

Qu’est-ce que la “cuisine vivante” essaye de faire ? Comment ?

A

De garder les enzymes “vivantes” et on ne chauffe donc pas la nourriture au dessus de 47º C

159
Q

Nommer une protéine qui résiste à une haute température. Laquelle ?

A

La globuline de l’avoine (porridge !) résiste bien jusqu’à 108ºC, et donc la cuisson

160
Q

Comment sont des protéines d’organismes thermophiles par rapport à la dénaturation des protéines ?

A

Des protéines d’organismes thermophiles sont plus résistantes

161
Q

Quand est-ce que les protéines “chapérones” aident à retrouver un repliement correct ?

A

Lors de la synthèse ou lors d’un choc thermique

162
Q

Comment les chaperonnes ont-elles été découvertes ?

A

Lors de chocs thermiques expérimentaux - et appelés “heat shock proteins (HSP)

163
Q

Donner un des exemples d’agrégation “naturelle”

A

Celle de la formation d’agrégats dans les neurones, menant à la démence

164
Q

Que voulons-nous éviter pour dénaturer des protéines de façon expérimentale, par exemple pour les purifier ?

A

On veut éviter la précipitation/agrégation, tout en gardant la protéine soluble

165
Q

Comment dénaturer des protéines de façon expérimentale, par exemple pour les purifier ?

A

On utilise des solvants qui préviennent des interactions non-ordonnées, tels que des détergents, ou des sels dites “chaotropes” (qui défont et préviennent les interactions hydrophobes)

166
Q

Donner des exemples de détergents ou de “chaotropes” servants à la dénaturation de protéines de façon expérimentale

A

Le SDS (dodécylsulfate de sodium, un détergent chargé), l’urée, le guanidinium HCl, ou LiBr (de sels chaotropes, leur mécanisme n’est pas bien connu en détail)

167
Q

Que permettent de faire les détergents ou les “chaotropes” ? Quelle en sont les conséquences ?

A

Défaire le repliement des protéines sans agrégation. La fonction de la protéine est perdue mais cela permet la purification et l’analyse expérimentale

168
Q

La dénaturation et la purification des protéines se fait avec ou sans réduction des ponts disulfures ? Qu’est-ce que cela permet ?

A

Cela peut se faire avec ou sans réduction des ponts disulfures, ce qui permet de visualiser les dimères liés par des ponts disulfures (S-S)

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