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BCM1501 > Acides aminés > Flashcards

Acides aminés Flashcards

1
Q

De quoi est composé un acide aminé

A

Une fonction acide - carboxyle (COOH)
Une fonction amine (NH2)
Une chaine latérale variable (R = “reste”)
Un carbone central

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Q

À pH physiologique, qu’arrivera-t-il aux fonctions amine et carboxyle ?

A

Elle seront ionisé (NH3+ et COOH-)

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3
Q

À quoi correspondent chaque groupe de couleur sur cette image ?

A
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4
Q

Comment appelle-t-on le carbone central d’un acide aminé ? Comment est-il considéré ?

A

Centre chiral. On l’appelera “carbone C alpha”

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5
Q

Combien le carbone central d’un acide aminé a-t-il d’énantiomère(s) ? Le(s) nommer

A

2 : D et L

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6
Q

La plupart des enzymes reconnaissent seulement quel forme d’acides aminés ?

A

Sous forme L (à l’inverse des sucres)

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7
Q

Un acide aminé sans identification est L ou D ?

A

L

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8
Q

Un acide aminé avec identification est L ou D ?

A

D

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9
Q

Quelle convention suit-on pour mieux distinguer les acides aminés ?

A

La convention de Fisher

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10
Q

Expliquer la convention de Fisher

A

On place l’atome d’hydrogène vers nous (devant) et on regarde quel est la suite d’atome à partir du COO-, dans le sens des aiguilles d’une montre. Si cela donne COO-, R, NH3+ (“CORN”) c’est la forme L. Si cela donne COO-, NH3+ (“CONR”) c’est la forme D

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11
Q

CORN ou CONR ? Forme D ou forme L ?

A

CORN. Forme L

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12
Q

CORN ou CONR ? Forme D ou forme L ?

A

CONR. Forme D

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13
Q

À quoi font références les 20 acides aminés ? Définir

A

Les acides aminés protéinogéniques = les modules dont sont faits les protéines

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14
Q

Y-a-t-il des acides aminés naturels importants qui ne participent pas à la synthèse de protéine ? Pourquoi ?

A

Oui, il n’y a pas de ARNt correspondant

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15
Q

Donner deux exemples d’acides aminés naturels importants qui ne participent pas à la synthèse de protéine

A

Thyroxine (l’hormone thyroïdienne, et GABA), un neurotransmetteur (avec le groupe amino sur le carbone C gamma)

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16
Q

Dans les acides aminés, si le carbone central est alpha, les carbones des chaînes latérales sont numérotées selon quoi ?

A

L’alphabet grecque

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17
Q

Combien de nomenclatures ont les 20 acides aminés ? Quelle est la différence

A

Deux, en trois lettres ou en une lettre

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18
Q

Compléter le tableau

A
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19
Q

Qu’est-ce que leur chaîne latérale confère aux acides aminés ?

A

Un caractère spécifique

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20
Q

Donner des exemples de propriétés que les chaînes latérales des acides aminés peuvent avoir

A

Elles peuvent être petites ou grandes, polaires ou non-polaires (= hydrophobe), aliphatiques ou aromatiques

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21
Q

Nommer les catégories ainsi que les acides aminés

A
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22
Q

Quels acides aminés ont des chaînes latérales apolaires (hydrophobes) ?

A

Glycine, Alanine, Valine, Leucine, Isoleucine, méthionine, proline, phénylalaline, tryptophane

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23
Q

Quels acides aminés ont des chaînes latérales polaires non chargées ?

A

Sérine, thréonine, tyrosine, asparagine, glutamine, cystéine

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24
Q

Quels acides aminés ont des chaînes latérales polaires chargées ?

A

Lysine (+), Arginine (+), Histidine (centre réactif), acide aspartique (-), acide glutamique (-)

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25
Q

Quels acides aminés ont des chaînes latérales basiques ?

A

Lysine, Arginine, Histidine

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26
Q

Quels acides aminés ont des chaînes latérales acides ?

A

acide aspartique, acide glutamique

27
Q

Quelle est l’influence du pH d’une solution sur les propriétés physico-chimiques d’un acide aminé ?

A

Plus le pH est bas, plus la solution tend à vouloir “donner” ses H+ au groupement ionisable de l’acide aminé. Inversement, plus le pH est élevé, plus il tend à déprotoner

28
Q

L’acide aminé a au moins combien de fonctions ionisables ? Les nommer

A

Au moins deux fonctions ionisables (la fonction carboxyle et la fonction amine)

29
Q

L’acide aminé est quoi en terme d’ions ?

A

Un “Zwitterion” - un ion dipolaire

30
Q

Combien de constantes de dissociations a l’acide aminé ? Le(s) nommer

A

Au moins 2 : une pour chaque fonction (appelées K1 pour la fonction carboxyle et K2 pour la fonction amine)

31
Q

Qu’est-ce que ISO ? Le définir

A

Le point isoélectrique est le pH auquel l’acide aminé à une charge nette de 0 (les charges sont équilibrées PAS il n’y a pas de charges)

32
Q

Il existe au moins combien de formes de l’acide aminé ? Le(s) nommer

A

Au moins trois : chargé positivement, neutre, chargé négativement

33
Q

Qu’est-ce qui détermine quelle forme de l’acide aminé est majoritaire ?

A

Le pH

34
Q

Qu’est-ce que le pH détermine ?

A

Quelle forme de l’acide aminé est majoritaire

35
Q

L’acide aminé influencera quoi ?

A

Le pH

36
Q

Que permet de déterminer l’équation de Henderson-Hasserlbalch ?

A

Le pH à partir des concentrations de l’acide [HA] et de sa base conjuguée [A-]

37
Q

K = ?

A

K = [A-][H+]/[HA]

38
Q

[H+] = ?

A

[H+] = K[HA]/[A-]

39
Q

log[H+] = ?

A

logK + log([HA]/[A-]

40
Q

pH = ?

A

pH = pK - log ([HA]/[A-]) = pK + log ([A-]/[HA])

41
Q

Quand est-ce que le pH de la solution est égal au pK ?

A

Lorsque la concentration des formes protonées et non-protonées sont identiques

42
Q

Que se passe-t-il lorsque la concentration des formes protonées et non-protonées sont identiques ?

A

Le pH de la solution est égal au pK

43
Q

Plus précisement, que permet de déterminer l’équation de Henderson-Hasselbalch ?

A

Le ratio des formes ioniques de l’acide aminé d’intérêt à un pH donné

44
Q

pH - pK = ?

A

pH - pK = log ([A-]/[AH]) <=> 10(exposant : pH-pK) = [A-]/[AH]

45
Q

Comment déterminer le point isoélectrique pour les acides aminés à chaîne latérale non-chargée ?

A

C’est la moyenne de pK1 et pK2 (à gauche et à droite de la forme neutre)

46
Q

pI = ? (pour les a.a à chaîne latérale non-chargée)

A

pI = (pk1+pk2)/2

47
Q

Quel est le procédé à suivre pour déterminer le point isoélectrique pour les acides aminés à chaîne latérale non-chargée ?

A

Écrire la cascade d’ionisation et déterminer la charge globale (= nette); identifier la forme de l’acide aminé avec une charge nette nulle (neutre); faire la moyenne des pKa se situant de part et d’autre de la forme neutre

48
Q

Quel est le procédé pour déterminer le point isoélectrique pour les acides aminés dont la chaîne latérale est chargée ?

A

Écrire la cascade d’ionisation et déterminer la charge globale (= nette); identifier la forme de l’acide aminé avec une charge nette nulle; faire la moyenne des pK se situant de part et d’autre de la forme neutre

49
Q

pI = ? (pour les a.a dont la chaîne latérale est chargée)

A

pI = (pK1+pKr)/2 => pKr = pK de la chaîne latérale “R”

50
Q

Est-ce que des a.a peuvent être modifiés sur leur chaîne latérale ?

A

Oui

51
Q

Quand est-ce que des a.a peuvent être modifiés sur leur chaîne latérale ?

A

Avant (rare) ou après (plus fréquent) la traduction (donc dans le contexte d’une protéine)

52
Q

Les modifications des a.a concernent quels acides aminés ?

A

Que certains a.a (en général ceux qui partagent un groupe fonctionnel, tel qu’un hydroxyle, amine

53
Q

La modification d’un a.a entraîne quoi ?

A

Change la propriété du résidu (de l’a.a)

54
Q

Les modifications des a.a sont plutôt dynamiques ou statiques ?

A

Peuvent être dynamiques (plus fréquent) ou statiques (=durables, plus rare)

55
Q

Donner des exemples de modifications d’a.a

A

N-formylation; Hydroxylation; Phosphorylation; méthylation

56
Q

Décrire la N-formylation

A

Ajout d’un groupe formyl à la méthionine N-terminale (au début d’une protéine); fréquent chez les bactéries

57
Q

Décrire l’hydroxylation

A

Ajout d’un hydroxyle sur proline ou lysine, par exemple dans le collagène

58
Q

Décrire la phosphorylation

A

Ajout d’un phosphate sur les fonctions hydroxyles de Ser, Thr, Tyr

59
Q

Décrire la méthylation

A

Ajout d’un méthyl sur lysine ou arginine (amoindrit leur charge)

60
Q

Le groupe modifiant l’a.a peut être comment ?

A

Simple (ex : phosphate, méthyl) ou complexe (des protéines tels que l’ubiquitine, le SUMO, etc…)

61
Q

Est-ce que les plantes, et surtout les champignons, peuvent produire et utiliser des a.a non-standard ? Combien y-en-a-t-il ?

A

Oui, il y en a plus de 250…!

62
Q

Les monosaccharides sont les modules de quoi ?

A

Des disaccharides et des polysaccharides

63
Q

Les a.a sont les modules de quoi ?

A

Les modules dont sont constitués les dipeptides, les oligopeptides et les protéines

64
Q

Les protéines peuvent être TRÈS grande. Vrai ou Faux ?

A

Vrai

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