Acides aminés Flashcards
De quoi est composé un acide aminé
Une fonction acide - carboxyle (COOH)
Une fonction amine (NH2)
Une chaine latérale variable (R = “reste”)
Un carbone central
À pH physiologique, qu’arrivera-t-il aux fonctions amine et carboxyle ?
Elle seront ionisé (NH3+ et COOH-)
À quoi correspondent chaque groupe de couleur sur cette image ?
Comment appelle-t-on le carbone central d’un acide aminé ? Comment est-il considéré ?
Centre chiral. On l’appelera “carbone C alpha”
Combien le carbone central d’un acide aminé a-t-il d’énantiomère(s) ? Le(s) nommer
2 : D et L
La plupart des enzymes reconnaissent seulement quel forme d’acides aminés ?
Sous forme L (à l’inverse des sucres)
Un acide aminé sans identification est L ou D ?
L
Un acide aminé avec identification est L ou D ?
D
Quelle convention suit-on pour mieux distinguer les acides aminés ?
La convention de Fisher
Expliquer la convention de Fisher
On place l’atome d’hydrogène vers nous (devant) et on regarde quel est la suite d’atome à partir du COO-, dans le sens des aiguilles d’une montre. Si cela donne COO-, R, NH3+ (“CORN”) c’est la forme L. Si cela donne COO-, NH3+ (“CONR”) c’est la forme D
CORN ou CONR ? Forme D ou forme L ?
CORN. Forme L
CORN ou CONR ? Forme D ou forme L ?
CONR. Forme D
À quoi font références les 20 acides aminés ? Définir
Les acides aminés protéinogéniques = les modules dont sont faits les protéines
Y-a-t-il des acides aminés naturels importants qui ne participent pas à la synthèse de protéine ? Pourquoi ?
Oui, il n’y a pas de ARNt correspondant
Donner deux exemples d’acides aminés naturels importants qui ne participent pas à la synthèse de protéine
Thyroxine (l’hormone thyroïdienne, et GABA), un neurotransmetteur (avec le groupe amino sur le carbone C gamma)
Dans les acides aminés, si le carbone central est alpha, les carbones des chaînes latérales sont numérotées selon quoi ?
L’alphabet grecque
Combien de nomenclatures ont les 20 acides aminés ? Quelle est la différence
Deux, en trois lettres ou en une lettre
Compléter le tableau
Qu’est-ce que leur chaîne latérale confère aux acides aminés ?
Un caractère spécifique
Donner des exemples de propriétés que les chaînes latérales des acides aminés peuvent avoir
Elles peuvent être petites ou grandes, polaires ou non-polaires (= hydrophobe), aliphatiques ou aromatiques
Nommer les catégories ainsi que les acides aminés
Quels acides aminés ont des chaînes latérales apolaires (hydrophobes) ?
Glycine, Alanine, Valine, Leucine, Isoleucine, méthionine, proline, phénylalaline, tryptophane
Quels acides aminés ont des chaînes latérales polaires non chargées ?
Sérine, thréonine, tyrosine, asparagine, glutamine, cystéine
Quels acides aminés ont des chaînes latérales polaires chargées ?
Lysine (+), Arginine (+), Histidine (centre réactif), acide aspartique (-), acide glutamique (-)
Quels acides aminés ont des chaînes latérales basiques ?
Lysine, Arginine, Histidine
Quels acides aminés ont des chaînes latérales acides ?
acide aspartique, acide glutamique
Quelle est l’influence du pH d’une solution sur les propriétés physico-chimiques d’un acide aminé ?
Plus le pH est bas, plus la solution tend à vouloir “donner” ses H+ au groupement ionisable de l’acide aminé. Inversement, plus le pH est élevé, plus il tend à déprotoner
L’acide aminé a au moins combien de fonctions ionisables ? Les nommer
Au moins deux fonctions ionisables (la fonction carboxyle et la fonction amine)
L’acide aminé est quoi en terme d’ions ?
Un “Zwitterion” - un ion dipolaire
Combien de constantes de dissociations a l’acide aminé ? Le(s) nommer
Au moins 2 : une pour chaque fonction (appelées K1 pour la fonction carboxyle et K2 pour la fonction amine)
Qu’est-ce que ISO ? Le définir
Le point isoélectrique est le pH auquel l’acide aminé à une charge nette de 0 (les charges sont équilibrées PAS il n’y a pas de charges)
Il existe au moins combien de formes de l’acide aminé ? Le(s) nommer
Au moins trois : chargé positivement, neutre, chargé négativement
Qu’est-ce qui détermine quelle forme de l’acide aminé est majoritaire ?
Le pH
Qu’est-ce que le pH détermine ?
Quelle forme de l’acide aminé est majoritaire
L’acide aminé influencera quoi ?
Le pH
Que permet de déterminer l’équation de Henderson-Hasserlbalch ?
Le pH à partir des concentrations de l’acide [HA] et de sa base conjuguée [A-]
K = ?
K = [A-][H+]/[HA]
[H+] = ?
[H+] = K[HA]/[A-]
log[H+] = ?
logK + log([HA]/[A-]
pH = ?
pH = pK - log ([HA]/[A-]) = pK + log ([A-]/[HA])
Quand est-ce que le pH de la solution est égal au pK ?
Lorsque la concentration des formes protonées et non-protonées sont identiques
Que se passe-t-il lorsque la concentration des formes protonées et non-protonées sont identiques ?
Le pH de la solution est égal au pK
Plus précisement, que permet de déterminer l’équation de Henderson-Hasselbalch ?
Le ratio des formes ioniques de l’acide aminé d’intérêt à un pH donné
pH - pK = ?
pH - pK = log ([A-]/[AH]) <=> 10(exposant : pH-pK) = [A-]/[AH]
Comment déterminer le point isoélectrique pour les acides aminés à chaîne latérale non-chargée ?
C’est la moyenne de pK1 et pK2 (à gauche et à droite de la forme neutre)
pI = ? (pour les a.a à chaîne latérale non-chargée)
pI = (pk1+pk2)/2
Quel est le procédé à suivre pour déterminer le point isoélectrique pour les acides aminés à chaîne latérale non-chargée ?
Écrire la cascade d’ionisation et déterminer la charge globale (= nette); identifier la forme de l’acide aminé avec une charge nette nulle (neutre); faire la moyenne des pKa se situant de part et d’autre de la forme neutre
Quel est le procédé pour déterminer le point isoélectrique pour les acides aminés dont la chaîne latérale est chargée ?
Écrire la cascade d’ionisation et déterminer la charge globale (= nette); identifier la forme de l’acide aminé avec une charge nette nulle; faire la moyenne des pK se situant de part et d’autre de la forme neutre
pI = ? (pour les a.a dont la chaîne latérale est chargée)
pI = (pK1+pKr)/2 => pKr = pK de la chaîne latérale “R”
Est-ce que des a.a peuvent être modifiés sur leur chaîne latérale ?
Oui
Quand est-ce que des a.a peuvent être modifiés sur leur chaîne latérale ?
Avant (rare) ou après (plus fréquent) la traduction (donc dans le contexte d’une protéine)
Les modifications des a.a concernent quels acides aminés ?
Que certains a.a (en général ceux qui partagent un groupe fonctionnel, tel qu’un hydroxyle, amine
La modification d’un a.a entraîne quoi ?
Change la propriété du résidu (de l’a.a)
Les modifications des a.a sont plutôt dynamiques ou statiques ?
Peuvent être dynamiques (plus fréquent) ou statiques (=durables, plus rare)
Donner des exemples de modifications d’a.a
N-formylation; Hydroxylation; Phosphorylation; méthylation
Décrire la N-formylation
Ajout d’un groupe formyl à la méthionine N-terminale (au début d’une protéine); fréquent chez les bactéries
Décrire l’hydroxylation
Ajout d’un hydroxyle sur proline ou lysine, par exemple dans le collagène
Décrire la phosphorylation
Ajout d’un phosphate sur les fonctions hydroxyles de Ser, Thr, Tyr
Décrire la méthylation
Ajout d’un méthyl sur lysine ou arginine (amoindrit leur charge)
Le groupe modifiant l’a.a peut être comment ?
Simple (ex : phosphate, méthyl) ou complexe (des protéines tels que l’ubiquitine, le SUMO, etc…)
Est-ce que les plantes, et surtout les champignons, peuvent produire et utiliser des a.a non-standard ? Combien y-en-a-t-il ?
Oui, il y en a plus de 250…!
Les monosaccharides sont les modules de quoi ?
Des disaccharides et des polysaccharides
Les a.a sont les modules de quoi ?
Les modules dont sont constitués les dipeptides, les oligopeptides et les protéines
Les protéines peuvent être TRÈS grande. Vrai ou Faux ?
Vrai
