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BCM1501 > Les glycoprotéines > Flashcards

Les glycoprotéines Flashcards

1
Q

Comment se nomme la modification post-traductionnelle formant les glycoprotéines ? Elle se fait entre quoi et quoi ?

A

Glycosylation, Ser-O et Asp-N

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Q

Définir la glycosylation

A

Modification post-traductionnelle; ajout covalent de sucres sur certains a.a

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3
Q

Comment sont les sucres lors de la glycosylation ? Où sont-ils élaborés ? Ils sont ajoutés à quoi et où ?

A

Souvent des polysaccharides, élaborés dans le Golgi puis ajoutés aux protéines dans le réticulum endoplasmique

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4
Q

Le % en glucide des glycoprotéines est-il variable ?

A

Très variable (1 à 95%)

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5
Q

Où pouvons-nous trouver des glycoprotéines ?

A

À toutes les localisations sub-cellulaires

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6
Q

Quelles protéines sont glycosylées ?

A

Presque toutes les protéines sécrétées ou associées aux membranes

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7
Q

Nommer des conséquences de la glycolysation sur les fonctions de la protéines (4)

A

Peut modifier ses fonctions de repliement, oligomérisation, stabilité, activité spécifique, etc…

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8
Q

Quelle est la fonction précise de l’ajout glucidique ?

A

Reste souvent inconnue

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9
Q

Quelles sont les trois façons par lesquelles les polysaccharides peuvent se lier aux protéines ?

A
  1. Par liaison O-glycosidique à chaînes latérales d’acides aminés hydroxylées
  2. Par liaison N-Glycosidique
  3. Par liaison au C-terminal d’une protéine
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10
Q

Quels sont les acides aminés des chaînes latérales hydroxylées ?

A

Sérine, thréonine et hydroxylysine

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11
Q

Le lien O-glycosidique peut être alpha ou beta. Vrai ou Faux ?

A

Vrai

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12
Q

Comment se nomme le lien pointé ?

A

Lien O-Glycosidique

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13
Q

Quel est le sucre qui est généralement lié à l’acide aminé ?

A

Un N-acétylgalactosamine

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14
Q

Comment se nomme ça ?

A

α-N-acétylgalactosyl-sérine

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15
Q

Si le sucre lié à l’acide aminé n’est pas un N-acétylgalactosamine, que peut-il être ?

A

Un mannose, galactose ou xylose

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16
Q

Comment se nomme ça ?

A

α-Xylosyl-threonine

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17
Q

Comment se nomme ça ?

A

α-Mannosyl-serine

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18
Q

Où se fait la liaison N-Glycosidique ?

A

Sur résidu asparagine dans séquences Asn-X-Ser ou Asn-X-Thr

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19
Q

Quel sucre fait la liaison N-Glycosidique ? Lié à quoi ? Par quoi ?

A

Toujours une N-acétylglucosamine liée à l’azote de l’amide de l’Asn par une liaison β

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20
Q

Comment se nomme la liaison violette ?

A

La liaison N-glycosidique

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21
Q

Via quoi se fait la liaison au C-terminal d’une protéine ?

A

Via une ancre glycosylphosphatidylinositol (ancre GPI)

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22
Q

Que sont les protéoglycanes ?

A

Composantes essentielles de la matrice extracellulaire (ex : cartilage)

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23
Q

Qu’est-ce qui se lient pour faire les protéoglycanes ?

A

Ce sont les longues chaines linéaires de polysaccharides liées de façon covalente à une protéine centrale

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24
Q

Que sont les éléments de base des protéoglycanes ?

A

Les glycoaminoglycanes (GAG) (ou mucopolysaccharides) => unités de disaccharides répétées

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25
Q

Quels sont les disaccharides des GAG ?

A

Sucre aminé (N-acétylglucosamine ou N-acétylgalactosamine) et, le plus souvent, acide uronique

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26
Q

Comment se nomment ces disaccharides ?

A
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27
Q

Comment se nomme ce disaccharide?

A
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28
Q

Comment se nomme ce disaccharide ?

A
29
Q

Il n’y a la présence de charges multiples dans les disaccharides des GAG. Vrai ou Faux ?

A

Faux, présence de multiples charges négatives

30
Q

Plusieurs GAG de natures différentes peuvent se lier à une même protéine. Vrai ou Faux ?

A

Vrai

31
Q

À quelle protéine peuvent se lier plusieurs GAG de natures différentes ?

A

Protéoglycane

32
Q

Y-a-t-il plusieurs protéines servant de noyau central aux protéoglycanes ? Qu’est-ce que cela entraîne ?

A

Il existe plusieurs protéines servant de noyau central aux protéoglycanes => très grande variété de protéoglycanes

33
Q

Qu’est-ce que peuvent former les protéoglycanes ?

A

D’énormes complexes

34
Q

Comment se nomment ces complexes ? Par quoi sont-ils formés ?

A

Par les protéoglycanes

35
Q

Décrire la structure des protéoglycanes

A

Structures rigides et encombrantes : occupent un très grand volume dans la matrice extracellulaire

36
Q

Les protéoglycanes sont-ils hydrophobes ou hydrophiles ? Qu’est-ce que cela implique ?

A

Très hydrophiles : absorbent une grande quantité d’eau et de cations (hydratés) => neutralisent leurs charges négatives => forment un gel

37
Q

Que se passe-t-il lorsqu’il y a de la pression dans les protéoglycanes ? Qu’est-ce que cela explique entre autre ?

A

L’eau (et cations) est en partie expulsée du gel : augmente la densité de charges du polymère => forces de répulsion électrostatique empêchent une compression supplémentaire. Explique entre autre la forte résistance aux forces de compression des cartilages des articulations des genoux

38
Q

Quel est le % en poids des sucres des protéoglycanes ?

A

Environ 95%

39
Q

Les glycoprotéines plus simples ont-elles des GAG ?

A

Non

40
Q

Quelle est la longueur des sucres des glycoprotéines plus simples ?

A

Oligosaccharides généralement de 3 à 7 résidus

41
Q

Quel est le % en poids des sucres des glycoprotéines plus simples ?

A

1% à 60%

42
Q

Les protéines glycosylées sont-elles homogènes ou hétérogènes ?

A

Très hétérogènes

43
Q

Existe-t-il qu’une seule glycoforme d’une protéine dans une cellule ?

A

Différentes glycoformes d’une protéine dans une cellule

44
Q

Quelles sont les variations entre les différentes glycoformes d’une protéine dans une cellule ?

A

Variation des séquences, des sites de liaison et du nombre d’oligosaccharides liés (1 à 30)

45
Q

Une protéine ne peut être à la fois que O-glycosylée ou N-Glycosylée. Vrai ou Faux ?

A

Faux, une protéine peut être à la fois O- et N-glycosylée

46
Q

Les oligosaccharides participent-ils à la structure des protéines qui les portent ?

A

Non, ils n’y participent pas

47
Q

Les oligosaccharides des glycoprotéines plus simples sont-ils hydrophiles ou hydrophobes ?

A

Caractère hydrophile donc sont situés à la surface de la protéine repliée

48
Q

Quelle est la principale classe de glycoprotéines ?

A

Les glycoprotéines N-glycosylées (ex : protéines plasmatiques)

49
Q

Quels sont les trois grands types de glycoprotéines N-glycosylées ?

A

Complexes, riches en mannose et hybrides

50
Q

Qu’est-ce qui caractérise les glycoprotéines N-glycosylées de type complexes et riches en mannose ?

A

Le coeur de l’oligosaccharide est un pentasaccharide Man3GlcNAc2

51
Q

Qu’est-ce qui caractérise les glycoprotéines N-glycosylées de type riches en mannose ?

A

Ont 2 à 6 résidus mannose supplémentaire

52
Q

Qu’est-ce qui caractérise les glycoprotéines N-glycosylées de type complexe ?

A

Ont d’autres sucres + 2 à 5 ramifications

53
Q

Qu’est-ce qui caractérise les glycoprotéines N-glycosylées de type hybride ?

A

Ont des caractéristiques communes aux deux autres types

54
Q

Quel est ce type de glycoprotéine N-glycosylée ?

A

Type riche en mannose

55
Q

Quel est ce type de glycoprotéine N-glycosylée ?

A

Type complexe ?

56
Q

Y-a-t-il qu’une seule sous classe de liaison O-Glycosidiques ?

A

Non, plusieurs sous-classes

57
Q

Quelles sont les liaisons prédominantes des glycoprotéines O-glycosylées ?

A

GalNac-Ser(Thr) et GlcNac-Ser(Thr) sont les liaisons prédominantes

58
Q

Par quoi sont régulées plusieurs protéines nucléaires et cytoplasmiques ?

A

Par O-GlcNAcylation

59
Q

Qu’est-ce que sont des mucines ?

A

Des protéines formant le mucus des sécrétions gastro-intestinales et de la salive

60
Q

De quoi est composée la salive ?

A

5% de mucines et 94% d’eau

61
Q

Quel est le contenu en glucides des mucines ?

A

Le contenu en glucides dépasse 50% => la majorité sont O-liés à la mucine

62
Q

De quoi sont composées les parois cellulaires des bactéries gram-positives et gram négatives ?

A

De peptidoglycanes

63
Q

Nommer ces composés ainsi que ce qui est pointé par les flèches

A
64
Q

De quoi sont composés les peptidoglycanes ?

A

Disaccharide NAG-NAM qui forme un lien amide avec un tetrapeptide

65
Q

De quoi sont composées les Gram-positives ?

A

Pont de 5 glycines (peut contenir résidu Ala ou Ser)

66
Q

De quoi sont composées les Gram-négatives ?

A

Les chaînes peptidiques sont directement reliées par des liens peptidiques

67
Q

Comment sont placés les peptidoglycanes ?

A

Sont enroulés autour de la membrane plasmique de la bactérie comme un câble composé de plusieurs brins

68
Q

Qu’est-ce qui interfère avec le métabolisme des peptidoglycanes de la paroi cellulaire ?

A

Les antibiotiques de la famille de la pénicilline

69
Q

Qui a découvert la pénicilline ? En quelle année ?

A

Alexander Fleming en 1928

BCM1501 (7 decks)

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