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Biologie > la mitochondrie > Flashcards

la mitochondrie Flashcards

1
Q

Dans quelles cellules sont les mitochondries ?

A

elles ne sont que dans les cellules eucaryotes, excepté les globules rouges

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2
Q

est-ce-que les mit font partie du SEM?

A

non elles sont à l’écart du trafic vésiculaire

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3
Q

combien il y a de membranes dans mit?

A

2 : une interne et une externe toutes les 2 ont une bicouche lipidique

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4
Q

comment on nomme la mit?

A

=centrale énergétique de la cellule

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5
Q

pourquoi appelle-t-on la mit centrale énergétique de la cellule?

A

car c’est le principal lieu de formation de l’atp

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6
Q

comment va être formé l’ATP ?

A

par un mécanisme de phosphorylation oxydative

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7
Q

quels sont les autres rôle de la mit?

(autre que la production d’ATP)

A
  • elle participe à ≠ synthèses en coopération avec le RE (hormone stéroïde, cholestérol, phospholipides)
  • Stockage et relargage d’ions Ca2+
  • apoptose =mort cellulaire programmée)
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8
Q

quelle est la particularité de la mit?

A

elle possède son propre génome mais la plupart de ses prot sont codées par des gènes nucléaires donc prot importés depuis le cytosol

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9
Q

que sont les gènes nucléaires?

A

ce sont les gènes portés par les chromosomes dans le noyau

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10
Q

L’ATP est-elle une molécule pauvre en E ?

A

oui , ATP n’est pas riche en E ≈30 kJ/mol

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11
Q

quels sont les 2 principaux interêts de l’ATP ?

A
  • faible en E donc permet de limiter la perte d’E lors des réactions
  • diffusible et de petite taille riche en E “échangeable” (diffuse partout dans la cellule et évite le gaspillage)
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12
Q

Vrai ou faux : la forme et la mobilité de la mit reste fixe au cours du temps

A

Faux, forme et mobilité variable

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13
Q

pourquoi a-t-on une forme et une mobilité variable pour mit ?

A

selon les besoins énergétiques de la cellules

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14
Q

quelles sont les 2 formes qu’on peut retrouver chez une mit?

A
  • batonnets immobiles
  • organites arrondis mobiles
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15
Q

dans quelle type de régions va-t-on trouver mit en batônnet?

A

dans le régions où les besoins énergétiques sont importants comme dans les muscle

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16
Q

dans quelle type de régions va-t-on retrouver les mit arrondies ?

A

le long du cyto-squelette

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17
Q

qu’elle est l’ordre de grandeur d’une mit ?

A

elle est de l’ordre d’un micron

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18
Q

est-ce que les mit sont nombreuses dans notre organismes ?

A

elles ont un nombre très variable selon le type et l’activité sellulaire

(hépatocyte humaine ≈ 1700 par cellule)

hépatocyte =cellules du foie

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19
Q

comment appelle-t-on un ensemble de mit d’une cellule ?

A
  • un chondriome
  • dans hépatocyte chondriome ≈ 20% volume cellulaire
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20
Q

comment est la membrane interne de la mit?

A
  • plissée, avec de nombreux replis =crêtes ce qui augmente surface d’échange
  • bicouche lipidique
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21
Q

que va permettre les crêtes de la membrane interne

de la mit

A

une augmentation de la surface d’échanges

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22
Q

comment est la membrane externe

de la mit

A
  • elle est dépourvue de crêtes
  • bicouche lipidique
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23
Q

que va délimiter les 2 mb de la mit?

A

2 compartiments :
* un espace intermenbranaire étroit
* une matrice mitochondriale finement granulaire au ME

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24
Q

que permet l’espace intermenbranaire de la mit ?

A

accumulation de protons de la chaîne respiratiore

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25
Q

que permettent les zones d’accolement transitoire de la mit?

entre mb interne et externe

A

permettent importation de substances entre le cytosol et la mit

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26
Q

la mit est un organite … ?

A

compartimenté

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27
Q

la compartimentation de la mit est-elle indispensable?

A

oui, elle permet le bon fonctionnement de la mit

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28
Q

les mitochondries ont-elles une seule et même forme ?

A

non, elles passent leur temps à se fusionner, se fissioner => morphologie tres dynamique entre grains (chondros) et filaments (mitos)

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29
Q

quel est le type d’équilibre entre les 2 formes de la mit?

A

= éq dynamique

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30
Q

est-ce qu’une mit peut vivre sans fusion/fission?

A

la fusion et la fission sont indispensables au bon fonctionnement des mit

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31
Q

que permet la fu/fi pour la mit ?

A
  • perment création nouvelle mit
  • permet mort mit =>séparation et difestion par mitophagie des parties endommagés
  • rôle dans métabolisme + apoptose
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32
Q

que va donner un excès de fus°?

A

un excès de forme chondros et inversment
÷ > fusion =forme de grain
÷ < fusion = forme de filaments

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33
Q

qu’elles sont les localisations de la mit dans les zones à grands besoin énergétique?

A
  • autour du flagelle du chromosomes
  • autour de l’appareil contractile des cellules du muscle cardiaque
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34
Q

de quoi est composé la membrane externe?

A

mb perméable on y trouve de nbrse porines
* Prot transmbaire =perméase transmbaire formant des pores
* transport passif d’ions et de petites molé entre cytosol et espace intermbaire

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35
Q

comment est la structure des prot transmbaire de mb ext?

A

structure en 16 feuillets β recourbés sur eux mêmes

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36
Q

que va-t-on pouvoir observer dans les zones d’accolement au niveau des complexes TIM et TOM ?

A

des protéines

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37
Q

que sont les complexes TIM et TOM ?

A
  • =complexes d’imports mitonchodriaux
  • permettent le passage des prot vers la matrice
  • complexe TOM = mb ext
  • complexe TIM =mb interne
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38
Q

la membrane externe de la mit arrive à bouger dans le cytosol pourquoi?

A

elle est en intéraction avec le cytosquelette

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39
Q

comment est composé la mb interne ?

A
  • très riche en prot
  • siège de très nombreux transport actif
  • bicouche lipidique composée de lipides particuliers

qui dit transport actif dit consommation d’énergie.

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40
Q

quels sont les lipides particuliers de la bicouch lipidique de mb int?

A

les cardiolipines

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41
Q

c’est quoi un cardiolipines ?

A

=diphosphatidyglycérol à 4 chaînes d’acides gras = phospholipide double de forme conique

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42
Q

que nous montre le syndrome de Barth?

A

que un défficit en cardiolipides entraine dysfonctionnement de la mit => - de crêtes donc déficit en E => - de product° d’ATP

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43
Q

que va-t-on trouver entre la matrice et l’espace inter-membranaire

A

des perméases qui vont permettre échanges entre matrice et espace intermbaire:
* symport de métabolites/H+
* antiports ADP/ATP

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44
Q

ex de symports métabolites?

A

pyruvate/H+
phosphate/H+
acide gras/H+

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45
Q

que va-t-il se passer dans la membrane interne?

A

=siège de complexes enzymatique de la phosphorylation oxydative

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46
Q

quels sont ≠ complexes Enzymatiques de la phosphorylation oxydative ?

dans la mb interne

A
  • les 4 complexes enzymatiques de la chaîne respiratoire (I ,II,III,IV)
  • le complexe enzymatique de ATP synthase (complexe V)
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47
Q

dans la membrane interne on retrouve aussi ?

A
  • prot de découplage UCP
  • prot des zones d’accolement (TIM/TOM)
  • cytochromes P450
  • canaux ionique (Ca2+, Na+,K+)
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48
Q

de quoi est composé la matrice mitochondriale ?

A

très riche en enzyme du métabolisme qui intervient ds:
* β-oxydation des acides gras
* transformat° du pyruvate issu de la glycolyse
* le cycle de Krebs
+ acides nucléiques:
* génome mit =ADNmt
* tous élemt pour synthèse protéique
+ granules dense

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49
Q

quel élements faut-il pour synthèse protéique ?

A

ARNm , ARNt ,ARNr

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50
Q

que va former les 2 ARN mitochondriaux ?

A

des mitoribosomes, plus petits que les ribosomes cytosolique

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51
Q

comment est le métabolisme mitochondrial par phosphorylation oxydative?

A
  • très lent : bcp d’étapes
  • très éfficace: rendement ≈ 35-40%
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52
Q

comment va être dissipée E restante ?

métabolisme par phosphorylation oxydative

A
  • dissipée sous forme de chaleur
  • si découplage de ce métabolisme=>rendemt chute=>production de chaleur => hibernation
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53
Q

dans quel cas la gycolyse va être utilisée ?

A
  • activité physique intentse
  • préférentiellement utilisée par cellules cancéreuses :effet Warburg
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54
Q

comment est le métabolisme gycolytique ?

A
  • rendement désastreux
  • très rapide
  • peu rentable ~ 2molé d’ATP/molé de glucose
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55
Q

comment est le métabolisme mitochondrial ?

A
  • lent
  • très rentable
  • efficace ~36 molé ATP/molé de glucose
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56
Q

combien de % d’E cellulaire la mit produit ?

A

90%

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57
Q

la mit est aussi le siège …?

autre que centrale énergétique

A

de la respiration cellulaire (utilisation d’O2 et rejet de CO2)

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58
Q

quel est le mécanisme de la respiration de la mit?

A

phosphorylation oxydative :production d’ATP par addition d’un groupemt phosphate à un ADP
=> consomation d’O2

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59
Q

qu’elles sont les 3 grandes étape de la phosphorylation oxydative?

A
  1. production d’acetyl CoA
  2. production de NADH & FADH2 par le cycle de krebs
  3. production d’ATP par la chaine respiratoire
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60
Q

comment se passe étape 1 : production d’acétyl CoA ?

A

pyruvate et acide gras du catabolisme cytoplasmique passent dans mb mit ext par les porines (transport passif) pui dns la mb mit int par symport avec du H+ (transport actif) puis ils sont transformés en acétyl CoA dnas matrice mit grâce aux pyruvate déshydrogénase

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61
Q

comment se passe étape 2?

(cycle de Krebs)

A

il y a formation de NADH , de FADH2 et production de CO2

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62
Q

que sont le NADH et le FADH2 ?

A
  • molé très réduites
  • portent e- à haute E transférables par paire
  • e- formés entrent dans chaîne de transport =chaine respiratoire
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63
Q

que donne le NADH

A
  • il donne NAD⁺ + H⁺ + 2 e⁻
  • e- formés entrent dans chaîne de transport =chaine respiratoire
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64
Q

de quoi est composé la chaîne respiratoire ?

A

de 4 complexe protéiques de la mb mit inter = transporteurs d’e- dont 3 sont aussi transporteurs de protons I,III, IV

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65
Q

quels sont les complexes transporteurs d’e- et de protons ?

A

I, III, IV

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66
Q

quel est le complexe uniquement transporteurs d’e-?

A

le complexe II

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67
Q

comment vont être traités e- de la chaine respiratoire ?

A
  1. les e- sont reçus de NADH ou de FADH2
  2. sont transportés le long de la chaine respiratoire
  3. puis finalement transférés à l’Oxygène
68
Q

dans la chaine respiratoire on verra création de quelque chose pour transport d’e- qu’est-ce ?

A

gradient H+ qui est entre espace intermbaire et la matrice

69
Q

comment se fait transport d’e- au niveau de la chaîne respiratoire ?

A

par étapes avec diminution progressive de E des e- pour minimiser les pertes sous forme de chaleur -> bon rendement

70
Q

comment va-t-on appelé le transfert d’e-?

A

=suite d’oxydoreduction

71
Q

reduction c’est un …?

A

gain d’e-

72
Q

oxydation c’est une …?

A

perte d’e-

73
Q

un gain d’e- = ?

A

reduction

74
Q

une perte d’e- =?

A

oxydation

75
Q

comment est appelé le complexe 1

A

NADH-déshydrogénèse

76
Q

le complexe 1 va permettre de faire entrer quoi ?

A

des e- portés par le NADH

77
Q

dans le complexe qui va permettre d’oxyder le NADH qui prend en charge e- perdus par NADH ?

A

les prot fer/soufre

78
Q

quel est le rôle des prot fer/soufre ds complexe 1 ?

A

elles vont oxyder NADH et prendre en charge e- perdus par le NADH

79
Q

À qui le complexe 1 va transférés les e- provenant de NADH?

/!\ce n’est pas les e- perdus ici

A

à l’ubiquinone
=ubiquinone réductase

80
Q

c’est quoi l’ubiquinone réductase ?

A

c’està lui que complexe 1 va transférer les e- provenant de NADH

81
Q

que va-t-il se passer dans le complexe II =complexe succinate déshydrogénase?

A
  • porte d’e- portés par le FADH₂
  • prot fer/soufre sont capable d’oxyder le FADH₂ (et réduire ubiquinone)
  • e- vont être transférés du FADH₂ à ubiquinone qui est réduite= ubiquinone reductase
82
Q

comment fonctionne la Coenzyme Q ?

A
  • transport des e- du complexe I ou II au complexe III
  • molécule relais situés dans l’épaisseur de mb intrne = ubiquinone
  • complexes I et II: ubiquinone reductase

forme réduite de ubiquinone =ubiquinol

83
Q

que ce passe-t-il lors du complexe III?
=complexe des cytochromes B-c1

A
  • oxyde l’ubiquinol=ubiquinol-oxydase
  • réduit le cytochrome= cytochrome C-réductase
84
Q

quelle est le rôle de la Cytochrome C?

A
  • =molécule relais qui amène e- du complexe III au complexe IV en acceptant e- de l’ubiquinol
  • petite prot périphérique de mb interne, prot (colorée) à grpmt ou Fe²⁺/Fe³⁺
    R/O
85
Q

que ce passe-t-il lors du complexe IV? =complexe cytochrome C-oxydase

A
  • renferme cytochromes a et a3
  • contient cuivre et fer
  • capable d’oxyder cytochrome C et de réduire O² qui sera transformé en H₂O

O² étant l’accepteur final de la chaîne respiratoire

86
Q

quels sont les complexes translocateurs de protons

A

I,III,IV
* transport vectoriel de protons à travers mb mit interne, ces derniers sont pompés depuis la matrice vers espace intermbaire avec utilisat° de l’E perdue par e- à chaque étape

87
Q

que vont expulser les complexes I et III ?

A

ils expulsent chacun 4H⁺

88
Q

qe va expulser le complexe IV?

A

2 H⁺

89
Q

que va donnner le transfert de 2 e- du NADH?

A

donne 10 protons expulsés ( I,III et IV)

90
Q

que va donner le transfert de 2 e- du FADH₂ ?

A

6 rpotons expulsés (I,III,IV)

91
Q

quel gradient il va y avoir entre les 2 faces de la mb int ?

A

un gradient de protons(donc un gradient de pH)

92
Q

pourquoi on va avoir un gradient de protons de part et d’autre de la mb int?

A

C° en H⁺ de la martice est 10 fois inf à celle de l’espace intermbaire

93
Q

À combien est le ph de la matrice ?

A

≈ 8

94
Q

Comment va être le gradient de protons de part et d’autre de la mb int ?

A

≠ de potentiel entre les faces de la mb mit int avec l’interieur: coté matriciel négatif et l’ext : côté espace intermbaire positif car les prontons sont des ions positif

95
Q

le gradient de protons est = à ?

A

gradient electrochimique

96
Q

que vont permettre le gradient de protons et de voltage ?

A

le retour des protons dans la matrice

97
Q

quelle est la conséquence du mouvemnt des H⁺ ?

A
  • gradient de voltage
  • gradient de pH
  • les 2 gradients activent le retour des H⁺ vers la matrice
98
Q

que va représenter le gradient électrochimique de protons ?

on est à travers de la mb int

A

=source d’ E

99
Q

qui va utiliser E produit par gradient de protons ?

A

le complexe enzymatique de l’ATP synthase (V)

100
Q

comment le complexe de ATP synthase va utiliser E du gradient de protons ?

A

pour produire de ATP à l’interieur de la matrice mit par addition d’un groupemt phosphateà l’ ADP
=couplage chimiostique

101
Q

c’est quoi la chaine respiratoire ?

on est dans crête de la mit

A

=transfert spontané unidirectionnel des e- avec perte d’E progressive (kcal/mole utilisée pour translocations des protons

102
Q

que va-t-on avoir le long dde la chaine respiratoire ?

c’est un potentiel …

A

potentiel redox croissant (mV)

103
Q

E du couple O₂/H₂O ?

A

≈ + 820 mV

104
Q

c’est quoi l’atp synthase ?

A

un volumienux complexe multiprotéique de mb int à travers lequel protons refleunt vers matrice mitochondirlae en provoquant synthèse d’ATP

105
Q

que nécessite le synthèse d’une molé ATP ?

A

reflux de 3 protons

106
Q

À combien d’ATP le transfert de 2 E- venant du NADH aboutit ?

le long de la chaine respiratoire

expulsion de 10 protons

A

synthèse de 3 ATP

107
Q

À combien d’ATP l’expulsion de 6 protons pour le FADH₂ ?

A

synthèse de 2 ATP

108
Q

ATP synthase c’est quoi ?

A

une turbine moléculaire ou nano-moléculaire

109
Q

comment est la sturcture de l’ATP s ?

s pour synthase

A
  • tête volumineuse qui baigne dant matrice mit
  • la tête = stator: porteur du site actif matriciel de synthèse
110
Q

que possède la tête de ATP s ?

A

une activité enzymatique qui permet synthèse ATP

111
Q

par quoi la tête de ATP s est rattachée ?

A

partie fixe :stator à la mb, formant avec une tige mobile =rotor un canal transmbaire =pied où passent les protons

112
Q

comment fonctionne ATP s ?

A

passage protons dans canal entraine rotation du pied (rotor) →mt tige à interieur de la tête→ modification de conformation →synthèse d’une molé ATP

113
Q

ATP s finalement c’est quoi ?

A

un système de conversion d’E

114
Q

comment va fonctionner le système de conversion d’E de ATP s ?

A
  • E électrochimique des protons accumulés par chaine de transport des e-
  • tranformée en E méca
  • qui est transformée en E chimique (ATP)
115
Q

ATP synthase peut elle fonctionner en sens inverse ?

A

oui on hydrolyse de l’atp (excès d’ATP dans mit + excès de protons à interieur )

116
Q

comment fonctionne hydrolyse de l’atp ?

A

brûle ATP =hydrolyse→ADP→rotat° inverse→retour du H⁺ dans espace intermbaire

117
Q

que ce passe-t-il dans le stator dans certaine maladies ?

A

des AA peu encombrants peucent devenir AA encombrant ce qui va entrainer gêne dans stator dû mutation AA sonctituants ATPs

118
Q

quel est l’autre rôle du gradient de protons ?

autre qur synthèse de ATP ?

A
  • permet transfert actif par perméase de la mb int
119
Q

que vont assurer les perméases de mb int ?

A

importation active dans la matrice de métabolites par** co transport avec des ion H⁺**

120
Q

Où a lieu le decouplage entre respiration et synthèse ?

A

au niveau des cellules adipeuses brunes = graisse brune.

121
Q

Comment sont les mit dans cellule adipeuse brunes ?

A

volulimeuse et ont des prot particulières qui fomre canaux de. protons très efficace au niveau de la mb int

122
Q

comment sont appelées les prot particulières dans cellules adipeuses brunes ?

A

UCP =UnCoupling Proteins

123
Q

que vont permettre les prot UCP ?

dans cellules adipeuses brunes ?

A

retour des protons expulsés par la chaîne respiratoire sans passer par ATP synthase

124
Q

Avec les prot UCP que va-t-on avoir au niveau de synthèse ATP ?

A

beaucoup moins de synthèse d’ATP et dissipation de l’E du gradient de protons sous forme de chaleur

125
Q

Comment sont appelées les UCP ?

du tissus adipeux brun

A

thermogénines

126
Q

Où va-t-on trouver le plus de tissus adipeux brun ?

A

chez :
* animaux en hibernation
* nourrissons

127
Q

À quelle autre synthèse la mit participe-t-elle ?

A
  • synthèse des hormones stéroïdes
  • synthèse des phospholipides mbaire
  • synthèse du chol
  • synthètise des cardiolipines de la sa mb int grâce aux lipides imortés
128
Q

Comment mit participe à synthèses des hormones stéroïdes ?

A
  • coopération avec REL dans cellules endocrines spécialisées
  • À partir du chol→hydoxylation du chol en prégnénolone dans matrice mt par cyttochrome P450
  • prégnénolone sort et gange REL où elle sert de base de synthèse des diverse hormones stéroïdes
129
Q

c’est quoi le cytochrome P450 ?

A

= enzyme de la mb int mit dont le site baigne dans la matrice

130
Q

Comment la mit participe à la synthèse des phospholipides mbaire ?

A
  • en coop avec REL
  • decarboxylation de la PS en PE
131
Q

comment la mit participe à synthèse du chol ?

A
  • coop avec REL et cytosl + peroxysomes
  • HMG-CoA reducatase =enzyme clé pour biosynthèse chol dans le foie. Situé dans mb int mit +mb RE cible de nbrx médoc = “statines”

ils font ↘︎ chol

132
Q

Quelle est la relation entre les mit et les calcium Ca²⁺ ?

A
  • mit =pale lieu de sotckage Calcium(avec le Re)
  • elle participe au stockage/relargage de la c° cytosolique en Ca²⁺
133
Q

comment le Ca²⁺ peut passer le mb int de la mit ?

A
  • canaux ioniques calciques
  • m”gacanaux des zones d’accolement
134
Q

quelle est le rôle des mit dans la mort cellulaire programmée =apoptose ?

A
  • double rôle du cytochrome C (chaîne respiratoir et apoptose
135
Q

la mit a-t-elle un génome propre ?

A

oui il est séparé et distinct de ADN nucléaire

136
Q

a-t-il une ≠ entre ADN mit et ADN ucléaire ?

A

oui ils sont tous les 2 ≠

137
Q

Comment est l’ADN mit ?

A
  • circulaire de petite taille (double brins 16569 pb chez h )
  • plusieurs copies par mit
  • pas d’histones ne introns (génome compacté )
  • code génetique mit ≠du code génétique universel nucléaire eucaryote
138
Q

Pourquoi on pense que origine mit est endosymbiotique ?

théorie endosymbiotiques

A
  • car génome ≠ du génome universel eucaryote
  • il y aurait eu bact aérobie incorporée dnas cellule eucaryote ancestrale anaérobie
139
Q

Pq dit-on que mit ont évolué à partir de bact endosymbiotiques ?

A
  • majeures parties de leurs gène migrés dnas noyau cellule hôte, suls ceux qui code prot impossible à importer sont rester dans génome mit ce qui explique petit génome
140
Q

comment va-t-on appelé transfert de gène par la mit à cellule hôte ?

A

=transfert progressif de gène de la cellule ancestral vers le génome de la cellule hôte

141
Q

comment est organisé génome mit ?

A
  • origine de réplication D
  • il code pour :
  • 2 ARN mitochondiraux
  • 22 ARN t
  • 13 prot mitochondriales
  • => au tot 37 gènes sur 1000 nécessaire au focntionnement de la mit
142
Q

pourquoi on dit que génome de la mit est insuffisant à son autonomie ?

A

il ne code que 37 gènes et il a besoin de 1000 pour pouvoir que mit fonctionne bien

143
Q

Quelles sont les 2 origines pour maladies congénitales mitochondriales ?

A
  • anomale de l’ADN mit même(ex neuropahtie optique congénitale de Leber
  • mutation d’un gène nucléaire codant pour une prot mitochondriales ex maladies métaboliques par déficit d’enzymes du cycle de Krebs
144
Q

Par qui est transmit le génôme mitochondrial ?

A

essentiellement la mère
=hérédité à transmission mono parentake qualifiée de “non-mendélienne” ou “cytoplasmique”

145
Q

les maladies congénitales mitochondriales vont être nécessairement …?

A
  • neuromusculaires (neurones et muscles ont besoin de bcp d’E pour fonctionner )
  • mais leur gravité sont variables
146
Q

Par lequel des parents les amladies congénitales mitochondiral sont transmise ?

A

la maman sauf dans de rares cas

147
Q

Pq maladies congénitales des mit sont variables ?

A

à cause d’un mosaïsme génétique: toutes les mit se repartissent au hasard lors de la division cellulaire toutes les cellules ont des mit normales et mutés .

148
Q

Que va définir la gravité d’une maladie dûe aux mit ?

A

le % d’hétéroplasmie : effet de seuil

149
Q

où sont synthétisées la majorité des prot mit ?

A

sur des ribosomes libres du cytosol

150
Q

comment doivent être importé les prot pour les mit ?

A

sous forme de chaîne polypeptidiques complètes

151
Q

Quelles sont les particularités de l’importations des prot matricielles ?

pour les mit

A
  • nécessité d’une séquence d’adressage à la mit
  • import trans-traductionnel
  • À travers 2 mb (mb ext puis mb int)
  • prot complètes doivent être maintenues dans une conformation déployée permettant le passage
152
Q

l’importation de prot matricielles comporte plusieurs étapes successives lesquelles ?

A
  • carac de départ dans le cytosol
  • séquence d’adressage reconnu par un complexe recpeteur spécifique
  • insertion linéaire de la prot
  • passage à travers complexe TIM
  • arrivée dans la matrice
153
Q

importation prot matricielles pour mit

quelles sont les caractéristiques de départ dans le cytosol ?

A
  • prot possède séquence d’adressage N-terminale, elle est clivable et comporte AA chargé +
  • prot à importer dans mit est déployée par une** prot chaperon** de type Hsp70 cytosolique qui empeche son repliement
154
Q

importation prot matricielles pour mit

que ce passe-t-il après le départ dasn le cytosol ?

A

séquence d’adressage reconnue par un complexe récepteur spécifique situé sur la mb est au niveau zone d’accolement (éventuellement par intermédiare facteur cytosolique MSF de role id à la SRP pour entrée dans le REF

MSF= Mitochondiral Import Factor

155
Q

que ce passe-t-il apres séquence d’adressage soit reconnue?

A

insertion linéaire de la prot (sans Hsp70) dans le complexe TOM canal de mb mit externe

156
Q

que ce passe-t-il apres insertion linéaire de la prot ?

A

passage à travers le complexe de translocation TIM de la mb int:
* force motrice de la translocation attraction séquence d’adressage vers matrice sous efffet gradient électrique denmb mit int
* prot lié par prot chaperon de la matrice mit
* donc double force motrice

157
Q

importation prot matricielles pour mit

c’est quoi la double force motrice

A

attraction séquence d’adressage chargé (sous effet gradient electrochimiqeu) + prot chaperon

158
Q

importation prot matricielles pour mit

Que ce passe-t-il à arrivée de la prot matircielle dans la matrice

A

prise en charge par la prot chaperon Hsp70 mitochondriale (mHsp70)

159
Q

importation prot matricielles pour mit

que permet la prot chaperon Hsp70

A

aide au passage (tractio) et maintien forme déployée → clivage de la séquence d’adressage par un peptidase→ prise en charge par cahprons de type mHsp60/10

160
Q

importation prot matricielles pour mit

commetn fonctionne prot chaperons de types mHsp60/10 ?

A

elles fonctionnent à l’état de gros complexe en forme de tonneaux au niveau desquels on assiste à un repliement + acquisition se structure 3D avec consommation ATP

161
Q

comment sont fabriqués. les mit ?

A

pas de fabrication de novo , mit proviennent toujours de mit préexistantes par ÷ ou fission pas de synchronisation avce mitose (=÷cellulaire)

162
Q

combien a-t-on de mit par cellule ?

A

nbre varit selon besoin de la cellule

163
Q

observe-t-on beaucoup de renouvellemnt chez les mit ?

A

oui rebouvellemnt permanent des constituants mitochondriaux

164
Q

Comment vont être détruites les mit ?

A

par autophagie ou mitophagie dans les lysosomes

165
Q

durée de vie d’une mit ?

A

≈ 10 jours pour mit dans cellule hépatocyte

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