la mitochondrie Flashcards
Dans quelles cellules sont les mitochondries ?
elles ne sont que dans les cellules eucaryotes, excepté les globules rouges
est-ce-que les mit font partie du SEM?
non elles sont à l’écart du trafic vésiculaire
combien il y a de membranes dans mit?
2 : une interne et une externe toutes les 2 ont une bicouche lipidique
comment on nomme la mit?
=centrale énergétique de la cellule
pourquoi appelle-t-on la mit centrale énergétique de la cellule?
car c’est le principal lieu de formation de l’atp
comment va être formé l’ATP ?
par un mécanisme de phosphorylation oxydative
quels sont les autres rôle de la mit?
(autre que la production d’ATP)
- elle participe à ≠ synthèses en coopération avec le RE (hormone stéroïde, cholestérol, phospholipides)
- Stockage et relargage d’ions Ca2+
- apoptose =mort cellulaire programmée)
quelle est la particularité de la mit?
elle possède son propre génome mais la plupart de ses prot sont codées par des gènes nucléaires donc prot importés depuis le cytosol
que sont les gènes nucléaires?
ce sont les gènes portés par les chromosomes dans le noyau
L’ATP est-elle une molécule pauvre en E ?
oui , ATP n’est pas riche en E ≈30 kJ/mol
quels sont les 2 principaux interêts de l’ATP ?
- faible en E donc permet de limiter la perte d’E lors des réactions
- diffusible et de petite taille riche en E “échangeable” (diffuse partout dans la cellule et évite le gaspillage)
Vrai ou faux : la forme et la mobilité de la mit reste fixe au cours du temps
Faux, forme et mobilité variable
pourquoi a-t-on une forme et une mobilité variable pour mit ?
selon les besoins énergétiques de la cellules
quelles sont les 2 formes qu’on peut retrouver chez une mit?
- batonnets immobiles
- organites arrondis mobiles
dans quelle type de régions va-t-on trouver mit en batônnet?
dans le régions où les besoins énergétiques sont importants comme dans les muscle
dans quelle type de régions va-t-on retrouver les mit arrondies ?
le long du cyto-squelette
qu’elle est l’ordre de grandeur d’une mit ?
elle est de l’ordre d’un micron
est-ce que les mit sont nombreuses dans notre organismes ?
elles ont un nombre très variable selon le type et l’activité sellulaire
(hépatocyte humaine ≈ 1700 par cellule)
hépatocyte =cellules du foie
comment appelle-t-on un ensemble de mit d’une cellule ?
- un chondriome
- dans hépatocyte chondriome ≈ 20% volume cellulaire
comment est la membrane interne de la mit?
- plissée, avec de nombreux replis =crêtes ce qui augmente surface d’échange
- bicouche lipidique
que va permettre les crêtes de la membrane interne
de la mit
une augmentation de la surface d’échanges
comment est la membrane externe
de la mit
- elle est dépourvue de crêtes
- bicouche lipidique
que va délimiter les 2 mb de la mit?
2 compartiments :
* un espace intermenbranaire étroit
* une matrice mitochondriale finement granulaire au ME
que permet l’espace intermenbranaire de la mit ?
accumulation de protons de la chaîne respiratiore
que permettent les zones d’accolement transitoire de la mit?
entre mb interne et externe
permettent importation de substances entre le cytosol et la mit
la mit est un organite … ?
compartimenté
la compartimentation de la mit est-elle indispensable?
oui, elle permet le bon fonctionnement de la mit
les mitochondries ont-elles une seule et même forme ?
non, elles passent leur temps à se fusionner, se fissioner => morphologie tres dynamique entre grains (chondros) et filaments (mitos)
quel est le type d’équilibre entre les 2 formes de la mit?
= éq dynamique
est-ce qu’une mit peut vivre sans fusion/fission?
la fusion et la fission sont indispensables au bon fonctionnement des mit
que permet la fu/fi pour la mit ?
- perment création nouvelle mit
- permet mort mit =>séparation et difestion par mitophagie des parties endommagés
- rôle dans métabolisme + apoptose
que va donner un excès de fus°?
un excès de forme chondros et inversment
÷ > fusion =forme de grain
÷ < fusion = forme de filaments
qu’elles sont les localisations de la mit dans les zones à grands besoin énergétique?
- autour du flagelle du chromosomes
- autour de l’appareil contractile des cellules du muscle cardiaque
de quoi est composé la membrane externe?
mb perméable on y trouve de nbrse porines
* Prot transmbaire =perméase transmbaire formant des pores
* transport passif d’ions et de petites molé entre cytosol et espace intermbaire
comment est la structure des prot transmbaire de mb ext?
structure en 16 feuillets β recourbés sur eux mêmes
que va-t-on pouvoir observer dans les zones d’accolement au niveau des complexes TIM et TOM ?
des protéines
que sont les complexes TIM et TOM ?
- =complexes d’imports mitonchodriaux
- permettent le passage des prot vers la matrice
- complexe TOM = mb ext
- complexe TIM =mb interne
la membrane externe de la mit arrive à bouger dans le cytosol pourquoi?
elle est en intéraction avec le cytosquelette
comment est composé la mb interne ?
- très riche en prot
- siège de très nombreux transport actif
- bicouche lipidique composée de lipides particuliers
qui dit transport actif dit consommation d’énergie.
quels sont les lipides particuliers de la bicouch lipidique de mb int?
les cardiolipines
c’est quoi un cardiolipines ?
=diphosphatidyglycérol à 4 chaînes d’acides gras = phospholipide double de forme conique
que nous montre le syndrome de Barth?
que un défficit en cardiolipides entraine dysfonctionnement de la mit => - de crêtes donc déficit en E => - de product° d’ATP
que va-t-on trouver entre la matrice et l’espace inter-membranaire
des perméases qui vont permettre échanges entre matrice et espace intermbaire:
* symport de métabolites/H+
* antiports ADP/ATP
ex de symports métabolites?
pyruvate/H+
phosphate/H+
acide gras/H+
que va-t-il se passer dans la membrane interne?
=siège de complexes enzymatique de la phosphorylation oxydative
quels sont ≠ complexes Enzymatiques de la phosphorylation oxydative ?
dans la mb interne
- les 4 complexes enzymatiques de la chaîne respiratoire (I ,II,III,IV)
- le complexe enzymatique de ATP synthase (complexe V)
dans la membrane interne on retrouve aussi ?
- prot de découplage UCP
- prot des zones d’accolement (TIM/TOM)
- cytochromes P450
- canaux ionique (Ca2+, Na+,K+)
de quoi est composé la matrice mitochondriale ?
très riche en enzyme du métabolisme qui intervient ds:
* β-oxydation des acides gras
* transformat° du pyruvate issu de la glycolyse
* le cycle de Krebs
+ acides nucléiques:
* génome mit =ADNmt
* tous élemt pour synthèse protéique
+ granules dense
quel élements faut-il pour synthèse protéique ?
ARNm , ARNt ,ARNr
que va former les 2 ARN mitochondriaux ?
des mitoribosomes, plus petits que les ribosomes cytosolique
comment est le métabolisme mitochondrial par phosphorylation oxydative?
- très lent : bcp d’étapes
- très éfficace: rendement ≈ 35-40%
comment va être dissipée E restante ?
métabolisme par phosphorylation oxydative
- dissipée sous forme de chaleur
- si découplage de ce métabolisme=>rendemt chute=>production de chaleur => hibernation
dans quel cas la gycolyse va être utilisée ?
- activité physique intentse
- préférentiellement utilisée par cellules cancéreuses :effet Warburg
comment est le métabolisme gycolytique ?
- rendement désastreux
- très rapide
- peu rentable ~ 2molé d’ATP/molé de glucose
comment est le métabolisme mitochondrial ?
- lent
- très rentable
- efficace ~36 molé ATP/molé de glucose
combien de % d’E cellulaire la mit produit ?
90%
la mit est aussi le siège …?
autre que centrale énergétique
de la respiration cellulaire (utilisation d’O2 et rejet de CO2)
quel est le mécanisme de la respiration de la mit?
phosphorylation oxydative :production d’ATP par addition d’un groupemt phosphate à un ADP
=> consomation d’O2
qu’elles sont les 3 grandes étape de la phosphorylation oxydative?
- production d’acetyl CoA
- production de NADH & FADH2 par le cycle de krebs
- production d’ATP par la chaine respiratoire
comment se passe étape 1 : production d’acétyl CoA ?
pyruvate et acide gras du catabolisme cytoplasmique passent dans mb mit ext par les porines (transport passif) pui dns la mb mit int par symport avec du H+ (transport actif) puis ils sont transformés en acétyl CoA dnas matrice mit grâce aux pyruvate déshydrogénase
comment se passe étape 2?
(cycle de Krebs)
il y a formation de NADH , de FADH2 et production de CO2
que sont le NADH et le FADH2 ?
- molé très réduites
- portent e- à haute E transférables par paire
- e- formés entrent dans chaîne de transport =chaine respiratoire
que donne le NADH
- il donne NAD⁺ + H⁺ + 2 e⁻
- e- formés entrent dans chaîne de transport =chaine respiratoire
de quoi est composé la chaîne respiratoire ?
de 4 complexe protéiques de la mb mit inter = transporteurs d’e- dont 3 sont aussi transporteurs de protons I,III, IV
quels sont les complexes transporteurs d’e- et de protons ?
I, III, IV
quel est le complexe uniquement transporteurs d’e-?
le complexe II
comment vont être traités e- de la chaine respiratoire ?
- les e- sont reçus de NADH ou de FADH2
- sont transportés le long de la chaine respiratoire
- puis finalement transférés à l’Oxygène
dans la chaine respiratoire on verra création de quelque chose pour transport d’e- qu’est-ce ?
gradient H+ qui est entre espace intermbaire et la matrice
comment se fait transport d’e- au niveau de la chaîne respiratoire ?
par étapes avec diminution progressive de E des e- pour minimiser les pertes sous forme de chaleur -> bon rendement
comment va-t-on appelé le transfert d’e-?
=suite d’oxydoreduction
reduction c’est un …?
gain d’e-
oxydation c’est une …?
perte d’e-
un gain d’e- = ?
reduction
une perte d’e- =?
oxydation
comment est appelé le complexe 1
NADH-déshydrogénèse
le complexe 1 va permettre de faire entrer quoi ?
des e- portés par le NADH
dans le complexe qui va permettre d’oxyder le NADH qui prend en charge e- perdus par NADH ?
les prot fer/soufre
quel est le rôle des prot fer/soufre ds complexe 1 ?
elles vont oxyder NADH et prendre en charge e- perdus par le NADH
À qui le complexe 1 va transférés les e- provenant de NADH?
/!\ce n’est pas les e- perdus ici
à l’ubiquinone
=ubiquinone réductase
c’est quoi l’ubiquinone réductase ?
c’està lui que complexe 1 va transférer les e- provenant de NADH
que va-t-il se passer dans le complexe II =complexe succinate déshydrogénase?
- porte d’e- portés par le FADH₂
- prot fer/soufre sont capable d’oxyder le FADH₂ (et réduire ubiquinone)
- e- vont être transférés du FADH₂ à ubiquinone qui est réduite= ubiquinone reductase
comment fonctionne la Coenzyme Q ?
- transport des e- du complexe I ou II au complexe III
- molécule relais situés dans l’épaisseur de mb intrne = ubiquinone
- complexes I et II: ubiquinone reductase
forme réduite de ubiquinone =ubiquinol
que ce passe-t-il lors du complexe III?
=complexe des cytochromes B-c1
- oxyde l’ubiquinol=ubiquinol-oxydase
- réduit le cytochrome= cytochrome C-réductase
quelle est le rôle de la Cytochrome C?
- =molécule relais qui amène e- du complexe III au complexe IV en acceptant e- de l’ubiquinol
- petite prot périphérique de mb interne, prot (colorée) à grpmt ou Fe²⁺/Fe³⁺
R/O
que ce passe-t-il lors du complexe IV? =complexe cytochrome C-oxydase
- renferme cytochromes a et a3
- contient cuivre et fer
- capable d’oxyder cytochrome C et de réduire O² qui sera transformé en H₂O
O² étant l’accepteur final de la chaîne respiratoire
quels sont les complexes translocateurs de protons
I,III,IV
* transport vectoriel de protons à travers mb mit interne, ces derniers sont pompés depuis la matrice vers espace intermbaire avec utilisat° de l’E perdue par e- à chaque étape
que vont expulser les complexes I et III ?
ils expulsent chacun 4H⁺
qe va expulser le complexe IV?
2 H⁺
que va donnner le transfert de 2 e- du NADH?
donne 10 protons expulsés ( I,III et IV)
que va donner le transfert de 2 e- du FADH₂ ?
6 rpotons expulsés (I,III,IV)
quel gradient il va y avoir entre les 2 faces de la mb int ?
un gradient de protons(donc un gradient de pH)
pourquoi on va avoir un gradient de protons de part et d’autre de la mb int?
C° en H⁺ de la martice est 10 fois inf à celle de l’espace intermbaire
À combien est le ph de la matrice ?
≈ 8
Comment va être le gradient de protons de part et d’autre de la mb int ?
≠ de potentiel entre les faces de la mb mit int avec l’interieur: coté matriciel négatif et l’ext : côté espace intermbaire positif car les prontons sont des ions positif
le gradient de protons est = à ?
gradient electrochimique
que vont permettre le gradient de protons et de voltage ?
le retour des protons dans la matrice
quelle est la conséquence du mouvemnt des H⁺ ?
- gradient de voltage
- gradient de pH
- les 2 gradients activent le retour des H⁺ vers la matrice
que va représenter le gradient électrochimique de protons ?
on est à travers de la mb int
=source d’ E
qui va utiliser E produit par gradient de protons ?
le complexe enzymatique de l’ATP synthase (V)
comment le complexe de ATP synthase va utiliser E du gradient de protons ?
pour produire de ATP à l’interieur de la matrice mit par addition d’un groupemt phosphateà l’ ADP
=couplage chimiostique
c’est quoi la chaine respiratoire ?
on est dans crête de la mit
=transfert spontané unidirectionnel des e- avec perte d’E progressive (kcal/mole utilisée pour translocations des protons
que va-t-on avoir le long dde la chaine respiratoire ?
c’est un potentiel …
potentiel redox croissant (mV)
E du couple O₂/H₂O ?
≈ + 820 mV
c’est quoi l’atp synthase ?
un volumienux complexe multiprotéique de mb int à travers lequel protons refleunt vers matrice mitochondirlae en provoquant synthèse d’ATP
que nécessite le synthèse d’une molé ATP ?
reflux de 3 protons
À combien d’ATP le transfert de 2 E- venant du NADH aboutit ?
le long de la chaine respiratoire
expulsion de 10 protons
synthèse de 3 ATP
À combien d’ATP l’expulsion de 6 protons pour le FADH₂ ?
synthèse de 2 ATP
ATP synthase c’est quoi ?
une turbine moléculaire ou nano-moléculaire
comment est la sturcture de l’ATP s ?
s pour synthase
- tête volumineuse qui baigne dant matrice mit
- la tête = stator: porteur du site actif matriciel de synthèse
que possède la tête de ATP s ?
une activité enzymatique qui permet synthèse ATP
par quoi la tête de ATP s est rattachée ?
partie fixe :stator à la mb, formant avec une tige mobile =rotor un canal transmbaire =pied où passent les protons
comment fonctionne ATP s ?
passage protons dans canal entraine rotation du pied (rotor) →mt tige à interieur de la tête→ modification de conformation →synthèse d’une molé ATP
ATP s finalement c’est quoi ?
un système de conversion d’E
comment va fonctionner le système de conversion d’E de ATP s ?
- E électrochimique des protons accumulés par chaine de transport des e-
- tranformée en E méca
- qui est transformée en E chimique (ATP)
ATP synthase peut elle fonctionner en sens inverse ?
oui on hydrolyse de l’atp (excès d’ATP dans mit + excès de protons à interieur )
comment fonctionne hydrolyse de l’atp ?
brûle ATP =hydrolyse→ADP→rotat° inverse→retour du H⁺ dans espace intermbaire
que ce passe-t-il dans le stator dans certaine maladies ?
des AA peu encombrants peucent devenir AA encombrant ce qui va entrainer gêne dans stator dû mutation AA sonctituants ATPs
quel est l’autre rôle du gradient de protons ?
autre qur synthèse de ATP ?
- permet transfert actif par perméase de la mb int
que vont assurer les perméases de mb int ?
importation active dans la matrice de métabolites par** co transport avec des ion H⁺**
Où a lieu le decouplage entre respiration et synthèse ?
au niveau des cellules adipeuses brunes = graisse brune.
Comment sont les mit dans cellule adipeuse brunes ?
volulimeuse et ont des prot particulières qui fomre canaux de. protons très efficace au niveau de la mb int
comment sont appelées les prot particulières dans cellules adipeuses brunes ?
UCP =UnCoupling Proteins
que vont permettre les prot UCP ?
dans cellules adipeuses brunes ?
retour des protons expulsés par la chaîne respiratoire sans passer par ATP synthase
Avec les prot UCP que va-t-on avoir au niveau de synthèse ATP ?
beaucoup moins de synthèse d’ATP et dissipation de l’E du gradient de protons sous forme de chaleur
Comment sont appelées les UCP ?
du tissus adipeux brun
thermogénines
Où va-t-on trouver le plus de tissus adipeux brun ?
chez :
* animaux en hibernation
* nourrissons
À quelle autre synthèse la mit participe-t-elle ?
- synthèse des hormones stéroïdes
- synthèse des phospholipides mbaire
- synthèse du chol
- synthètise des cardiolipines de la sa mb int grâce aux lipides imortés
Comment mit participe à synthèses des hormones stéroïdes ?
- coopération avec REL dans cellules endocrines spécialisées
- À partir du chol→hydoxylation du chol en prégnénolone dans matrice mt par cyttochrome P450
- prégnénolone sort et gange REL où elle sert de base de synthèse des diverse hormones stéroïdes
c’est quoi le cytochrome P450 ?
= enzyme de la mb int mit dont le site baigne dans la matrice
Comment la mit participe à la synthèse des phospholipides mbaire ?
- en coop avec REL
- decarboxylation de la PS en PE
comment la mit participe à synthèse du chol ?
- coop avec REL et cytosl + peroxysomes
- HMG-CoA reducatase =enzyme clé pour biosynthèse chol dans le foie. Situé dans mb int mit +mb RE cible de nbrx médoc = “statines”
ils font ↘︎ chol
Quelle est la relation entre les mit et les calcium Ca²⁺ ?
- mit =pale lieu de sotckage Calcium(avec le Re)
- elle participe au stockage/relargage de la c° cytosolique en Ca²⁺
comment le Ca²⁺ peut passer le mb int de la mit ?
- canaux ioniques calciques
- m”gacanaux des zones d’accolement
quelle est le rôle des mit dans la mort cellulaire programmée =apoptose ?
- double rôle du cytochrome C (chaîne respiratoir et apoptose
la mit a-t-elle un génome propre ?
oui il est séparé et distinct de ADN nucléaire
a-t-il une ≠ entre ADN mit et ADN ucléaire ?
oui ils sont tous les 2 ≠
Comment est l’ADN mit ?
- circulaire de petite taille (double brins 16569 pb chez h )
- plusieurs copies par mit
- pas d’histones ne introns (génome compacté )
- code génetique mit ≠du code génétique universel nucléaire eucaryote
Pourquoi on pense que origine mit est endosymbiotique ?
théorie endosymbiotiques
- car génome ≠ du génome universel eucaryote
- il y aurait eu bact aérobie incorporée dnas cellule eucaryote ancestrale anaérobie
Pq dit-on que mit ont évolué à partir de bact endosymbiotiques ?
- majeures parties de leurs gène migrés dnas noyau cellule hôte, suls ceux qui code prot impossible à importer sont rester dans génome mit ce qui explique petit génome
comment va-t-on appelé transfert de gène par la mit à cellule hôte ?
=transfert progressif de gène de la cellule ancestral vers le génome de la cellule hôte
comment est organisé génome mit ?
- origine de réplication D
- il code pour :
- 2 ARN mitochondiraux
- 22 ARN t
- 13 prot mitochondriales
- => au tot 37 gènes sur 1000 nécessaire au focntionnement de la mit
pourquoi on dit que génome de la mit est insuffisant à son autonomie ?
il ne code que 37 gènes et il a besoin de 1000 pour pouvoir que mit fonctionne bien
Quelles sont les 2 origines pour maladies congénitales mitochondriales ?
- anomale de l’ADN mit même(ex neuropahtie optique congénitale de Leber
- mutation d’un gène nucléaire codant pour une prot mitochondriales ex maladies métaboliques par déficit d’enzymes du cycle de Krebs
Par qui est transmit le génôme mitochondrial ?
essentiellement la mère
=hérédité à transmission mono parentake qualifiée de “non-mendélienne” ou “cytoplasmique”
les maladies congénitales mitochondriales vont être nécessairement …?
- neuromusculaires (neurones et muscles ont besoin de bcp d’E pour fonctionner )
- mais leur gravité sont variables
Par lequel des parents les amladies congénitales mitochondiral sont transmise ?
la maman sauf dans de rares cas
Pq maladies congénitales des mit sont variables ?
à cause d’un mosaïsme génétique: toutes les mit se repartissent au hasard lors de la division cellulaire toutes les cellules ont des mit normales et mutés .
Que va définir la gravité d’une maladie dûe aux mit ?
le % d’hétéroplasmie : effet de seuil
où sont synthétisées la majorité des prot mit ?
sur des ribosomes libres du cytosol
comment doivent être importé les prot pour les mit ?
sous forme de chaîne polypeptidiques complètes
Quelles sont les particularités de l’importations des prot matricielles ?
pour les mit
- nécessité d’une séquence d’adressage à la mit
- import trans-traductionnel
- À travers 2 mb (mb ext puis mb int)
- prot complètes doivent être maintenues dans une conformation déployée permettant le passage
l’importation de prot matricielles comporte plusieurs étapes successives lesquelles ?
- carac de départ dans le cytosol
- séquence d’adressage reconnu par un complexe recpeteur spécifique
- insertion linéaire de la prot
- passage à travers complexe TIM
- arrivée dans la matrice
importation prot matricielles pour mit
quelles sont les caractéristiques de départ dans le cytosol ?
- prot possède séquence d’adressage N-terminale, elle est clivable et comporte AA chargé +
- prot à importer dans mit est déployée par une** prot chaperon** de type Hsp70 cytosolique qui empeche son repliement
importation prot matricielles pour mit
que ce passe-t-il après le départ dasn le cytosol ?
séquence d’adressage reconnue par un complexe récepteur spécifique situé sur la mb est au niveau zone d’accolement (éventuellement par intermédiare facteur cytosolique MSF de role id à la SRP pour entrée dans le REF
MSF= Mitochondiral Import Factor
que ce passe-t-il apres séquence d’adressage soit reconnue?
insertion linéaire de la prot (sans Hsp70) dans le complexe TOM canal de mb mit externe
que ce passe-t-il apres insertion linéaire de la prot ?
passage à travers le complexe de translocation TIM de la mb int:
* force motrice de la translocation attraction séquence d’adressage vers matrice sous efffet gradient électrique denmb mit int
* prot lié par prot chaperon de la matrice mit
* donc double force motrice
importation prot matricielles pour mit
c’est quoi la double force motrice
attraction séquence d’adressage chargé (sous effet gradient electrochimiqeu) + prot chaperon
importation prot matricielles pour mit
Que ce passe-t-il à arrivée de la prot matircielle dans la matrice
prise en charge par la prot chaperon Hsp70 mitochondriale (mHsp70)
importation prot matricielles pour mit
que permet la prot chaperon Hsp70
aide au passage (tractio) et maintien forme déployée → clivage de la séquence d’adressage par un peptidase→ prise en charge par cahprons de type mHsp60/10
importation prot matricielles pour mit
commetn fonctionne prot chaperons de types mHsp60/10 ?
elles fonctionnent à l’état de gros complexe en forme de tonneaux au niveau desquels on assiste à un repliement + acquisition se structure 3D avec consommation ATP
comment sont fabriqués. les mit ?
pas de fabrication de novo , mit proviennent toujours de mit préexistantes par ÷ ou fission pas de synchronisation avce mitose (=÷cellulaire)
combien a-t-on de mit par cellule ?
nbre varit selon besoin de la cellule
observe-t-on beaucoup de renouvellemnt chez les mit ?
oui rebouvellemnt permanent des constituants mitochondriaux
Comment vont être détruites les mit ?
par autophagie ou mitophagie dans les lysosomes
durée de vie d’une mit ?
≈ 10 jours pour mit dans cellule hépatocyte
