Intrazelluläre Kompartimente und Protein-Sortierung Flashcards
5. Vorlesung
Wie könnten die Organellen entstanden sein?
- Nucleus und endoplasmatisches Reticulum durch Invagination der Plasmamembran
- Ribosomen durch die Invagination der Membran an Stellen mit Membran-gebundenen Ribosomen
- Mitochondrien durch die Endosymbiose eines Bakteriums
Welche Formen des Protein-Transports gibt es?
- Kern-Plasma-Transport (gated transport)
- Transmembran-Transport
- Vesikeltransport
Wie ist die Kernhülle aufgebaut? Was ist ihre Funktion?
Die Kernhülle besteht aus einer doppelschichtigen Membran, die mit Poren durchsetzt ist und mit dem ER verbunden ist. Sie umgibt die genomische DNA und bietet damit Stabilität und kontrolliert so den Zugang von Transkriptionsregulator und trennt Transkription und Translation.
Was brauchen große Moleküle um durch die Kernporen zu gelangen?
Ein Kernlokalisierungssignal (NLS) oder ein Kernausschusssignal (NES).
Wie verläuft der Import bzw. Export von Proteinen in den Kern?
Die Kernlokalisierungssignale bzw. -ausschusssignale werden von Kernimport-Rezeptoren erfasst, indem sie an FG-repeats des NPC binden. Der Rezeptor-Cargo-Komplex läuft entlang des Transportweges, indem es wiederholt an die FG-repeats bindet und löst. Wenn es im bzw. außerhalb vom Kern ist, veranlasst Ran-GTP die Freisetzung, indem es sich an den Rezeptor bindet und diesen veranlasst den Kern zu verlassen bzw. hineinzugehen.
Wodurch entsteht die Lokalisation von Ran-GDP im Cytosol und Ran-GTP im Zellkern?
- Ran-GAP (Ran-GTPase-aktivierendes Protein) befindet sich im Cytosol
- Ran-GEF (Ran-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor) bindet an Chromatin und ist deshalb im Zellkern lokalisiert
- Ran-GDP wird von eigenen Importrezeptoren in den Zellkern importiert
Was sind Pendelproteine?
Proteine, die Kernlokalisations- und Kernexportsignale besitzen.
Was sind die Unterschiede zwischen dem rauen und dem glatten ER?
raues: - mit Ribosomen - kotranslationaler Import von Proteinen glattes: - keine Ribosomen - Beladung und Abknospung von Transportvesikeln mit frisch synthetisierten Proteinen - Hauptproduktionsort von Lipoprotein-Partikeln - Ca2+-Speicher in Muskelzellen
Was passiert in dem ER mit Proteinen?
- Anheftung von Oligosaccharid-Seitenketten
- proteolytische Spaltung
- Anheftung von Lipidmolekülen
- richtige Faltung
- Qualitätskontrolle
- werden mit Hilfe von Vesikeln zum Golgi-Apparat transportiert
Wie werden Proteine in das ER transportiert?
Ein Signalerkennungspartikel (SRP) dirigiert die ER-Signalsequenz zu einem spezifischen Rezeptor in der Membran des ER. Die Bindestelle des SRP-Rezeptors in der ER-Membran wird durch die Bindung der Signalsequenz frei. Durch die Bindung wird der Komplex zu einem Proteintranslokator befördert.
Was ist ein Signalerkennungspartikel (SRP)?
Eine Stäbchen-artige Struktur, die sich um die große Ribosomeneinheit wickelt und Proteine zu einem SRP-Rezeptor befördert.
Wodurch entstehen Polyribosome?
Dadurch, dass mehrere Ribosomen an eine mRNA binden können.
Wie entstehen Einpfad-Transmembranproteine?
Eine interne ER-Signalsequenz bleibt in der Lipid-Doppelschicht, wenn ein Transfer-Stoppsignal den Transfervorgang vor dem Ende des Polypeptids stoppt, oder wenn sich die Signalsequenz innerhalb der Polypeptidkette befindet.
Wovon hängt die Ausrichtung von Transfer-Signalsequenzen ab?
Von der Verteilung der in der Nähe gelegener, geladener Aminosäurereste entlang der Polypeptidkette.
Wie entstehen Mehrpfad-Transmembranproteine?
Durch die Kombination von Transfer-Start- und -Stoppsignalen.
Wie werden die Polypeptidketten im ER überprüft und gekennzeichnet?
Die Proteine werden zu Glykoproteinen modifiziert. Die Oligosaccharid-Vorstufe wird von einem Dolichol in der Membran fixiert und wird auf die freie Aminodruppe des Ziel-Asparagins durch eine Oligosaccharid-transferase übertragen.
Was versteht man unter GPI-verknüpfte Proteine?
Proteine, bei denen das Carboxyl-Ende kovalent an einen Glykosylphosphatidylinositol(GPI)-Anker gebunden ist. Geschieht im Lumen des ER und die Transmembranregion wird dabei abgeschnitten.
Was passiert mit falsch gefalteten Proteinen?
Chaperone und Disulfidisomere bauen diese ab und transportieren sie aus dem ER. Die Proteine werden dann durch Polyubiquitinketten markiert und durch Proteasome in Aminosäuren zerkleinert.
Wie werden falsch gefaltete und neu synthetisierte Proteine unterschieden?
Durch die N-verknüpften Oligosaccharide, die als Zeitmesser dienen.
Wie werden Proteine in die Mitochondrien transportiert?
Mitochondriale Proteine werden als Vorläuferproteine synthetisiert, die Signalsequenzen tragen. Proteine werden post-translational importiert über Proteintranslokatoren.
Welche Typen von Proteinkomplexe gibt es in der Membran der Mitochondrien?
- TOM
- TIM (22 und 23) (braucht Membranpotential)
- SAM
- OXA
Was machen TOM-Komplexe?
transportieren Proteine durch die äußere Membran
Was machen TIM-Komplexe?
sind für die Translokation an der inneren Membran zuständig
Was machen TIM23-Komplexe?
transportiert einige lösliche Proteine in den Matrixraum und hilft bei der Insertion von integralen Membranproteinen
Was machen TIM22-Komplexe?
vermitteln die Insertion einer Unterklasse von Proteinen der inneren Membran
Was machen SAM-Komplexe?
helfen ß-Fass-Proteinen sich in der äußeren Membran richtig zu entfalten
Was machen OXA-Komplexe?
Vermitteln die Insertion von Proteinen der inneren Membran, die im Organell synthetisiert wurden.
Was für Funktionen haben Peroxisomen?
- nutzen molekularen Sauerstoff, um H von spezifischen organ. Substraten zu entfernen, wodurch Wasserstoffperoxid entsteht
- mit Hilfe von Katalysen wird Wasserstoffperoxid abgebaut
- nutzen Wasserstoffperoxid um verschiedene Substrate zu oxidieren
- in Leber und Niere zur Entgiftung angereichert
Wie erfolgt der Import von Proteinen in Peroxisome?
Enzyme werden post-transitional importiert und tragen entweder ein C-terminales Tripeptid (PTS1) oder ein weniger konserviertes Motiv (PTS2). Peroxine dienen als Rezeptoren für die Signalerkennung, das Andocken und die Translokation in die Peroxisomen.
