Intrazelluläre Kompartimente und Protein-Sortierung Flashcards
5. Vorlesung
Wie könnten die Organellen entstanden sein?
- Nucleus und endoplasmatisches Reticulum durch Invagination der Plasmamembran
- Ribosomen durch die Invagination der Membran an Stellen mit Membran-gebundenen Ribosomen
- Mitochondrien durch die Endosymbiose eines Bakteriums
Welche Formen des Protein-Transports gibt es?
- Kern-Plasma-Transport (gated transport)
- Transmembran-Transport
- Vesikeltransport
Wie ist die Kernhülle aufgebaut? Was ist ihre Funktion?
Die Kernhülle besteht aus einer doppelschichtigen Membran, die mit Poren durchsetzt ist und mit dem ER verbunden ist. Sie umgibt die genomische DNA und bietet damit Stabilität und kontrolliert so den Zugang von Transkriptionsregulator und trennt Transkription und Translation.
Was brauchen große Moleküle um durch die Kernporen zu gelangen?
Ein Kernlokalisierungssignal (NLS) oder ein Kernausschusssignal (NES).
Wie verläuft der Import bzw. Export von Proteinen in den Kern?
Die Kernlokalisierungssignale bzw. -ausschusssignale werden von Kernimport-Rezeptoren erfasst, indem sie an FG-repeats des NPC binden. Der Rezeptor-Cargo-Komplex läuft entlang des Transportweges, indem es wiederholt an die FG-repeats bindet und löst. Wenn es im bzw. außerhalb vom Kern ist, veranlasst Ran-GTP die Freisetzung, indem es sich an den Rezeptor bindet und diesen veranlasst den Kern zu verlassen bzw. hineinzugehen.
Wodurch entsteht die Lokalisation von Ran-GDP im Cytosol und Ran-GTP im Zellkern?
- Ran-GAP (Ran-GTPase-aktivierendes Protein) befindet sich im Cytosol
- Ran-GEF (Ran-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor) bindet an Chromatin und ist deshalb im Zellkern lokalisiert
- Ran-GDP wird von eigenen Importrezeptoren in den Zellkern importiert
Was sind Pendelproteine?
Proteine, die Kernlokalisations- und Kernexportsignale besitzen.
Was sind die Unterschiede zwischen dem rauen und dem glatten ER?
raues: - mit Ribosomen - kotranslationaler Import von Proteinen glattes: - keine Ribosomen - Beladung und Abknospung von Transportvesikeln mit frisch synthetisierten Proteinen - Hauptproduktionsort von Lipoprotein-Partikeln - Ca2+-Speicher in Muskelzellen
Was passiert in dem ER mit Proteinen?
- Anheftung von Oligosaccharid-Seitenketten
- proteolytische Spaltung
- Anheftung von Lipidmolekülen
- richtige Faltung
- Qualitätskontrolle
- werden mit Hilfe von Vesikeln zum Golgi-Apparat transportiert
Wie werden Proteine in das ER transportiert?
Ein Signalerkennungspartikel (SRP) dirigiert die ER-Signalsequenz zu einem spezifischen Rezeptor in der Membran des ER. Die Bindestelle des SRP-Rezeptors in der ER-Membran wird durch die Bindung der Signalsequenz frei. Durch die Bindung wird der Komplex zu einem Proteintranslokator befördert.
Was ist ein Signalerkennungspartikel (SRP)?
Eine Stäbchen-artige Struktur, die sich um die große Ribosomeneinheit wickelt und Proteine zu einem SRP-Rezeptor befördert.
Wodurch entstehen Polyribosome?
Dadurch, dass mehrere Ribosomen an eine mRNA binden können.
Wie entstehen Einpfad-Transmembranproteine?
Eine interne ER-Signalsequenz bleibt in der Lipid-Doppelschicht, wenn ein Transfer-Stoppsignal den Transfervorgang vor dem Ende des Polypeptids stoppt, oder wenn sich die Signalsequenz innerhalb der Polypeptidkette befindet.
Wovon hängt die Ausrichtung von Transfer-Signalsequenzen ab?
Von der Verteilung der in der Nähe gelegener, geladener Aminosäurereste entlang der Polypeptidkette.
Wie entstehen Mehrpfad-Transmembranproteine?
Durch die Kombination von Transfer-Start- und -Stoppsignalen.
