Intra 1 Flashcards
Qui a déclaré que « les êtres vivants sont dotés d’une force vitale qui leur permet d’échapper aux lois de la nature qui régissent les matières inanimées » dans les années 1850?
Louis Pasteur.
Quel est le produit de l’hydrolyse de l’urée par l’uréase?
NH3 et CO2.
En 1926, la séquence en acide aminé de quelle enzyme a-t-elle été publiée pour la 1e fois ?
Ribonucléase A
Qu’est-ce qu’un biomarqueur?
Un biomarqueur est une substance mesurable dans un organisme qui indique un processus biologique normal, un état pathologique ou la réponse à une intervention thérapeutique. C’est une molécule mesurée pour effectuer le diagnostic de maladies.
Qu’est ce que la métabolomique?
Étude de l’ensemble des métabolites primaires (sucres, acides aminés, acides gras, etc.) et des métabolites secondaires (chez plantes) présents dans une cellule, un organe, un organisme.
• La métabolomique étudie les changements à large échelle des métabolites en réponse à une condition particulière.
• La métabolomique est une approche que l’on dit non biaisée, car on ne choisit pas une voie ou des marqueurs particuliers que l’on analyse.
• On analyse l’ensemble des molécules détectables en réponse à divers stimuli et avec de l’analyse de données on détermine quelles molécules ont été affectées.
Utilise la spectrométrie de masse, la chromatographie et la résonance magnétique nucléaire.
Qu’est-ce qui est présent dans la liste de biomarqueurs potentiels?
Métabolites de base (ex: ATP, lipides, glucose, acides gras, etc.)
Quel métabolite de base est utilisé comme source d’énergie cellulaire?
ATP.
Quel métabolite de base est un précurseur de la biosynthèse des acides aminés?
Pyruvate.
Qu’est-ce que le métabolisme?
Le métabolisme est un couplage entre ces réactions exergoniques et les réactions endergoniques nécessaires à la vie. C’est l’ensemble des dépenses énergétiques d’une personne.
Un exemple est la modification d’un médicament de manière biologique, dans le but de faciliter son excrétion.
Quels sont les deux processus impliqués dans le métabolisme?
Le catabolisme (dégradation) et l’anabolisme (synthèse organique).
Qu’est-ce que le catabolisme?
Assure la dégradation exergonique des nutriments/molécules complexes ainsi que des constituants cellulaires dans le but de récupérer les unités de base/ molécules simples et/ou de produire de l’énergie libre.
L’avantage : peut partir de constituants très divers (glucides, protéines, lipides) tout en produisant des intermédiaires communs.
Qu’est-ce que l’anabolisme?
Synthèse de biomolécules / molécules complexes à partir de constituants plus simples (unités de base).
Nécessite un apport d’énergie.
Utilise quelques métabolites restreints (pyruvate, acétyl-CoA, intermédiaires du cycle de l’acide citrique) pour synthétiser une diversité de produits
BIOSYNTHÈSE
- Anabolisme
- Endergonique
- Réductif
- Synthèse de métabolites complexes
DÉGRADATION
- Catabolisme
- Exergonique
- Oxydatif
- Production d’énergie et d’unités de base
Quelle était la découverte pour laquelle Otto Warburg a remporté le prix Nobel de médecine en 1931?
La découverte de l’enzyme respiratoire.
Quelle observation a été faite par Otto Warburg concernant les cellules cancéreuses?
Une production élevée d’acide lactique par des cellules cancéreuses.
Quelle hypothèse a été avancée par Otto Warburg concernant les cellules cancéreuses?
Les cellules cancéreuses effectuent une glycolyse anaérobie et n’ont pas (ou peu) besoin d’oxygène.
Qu’est-ce que les oncoprotéines?
Des protéines qui stimulent la croissance cellulaire.
Qu’est-ce que les suppresseurs de tumeurs?
Des protéines qui suppriment la croissance cellulaire.
Qu’est-ce qu’un oncogène?
Un gène qui peut déclencher l’apparition d’un cancer.
Un oncogène peut être un gène normal qui a subi une mutation (proto-oncogène), un gène normal dont l’expression génétique est anormale ou un gène qui provient d’un virus pouvant déclencher l’apparition d’un cancer (virus oncogène).
Quelles sont les conséquences de la dérégulation des protéines de régulation?
Des maladies telles que le cancer.
Qu’est-ce que l’effet Warburg?
L’usage d’une voie métabolique « défavorable » (conversion de glucose en lactate), malgré la présence d’oxygène. En oncologie, l’effet Warburg est l’observation selon laquelle la plupart des cellules cancéreuses libèrent de l’énergie principalement non pas par le cycle
« habituel » de l’acide citrique et la phosphorylation oxydative dans les mitochondries comme observé dans les cellules normales, mais par un processus moins efficace de « glycolyse aérobie » consistant en un niveau élevé d’absorption de glucose et de glycolyse suivie d’une fermentation lactique ayant lieu dans le cytosol, et non dans les mitochondries, même en présence d’oxygène abondant.
Quelle est la différence du métabolisme des tissus normaux et prolifératifs selon l’effet Warburg?
La libération d’énergie principalement par un processus moins efficace de « glycolyse aérobie » dans les cellules cancéreuses.
Quel est le pourcentage de cellules cancéreuses qui libèrent de l’énergie principalement par un processus de « glycolyse aérobie »?
95%
Qu’est ce que l’angiogénèse ?
L’angiogenèse est le processus de croissance de nouveaux vaisseaux sanguins à partir de vaisseaux préexistants.
Qu’est-ce que PET signifie en imagerie médicale? Décrit comment ça fonctionne.
Positron Emission Tomography ou Tomographie par émission de positons (TEP). Type d’imagerie médicale (nucléaire) utilisé pour visualiser le métabolisme des cellules cancéreuses.
Mesure en trois dimensions l’activité métabolique d’un organe. Injection d’un traceur radioactif : 18F-FDG (Fluorodésoxyglucose marqué au Fluor 18) qui s’accumule dans les tissus qui ont un métabolisme glycolytique élevé comme les cancers. Caméra TEP suit les rayonnements causés par la décomposition du 18F et l’émission d’un positron.
Quelle est la fonction principale des enzymes?
Augmenter la vitesse des réactions chimiques.
Comment les enzymes comparent-elles les conditions de réaction chimique avec les catalyseurs chimiques?
Elles offrent des conditions plus douces en termes de pH et de température.
Qu’est-ce que la stéréo-spécificité des enzymes?
Elles présentent une grande spécificité dans la reconnaissance des molécules.
Quelle est la possibilité offerte par les enzymes en termes de régulation?
Réguler l’expression de l’enzyme et de modifier l’affinité rétro-inhibition.
EXPLICATION
Les enzymes offrent des possibilités de régulation à travers la modulation de l’expression génique pour contrôler la quantité d’enzymes produites et la rétro-inhibition pour ajuster l’activité enzymatique en fonction des besoins métaboliques de la cellule.
Qu’est-ce que les coenzymes?
Un coenzyme est une molécule organique permettant à des enzymes de catalyser plus significativement une réaction : un coenzyme est un cofacteur d’enzyme. Cependant, coenzyme et cofacteur ne sont pas des termes synonymes : il existe des cofacteurs qui sont des ions métalliques comme Zn2+, et non des molécules organiques comme les coenzymes.
D’où proviennent les vitamines essentielles à plusieurs réactions enzymatiques?
De l’alimentation.
Quels types de réactions sont impliqués dans les coenzymes?
Réactions d’oxydo-réduction et réactions de transfert de groupe.
De quelle façon est-ce qu’un groupement prosthétique et un co-facteur se lient à une enzyme ?
Co-facteur: associé de façon plus ou moins transitoire à l’enzyme pour catalyser la réaction.
Groupements prosthétiques: associé en permanence à la partie protéique de l’enzyme.
Quelle hypothèse est associée à la spécificité pour le substrat?
Hypothèse de la clef et de la serrure (Fisher 1894).
Quels types de forces médiatisent la spécificité pour le substrat et définissent la structure des protéines?
Forces non-covalentes.
Quelle spécificité existe entre le site catalytique de l’enzyme et le substrat?
Spécificité géométrique.
Quelle complémentarité existe avec les acides aminés du site actif et du substrat?
Complémentarité électronique.
Qu’est-ce que les enzymes stéréospécifiques?
Elles sont spécifiques en termes de stéréoisomères.
Vrai ou Faux? La spécificité est variable dans le cas de certaines enzymes?
Vrai
Exemple d’enzyme qui est très peu spécifique.
La chymotrypsine.
Pourquoi est-il important de comprendre les détails moléculaires des sites actifs des enzymes ?
Pour développer des traitements ciblés plus efficaces. Ex : pour leucémies myéloïdes aiguës et chroniques
Leucémies myéloïdes aiguës et chroniques
Cancers des cellules sanguines, impliquant la protéine BCR-ABL.
BCR-ABL produit une tyrosine kinase constitutivement active.
- Augmentation de la prolifération cellulaire.
- Diminution de l’apoptose (mort cellulaire programmée).
- Instabilité génomique favorisant la progression du cancer.
Certaines leucémies acquièrent des mutations au niveau du site catalytique de BCR-ABL. Ces mutations limitent l’efficacité des traitements, notamment des inhibiteurs de tyrosine kinases.
Quelle est la cause de la stéréospécificité des enzymes?
La structure tridimensionnelle précise de leur site actif, conçu pour accueillir de manière optimale le substrat correspondant.
La flexibilité limitée du site actif favorise une interaction sélective avec des stéréoisomères spécifiques.
Que font les enzymes digestives?
Elles clivent un nombre important de composés différents.
Exemple de stéréospécificité : Alcool déshydrogénase (ADH)
L’alcool déshydrogénase (ADH) est une enzyme qui catalyse spécifiquement la conversion de l’éthanol en acétaldéhyde, en facilitant le transfert d’hydrogène sur le cofacteur NAD+.
Cette réaction illustre la stéréospécificité de l’ADH, car elle distingue les positions Pro-S et Pro-R du substrat, démontrant l’importance de la configuration spatiale précise dans la catalyse enzymatique.
Pour démontrer cette stéréospécificité, on utilise parfois de l’éthanol deutéré.
Qu’est-ce que la chiralité des médicaments?
La chiralité des médicaments se réfère à la présence d’énantiomères ou de stéréo-isomères qui peuvent avoir des effets biologiques distincts.
Qu’est-ce qui détermine la quantité d’enzyme disponible?
La vitesse de synthèse (transcription, traduction) et de dégradation. Si la cellule a besoin de plus d’une action spécifique, elle peut produire plus de l’enzyme correspondante, ou bien la dégrader moins vite.
Quels sont les mécanismes de contrôle de l’activité enzymatique et de la liaison au substrat?
Modification covalente, complexes multi-enzymes, contrôle allostérique, rétro-inhibition.
Qu’est ce que la régulation allostérique ?
La liaison d’une molécule (comme un substrat ou un inhibiteur) à un site de l’enzyme autre que le site actif entraîne un changement conformationnel qui augmente ou diminue l’activité enzymatique.
Exemple de contrôle allostérique
La régulation de l’ATCase
Qu’est-ce qui active l’aspartate transcarbamylase?
ATP
L’ATP sert de signal d’activation pour l’ATCase, lui indiquant d’augmenter son activité. Cela accélère la production des pyrimidines, nécessaires pour la synthèse d’ADN et d’ARN
Qu’est-ce qui inhibe l’aspartate transcarbamylase?
CTP
Quand le CTP s’accumule dans la cellule, il se lie à l’ATCase mais au lieu de l’activer, il la inhibe. Ce phénomène est appelé rétro-inhibition. Cela sert à dire à la cellule « il y a assez de pyrimidines maintenant, arrête d’en faire plus ».
Quelles sont les deux formes principales de l’ATCase ?
L’ATCase peut exister sous deux formes principales, une “tense” (T) et une “relaxed” (R). La forme T est moins active, tandis que la forme R est plus active et capable de catalyser la réaction plus efficacement. Le changement de conformation entre les 2 formes modifie principalement la structure au niveau du site actif de l’enzyme.
Lequel entre ATP et CTP se lie à la forme R et lequel à la forme T ?
L’ATP, qui signale un excès d’énergie dans la cellule, se lie à l’ATCase et stabilise la forme R active, favorisant ainsi la synthèse des pyrimidines. À l’inverse, le CTP, qui est le produit final de la voie métabolique des pyrimidines, se lie à l’enzyme et stabilise la forme T inactive, ce qui réduit la production de nouvelles pyrimidines.
Donne 6 raisons pourquoi l’étude de la cinétique enzymatique est importante :
- Comprendre affinité des enzymes
- Calculer la vitesse maximale d’une enzyme (qté de substrat converti en produit par unité de temps lorsque l’enzyme est entièrement saturée par le substrat)
- Comprendre le mécanisme catalytique : les étapes spécifiques par lesquelles les substrats sont transformés en produits.
- Étudier comment les médicaments (inhibiteurs) peuvent ralentir ou arrêter l’activité enzymatique.
- Contrôler le rôle d’une enzyme dans les voies métaboliques de l’organisme.
- Analyser comment les enzymes sont régulées dans le corps (mécanismes de régulation)
C’est quoi l’état de transition ?
La configuration la plus instable des molécules réactives lors d’une réaction chimique. C’est un état éphémère qui se situe entre les réactifs et les produits finaux d’une réaction. Pour que les réactifs se transforment en produits, ils doivent passer par cet état de transition, qui requiert une certaine quantité d’énergie pour être atteint. Cette énergie est appelée l’énergie d’activation de la réaction.
Quel est le rôle des enzymes par rapport à l’état de transition ?
Les enzymes accélèrent les réactions en abaissant l’énergie d’activation nécessaire pour atteindre l’état de transition.
Explique l’équation de Michaelis-Menten
Selon ce modèle, une enzyme E se lie à un substrat S pour former un complexe enzyme-substrat ES, qui peut ensuite se transformer en produit P, libérant l’enzyme pour qu’elle puisse catalyser d’autres réactions.
Les constantes k1, k−1 et k2 représentent les vitesses des différentes étapes de la réaction (k1 et k-1 la 1e étape qui est réversible, et k2 la 2e étape qui est irréversible) .
Quelle est l’équation de Michaelis-Menten ?
v0=(Vmax[S])/(KM+[S])
Permet de calculer la vitesse initiale de la réaction en fonction de la concentration de substrat ([S]).
Vmax : vitesse maximale de la réaction lorsque l’enzyme est saturée par le substrat
KM : la constante de Michaelis
Que signifie la constante de Michaelis KM ?
Elle représente la concentration de substrat à laquelle la vitesse de la réaction est à la moitié de Vmax. Cette constante indique l’affinité de l’enzyme pour le substrat : une valeur faible de KM signifie une haute affinité, tandis qu’une valeur élevée signifie une affinité plus faible.
- Dépend du pH, de la température, etc.
Explique la représentation de Lineweaver-Burk
Cette représentation est une manière de linéariser la courbe de Michaelis-Menten pour faciliter la détermination des paramètres cinétiques KM et Vmax.
L’équation de Lineweaver-Burk est une forme de double réciproque de l’équation de Michaelis-Menten et est exprimée comme suit : 1/v0 = (KM / Vmax)(1/[S]) + (1/Vmax)
- Abscisse à l’origine : 1/Vmax
- Ordonnée à l’origine : -1/KM
- Pente : KM/Vmax
C’est quoi le “turnover number” ?
kcat (nb de molécules de substrat qui va être converti en produit (par site actif) par seconde)
Comment compare-t-on l’efficacité des enzymes ?
Le ratio kcat / KM est utilisé pour comparer l’efficacité des enzymes. Les enzymes avec des valeurs élevées de kcat / KM sont considérées comme étant “parfaitement catalytiques” : elles sont si efficaces que leur vitesse de réaction est limitée uniquement par la vitesse à laquelle le substrat peut diffuser vers l’enzyme.
Vrai ou Faux ? Les réactions enzymatiques n’impliquent qu’un seul intermédiaire et sont irréversibles.
Faux. Les réactions enzymatiques peuvent impliquer plusieurs intermédiaires et peuvent être réversibles.
Quel genre d’approches pouvons nous appliquer pour étudier les mécanismes enzymatiques ?
- Analyse par cristallographie à rayons X.
- Analyse par résonance magnétique (RMN).
- Analyse avec des inhibiteurs.
- Analyse avec des substrats marqués par isotopes.
Qu’est ce que les analogues de substrats ?
Des molécules qui ressemblent aux substrats naturels de l’enzyme mais qui ne sont pas transformés par l’enzyme.
Les substrats naturels peuvent être rapidement transformés en produits, ce qui rend difficile l’étude de l’état de l’enzyme lorsqu’elle est liée au substrat. Les analogues, qui ne sont pas convertis en produit, permettent de surmonter cette difficulté et de stabiliser l’enzyme-substrat complexe pour l’analyse structurelle.
Pourquoi est-ce que méthotrexate est actif contre les cellules cancéreuses?
Réponse : L’effet du méthotrexate est plus prononcé dans les cellules qui se divisent rapidement (cellules cancéreuses, cheveux) en raison de leur métabolisme plus actif.
RAPPEL : Les inhibiteurs ont une structure similaire aux substrats/produits de l’enzyme qu’ils inhibent, ce qui leur permet de se lier au site actif de l’enzyme et de bloquer le processus normal de catalyse.
Le méthotrexate est un médicament qui inhibe l’enzyme DHFR, qui qui régère le tétrahydrofolate (THF) à partir de dihydrofolate. En inhibant cette enzyme, le méthotrexate empêche la production de THF, un cofacteur nécessaire pour la synthèse de nouveaux nucléotides, et donc pour la réplication de l’ADN. Les cellules cancéreuses se caractérisent par une division rapide et donc par un besoin accru de nucléotides pour la synthèse de l’ADN. En inhibant la DHFR, le méthotrexate réduit la disponibilité des nucléotides nécessaires, affectant ainsi la capacité des cellules cancéreuses à proliférer.
Explique l’inhibition compétitive
L’inhibiteur ressemble structurellement au substrat de l’enzyme et se fixe au site actif de celle-ci. Cela empêche le substrat de se lier à l’enzyme et de former le complexe enzyme-substrat nécessaire à la réaction chimique. C’est pourquoi on dit que l’inhibiteur “compétitif” entre en compétition avec le substrat pour le site actif de l’enzyme.
Lorsque l’inhibiteur est présent, la pente de la droite Lineweaver-Burk augmente (KM augmente), mais l’ordonnée à l’origine (Vmax) reste la même.
Explication : La présence d’un inhibiteur compétitif augmente la valeur apparente de KM (la concentration de substrat à laquelle la vitesse de la réaction est la moitié de Vmax), car une concentration plus élevée de substrat est nécessaire pour atteindre la même vitesse de réaction qu’en l’absence de l’inhibiteur. Cependant, Vmax (la vitesse maximale de la réaction) reste inchangée parce que, à des concentrations élevées de substrat, l’effet de l’inhibiteur peut être surmonté.
Explique l’inhibition incompétitive
L’inhibiteur se fixe uniquement sur le complexe enzyme-substrat (ES), mais pas sur l’enzyme libre (E). Cela signifie que l’inhibiteur ne peut se lier que lorsque l’enzyme est déjà liée au substrat. Cette liaison ne ressemble pas forcément à celle du substrat et peut entraîner une déformation du site actif de l’enzyme. Cette forme d’inhibition affecte donc à la fois la vitesse maximale de la réaction (Vmax) et la constante de Michaelis (KM). (KM et Vmax diminuent de manière proportionnelle)
Explique l’inhibition non compétitive ou mixte
L’inhibiteur peut se lier à l’enzyme libre ou au complexe enzyme-substrat. L’inhibiteur n’a pas une structure similaire au substrat et ne se fixe pas au site actif de l’enzyme.
Cela affecte la capacité de l’enzyme à catalyser la réaction, ce qui diminue la vitesse maximale de la réaction (Vmax).
KM est influencé aussi (diminue ou augmente selon si inhibiteur se lié à E libre ou E-S), car il change l’affinité de l’enzyme pour le substrat.
Résume les effets des différents inhibiteurs sur les paramètres de Michaelis-Menten
- Aucune inhibition: L’enzyme fonctionne à sa capacité maximale, caractérisée par
Vmax et KM. - Inhibition compétitive: L’inhibiteur se lie au site actif de l’enzyme, empêchant le substrat de se lier. Cela augmente la valeur apparente de KM mais ne change pas Vmax, car l’inhibition peut être surmontée par une concentration élevée de substrat.
- Inhibition incomplétitive: L’inhibiteur se lie uniquement au complexe enzyme-substrat, réduisant à la fois Vmax et KM.
- Inhibition non compétitive/mixte: L’inhibiteur peut se lier à l’enzyme libre et au complexe enzyme-substrat, diminuant Vmax et KM.
Influence du pH sur l’activité enzymatique
Le pH affecte le repliement (la structure tridimensionnelle) et la stabilité des protéines (ex: enzymes). Il influence aussi l’ionisation du substrat (S) et des acides aminés au site actif de l’enzyme, ce qui peut changer la façon dont l’enzyme interagit avec le substrat et effectue la catalyse. L’activité d’une enzyme a tendance à être optimale à un pH spécifique et diminue aux pH plus élevés ou plus bas.
Comment est-ce qu’on peut mesurer l’effet du pH sur la vitesse?
Effectuer l’expérience dans une série de tampons avec différentes valeurs de pH.
Donnes quelques caractéristiques des réactions enzymatiques impliquant deux substrats et la formation de deux produits
- Environ 60% des réactions biochimiques (incluant réactions catalysées par transférases, qui transfèrent un groupe fonctionnel d’un substrat à un autre).
La terminologie des réactions à deux substrats :
- Substrats : A, B, C, D
- Produits : P, Q, R, S
- Formes stables de l’enzyme : E, F, G
- Nombre de substrats et produits: Uni (1), Bi (2), Ter (3), Quad (4)
Les réactions “Bi-Bi” sont les plus courantes. Ces réactions impliquent deux substrats qui se lient à l’enzyme et sont convertis en deux produits.
Explique les réactions Bi Bi et Ping-Pong
Les réactions Bi Bi peuvent être ordonnées ou aléatoires.
Réactions Bi Bi ordonnées: Les substrats se lient à l’enzyme dans un ordre spécifique et les produits sont libérés dans un ordre spécifique.
Réactions Bi Bi aléatoires: Les substrats peuvent se lier et les produits peuvent se libérer dans n’importe quel ordre.
Réactions Ping-Pong: Impliquent un intermédiaire covalent modifié qui libère le premier produit avant de lier le deuxième substrat.
Quelle est la distinction des différentes réactions Bi Bi avec représentation Lineweaver-Burk ?
Réactions Bi Bi ordonnées ou aléatoires: Lignes non parallèles se croisant en un point, indiquant que la présence de chaque substrat influence différemment la réaction. (Comme inhibition non-compétitive)
Réactions Ping-Pong: Lignes parallèles. L’ajout de l’un ou de l’autre substrat affecte la vitesse de la réaction de manière similaire. (Comme inhibition incompetitive)
Comment peut-on déterminer si une enzyme suit un mécanisme ordonné ou aléatoire ?
En observant comment la présence du produit affecte la vitesse de réaction à différentes concentrations de substrat. Si l’inhibition par le produit est compétitive à des concentrations variables du substrat [A] et du substrat [B], cela indique un mécanisme aléatoire. Si l’inhibition est mixte ou change en fonction du substrat présent, cela peut indiquer un mécanisme ordonné.
Explique comment la technique d’échange isotopique peut être utilisée pour distinguer entre les mécanismes de réaction enzymatique séquentiels et ceux de type Ping-Pong
En marquant chimiquement les substrats ou les produits, on peut suivre le parcours des atomes à travers la réaction et ainsi déduire le mécanisme précis par lequel l’enzyme catalyse la réaction.
Exemple 1: Saccharose phosphorylase
La réaction catalysée par la saccharose phosphorylase peut être suivie en marquant le fructose (produit) avec un isotope. Dans la réaction inverse, où le phosphate est marqué, on observe que le fructose marqué est capable de réagir avec l’enzyme pour produire du saccharose et libérer le fructose marqué. Cela indique que l’enzyme forme d’abord un complexe solide avec le glucose avant de réagir avec le fructose, ce qui est caractéristique d’un mécanisme de type Ping-Pong. Dans un tel mécanisme, l’enzyme réagit avec le premier substrat pour former un intermédiaire covalent avant de réagir avec le second substrat.
Exemple 2: Maltose phosphorylase
Pour la maltose phosphorylase, le marquage du glucose (substrat) permet de suivre la réaction. Lors de la réaction inverse, où le phosphate est marqué, on ne détecte pas de complexe E-glucose marqué. Cela suggère qu’aucun intermédiaire covalent marqué n’est formé, ce qui indique que l’enzyme suit un mécanisme séquentiel et non un mécanisme de type Ping-Pong. Dans un mécanisme séquentiel, l’enzyme lie les substrats dans un certain ordre et les transforme en produits sans former d’intermédiaire covalent stable avec l’un des substrats.
Qu’est-ce que la catalyse acido-basique?
Mécanisme fréquent où les groupes acides ou basiques d’une enzyme facilitent le transfert de protons durant la réaction, abaissant l’énergie d’activation nécessaire et accélérant la réaction.
