Hemoglobin Flashcards
Varför har foster subenheten gamma i sin heme-grupp?
Gamma har en högre affinitet till syre och det behövs då fostret får sitt syre ifrån mamman.
Vad är allostera interaktioner?
Något som binder in till proteinets sida och ger en konfirmation av proteinet.
Vad menas med kooperativ inbindning?
Inbinding av ett syre gör att hemoglobinet blir mer kompakt vilket leder till att det blir lättare för resterande syre-molekyler att binda in.
Myoglobinet har INTE denna funktion.
Vad är en porfyrinring?
Heme-gruppen dvs. FE + 4xN samt proximalt/distalt histidin.
Vad menas med T-state?
Utan syre (deoxyhemoglobin)
Vad menas med R-state?
Med syre (oxyhemoglobin)
Hur påverkas hemoglobin av CO2?
Det är en negativ reglering vilket underlättar avigivandet av O2. (Ökad halt av H+)
CO2 har även den egenskapen att om man hr en hög konc. ac CO2 kommer hemoglobinet släppa ifrån sig syret lättare.
CO2 + H2O –> HCO3 + H+
Hur påverkas hemoglobin av ökad halt H+?
Hemoglobinet stabiliseras (T-state) samt syreaffiniteten i hemoglobinet minskar.Vid sänkt pH.
Glukos + O2 –> ATP + CO2 + H+
Hur påverkas hemoglobin med inbindning av BPG?
Bindning av BPG (genom att korsbinda subenheterna) leder till minskad O2-affinitet. Hjälper till att stabilisera hemoglobinet i T-state. BPG kommer sitta i en ficka i hemoglobinet som endast uppstår under T-state. Ser till så syret inte binder tillbaka till hemoglobinet.
Varför binder BPG sämre till HbF?
Histidinet som BPG binder till är utbytt i fostrets subenheter till serin som binder BPG mycket sämre, vilket ökar syreaffiniteten hos HbF.
Beskriv den molekylära bakgrunden till sickle-cell anemi.
Förändring ligger i aminosyrasekvensen där Glu6 har bytts ut mot Valin som är hydrofob, vilket ger förändringar i proteinets struktur. Detta leder till formförändrade erytrocyter (ser ut som en halvmåne).
Täpper igen kapillärerna och leder till njursvikt, tromboser m.m.
