Enzymer

Question 1

Vad menas med fri energi?

Answer 1

Delta G, minskar alltid i ett system med spontan reaktion.

Question 2

Vad menas med aktiveringsenergi?

Answer 2

Den energi som behövs tillföras för att en reaktion ska kunna uppstå. Aktiveringsenergin kan sänkas m.h.a. ett enzym.

(Delta G kommer alltid vara lika stor)

Question 3

Vad menas med övergångstillstånd?

Answer 3

Kort tillstånd molekylen befinner sig i. Högst fria energin under hela reaktionen. Tillståndet mellan reaktanter och bildning av produkter.

Question 4

Vad är en katalys?

Answer 4

Den inverkan som katalysatorn har. Krävs mindre aktiveringsenergi för att uppnå övergångstillståndet och katalysatorn används till att separera och fixera reaktanterna.

Question 5

Vad är ett enzym?

Answer 5

Biologisk katalysator. De flesta är proteiner. Stabiliserar och påskyndar reaktionen. Lägre aktiveringsenergi. Enzymet förbrukas inte, och kommer inte påverka jämviktskonstanten.

Question 6

Vad är ett cofaktor? Vad har den för funktion?

Answer 6

En kemisk förening som bidrar till enzymets katalytiska förmåga. Enzym utan cofaktor kan endast katalysera reaktioner genom egenskaperna på aminosyror som den har. Genom en cofaktor har egenskaper som saknas hos de 20 olika aminosyrorna, kan den möjliggöra katalys eller förbättra enzymets katalytiska förmåga.

Question 7

Vad är ett coenzym?

Answer 7

Ett coenzym är en organisk molekyl som binder till ett enzym för att bidra till dess katalytiska förmåga. Ex. ATP

Question 8

Vad är ett holoenzym?

Answer 8

Enzym + coenzym

Question 9

Vad är ett apoenzym?

Answer 9

Endast enzymet utan någon co-faktor.

Question 10

Förklara kortfattat vad parametrarna Km och Vmax säger om ett enzyms egenskaper?

Answer 10

Km: Anger hur stor substratkoncetration som behövs för att enzyme ska jobba i halva Vmax. Lågt Km=Effektivt på att tillvara sitt substrat
Kan utläsas som ett mått på stabiliteten hos ES: lågt Km betyder stabilt [ES].

Vmax: Hastighetsmax då enzymet är mättat på substrat.

Question 11

Vad menas med en prostetisk grupp?

Answer 11

Co-enzym hårt bundet till apo-enzym

Question 12

Vilka är Michaelis-Mentens antaganden?

Answer 12

1. Betrakta reaktionen i inledningsfasen, E+P–> [ES] kan försummas.
2. Antag att [ES] är konstant (steady-state)

Question 13

Vad menar med Kcat?

Answer 13

Mått ppå hur många molekyl-produkter som kan bildas per tidsenhet när allt enzym är mättat. Uttryckt i molkeyler per sekund kallas det även “turnover number”

Kcat=Vmax / [E]total

Question 14

Vad finns det för samband mellan Km och Kcat?

Answer 14

Kcat / Km = mått på enzymers effektivitet.
Lågt Km=stark binding av substrat till enzym
Högt Kcat=effektiv omvandling av ES–> E+P

Question 15

Vad menas med irreversibla inhibitorer? Ge ett exempel.

Answer 15

Binder mycket hårt till enzymet. Inhibitionen går inte att ta bort, när denna har bundit kan en enzymatisk reaktion aldrig ske där igen.

Exempel: Läkemedel, Penicillin

Question 16

Vad menas med reversibla inhibitorer?

Answer 16

Binder och släpper från enzymet.

Question 17

Vad menas med kompetitiv inhibitor? Hur förändras Km? Hur förändras Vmax?

Answer 17

Slåss om utrymmet i active site. Binder det dit kan inte substratet binda dit –> ingen reaktion. Km kommer att höjas, eftersom mer substrat krävs för att enzymet ska genomföra samma arbete. Vmax förändras inte, eftersom substratet konkurrerar ut inhibitorn vid tillräckligt höga koncentrationer..

Question 18

Vad menas med okompetitiv inhibitor?

Answer 18

Binder endast när det finns enzym-substrat-komplexet [ES], men på en annan del av enzymet.

Question 19

Vad menas med non-kompetitiv inhibitor? Hur förändras Km? Hur förändras Vmax?

Answer 19

Binder till enzymets yta och gör så enzymet ändrar form. Acitve site konformeras –> enzymatiska funktionen hindras.
Vmax förändras, eftersom alla enzymer inte kan bidra till omsättning, då substraten inte längre passar och kan katalyseras. Omsättningshastigheten sjunker då.
Km är dock oförändrat, eftersom substratkoncentrationen ändå kommer att förändras normalt och ett normalt antal enzym-substrat-komplex kommer att bildas; dock med uteblivande enzymatisk reaktion.

Question 20

Vad menas med Transition-state-analoger? Ge ett exempel.

Answer 20

Molekyler som liknar övergångstillståndet. Blockerar de riktiga substraten så de inte kan katalysera. TSA binder hårdare till enzym än substrat, då den inte genomgår en katalyserad reaktion med enzymet.

Exempel: bromsmedicin vid HIV.

Question 21

Vad menas med proteolys? Vad heter de enzymer som sköter detta?

Answer 21

Hydrolys av peptidbinding. Enzymerna heter proteaser.

Question 22

Vad är Chympotrypsin och vad gör den? Var återfinns den?

Answer 22

Detta kallas för den katalytiska triaden. Består av serin, histidin och aspartat. Serin ligger i den aktiva siten.
Chymotrypsin bryter peptidbindningar efter fenylalanin, tryptofan, tyrosin eller metionin.
Återfinns i matspjälkningskanalen.

Question 23

Varför är enzymet så mycket större än “active site”?

Answer 23

• Enzymet ska omge/skapa en katalytisk klyfta.
• Uteslutning av “onödigt” vatten.
• Snävt urval av substrat.

Question 24

Beskriv den katalytiska triaden.

Answer 24

1. Substratet binder in till active site
2. O vid Serinet kommet att binda till substratets C så det bildas oxyanjonhålet (skyddar substartets negativa O-) och då stabilisera den tetrahedrala intermediären. Detta görs för att substratet hålls i bra ställning för reaktionen.
3. Substratets N binder till Serinets H och bildar en bindning vilket leder till att tetrahedrala intermediären kollapsar för att kunna framställa Acyl-enzymet.
4. Acyl-enzymet kommer att släppa Amin-gruppen.
5. Vatten tillsätts och binder in dit Amin-gruppen innan var.
6. OH- från vatten binder in i karboxyl-delen på substratet.
7. Återigen bildas en tetrahedral intermediär.
8. Reaktionen bryts ner och karboxyl-delen släpps ut.
9. Enzymet kan nu återanvändas.

Question 25

Nämn tre exempel på proteaser.

Answer 25

Papain, Renin och Termolysin

Question 26

Hur fungerar proteas-inhibitorer?

Answer 26

HIV-viruset tillverkar fler proteiner som klyvs av en och samma proteas: aspartyl-proteas. Genom att inhibera detta proteas kan man motverka virusets smittsamhet.

Question 27

Vad är endonukleaser? Ge ett exempel på en endonukleas samt hur det går till.

Answer 27

Restriktionsenzymer. Klyver DNA med hög sekvens-specifitet. DNA får ett hårt böj och kan då klyvas. Vid klyvningssiten är det symmetriskt och ett palindrom.
Exempel: EcoRV. Skyddar bakterier från virus.

Question 28

Vad menas med oxidation?

Answer 28

Elektron avges och tas upp av oxidationsmedel.

Question 29

Vad menas med reduktion?

Answer 29

Elektron tas upp tack vare reduktionsmedel.

Question 30

Vad menas med ligaser/syntetaser?

Answer 30

De katalyserar bindningen mellan två biomolekyler. Dessa reaktioner är ATP-krävande, kopplas ofta till ett ATP-hydrolys där energi frigörs.

Question 31

Vad menas med hydrofob ficka?

Answer 31

En hydrofob ficka ger substrat-specificitet. Den är inte inblandad i någon enzymatisk reaktion, utan verkar bara för att välja ut substrat. Detta kan den göra genom sin form, genom små laddningar, som fördröjer molekyler med motsatt laddning, eller genom att ha små sidokedjor som bara passar vissa substrat.

Question 32

Vad är oxidoreduktaser?

Answer 32

Ett oxidoreduktas är ett enzym som katalyserar reduktioner och oxidationer i en kopplad reaktion.

Question 33

Vad är ett kinas?

Answer 33

Gör så att fosfatgrupper sätts på serin, threonin eller tyrosin. Detta tack vare dessa aminosyrors OH-grupp.

Question 34

Vad är ett fosfatas?

Answer 34

(Protein)fosfataser tar bort ett fosfat från ett protein.

Question 35

Vad menas med “key-and-lock”?

Answer 35

Substratet passas perfekt in i enzymet.

Question 36

Vad menas med “induced fit”?

Answer 36

Enzymet ändrar form då substratet kommer och bildar “key-and-lock”.