Aminosyrors 3D-struktur Flashcards

1
Q

Beskriv primärstrukturen för aminosyror.

A

Sekvens av ihopkopplade aminosyror med peptidbindningar.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Beskriv sekundärstrukturen för aminosyror.

A

Formen som aminosyra-sekvensen bildar genom inter- och intramolekylära bidningar. Vanligast är α-helixar eller β-flak.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Beskriv tertiärstrukturen för aminosyror.

A

Struktur som är beroende av aminosyrornas egenskaper. Hydrofoba proteiner kommer vika sig inåt, och hydrofila kommer vika sig utåt.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Beskriv kvartärstrukturen för aminosyror.

A

Polypeptidkedjor som samverkar med varandra och bildar protein.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Vad menas med en subenhet?

A

En polypeptidkedja.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Beskriv konfirmationen av ett α-helix.

A

Polypeptiden har ringlat ihop sig och bildat en helix.
3,6 aminosyror per varv
Vanligast med skruvning åt höger.

Denna struktur uppstår då karbonylgruppen bildar en vätebindning med 4 aminorester framför.
Även disulfidbryggor kan ha en betydelse för denna konfirmation.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Beskriv konfirmationen av ett β-flak.

A

Två eller flera β-strängar bildar ett flak. Flaken bildas genom vätebindningar och kan antingen vara anti-parallella eller parallella.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Vilket β-flak är mest stabil och varför?

A

Det parallella flaket är mest stabil då den innehållet flest vätebindingar.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Beskriv en sjukdom som beror på felveckade proteiner och namnge de strukturer som bildas av felveckade proteiner.

A

Creutzfield-Jacobs disease är sjukdom som beror på felveckade proteiner som heter prioner. Prioner kan ge upphov till amyloida sjukdomar.

PrPc (frisk) + PrPsc (sjukdomsframkallande) –> amyloida fibriller eller amorfa aggregat.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Beskriv veckningsprocessen av ett protein.

A
  1. Startar med random-coil
  2. Hydrofoba effekten tvingar in hydrofoba sidokedjorna i en globulär struktur. Detta kallas för molten globule.
  3. Ett färdigveckat protein får en nativ konfirmation: mest stabila tillståndet.
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Beskriv termodynamiken bakom proteinveckning.

A

Proteinveckning är en spontan reaktion vilken kommer göra att vi har ett lågt ΔG. Eftersom vi går mot en mer ordnad struktur kommer ΔS öka, vilket gör att den fria energin också ökar vilket gör att ΔG är densamma.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Beskriv Christian B Anfinsens experimet.

A

Han denaturerade proteinet med urea. Urea bryter ner den tredimensionella strukturen men inte de kovalenta bindningarna. Sedan tillförde han ett ämne som var H-donator så disulfidbryggorna bröts. Sedan togs urea bort samt ett ämne som tog H, och proteinet veckades tillbaka hur det var.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Rita “the folding landscape”

A

Rita. Ska se ut som ett upp och nedvänt berg.
Random coil
Molten globule
Native confirmation

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Vad är “coils” (loopar)?

A

På ytan av α-helixar eller β-flak som utvecklar kontakter med ligander. Står därmed för proteiners funktioner och kontakten med andra molekyler. De är även mer rörliga än α-helixarna eller β-flaken.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Vad är β-turns (reverse turn)?

A

På ytan av α-helixar eller β-flak som utvecklar kontakter med ligander. Står därmed för proteiners funktioner och kontakten med andra molekyler. De är även mer rörliga än α-helixarna eller β-flaken.

Turnen stabiliseras av vätebindningar mellan två aminosyror.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Vad menas med coiled coil och ge ett exempel på en sådan.

A

Två α-helixar snurrar sig runt varandra.
Ex 1: Leucin-zipper integrerar med var sjunde aminosyra (Leucin) via V.d.W-bindningar.
Ex 2: Kollagenstrukturen är uppbyggt av tre peptidkedjor och bildar en kollagen helix. Steriska repulsioner hindrar kedjorna från att inta α-helixarna eller β-flak (glycin och prolin).

17
Q

Vad menas med sekundärstruktur-propensitet?

A

En polypeptids trolighet att anta antingen en helix- eller flakform. Det har visat sig att olika aminosyror, beroende på deras sidokedjor, har olika propensiteter att bilda olika typer av sekundärstrukturer.

18
Q

Ge exempel på en post-translationell modifiering.

A
  • Acetylgruppen binds till amingruppen i ett färdigt protein (hindrar att det bryts ner)
  • Proteiner binder till kolhydrater så de blir mer hydrofila.
  • Proteiner binder till fettsyror så de blir mer hydrofoba.
  • Addering av hydroxylgrupper på prolinrester i nytillverkat collagen (leder till att fibrerna stabiliseras).
19
Q

Vad är prioner och hur kan de ge upphov till sjukdom?

A

Prioner är proteinprioner som bildar amorfa aggregat eller amyloid fibrillet som leder till amyloid sjukdom (ex. kuru).
Prioner består PrPsc som är sjukdomsframkallande och leder amyloid sjukdom.
I vanliga proteiner finns PrPc.

20
Q

Vad karaktäriserar kollagenets primär- och sekundärstruktur?

A

Prolin, hydroxylprolin samt glycin är återkommande i kedjan.
Glycin och prolin hindrar pga. steriska repulsioner inga helixar, så därför bildas en trippelsträngad kollagenhelix istället.

21
Q

Vad är en leucin-zipper? Vilka interaktioner stabiliserar denna struktur?

A

Lucin-zipper är två helixar som förbinds med Leucin, detta då leucin återkommer var sjunde aminosyra. Detta hålls samman m.h.a. V.d.W-bindningar.

22
Q

Vad är en homodimer?

A

Leucin-zipper är ett exempel på sådan där två likadana enheter.
Dimer=Molekyl som består av två enheter.