HC.1 - Immunoglobulinen - 1 Flashcards
Hoe noemen we de hoeveelheid antistoffen in het bloed?
Gamma globuline fractie (alle immuunglobulinen)
Hoe noemen we een gebrek aan Ig?
Agammaglobulinemie
Wat is een antigeen? Hoe noemen we dit ook wel?
Een molecuul waartegen een adaptieve immuunrespons is gericht (B-cellen EN T-cellen!!)
Antibody generating structure (vroegere definitie)
Wat is een epitoop?
Antigene determinant, deel van het antigeen waaraan de receptor bindt (TCR of Ig)
Wat is de betekenis van immunogeen?
Molecuul dat obv moleculaire structuur een adaptieve immuunrespons kan opwekken
Wat is hapten?
Niet immunogeen molecuul dat zoals penicilline of nikkel, dat indien gebonden aan een carrier, een antistof respons kan geven
Wanneer kan een niet immunogeen molecuul toch een antistof respons geven?
Indien gebonden aan een carrier
Waarbij hebben Ig een rol?
Bij de adaptieve immuunrespons
Tegen welke MO hebben Ig de meeste werking?
Tegen bacteriën, maar ook wel virussen
Noem de drie onderdelen van 1 Ig?
- 2 identieke zware ketens
- 2 identieke lichte ketens (kappa of lamba)
- 2 bindingsplaatsen = antigeenbindend gedeelte = idiotype
Hoe noemen we het onderdeel van een Ig dat een antigeen kan binden?
Idiotype (antigeen bindend gedeelte)
Welke twee domeinen bevat een Ig?
- constant domein = Fc-gedeelte (twee onderste stokjes)
- variabel domein: Fab-gedeelte –> voor specifieke herkenning en binding van antigenen (gebogen stukje, zowel van zware als van lichte keten variabel)
Hoe noemen we de plek specifiek waar het antigeen aan een Ig wordt gebonden? Wat is de structuur hiervan?
CDR = complementarity determining regions
In totaal 6 contactpunten met 3 voor de zware keten en 3 voor de lichte eten –> vouwen zo dat dicht ibij elkaar komen
Wat is kenmerkend voor het CDR?
- Complementair aan het antigeen
- Meest variabel tussen de Ig
Op hoeveel plekken kan een Ig antigenen binden?
Op twee plekken per Ig
Wat maakt Ig uniek?
De enorme variatie in de CDRs
Wat is de functie van het constante en wat van het variabele domein?
Constante domein: functie van het Ig NA herkenning van het antigeen
Variabel domein: Herkennen van specifiek antigeen
Hoe noemen we de constante domeinen? Welke varianten zijn er?
= Isotype = Ig klasse = contact domein
IgA
IgG
IgE
IgM
IgD
Wat verschillen de isotypen van de Ig onderling?
De zware ketens verschillen
In welke vorm komt IgM voornamelijk voor? Hoe werkt dit? Hoeveel bindingsplekken heeft dit?
Als pentameer dus met 5
Via zwavelbruggen en J-keten wordt het complex (de Ig) aan elkaar gekoppeld –> groot complex molecuul ontstaat
10 bindingsplekken (5x2)
Waar komt IgM voornamelijk voor?
Voornamelijk in de longen (verder niet zo veel)
Wanneer komt IgM in grote hoeveelheid voor?
- Eerste Ig dat we maken bij een reactie
- Betrokken bij vroege ontwikkeling van jonge kinderen –> daarna overgenomen door andere Ig
Wat is een voorbeeld waarbij IgM wordt gemaakt?
Antistoffen tegen bloedgroep antigenen
In welke vorm komt IgA vaak voor? Hoe werkt dit?
Vaak dimeer (kan wel als monomeer)
Aan elkaar gemaakt met zwavelbruggen en J-keten