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Biomed I > Génétique > Flashcards

Génétique Flashcards

1
Q

De quoi est composé un nucléotide ?

A
  • Pentose
  • Phosphate
  • Base azotée
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Q

Qu’est-ce qu’un nucléoside ?

A

Base azotée + phosphate

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3
Q

Qu’est-ce qu’une purine ?

A

Guanine et adénine

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4
Q

Qu’est-ce qu’une pyrimidine ?

A

Thymine (uracile) et cytosine

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5
Q

Qu’est-ce qu’un chromosome ?

A

ADN organisé/compacté

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6
Q

Qu’est-ce que de la chromatine ?

A

Complexe ADN/ARN/protéines (histones)/nucléosomes juste avant formation chromosomes

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7
Q

Qu’est-ce qu’un télomère ?

A

Séquence TTAGGG répétée ajoutée à extrémitée 3’ pour éviter perte partie codante

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8
Q

Qu’est-ce que l’ADN ?

A
  • Double hélice
  • Composé désoxyribonucléotides et thymine
  • Chaines polymérisées de 3’ hydroxyle à 5’ autre ribose
  • Bases azotées attachées C 1’ désoxyribose par pont H
  • A-T = 2 liaisons et G-C = 3 liaisons
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9
Q

Qu’est-ce que l’ADN mitochondrial ?

A
    • petit
  • Circulaire
  • Encode qq protéines
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10
Q

Qu’est-ce que l’ARN ?

A
  • Contient ribonucléotides et uracile
  • Une seule branche ADN
  • Peut sortir noyau
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11
Q

Qu’est-ce qu’un acide aminé ?

A
  • 20 différents

- Composés groupe amine (NH), carboxyle (COOH), H et chaine latérale (propriétés uniques)

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12
Q

Qu’est-ce que la structure primaire des protéines ?

A
  • Séquence linéaire AA attachés par liaison peptidique
  • Extrémité C-terminale attachée à extrémité N-terminale = libération H20
  • Entre 50-200 AA
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13
Q

Qu’est-ce que la structure secondaire des protéines ?

A
  • Liaisons H entre groupe carboxyle (O) et hydroxyle (H) de deux AA de la mm chaine peptidique
  • Feuillet B et hélice A
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14
Q

Qu’est-ce que l’hélice A ?

A
  • Tige peptide enroulé fermement ds sens aiguille montre
  • Retenu par liaisons H entre groupe carboxyle et hydroxyle à 4 AA de distance
  • Liens brisés par T° élevée
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15
Q

Qu’est-ce que le feuillet B ?

A
  • Liaisons H formés latéralement entre peptides (parallèle/antiparallèle)
  • Structure un peu plissés (liens C-C pas plates
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16
Q

Qu’est-ce que la structure tertiaire des protéines ?

A
  • Déterminée par interactions entre groupes fonctionnels chaines peptides
  • AA peuvent être donneurs/accepteurs H pour former pont H
  • Protéine 3D repliée sur elle-mm et devient fonctionnelle
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17
Q

Qu’est-ce que la structure quaternaire des protéines ?

A
  • Interactions entre chaines peptides (protéines conformation tertiaire)
  • Pls sous-unités protéines collées (2 ou +)
  • Liaisons covalentes/non-covalentes
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18
Q

Qu’est-ce qu’un gène ?

A

Séquence ADN spécifie code pr prod prots fonctionnelle et nécessaire à expression

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19
Q

Qu’est-ce qu’une famille de gène ?

A

Regroupement gènes codant pr mm protéine

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20
Q

Quelle est la structure d’un gène ?

A
  • Séquences codantes (extrons) interrompues par non codantes (introns)
  • Introns souvent + long qu’exons
  • Promoteurs ou autres ds coiffe –> peut être site mutation interférant avec expression normale
  • Coiffe 3’ contient signal pr addition queue polyA (adénosine)
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21
Q

Qu’est-ce qu’un génon ?

A

Séquence 3 nucléotides sur brin codant ADN (complémentaire codon)

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22
Q

Qu’est-ce qu’un codon?

A

Séquence 3 nucléotides sur ARNm

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23
Q

Qu’est-ce qu’un anti-codon ?

A

Séquence 3 nucléotides sur ARNt

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24
Q

Qu’est-ce qu’un histone ?

A

Protéine la + courante ds chromatine –> permet compactage pour former nucléosomes

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25
Q

Qu’est-ce qu’un nucléosome ?

A

chromatine enroulée autour histone

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26
Q

Qu’est-ce qu’un chromatide ?

A

Chaque chromosome contient 2 chromatides

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27
Q

Qu’est-ce qu’un centromère ?

A

Centre chromosome où chromatides se réunissent

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28
Q

Qu’est-ce qu’un intron ?

A
  • Non codant

- Transcrit ds ARN mais pas présent ds ARNm mature car retirés par excision

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29
Q

Qu’est-ce qu’un exon ?

A

Segement gène déterminant séquence AA protéine

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30
Q

Qu’est-ce qu’une coiffe ?

A

Extrémités (début 5’ et fin 3’) non traduite

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31
Q

Quelle est la fonction des gènes ?

A

Information permettant prod prots (permettent pls fct selon composition)

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32
Q

Quel est le processus de division cellulaire ?

A

Phase G1 : période croissance cellulaire
Phase S : ADN synthétisé
Phase G2 : 2e phase croissance + réplication ADN
Phase M : mitose (division cellulaire) et cellules filles = phase G1/G0
Phase G0 : croissance/réplication cesse

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33
Q

Quel est le mécanisme de réplication de l’ADN?

A
  1. Origine de réplication (reconnu par prots)
  2. Séparation brins = oeil réplication
  3. Hélicase ouvre oeil et sépare brins (fourche de réplication)
  4. Protéines fixatrice empêchant enroulement
  5. ADN gyrase coupe bases azotées et corrige torsions
  6. Brins assez séparés –> primase synthétise courte chaine ARN (amorce)
  7. ADM polymérase III ajoute nucléotides 5’ à 3’ et corrige erreurs
  8. Formation brin matrice (continu avec une seule amorce) et discontinu (fragments d’Okazaki)
  9. ADN polymérase I remplace nucléotides ARN (amorce) par ADN
  10. ADN ligase relie fragments
  11. Brin fille + brin mère (semi-conservateur)
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34
Q

Qu’est-ce que les fragements d’Okazaki ?

A
  • Environ 10 nucléotides
  • Ds sens contraire déroulement ADN
  • ADN poly ne peut synthétiser que 5’ à 3’
  • Quand 3’ rejoint 5’ déjà synthétiser –> ADN poly lache brin et recherche autre amorce
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35
Q

Qu’est-ce que les dimères de pyrimidines ?

A
  • Erreur de réplication
  • Rayons UV interagissent avec ADN = formation dimère thymine
  • Réparation par excision
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36
Q

Qu’est-ce que la déamination ?

A
  • Erreur de réplication
  • Perte amine cytosine/adénosine (deviennent uracile/hypoxanthine)
  • Réparation par excision (N-glycolases les retirent)
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37
Q

Qu’est-ce que la dépurination ?

A
  • Erreur de réplication
  • Liaisons N-glycosidique instables = parfois hydrolysés
  • Réparation par excision (E spécifique remplace purine sans couper ADN)
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38
Q

Qu’est-ce que la cassure d’un brin ?

A
  • Erreur de réplication
  • Causé par radiations ionisantes (UV/radioactives)
  • Réparer par reliure (ADN ligase) ou excision
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39
Q

Qu’est-ce que le mésappariement des nucléotides ?

A
  • Erreur de réplication
  • Mauvais fct ADN poly III
  • Identification brin devant être réparé = difficile
  • Réparation par excision
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40
Q

Qu’est-ce que les modifications par oxydation ?

A
  • Erreur de réplication (+ courante)
  • Échange bases azotées
  • Réparation par excision
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41
Q

Qu’est-ce que la réparation par excision de nucléotides ?

A
  1. Endonucléase coupe ADN
  2. Exonucléase retire nucléotides non conformes (5’ vers 3’)
  3. ADN polymérase de réparation remplace ADN
  4. ADN ligase lie segments ADN ensemble
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42
Q

Quelle est l’étape d’initiation dans le mécanisme de transcription ?

A
  • Identification promoteur pr ARNm désiré
  • Facteurs transcription reconnaissent boite TATA promoteur et s’y lient
  • Promoteur attire ARN poly II et facteurs transcription = s’attacher correctement
  • Présence A/T promoteur facilite séparation brin ADN (liens - forts que G/C)
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43
Q

Quelle est l’étape d’élongation dans le mécanisme de transcription ?

A
  • Nucléotides seuls ajoutés chaine ARN
  • Remplacement T par U
  • ARN poly se déplace sur ADN 3’ vers 5’ mais synthétise ARN 5’ vers 3’
  • ARN poly corrige pas erreur (pls copies alors pas si grave)
  • Brin ADN constamment déroulé par ADN topoisomérase I et II pour que ADN poly ait accès contenu ADN
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44
Q

Quelle est l’étape de terminaison dans le mécanisme de transcription ?

A
  • Synthèse termine qd ARN poly arrive à terminateur (AAUAAA)
  • ARN poly continue un peu après puis libérée
  • Production ARN pré-messager
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45
Q

Quelle est l’étape de la maturation dans le processus post-transcriptionnel ?

A
  • ARN clivé à AAUUAAA
  • Poly A ajoute résidus adénine 3’ (queue poly A) –> réduit dégradation ARNm et rôle régulation synthèse prots
  • Ajout coiffe méthylguanosine 5’ pr reconnaissance par ribosome lors traduction + protection contre E hydrolytiques
  • Queue + coiffe = stabilité et passage vers extérieur noyau
46
Q

Quelle est l’étape de l’excision-épissage dans le processus post-transcriptionnel?

A
  • Retire introns par excision
  • Lie extrons par épissage
  • Production ARNm mature s’en va noyau au cytoplasme
47
Q

Qu’est-ce que l’épissage alternatif ?

A

Présence introns permet mm gène coder pr pls type protéines par différentes coupures et réassemblages

48
Q

Qu’est-ce que l’ARNr ?

A
  • ARN ribosomal
  • Forme ribosome
  • Permet synthèse protéine
49
Q

Qu’est-ce que l’ARNt ?

A
  • ARN de transfert
  • Transporte anticodon
  • Protéine de reconnaissance pr identifier ARNm et traduire séquence AA en protéine
50
Q

Qu’est-ce que l’ARNm ?

A
  • ARN messagers

- Transporte info génétique pr produire prots

51
Q

Qu’est-ce qu’un ribosome ?

A
  • Si ARNm code pr prots membrane ou sécrété ds sang –> traduit par ribosome RER –> appareil Golgi –> exocytose
  • Si ARNm code pr prots pr cellule –> ribosomes libres
  • 1 site liaison ARNm
  • 3 sites liaisons ANRt –> A (arrivée), p (retient chaine polypeptidique) et E (exit)
52
Q

Quelle est l’étape d’initiation du mécanisme de traduction ?

A
  • Formation complexe entre petite partie ribosome et ARNt-Met à coiffe 5’ ARNm
  • Complexe scanne ARNm jusqu’à 1e AUG (méthionine) à ext 5’
  • Codon ARNm + anticodon ARNt se lie (GTP)
  • Fusion complexe avec grosse partie ribosome
  • ARNt- Met au site P et site A libre
  • Assemblage possible seulement avec facteurs initiations et É hydrolyse
53
Q

Quelle est l’étape d’élongation du mécanisme de traduction ?

A
  • Commence trad ARNm en protéine
  • Liaison ARNt chargé site A –> anticodon + codon se complètent –> transfert AA au site A
  • Peptidyl transférase (grosse partie ribosome) catalyse formation lien peptide entre AA site A et extrémité-C chaine peptidique site P
  • Translocation –> ribosome se tasse d’un codon –> ARNt avec polypeptide va site P et ARNt déchargé rendu site E (quitte ribosome)
54
Q

Quelle est l’étape de terminaison du mécanisme de traduction ?

A
  • Terminé qd site A = codon arrêt sur ARNm
  • Facteur terminaison reconnait codon arrêt et provoque relâchement prot site P en ajoutant H2O peptide (GTP)
  • Unités ribosome, ARNt et ARNm se détachent
55
Q

Quelles sont les modifications post-traductionnelles les plus importantes ?

A
  • RE –> enlève signal
  • RE + App G –> ajout chaines latérales et modifications
  • Enlèvement AUG (initiation)
  • Clivage proprotéines
  • Structure 3D dès sortie ribosome (aide protéine chaperonne)
  • Alliance pls protéines = structure quaternaire
  • Modifications chimiques (ajout glucides, lipides, phosphates, autres)
  • Destruction par protéolyse (complexe protéasome-ubiquitine)
  • Phosphorylation (+++++ imp)
56
Q

Qu’est-ce qu’un promoteur ?

A
  • Extrémité 5’ près point départ transcription
  • Responsable initiation transcription et donne info à ARN poly I pour transcrire correctement
  • Contient boite TATA
  • Généralement pas transcrite
57
Q

Qu’est-ce qu’un amplificateur (enhancer) ?

A
  • Séquence régulant taux transcription gène
  • Pt agit à distance
  • Pt être n’importe où sur ADN
  • Responsable spécificité tissu/niveau expression gènes
  • Peuvent aug transcription certains promoteurs
58
Q

Qu’est-ce qu’un élément de réponse ?

A
  • Séquence nucléotides stimulant/diminuant expression gène selon stimuli (H/environnement)
  • Souvent ds promoteurs/amplificateurs)
  • Fct comme site liaisons pr facteurs transcription
  • Gène peut en avoir pls et pls gènes peuvent avoir mm
59
Q

Qu’est-ce qu’un facteur de transcription ?

A
  • Prots reconnaissant promoteurs, amplificateurs et éléments réponse
  • Favorise/inhibe transcription
  • Complexe avec ARN poly II –> essentiel reconnaisance promoteur pr initiation transcription
60
Q

Qu’est-ce qu’un isolateur ?

A

Séquence ADN parfois entre 2 gènes ou groupes gènes les protégeant effets produits par autres séquences régulatrices (empêche interactions avec amplificateurs/promoteurs)

61
Q

Comment est régulée l’expression des gènes ?

A
  • Surtout pdt transcription
  • Évènements impliqués ds expression –> initiation trans, processus trans, transport cytoplasme, trad, modif post-trad
  • Chaque étape –> cellule remplis critère = autre étape ou arrête processus (ARNm surement détruit)
  • Expression dépend type cellule et stade dév
  • Dépend promoteurs, amplif, éléments rép, facteurs trans
  • Épissage alternatif
  • Méthylation régions - actives
  • Modif post-trans
  • Activation préférentielle allèle gène –> empreinte génomique (identité parent transmit allèle), exclusion allélique (récessif/dominant), inactivation chrom X
62
Q

Qu’est-ce que la myoglobine ?

A
  • Protéine stockage O2 ds tissus

- Affinité O2 + grande que Hg pour pouvoir la transférer

63
Q

Quelle est la structure de l’hémoglobine ?

A
  • Protéine tétramère (2a + 2B) avec 4 sites liaisons O2
  • Chaque sous-unité = ion ferreux + hème
  • Sous unités ont interactions non-covalentes –> nb et nature dépend présence ou non O2 (+ affinité si O2 sur autres sites)
  • Foetal –> sous-unités 2a + 2y
64
Q

Qu’est-ce que l’hème ?

A

Molécule porphyrine qui contient fer au centre

65
Q

Quelle est la fonction de l’hémoglobine ?

A

Hème minimise oxydation fer en présence O2 –> essentiel pr lier et relâcher O2 correctement

66
Q

Quelles sont les conformations de l’hémoglobine ?

A

Tendue (T)

  • Liens + forts entre sous-unités
  • Affinité O2 + faible

Relaxe (R)

  • Liens + faible entre sous-unités
  • Affinité O2 + grande
67
Q

Quand l’affinité de l’hémoglobine pour l’O2 diminue, de quel coté la courbe de saturation est-elle déplacée ?

A

Vers la droite.

68
Q

Qu’est-ce que l’allostérie ?

A
  • Affinité O2 régulée par molécules ayant pls sites liaisons sur Hg
  • Protéines allostériques = tjrs pls sous-unités
  • T° élevée diminue aussi affinité O2
  • HbF un peu + affinité O2 que HbA pour pouvoir soutirer O2 à mère –> à cause - grande affinité et - grande prod 2,3-DPG
69
Q

Qu’est-ce qu’une protéine homotropique?

A

Effecteur allostéique affecte mm molécule que ligand (liaison O2 sur site allostérique augmente affinité O2 sur autres site Hg)

70
Q

Qu’est-ce qu’une protéine hétérotropique ?

A

Effecteur allostérique différent ligand dont liaison est altérée (liaison H change affinité O2)

71
Q

Qu’est-ce que l’effet Borh ?

A
  • Affinité O2 très sensible pH
  • H+ = effecteur allostérique nég
  • pH acide (aug CO2) diminue affinité O2 Hg car fixe à Hg (hétérotrope)
  • PO2 aug + pH aug poumons = stabilisation conformation R
  • PO2 dim –> peu chance liaison O2 car peu ds environnement
  • pH capillaires dim (tissus actifs) –> conformation T et relâche O2 pr donner tissus
72
Q

Quel est l’effet du CO2 sur l’affinité de l’Hg pour l’O2?

A
  • Effecteur allostérique négatif
  • Habileté CO2 altérer affinité O2 (hétérotrope)
  • Aug PCO2 = dim affinité O2 et permet CO2 se fixer Hg pr retourner poumons
  • Joue rôle avec effet Bohr
73
Q

Quel est l’effet de l’O2 sur l’affinité de l’Hg pour l’O2?

A
  • Homotrope
  • O2 lie sous-unité –> aug affinité autres sous-unités car changement léger forme
  • O2 libéré –> changement conformation –> dim affinité autres sous-unités
74
Q

Quel est l’effet du 2,3-biphsophoglycérate sur l’affinité de l’Hg pour l’O2 ?

A
  • Effecteur allostérique négatif
  • Qd lié Hg –> dim affinité O2 car modifie structure 3D (hétérotrophe)
  • Hg sans O2 va interagir préférence avec 2,3-BPG
  • Aug concentration 2,3-BPG = libération O2
  • Synthétisé par GR
75
Q

Qu’est-ce qu’une mutation germinale ?

A

Se transmet en donnant naissance à enfant

76
Q

Qu’est-ce qu’une mutation somatique ?

A

Se transmet de cellule en cellule dans corps

77
Q

Quelles sont les différentes catégories de mutations ?

A

Mutations génomiques (aneuploïdies)
Mutations chromosomiques
Mutations géniques

78
Q

Qu’est-ce qu’une mutation génomique ?

A
  • Affecte nb chromosomes intacts
  • Mauvaise ségrégation chromosomes durant méiose/mitose
  • Mutations + courante chez H

Ex : trisomie 21

79
Q

Qu’est-ce qu’une mutation chromosomique ?

A
  • Affecte structures chromosomes
  • Implique changement ds partie chromosomes (duplication, délétion, inversion, translocation)
  • Résulte souvent enjambement anormal ou mauvaise ségrégation
  • Bcp moins fréquent
80
Q

Qu’est-ce qu’une mutation génique ?

A
  • Affecte gène
  • Changement séquence ADN
  • Erreur réplication ou échec séparation
  • Spontanées ou induites par agents physiques/chimiques
81
Q

Quels sont les différents types de mutation génique ?

A 
Mutation ponctuelle
Mutation faux-sens
Mutation non-sens
Mutation silencieuse
Transition
Transversions
Délétion/insertion
82
Q

Qu’est-ce qu’une mutation ponctuelle ?

A

Modification chimique touche 1 paire bases nucléotides d’un gène

83
Q

Qu’est-ce qu’une mutation faux-sens ?

A

Substitution nucléotides modifiant séquence triplets et donc codon et sens codage

84
Q

Qu’est-ce qu’une mutation non-sens ?

A

Substitutions nucléotides crée codon arrêt (fin prématurée) et donc protéine instable (souvent détruite)

85
Q

Qu’est-ce qu’une mutation silencieuse ?

A

Substitutions nucléotides créant codon différent mais codant pr mm AA (aucun effet)

86
Q

Qu’est-ce qu’une mutation affectant l’épissage ?

A

Affecte séquences près introns/extrons qui régulent épissage

87
Q

Qu’est-ce qu’une transition ?

A

Inversion purines (A devient G) ou pyrimidines (C devient T)

88
Q

Qu’est-ce qu’une transversion ?

A

Inversion entre purine/pyrimidine (A devient T)

89
Q

Qu’est-ce qu’une délétion/insertion ?

A

Provoque décalage ds cadre lecture (pas multiple 3 sauf si codon complet) pouvant produire non-sens immédiat ou faux sens

90
Q

Quels sont les différents effets d’une mutation ?

A
  • Perte fonction
  • Gain fonction
  • Nouvelle propriété
  • Expression hétérochronique ou ectopique gène
91
Q

Comment est causé la perte d’une fonction d’un gène ?

A
  • Réduction/perte totale fct protéine
  • Résultant altération séquences nucléotides importantes (codantes ou de régulation)
  • Causée par faux-sens/non-sens –> abolition/réduction fct ou protéine instable ce qui dim abondance
92
Q

Comment est causé le gain d’une fonction d’un gène ?

A
  • Amélioration fct N due à mutation ds région codante conduisant à aug capacité protéine à accomplir fct
  • Aug prod protéine N due généralement copie gène ds cellule –> duplication partie/chromosome entier
93
Q

Comment est causé une nouvelle propriété d’un gène ?

A

Grâce changement ds séquence sans forcément altérer fct N

94
Q

Comment est causé une expression hétérochronique ou ectopique d’un gène ?

A

Affecte régions régulatrices causant expression à mauvais moment (hétérochronique) ou endroit (ectopique)

95
Q

De quoi dépend l’impact d’une mutation ?

A

De son type et de sa localisation sur la protéine.

96
Q

Qu’est-ce que l’haploinsuffisance ?

A

Perte gène suffit à empêcher prod protéines (selon préférence allèle ou car vrm nécessaire)

97
Q

Qu’est-ce qu’une hémoglobinopathie ?

A

Maladie autosomique récessive comprenant altération héritée ou acquise affectant gène/structure/expression

98
Q

Quels sont les différents types d’hémoglobinopathies ?

A

Persistance héréditaire Hg foetale
Variantes structurales
Thalassémie

99
Q

Qu’est-ce que la persistance héréditaire de l’Hg foetale ?

A

Empêche changement périnatal y à B

100
Q

Qu’est-ce que les variantes structurales ?

A

Altération structure Hg sans affecter taux synthèse GR souvent causé par mutations ponctuelles ds gène globine

101
Q

Qu’est-ce que la thalassémie ?

A
  • Dim taux synthèse globine
  • Autosomique récessive
  • Sévérité dépend déséquilibre ration chaines a : B
  • Chaine produite en + grande qté ds GR –> dommages (destruction prématurée GR)
  • Protection contre malaria (se développe ds GR mais pas temps dév car tha provoque destruction/modif GR)
102
Q

Comment est régulé l’expression du gène des globines ?

A
  • 1 promoteur et 2 amplificateurs

- LCR essentiel (responsable ouverture chromatine près gène B-globine permettant entrée facteurs transcription)

103
Q

Qu’est-ce qu’une région de contrôle de locus (LCR) ?

A
  • Séquence ADN stimulant transcription ARN (coiffe 5’)
  • Requise pr expression N B-globine
  • Mutation affecte toutes Hg
104
Q

Qu’est-ce que l’a-thalassémie ?

A
  • Mutation affecte 25% chaines (2 gènes = 4 allèles) = conséquences pré/postnatales
  • Souvent causé par délétions mais aussi faux-sens
  • Excès B-globine (- néfaste sur GR) = insoluble –> précipitation précurseurs GR (érythropoïèse inefficace) et GR matures (hémolyse) car endommage membrane = anémie
105
Q

Qu’est-ce que la B-thalassémie ?

A
  • Groupe maladies héréditaires sang caractérisées par dim ou absence synthèse B-globine résultant dim Hg ds GR, dim prod GR et anémie
  • Mutation affecte 50% chaines (1 gène = 2 allèles) = pas conséquences prénatales
  • Apparait qq mois après naissance (avant 2 ans car HbF fonctionne tjrs)
  • Excès a-globine = hémolyse (libération Hg)
  • Anémie hypochrome microcytaire (dim conc. Hg ds GR)
  • Souvent substitution paire bases azotées = faux-sens
106
Q

Qu’est-ce que la B-thalassémie mineure ?

A
  • Hétérozygote

- Anémie hypochrome microcytaire légère (B+)

107
Q

Quels sont les types de B-thalassémies majeures ?

A 
B0 = aucune production
B- = petite production (intermédiaire)
108
Q

Quels sont les caractéristiques des B-thalassémies majeures ?

A
  • Apparait entre 6-24 mois
  • Croissance/dév N si transfusé adéquatement et peuvent vivre +40 ans
  • Progressivement pâle
  • Problèmes digestifs (diarrhée)
  • Irritbilité
  • Hépatosplénomégalie
  • Anémie hémolytique sévère
109
Q

Quels sont les signes et symptômes d’un mauvais traitement d’une B-thalassémie majeure ?

A
  • Retard croissance
  • Pâleur
  • Jaunisse
  • Perte muscles (valgus genoux)
  • Ulcères jambes
  • Changements osseux (visage, os longs)
  • Dév masse osseuse (extrême hématopoïèse)
110
Q

Quels sont les traitements d’une B-thalassémie majeure ?

A
  • Transfusions sanguines répétées + chélations fer
  • Greffe moelle osseuse (long terme)

Avenue traitement : aug prod HbF ou Hb gamma pour compenser partiellement

111
Q

Quels sont les chances d’être malade, sain ou porteur si les deux parents sont hétérozygotes pour une thalassémie ?

A

25% chances homozygotes (sain ou malade)

50% chances hétérozygotes (porteur)

112
Q

Comment se fait le diagnostique prénatal d’une thalassémie ?

A
  • Analyse moléculaire ADN foetal

Prélèvement villosité choriales : biosie trophoblaste (couche périphérique oeuf fécondé)
Amniocentèse : prélèvement liquide amniotique

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