Enzymreaksjoner Flashcards
Hva er enzymer?
Enzymer er proteiner med katalytisk evne,
spesifikke for et bestemt substrat/reaksjon.
hva er et aktivt sete?
- 3D-struktur nøyaktig tilpasset substratet, gir spesifisitet til substratet
- Oftest en kløft i overflaten
- Ikke-kovalent binding av substratet, eks hydrogen bindinger eller ladningstiltrekking
forklar hva et Isoenzyme er
• Isoenzymer: Katalyserer samme reaksjon, men er ulikt oppbygd. Kodet fra ulike genloci.
forklar hva et Alloenzymer er
• Alloenzymer: Kodet fra samme genloci, men ulike alleliske former av
genet.
forklar hva Hybride isoenzymer er
• Hybride isoenzymer: Sammensatt av flere polypeptidkjeder, kodet fra ulike genloci.
forklar hva Isoformer er
• Isoformer: Enzym-molekyler som er modifisert ulikt etter translasjonen
hva er et genloci?
et annet ord for locus som vil si et spesifikt sted på en kromosom
hvordan fungerer enzym som en katalysator?
Øker farten
Spesifikk for ”sin” reaksjon
Øker effektiviteten ved å redusere aktiveringsenergien til reaksjonen
Endrer ikke likevektskonstanten
Ett enzymmolekyl omdanner mange substratmolekyler
forklar hvordan substrakonsentrasjon, pH, temperatur, inhibitor, aktivator og coenzym påvirker enzymkataliserte reaksjoner
jo høyere konsentrasjon av substratet jo raskere vil reaksjonen skje helt til vi treffer 0 ordens kinetikk da vi har nådd Vmax ifølge michaels mentis kurve
Ved lave og høye PH funker ikke den like bra og det kan være pga forskjell i ladning på overflaten
Ved temperaturer så har de fleste enzyme katalyserte reaksjoner et maksimum ved 40 grader, men det gjelder ikke for alle enzymer
Inhibitorer binder seg til en alosterisk sete slik at det dannes en konformasjonsendring til enzymet
Aktivator er metallioner som stabiliserer konformasjonen, kationer eller anioner løst bundet til enzymet under katalysen.
coenzymer er små biomolekyler som opptrer som spesifikke substrater i to substrat reaksjoner.
Nødvendig for enzymereaksjoner, biologisk er coenzymer for det meste vitmainer, i analysesammenheng er det viktig og ha dem i riktig mengde for at enzyme skal gå
er det ved lag fasen, 0 orden, eller 1 orden der vi måler enzymhastigeten? og hvorfor akkurat her?
Det er bare ved 0 ordens kinetikk der vi måler konsentrasjonen, her funker enzymet på maks hastighet slik at det vi for målt er hvor fort substratet blir omgjort
forklar forskjellen på fixed time og kontinuerlig måling?
Kontinuerlig måling er å måle delta abs/ ved hjelp av flere punkter
fixed time er er å måle delta abs/ min ved hjelp av 2 målinger
Hva er 1 u?
1 U er den enzym-mengden som katalysere 1 µmol substrat pr. minutt.
hva heter de mest brukte standariseingsmetodene?
IFCC: International Federation of Clinical Chemistry
DGKC: German Society of Clinical Chemistry (Deutsche Gesellschaft für
Klinische Chemie)
hvorfor måler vi enzymaktivitet i biologiske væsker?
- Normalt; enzymer som gjenfinnes i blod stammer fra
- intracellulære enzymer i ulike vev
- sekrerte enzymer
- Plasmaenzymer
• Patologisk; Endret balanse • Celleskade og celledød Ulike skader => ulike enzymmønstre Skader i ulike organ => forskjellige enzymmønstre • Endret enzymomsetning Endret turnover Hemmet enzymproduksjon Induksjon Hindret sekresjon Endring i enzymaktivitet i blod gir informasjon om hvor og hvilken sykdom/skade/prosess som skjer.
Hvilke typer sykdommer gir økt LDH?
- Celleskade og celledød gir økt LDH
- Hjerteinfarkt
- Hepatitt, levermetastase
- Hemolytiske tilstander
- Lunge- og muskelsykdommer